Proteomik – Wikipedia

Protéomik ( Anglais protéomique ) décrit les recherches du protéome. Le protéom comprend l’intégralité de tous dans une cellule ou un être vivant dans des conditions définies et à un moment défini. Contrairement au génome plus statique, le protéome et le transcriptom sont dynamiques et peuvent donc changer dans leur composition protéique qualitative et quantitative en raison de conditions modifiées (facteurs environnementaux, température, expression des gènes, ingrédient actif, etc.). La dynamique du protéome peut être vue très visuellement en utilisant l’exemple suivant. Un chenille et le papillon contiennent le même génome, mais diffèrent toujours à l’extérieur en raison d’un protéome différent. La même chose s’applique également à un têtard et à la grenouille résultante. Les changements dans le protéome peuvent se produire très rapidement, par exemple par des modifications post-traductionnelles telles que les phosphorylations et la déphosphorylation des protéines qui jouent un rôle très important dans le contexte de la transduction du signal.

La protéomique essaie de cataloguer toutes les protéines de l’organisme et de déchiffrer leurs fonctions. Les plans de construction des protéines se trouvent dans les héritages. Si l’ADN de la substance de succession ne stocke que des informations, les molécules de protéines constituées d’acides aminés remplissent plusieurs tâches. Ils sont la substance de base de la vie et défendent z. B. En tant qu’anticorps, les maladies et les enzymes permettent le métabolisme, entre autres, et assurent le mouvement avec le squelette, les tendons et les muscles.

Le mot protéom vient du chercheur australien Marc Wilkins et était sur une diapositive dans sa conférence au Congrès Électrophorèse 2D: des cartes protéiques aux génomes , mentionné pour la première fois le 5 septembre 1994 à Siena. Le libellé sur la dia était: ” Protéome: le complément de protéine exprimé par un génome, une cellule ou un tissu. »(Allemand:« Proteom: le complément protéique qui est exprimé par le génome d’une cellule ou d’un tissu »). ^[d’abord] Le Congrès toujours (en 2012) se déroule tous les deux ans sous la direction de Luca Bini et s’appelle Marc Wilkins depuis le célèbre DIA: Du génome au protéome . ^[2]

Semblable à l’Organisation du génome humain (HUGO), les chercheurs de l’Organisation internationale de Prodotoma humain (HUPO) partagent le travail qui se produit dans le monde entier. L’Allemagne se concentre sur la recherche sur les protéines cérébrales.
En Allemagne, les principaux scientifiques en protéines et protéomiques se sont également réunis dans la Société allemande pour la recherche de Protey (DGPF) depuis 2001 pour utiliser de manière optimale la capacité de recherche.

Les sous-zones essentielles sont la clarification des interactions protéiques des protéines, qui dépendent principalement des structures tertiaires et quaternaires des protéines et les interactions de leurs domaines. Le nettoyage des protéines et l’analyse quantitative de l’expression des protéines appartiennent également à la zone de protéomique. Il complète ainsi les données obtenues dans l’analyse de l’expression des gènes et fournit des informations sur les composants des voies métaboliques et des cercles de contrôle moléculaire. L’ingénierie des protéines permet au changement des fonctions des protéines recombinantes d’adapter ses propriétés.

Les techniques clés de la protéomique soutiennent donc la clarification de la fonction et la structure des protéines 3D et l’identification des protéines individuelles dans les mélanges.

Étant donné que tous les processus métaboliques sont effectués par des protéines, des approches de thérapie telles que de nouveaux ingrédients actifs contre le cancer, les infections et certaines maladies nerveuses en sont basées. ^[3] Les souffrances telles que l’anémie falciforme, la maladie d’Alzheimer, la chorée Huntington ou la maladie de Creutzfeldt-Jakob sont basées sur des protéines de forme défectueuse et agglomératoires. S’il est connu quelle protéine est responsable d’un dysfonctionnement, il est possible de développer spécifiquement une petite molécule qui accoste cette protéine et empêche un autre dysfonctionnement. Dans l’industrie, les protéines recombinantes sont utilisées sous forme d’enzymes détergents et de pesticides biologiques. Les biologistes espèrent de meilleures informations sur le fonctionnement des êtres vivants et la vie en tant que tels. Les biophysiciens s’attendent à une “anatomie moléculaire”.

