[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/b-oxydation-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/b-oxydation-wikipedia\/","headline":"\u03b2-oxydation – Wikipedia","name":"\u03b2-oxydation – Wikipedia","description":"before-content-x4 Le syst\u00e8me carnitine-acyltransf\u00e9rase. Donc le sur L -Carnitin ( d’abord ) acide gras li\u00e9 (acylcarnitine, 2 ) Une translocase","datePublished":"2018-03-13","dateModified":"2018-03-13","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/f\/f6\/Carnitine_carrier_system.svg\/300px-Carnitine_carrier_system.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/f\/f6\/Carnitine_carrier_system.svg\/300px-Carnitine_carrier_system.svg.png","height":"375","width":"300"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/b-oxydation-wikipedia\/","wordCount":3055,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4 Le syst\u00e8me carnitine-acyltransf\u00e9rase. Donc le sur L -Carnitin ( d’abord ) acide gras li\u00e9 (acylcarnitine, 2 ) Une translocase (le transporteur de carnitine acylcarnitine, peut \u00eatre atteinte \u00e0 partir de la salle intermembranaire dans la matrice des mitochondries, Cac ) n\u00e9cessaire. Le Carnitine-acyltransf\u00e9rase 1 (Aussi comme comme Carnitine-palmitoyltransf\u00e9rase 1 , CPT1 , connu) est sur la membrane externe des mitochondries qui Carntin-acyltransf\u00e9rase 2 (ou Carnitine-palmitolytransf\u00e9rase 2 , Cpt2 ) localis\u00e9 sur la membrane int\u00e9rieure des mitochondries. Les proportions de la figure ne sont pas \u00e0 l’\u00e9chelle. Quand \u03b2-oxydation L’un fait r\u00e9f\u00e9rence au m\u00e9canisme de d\u00e9gradation biochimique des acides gras. Le nom fait r\u00e9f\u00e9rence aux oxydations qui se d\u00e9roulent sur l’atome \u03b2-C de l’acide gras. La \u03b2-oxydation \u00e9tait autrefois Piral d’acide gras d\u00e9sign\u00e9.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4La \u03b2-oxydation a \u00e9t\u00e9 d\u00e9couverte par Franz Knoop \u00e0 Freiburg en 1904. Ce n’est que 50 ans plus tard que le m\u00e9canisme exact de ce chemin m\u00e9tabolique a \u00e9t\u00e9 inform\u00e9. Dans les cellules animales, la \u03b2-oxydation est principalement dans les mitochondries, pour les cellules v\u00e9g\u00e9tales dans les glyoxysomes. Les prot\u00e9ines des g\u00e8nes suivantes sont impliqu\u00e9es dans la \u03b2-oxydation: CPT1A, CPT1B, CPT1C, CPT2, HSD17B4, ECH1, HADHA, HADHB, ECHT1, EHHADH, ECI1, HADH, CROT. [d’abord]        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Avant que la \u03b2-oxydation r\u00e9elle ne puisse commencer, les lipides autrement r\u00e9actionnels doivent d’abord \u00eatre “activ\u00e9s” dans le cytosol puis transport\u00e9s du cytosol \u00e0 la matrice des mitochondries, o\u00f9 la \u03b2-oxydation a lieu. Table of ContentsActivation de l’acide gras [ Modifier | Modifier le texte source ]] Transport vers la matrice mitochondriale [ Modifier | Modifier le texte source ]] R\u00e9duction des beaux acides gras satur\u00e9s [ Modifier | Modifier le texte source ]] Oxydation d\u00e9pendante