Myeloperoxydase – Wikipedia

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Myéloperoxydase (MPO) est une enzyme dans les granulocytes de neutrophiles du chordé, qui joue un rôle important dans la régulation et la planification des processus inflammatoires. L’enzyme catalyse l’oxydation des chloridions à l’aide du peroxyde d’hydrogène:

Les hypochloritions formées oxydent diverses biomolécules et contribuent ainsi à la détection et à l’absorption de matériaux apoptotiques par les phagocytes.

La myéloperoxydase est exprimée dans les granulocytes neutrophiles, les monocytes, divers macrophages tissulaires tels que les cellules étoiles de Kupffer et les cellules de la microglie ainsi que chez les patients d’Alzheimer dans les cellules nerveuses. [d’abord] Dans les granulocytes et les monozytes des neutrophiles, le MPO peut représenter 1 à 5% de la quantité totale de protéines cellulaires et est stocké dans les leucocytes dans les granules saisonniers. Après l’activation des phagocytes, le MPO est sécrété dans les compartiments phagolysosomaux et dans l’espace extracellulaire. Les propriétés d’absorption du MPO contribuent de manière significative à la couleur jaune verdâtre du PUS.

La myéloperoxydase est une protéine de 150 kDa, qui se compose de 2 petites (15 kDa chacune) et 2 grandes sous-unités, dont au moins 3 isoformes de 57, 59 et 60 kDa existent. Le MPO est excité et donc basique. Avec une valeur IP> 10, le MPO est très cationique avec un pH neutre.
Le MPO appartient à un groupe de peroxydases, dont un hème incurvé lié de manière covalente est commun. Le MPO est de Heme b L’héme dérivée, qui est également appelée l’hème vert en raison de ses propriétés d’absorption. L’atome de méthyl carbone de l’anneau héme-C est estérifié avec Asp-94 de la protéine, l’atome de méthyl carbone de l’anneau de l’hème-A est estérifié avec l’atome d’oxygène carboxylate de Glu-242. L’atome de carbone terminal du groupe vinyle de l’anneau A est lié à l’atome de soufre de Met-243 ional. Le long d’un axe de pensée à travers l’anneau A et C de l’hème, l’ourlet M du MPO est plié de 14 °. [2]

Activité catalytique [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Pendant l’enfouissement oxydatif des granulocytes neutrophiles, le MPO se forme à partir de peroxyde d’hydrogène (H 2 O 2 ) et le chlorure et les bromidanions (Cl – , Br – ) Chlor (cl 2 ), Brom (br 2 ) et le bromchlorure (BRCL). Dans des conditions physiologiques, cela crée immédiatement de l’hypochlorite (HCO) et de l’hypobromit (HBRO).
En plus des halides, la forme MPO-I oxyde également le nitrite (non 2 ), Monoxyde d’azote (NO), thiocyanate (SCN – ) et la tyrosine. [3]

Effet sur les biomolécules [ Modifier | Modifier le texte source ]]

L’hypochlorite réactif réagit avec une variété de biomolécules oxydables qui contiennent des doubles liaisons insaturées, du thiole ou divers composants d’azote. Les réactions de chloration essentielles peuvent être trouvées avec des pyridinnucléotides (par ex. NAD + ), Le cholestérol et les acides gras insaturés avec la formation d’hydrins de chlore et avec des groupes amino avec la formation de chloramines.
En fin de compte, l’activité MPO provoque z. B. LDL riche en cholestérol est oxydé, les lipides membranaires sont oxydés et les résidus Tyr sont rendus réactifs par les protéines, tous les processus qui ont au moins une fonction de régulation. [4]

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Rouler en cas d’inflammation [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Pour des raisons électrostatiques, la myéloperoxydase se lie à la phosphatidylsérine et donc spécifiquement à la membrane externe des cellules apoptotiques.

Rôle pour les infections [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Contrairement à la supposition précédemment, MPO ne semble pas avoir d’effets antimicrobiens généraux. Bien qu’un rôle des produits halogénés formés par le MPO dans le contrôle chimique des particules infectieux semble plausible, les souris MPO-knockout et les personnes ayant une carence en MPO ne montrent aucune réceptivité accrue pour les infections bactériennes. Seules les infections avec le champignon Candida albicans se produisent fréquemment chez ces individus.

Le gène MPO humain est situé sur le chromosome 17, Lokus 17q23.1.

débarquer [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Il n’y a actuellement aucune donnée fondée sur des preuves que les patients ayant une carence en MPO Candida albicans -Les infections et un risque généralement accru d’inflammation montrent. La plupart des publications ne peuvent démontrer aucune occurrence fréquente d’infections chez la majorité des patients. [5]

Anticorps contre MPO [ Modifier | Modifier le texte source ]]

S’il existe une forme d’anticorps automobiles contre le MPO, ces anticorps apparaissent comme des anticorps cytoplasmiques antineutrophiles périnucléaires ainsi appelés de pancas. Ceux-ci jouent un rôle dans diverses vasculites telles que le syndrome de Churg-Strauss et une glomérulonéphrite rapidement progressive.

La myéloperoxydase comme biomarqueur pour les maladies articulaires chez le cheval [ Modifier | Modifier le texte source ]]

L’activité de la myéloperoxydase est augmentée dans la synovia des articulations atteints d’arthrite septique chez le cheval par rapport aux articulations saines et aux articulations atteints de maladies non septiques. [6]

  1. ↑ Pattie S. Green, Armando J. Mendez, Jason S. Jacob, Jan R. Crowley, Whit Growdon ,: L’expression neuronale de la myéloperoxydase est augmentée dans la maladie d’Alzheimer . Dans: Journal de neurochimie . Groupe 90 , 2004, S. 724–733 , est ce que je: 10.1111 / j.1471-4159.2004.02527.x .
  2. ↑ R. Je le trouve, J. Structure de l’hème vert dans la myéloperoxydase. Dans: Archives de biochimie et de biophysique. Band 316, numéro 1, janvier 1995, pp. 653–656, doi: 10.1006 / ABBI.1995.1086 , PMID 7840679 .
  3. ↑ Jürgen Arnhold, Paul G. Furtmüller, Günther Regelsberger, Christian Obinger: Propriétés redox de l’enzyme du composé du couple I / natif de la myéloperoxydase et de l’éosinophile peroxydase . Dans: FEBS (éd.): Journal européen de chimie . Groupe 268 , 2001, S. 5142–5148 .
  4. ↑ Ernst Malle, Thomas Buch, Herrmann-Josef Grone: Myéloperoxydase dans la maladie rénale . Dans: International rénal . Groupe soixante-quatre , 2003, S. 1956-1967 .
  5. ↑ Lance F: Manifestation clinique de la carence en myéloperoxydase . Dans: J Mol avec . 76e année, Non. dix , Septembre 1998, S. 676–81 , PMID 9766845 .
  6. ↑ A. Moschos: Examens de synovia chez le cheval avec une considération particulière de l’activité des myéloperoxidaes dans la synovia des articulations malades et des gaines tendons . Vet Med Diss., Université gratuite de Berlin 2007; en ligne

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