SystemBiologie [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Un nouveau domaine de recherche qui s’appuie sur la protéomique est la biologie du système. Cela n’essaie plus les parties individuelles z. B. pour regarder une cellule, mais essaie de décrire l’interaction de toutes les parties individuelles dans un système et son environnement. En plus de Proteomik V. un. modèles mathématiques que le système silico (c’est-à-dire dans les modèles informatiques) Simuler.

Paléoproténomique [ Modifier | Modifier le texte source ]]

En plus de l’ADN «ancien», les os fossiles peuvent parfois être également des protéines fossiles isolées. B. permettre de tirer des conclusions sur leur appartenance à une certaine manière biologique. Celui basé sur ce Paléoproténomique (Von Griechisch Old palaios , “Old”) en particulier avantage que certaines protéines sont plus stables que l’ADN pendant longtemps. En 2016, le groupe de travail de Jean-Jacques Hublin de l’Institut Max Planck pour l’anthropologie évolutionniste a pu clarifier en utilisant des échantillons de collagène âgés d’environ 40 000 ans que la culture archéologique de la châtelperronie est liée aux Néandertais et non avec l’homme anatomique moderne ( Homo sapiens ). ^{[4] [5]} En 2019, des protéines fossiles de la dentine de la mâchoire inférieure Xiahe découverte dans les hauts plateaux du Tibet dans la grotte de Baishiya dans la grotte de Baishiya ont été démontré qu’il est attribuable au peuple de Denisova, ^[6] Et quelques mois plus tard, des échantillons de dentine âgés de 1,9 million d’années ont confirmé que le genre Gantopithecus est un taxon “sœur” éteint des orangs-outans. ^[7] Dès 2015, les analyses de collagène ont été examinées par une relation plus étroite entre les “animaux de sabot sud-américain” avec les sabots non appariés Macrauchenia et Toxodon qui étaient encore dans le Pléistocène sortant. Avant cela, la relation exacte entre les “animaux de sabot sud-américain” à d’autres groupes de sabot et le sujet des débats scientifiques n’avait pas été claire. ^{[8] [9]} Pour le représentant des rhinocéros éteints Stephanorhinus En 2017 et 2019, environ 200 000 à 400 000 et 1,8 million d’années ont entraîné une relation plus étroite avec les rhinocéros de laine et donc à une parenté plus étroite autour de Sumatra-Stussy d’aujourd’hui. ^{[dix] [11]} La position a également été mise en évidence par des études génétiques et avait déjà été supposée pour des raisons anatomiques. ^[douzième] Toujours en 2019, des études ont contribué aux protéines à la réorganisation systématique du fossile et des paresseux récents. ^[13]

En 2015, par exemple, une étude de 80 millions d’os vieille du groupe de snabilitateurs de canard a reçu l’attention des médias dans le monde entier Brachylophosaurus canadensis , dans lesquels des peptides ont été démontrés, qui – en raison de leur similitude avec les peptides et les autruches de poulet vivants – ont été interprétés comme les restes de vaisseaux sanguins. ^[14]

Problèmes et tendances [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Selon des expériences parfois sobres avec des méthodes génétiques telles que l’analyse de puces à ADN, certains scientifiques présentent également un certain scepticisme en ce qui concerne la recherche sur les protéomes. ^[15] Friedrich Lottspeich du Max Planck Institute for Biochemistry in Martinsried, président de la Société allemande pour la recherche protéo (DGPF), avertit des espoirs excessifs:

La complexité découle des nombreuses possibilités: selon Friedrich Lottspieich, les gens ont environ plusieurs centaines de milliers à des millions de protéines différentes. Un seul gène produit une moyenne de cinq à dix protéines, dans certains cas plusieurs centaines. La saisie complètement de cette complexité est un défi que les méthodes actuelles n’ont pas encore augmenté. D’un autre côté, la recherche sur le protéome se développe rapidement. Cela est particulièrement dû à une amélioration constante des spectromètres de masse, qui deviennent de plus en plus précis, plus sensibles et plus rapides.