de la mode [ Modifier | Modifier le texte source ]] Hydratation [ Modifier | Modifier le texte source ]] Ils + -Axydation [ Modifier | Modifier le texte source ]] Thiolyse [ Modifier | Modifier le texte source ]] \u00c9limination des acides gras non repris [ Modifier | Modifier le texte source ]] \u00c9limination des acides gras insatur\u00e9s [ Modifier | Modifier le texte source ]] Activation de l’acide gras [ Modifier | Modifier le texte source ]] Le but de l’activation est la formation de l’acyl-CoA en transf\u00e9rant l’acide gras vers la coenzyme A. Cela cr\u00e9e une liaison thioester riche en \u00e9nergie, ce qui permet les \u00e9tapes de r\u00e9action suppl\u00e9mentaires.Dans la premi\u00e8re \u00e9tape, l’ATP est divis\u00e9 en pyrophosphate et AMP, qui est utilis\u00e9 directement pour former l’AMP acyle (\u00e9galement: acyl-ad\u00e9nylate). Parall\u00e8lement \u00e0 la division du pyrophosphate dans un phosphate simple par une pyrophosphatase, l’acide gras peut \u00eatre estim\u00e9 avec une coenzyme A avec une coenzyme en division de l’ampli.La forme d’acide gras activ\u00e9 de cette mani\u00e8re est appel\u00e9e acyl-CoA. Les deux r\u00e9actions sont catalys\u00e9es par une ligue COA d’acide gras. Transport vers la matrice mitochondriale [ Modifier | Modifier le texte source ]] Ensuite, le groupe acyle est transf\u00e9r\u00e9 \u00e0 la carnitine par le noyau confortable de la coenzyme A par l’enzyme carnitine-acyltransf\u00e9rase I et transport\u00e9e activement vers la matrice des mitochondries. Ce processus est catalys\u00e9 par le transporteur de carnitine acylcarnitine (CACT), qui dans l’antopold acyl carnitine dans la matrice mitochondriale et favorise en m\u00eame temps la carnitine. Dans la matrice, le repos acyle est remplac\u00e9 par la carnitine par la carnitine acyltransf\u00e9rase II et transf\u00e9r\u00e9 \u00e0 la coenzyme A. Bien que l’acide gras activ\u00e9 soit d\u00e9sormais disponible pour le d\u00e9mant\u00e8lement, la carnitine est \u00e0 nouveau export\u00e9e vers le cytosol par le CACT. L’activation de l’acyl-CoA n’est pas r\u00e9versible: un acide gras activ\u00e9 est d\u00e9compos\u00e9.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Selon le type d’acide gras (nombre d’atomes C, l’emplacement et la configuration de toute double liaison), l’\u00e9volution de la d\u00e9gradation peut diff\u00e9rer de celle des acides gras satur\u00e9s rigides, car des r\u00e9actions suppl\u00e9mentaires peuvent \u00eatre n\u00e9cessaires pour cr\u00e9er des substrats appropri\u00e9s pour les enzymes de la \u03b2-oxydation ou parce que d’autres sont consid\u00e9r\u00e9s comme ac\u00e9tyl-CoA. R\u00e9duction des beaux acides gras satur\u00e9s [ Modifier | Modifier le texte source ]] Le d\u00e9mant\u00e8lement r\u00e9el peut \u00eatre divis\u00e9 en quatre \u00e9tapes cons\u00e9cutives: Oxydation d\u00e9pendante de la mode [ Modifier | Modifier le texte source ]]  Sur l’acyl-CoA, l’enzyme acyl coa d\u00e9shydrog\u00e9nase entre l’atome de carbone 2 (C est un ) et 3 (c b ) une double liaison trans trans. Ceci est