Chysmoin – Wikipedia

Chymosine (aussi Rennin ; depuis le grec ancien jus chymos ,Liquide’) ^[d’abord] est une endopeptidase de l’aspartité (protéase). La chymosine de bétail peut être trouvée comme un labenzyme dans quatrième estomac (LabMagen) de veaux. La chymosine est sous la forme de la protéine précurseur Pré-chymosine synthétisé. Cela peut être fait par des peptides divisés en terminal amino en Prochymosine , Pseudochymosine et finalement converti en l’enzyme active forme de chymosine.

La chymosine est produite par les cellules de la muqueuse gastrique sous la forme de la prochymosine de protéine précurseur inactive et est ralentie en tant que prochymosine dans la lumière.

Dans le milieu acide de l’estomac, avec une valeur de pH de 4 à 5, la zymogène prochymosine inactive est convertie en une chymosine enzymatique active en divisant une amiootermine.

Avec un chymus très acide, en dessous d’un pH de 2,5, la division entre les acides aminés 27 et 28 a lieu, ce qui crée une pseudochymosine, qui est 15 acides aminés plus longue que la chymosine. La pseudochymosine peut être convertie en chymosine à partir de pH 5,5. ^[2]

Par rapport à la proprochymosine, la borne aminés de la chymosine n’a pas de séquence de 42 acides aminés. ^[3]

La chymosine protéique bovine se compose de 323 acides aminés, avec une masse moléculaire de 35 653. ^[4]

Il se produit sous deux formes qui diffèrent dans leur structure primaire en position d’acide aminé 244 (acide asparagique ou glycine). La forme A a une activité spécifique légèrement plus élevée pour la casine κ, mais est légèrement moins stable que la forme B.

La chymosine à enzyme digestive est utilisée pour digérer les protéines de lait, en particulier la caséine, dans le tube digestif des veaux. En raison du processus de division enzymatique, la solubilité de la protéine de lait change également, elle est dénaturée et tombe.

La chymosine est utilisée industriellement pour produire du fromage. Dans le passé, il a été gagné en denim de l’estomac du mollet, et il a également été produit du génie génétique depuis les années 1990. ^[5] En tant qu’organismes génétiquement modifiés (OGM), les eucaryotes telles que la cuisson des levures sont ^[6] Ou l’arrosage peut mouler ^[7] ( Aspergillus oryzae ^[8] , Aspergillus nidulans ^[9] ) ou Trichoderma reesei ^[dix] Utilisé dans le génome duquel les ADNc pour la prochymosine, la prochymosine et la chymosine ont été transmis.

1. ↑ Renate Treuig-Burfeind (Ed.): Vrai. Dictionnaire illustré de la langue allemande . Adac-Verlag, Munich 2004, ISBN 3-577-10051-6, S. 159 .
2. ↑ Barkholt Pedersen, Vibeke, Kurt Asbæk Christensen, Bent Foltmann: Investigations sur l’activation de la prochymosine bovine. Dans: Journal européen de biochimie Bande 94, Nr. 2, 1979, S. 573-800.
3. ↑ Daniel Cullen et al .: Expression contrôlée et sécrétion de la chymosine bovine chez Aspergillus nidulans. (PDF; 503 Ko) dans: Biotechnologie Bande 5, Nr. 4, 1987, S. 369-776.
4. ↑ Uniprot P00794
5. ↑ Chymosine dans le transgen ( Mémento des Originaux à partir du 16 avril 2015 Archives Internet ) Info: Le lien d’archive a été utilisé automatiquement et non encore vérifié. Veuillez vérifier le lien d’origine et d’archiver en fonction des instructions, puis supprimez cette note. @d’abord @ 2 Modèle: webachiv / iabot / www.transgen.de
6. ↑ J. Mellor et al .: Synthèse efficace de la chymosine de veau enzymatiquement active chez Saccharomyces cerevisiae. Dans: Gène Bande 24, no. 1, 1983, S. 1–14, deux: 10.1016 / 0378-1119 (83) 90126-9 .
7. ↑ Michael Ward et al .: Amélioration de la production de chymosine dans Aspergillus par expression comme fusion glucoamylase-chymosine. Dans: Biotechnologie de la nature Bande 8, no. 5, 1990, S. 435–440, deux: 10.1038 / nbt0590-435 .
8. ↑ Kozo Tsuchiya et al .: Sécrétion de haut niveau de la chymosine du mollet à l’aide d’un gène de fusion de glucoamylase-prochymosine chez Aspergillus oryzae. Dans: Bioscience, biotechnologie et biochimie Bande 58, no. 5, 1994, S. 895–899, deux: 10.1271 / bbb.58.895 .
9. ↑ Daniel Cullen et al .: Expression contrôlée et sécrétion de la chymosine bovine chez Aspergillus nidulans. (PDF; 503 Ko) dans: Biotechnologie Bande 5, Nr. 4, 1987, S. 369-776.
10. ↑ A. Harkki et al .: Un nouveau système d’expression fongique: sécrétion de la chymosine de mollet active du champignon filamenteux Trichoderma reesei. Dans: Biotechnologie de la nature Bande 7, no. 6, 1989, S. 596–603, deux: 10.1038 / nbt0689-596 .