Une autre étape importante consiste à développer des méthodes quantitatives, ^[16] Comme le Silac, Itraq, TMT ou ICAT en fonction de l’utilisation d’isotopes stables ^[17] Processus ou codage du métal mecat, dans lequel différents métaux sont utilisés pour marquer les protéines et les peptides de différents échantillons de protéines. Pour la première fois, ce dernier permet l’utilisation à l’échelle du protéom de la spectrométrie de masse d’élément ultras-sensible (ICP-MS) (limite de détection dans la zone PPT à PPQ plus faible), ce qui permet une sensibilité plus élevée d’au moins 6 à 8 amplitude d’une plage de mesure dynamique linéaire sur 2 à 5 magnitude. rejeté Contrairement aux autres procédures qui ne quantifient que relativement relativement et même quantification absolue Au niveau des protéines, ce qui signifie que les espèces de protéines telles que les protéines de quantification modifiées post-translationnellement sont mieux accessibles. L’ICP-MS est calibré avec des protéines / peptides et Normes métalliques dépendantes. Le besoin de peptides standard spécifiques aux protéines n’est donc plus nécessaire.

Si vous combinez une analyse quantitative du prototrum avec d’autres méthodes biologiques, vous pouvez également faire des déclarations sur la fonction des protéines (par exemple, interaction protéique des protéines ou modifications post-traductionnelles). La recherche moderne du protéome va maintenant bien au-delà du simple catalogue de protéines et essaie de comprendre les mécanismes complexes.

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• Hans Gerd Nothwang, Steven E. Pfeiffer: Protéomique du système nerveux . Wiley-VCH, Weinheim 2008, ISBN 978-3-527-31716-5.
• Jörg von Hagen: Préparation des échantillons de protéomique . VCH-Wiley, Weinheim 2008, ISBN 978-3-527-31796-7.
• Sabine Fischer (éd.): Protéomique fonctionnelle. Reconnaissez les causes de la maladie à un stade précoce et traitez-les de manière ciblée . Elsevier, Munich 2008, ISBN 978-3-437-57920-2.
• Friedrich Lottspeich, Haralabos Zorbas: Bioanalytique . Spectrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998, ISBN 978-3-8274-0041-3.
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1. ↑ Définition Proteom
2. ↑ Site Web pour le Congrès à Siena
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4. ↑ Frido Welker, Mateja Hajdinjak, Sahra Talamo, […] und Jean-Jacques Hublin: Les preuves paléoprotéomiques identifient les hominins archaïques associés au châtelperronien du Grotte du Renne. Dans: PNAS. Bande 113, Nr. 40, 2016, S. 11162–11167, doi: 10.1073 / pnas.1605834113
   La paléoproténomique aide à différencier les humains modernes et les Néandertaliens. Sur: mpg.de à partir du 16 septembre 2016
5. ↑ Août et août avec le Néanderthal. Dans: MAX PLACK RECHERCHE. Non. 2, 2017, pp. 18-25.
6. ↑ Fahu Chen et al .: Une mandibule du Pléistocène du milieu du milieu du milieu du plateau tibétain. Dans: Nature. Pré-libération en ligne à partir du 1er mai 2019, Deux: 10.1038 / S41586-019-1139-X
7. ↑ Frido Welker et al .: Le protéome de l’émail montre que Gigantopithecus était une pongine divergente précoce. Dans: Nature. Pré-libération en ligne du 13 novembre 2019, Deux: 10.1038 / S41586-019-1728-8 .
   Les informations moléculaires les plus anciennes à ce jour éclaire l’histoire de Gigantopithecus éteint. Sur: Eurekalert.org à partir du 13 novembre 2019.
8. ↑ Frido Welker et al. Les protéines anciennes résolvent l’histoire évolutive des ongulés sud-américains de Darwin. Dans: Nature. Band 522, 2015, S. 81–84, doi: 10.1038 / nature14249 .
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    Splines d’os: les chercheurs découvrent les vaisseaux sanguins des dinosaures. Sur: Spiegel.de à partir du 2 décembre 2015
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17. ↑ Friedrich Lottspich, Josef Kellermann: Stratégies d’étiquetage ICPL pour la recherche sur les protéomes . Dans: Kris Gevaert, Joël Vandekerckhove (HRSG.): Protéomique sans gel. Méthodes et protocoles (= Méthodes en biologie moléculaire . Groupe 753 ). Humana Press, Totowa 2011, ISBN 978-1-61779-147-5, S. 55–64 , est ce que je: 10 1007 / 978-1-61779-148-2_4 , PMID 21604115 .