inhabituel pour les acides gras insatur\u00e9s, qui sont g\u00e9n\u00e9ralement disponibles dans la configuration CIS, mais n\u00e9cessaire parce que l’enzyme de l’\u00e9tape suivante, l’Enoyl-CoA hydratase, ne d\u00e9tecte que les acides gras dans la configuration trans. Ce processus devient \u00e9galement une fade de Fadh 2 r\u00e9duit. Hydratation [ Modifier | Modifier le texte source ]]  L’enoyl-CoA hydratase ajoute de l’eau st\u00e9r\u00e9o sp\u00e9cifique \u00e0 la double liaison nouvellement cr\u00e9\u00e9e, \u00e0 savoir l’atome \u03b2-C. Cela cr\u00e9e du L-3-Hydroxyacyl COA (\u00e9galement: L-\u03b2-hydroxyacyl-CoA). Ils + -Axydation [ Modifier | Modifier le texte source ]]  Dans la r\u00e9action suivante, le C 3 -Groupe hydroxy \u00e0 travers L -3 Hydroxyacyl CoA d\u00e9shydrog\u00e9nase (\u00e9galement: \u03b2-hydroxyacyl coa d\u00e9shydrog\u00e9nase) oxyd\u00e9e en groupe KET. Le cofacteur ici est NAD + qui absorbe les \u00e9lectrons \u00e9mergents et donc au nadh + h + est r\u00e9duite. Cette \u00e9tape est l’\u00e9ponyme de l’ensemble du m\u00e9canisme. Un exemple est la d\u00e9shydratation du 2-hydroxystar au 2-oxostataret par la d\u00e9shydrog\u00e9nase d’acide gras 2-hydroxy. Thiolyse [ Modifier | Modifier le texte source ]]  Sous l’absorption d’une coenzyme A, l’enzyme 3-c\u00e9to-thiolase divise l’ac\u00e9tyl-CoA (acide ac\u00e9tique activ\u00e9), et une mol\u00e9cule d’acide gras raccourcie par deux atomes de carbone (sous forme d’acyl-CoA), qui peuvent \u00eatre ramen\u00e9s \u00e0 la premi\u00e8re \u00e9tape. Cette s\u00e9quence de r\u00e9action est r\u00e9p\u00e9t\u00e9e jusqu’\u00e0 ce que deux ac\u00e9tyl-CoA restent. \u00c9limination des acides gras non repris [ Modifier | Modifier le texte source ]]  Le d\u00e9mant\u00e8lement de ces acides gras diff\u00e8re de celui de la tige \u00e0 compte du fait qu’\u00e0 la fin, ce n’est pas de l’ac\u00e9tyl-CoA mais du propionyl-CoA. Ceci est maintenant en cours de reconstruction en plusieurs \u00e9tapes pour succinyl-CoA, un m\u00e9tabolite du cycle des agrat. \u00c0 cette fin, le propionyl COA est initialement carboxyl\u00e9 sur l’atome \u03b1-C avec la division d’un ATP. Cette r\u00e9action est catalys\u00e9e par la propionyl-CoA carboxylase, qui en tant que cofacteur biotine (vitamine B 7 ) contient. Il surgit ( S ) -M\u00e9thylmalmalonyl-coa, qui \u00e0 l’\u00e9tape suivante \u00e0 travers la m\u00e9thylmalonyl-coa racemase en ( R ) -M\u00e9thylmalmalonyl-CoA est converti. Enfin, le groupe carboxy est utilis\u00e9 par la m\u00e9thylmalononyl-coa mutase, la vitamine B douzi\u00e8me -To \u00e0 base, transf\u00e9r\u00e9 de l’atome \u03b1-C \u00e0 l’atome de carbone du groupe m\u00e9thyle, qui cr\u00e9e le succinyl-CoA, qui peut \u00eatre fourni au cycle du citrate. \u00c9limination des acides gras insatur\u00e9s [ Modifier | Modifier le texte source ]] \u00c9tant donn\u00e9 que la plupart des doubles liaisons des acides gras insatur\u00e9s naturels ont une configuration CIS, mais les enzymes de la \u03b2-oxydation n’acceptent que des substrats en configuration trans, ceux-ci doivent d’abord \u00eatre convertis par des isom\u00e9rases sp\u00e9cifiques.Un autre probl\u00e8me est directement li\u00e9 aux doubles liaisons suivantes (-ch = ch-ch = ch-). Celles-ci doivent \u00eatre r\u00e9duites de telle mani\u00e8re qu’une double liaison (-ch 2 -Ch = ch-ch 2 -) Il reste \u00e0 reconna\u00eetre par les enzymes. L’ac\u00e9tyl-CoA form\u00e9 dans la \u03b2-oxydation peut \u00eatre plus d\u00e9compos\u00e9 dans le cycle du citrate ou utilis\u00e9 pour la synth\u00e8se des c\u00e9toculaires.Dans le cas de l’exploitation mini\u00e8re, un FADH sera cr\u00e9\u00e9 par tour de \u03b2-oxydation 2 Et un nadh + h + qui fournissent 1,5 ou 2,5 ATP via la cha\u00eene respiratoire. Chaque ac\u00e9tyle COA qui est d\u00e9compos\u00e9 via le cycle des citrats permet \u00e9galement la synth\u00e8se de 10 ATP.Par exemple, 106 mol\u00e9cules ATP peuvent \u00eatre form\u00e9es lorsqu’une mol\u00e9cule d’une mol\u00e9cule d’acide palmitique: l’acide palmitique contient 16 atomes de carbone et est donc d\u00e9compos\u00e9 en un total de huit ac\u00e9tyl-CoA, avec sept mol\u00e9cules fadh chacune 2 et nadh + h + \u00eatre form\u00e9 parce que le cycle est ex\u00e9cut\u00e9 sept fois. Cependant, comme un ATP a \u00e9t\u00e9 divis\u00e9 sous hydrolyse de deux compos\u00e9s riches en \u00e9nergie \u00e0 AMP pour activer l’acide gras dans le cytosol, il en r\u00e9sulte un filet: 7 \u00d7 4 + 8 \u00d7 10 – 2 = 106 ATP. En comparaison, seules 32 mol\u00e9cules ATP surviennent lorsqu’une mol\u00e9cule de glucose est compl\u00e8tement d\u00e9grad\u00e9e. Les acides gras ne sont pas seulement d\u00e9compos\u00e9s dans les mitochondries. Pour les plantes et les levures, par exemple, la r\u00e9duction des acides gras n’est effectu\u00e9e que dans les glyoxysomes ou les peroxysomes. [2] Chez l’homme, les acides gras \u00e0 tr\u00e8s longue cha\u00eene (au moins 22 atomes C) sont initialement d\u00e9compos\u00e9s en produits \u00e0 cha\u00eene courte dans les peroxysomes. Les acides gras rares, rares et rares (26 \u00e0 28 atomes de carbone avec plusieurs doubles liaisons) sont \u00e9galement m\u00e9tabolis\u00e9s par des peroxysomes des cellules c\u00e9r\u00e9brales. [3] Ces acides gras raccourcis peuvent ensuite \u00eatre m\u00e9tabolis\u00e9s par \u03b2-oxydation mitochondriale comme d\u00e9crit ci-dessus. Pour le transport des acides gras \u00e0 cha\u00eene longue dans le peroxisome humain, la prot\u00e9ine ALD est utilis\u00e9e \u00e0 la place de la carnitine. Si cela est d\u00e9fectueux, cela conduit \u00e0 l’expression d’une maladie, l’adr\u00e9no-eukodystrophie X. [4] [5] La rupture des acides gras dans les peroxysomes a certaines caract\u00e9ristiques sp\u00e9ciales: [2] La premi\u00e8re enzyme oxyde l’acide gras par l’acide gras activ\u00e9 par la coenzyme A \u00e0 l’aide d’oxyg\u00e8ne. Cela cr\u00e9e un trans -D 2 -Enoyl coa et peroxyde d’hydrog\u00e8ne (h 2 O 2 ). Cette r\u00e9action provient d’une acyl-coa oxydase (EC 1.3.3.6 ) Catalyse et contourne la transmission des \u00e9lectrons \u00e0 fade (voir ci-dessus). H 2 O 2 est disproportionn\u00e9 \u00e0 l’oxyg\u00e8ne et \u00e0 l’eau par une catalase. De plus, les activit\u00e9s des deux suivantes sont des enzymes (hydratase ENOYL COA; L -3-hydroxyacyl-coa-d\u00e9shydrog\u00e9nase) dans un Enzyme multifonctionnelle unie. Enfin, la peroxysomale thiolase ne divisait pas les acides gras, dont la longueur de la cha\u00eene est plus courte que huit atomes C. L’inversion de la \u03b2-oxydation ne se d\u00e9roule pas dans la nature, bien qu’il n’y ait pas d’obstacle fondamental. Cette inversion serait m\u00eame plus efficace que la synth\u00e8se des acides gras normale et, dans les micro-organismes appropri\u00e9s, pourrait produire efficacement des biocarburants et des mati\u00e8res premi\u00e8res. Dans l’organisme mod\u00e8le E. coli A r\u00e9ussi en 2011 \u00e0 l’Universit\u00e9 Rice de Houston et est un exemple de bio-ing\u00e9nierie r\u00e9ussie. De plus, 1. Les chemins partiels devaient \u00eatre d\u00e9r\u00e9glement\u00e9s et compos\u00e9s pour des cha\u00eenes plus courtes et plus longues; 2. La fermentation concurrente du glucose peut \u00eatre \u00e9teinte; 3. Fermant les enzymes des produits souhait\u00e9s (acyl-CoA r\u00e9ductase, ald\u00e9hyde \/ alcools hydrog\u00e9nase, thioest\u00e9rase) sont ins\u00e9r\u00e9s \/ surexprim\u00e9s et 4. Les enzymes initiantes (thiolases) sont ajout\u00e9es pour l’eduke souhait\u00e9. [6] \u2191  UniProt.org  \u2191 un b  Donald Voet, Judith G. Voet: Biochimie. 3. \u00c9dition. Wiley & Sons, 2004, ISBN 0-471-19350-X, p. 927.  \u2191  Geoffrey Zubay: Biochimie. 4e \u00e9dition. McGraw-Hill Professional, 1999, ISBN 3-89028-701-8, p. 488.  \u2191  S. Kemp, R. J. Wanders: Adr\u00e9noleukodystrophie li\u00e9e \u00e0 l’X: m\u00e9tabolisme des acides gras \u00e0 longue cha\u00eene, ABC \u00e0 demi-transporteurs et la voie compliqu\u00e9e vers le traitement. Dans: Mol Genet Metab. 90 (3) 2007, S. 268-276. PMID 17092750 , doi: 10.1016 \/ j.ymgme.2006.10.001  \u2191  H. W. Moser U. un.: Adr\u00e9noleukodystrophie li\u00e9e \u00e0 l’X. Dans: NAT CLIN PRACT Neurol. 3 (3) 2007, S. 140\u2013151. PMID 17342190 , Deux: 10.1038 \/ ncpneuro0421  \u2191  C. Dellomonaco, J. M. Clomburg U. un.: Inversion modifi\u00e9e du cycle de \u03b2-oxydation pour la synth\u00e8se des carburants et des produits chimiques. Dans: Nature. Band 476, num\u00e9ro 7360, ao\u00fbt 2011, pp. 355\u2013359. doi: 10.1038 \/ nature10333 . PMID 21832992 .  Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochimie. 6. \u00c9dition. Spectrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5. H. Robert Horton, Laurence A. Moran, K. Gray Scrimgeour, Marc D. Perry, J. David Rawn, Carsten Biele (traducteur): Biochimie. 4e, \u00e9dition mise \u00e0 jour. Pearson Studies, 2008, ISBN 978-3-8273-7312-0, pp. 667ff. Joachim Rassow, Karin Haus, Roland Netzker, Rainer Deutzmann: Double s\u00e9rie – Biochimie. 1\u00e8re \u00e9dition. Thieme, 2006, ISBN 3-13-125351-7.      (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/b-oxydation-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"\u03b2-oxydation – Wikipedia"}}]}]