[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/chysmoin-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/chysmoin-wikipedia\/","headline":"Chysmoin – Wikipedia","name":"Chysmoin – Wikipedia","description":"before-content-x4 Chymosine (aussi Rennin ; depuis le grec ancien jus chymos ,Liquide’) [d’abord] est une endopeptidase de l’aspartit\u00e9 (prot\u00e9ase). 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La chymosine de b\u00e9tail peut \u00eatre trouv\u00e9e comme un labenzyme dans quatri\u00e8me estomac (LabMagen) de veaux. La chymosine est sous la forme de la prot\u00e9ine pr\u00e9curseur Pr\u00e9-chymosine synth\u00e9tis\u00e9. Cela peut \u00eatre fait par des peptides divis\u00e9s en terminal amino en Prochymosine , Pseudochymosine et finalement converti en l’enzyme active forme de chymosine.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4La chymosine est produite par les cellules de la muqueuse gastrique sous la forme de la prochymosine de prot\u00e9ine pr\u00e9curseur inactive et est ralentie en tant que prochymosine dans la lumi\u00e8re. Dans le milieu acide de l’estomac, avec une valeur de pH de 4 \u00e0 5, la zymog\u00e8ne prochymosine inactive est convertie en une chymosine enzymatique active en divisant une amiootermine. Avec un chymus tr\u00e8s acide, en dessous d’un pH de 2,5, la division entre les acides amin\u00e9s 27 et 28 a lieu, ce qui cr\u00e9e une pseudochymosine, qui est 15 acides amin\u00e9s plus longue que la chymosine. La pseudochymosine peut \u00eatre convertie en chymosine \u00e0 partir de pH 5,5. [2]        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Par rapport \u00e0 la proprochymosine, la borne amin\u00e9s de la chymosine n’a pas de s\u00e9quence de 42 acides amin\u00e9s. [3] La chymosine prot\u00e9ique bovine se compose de 323 acides amin\u00e9s, avec une masse mol\u00e9culaire de 35 653. [4] Il se produit sous deux formes qui diff\u00e8rent dans leur structure primaire en position d’acide amin\u00e9 244 (acide asparagique ou glycine). La forme A a une activit\u00e9 sp\u00e9cifique l\u00e9g\u00e8rement plus \u00e9lev\u00e9e pour la casine \u03ba, mais est l\u00e9g\u00e8rement moins stable que la forme B. La chymosine \u00e0 enzyme digestive est utilis\u00e9e pour dig\u00e9rer les prot\u00e9ines de lait, en particulier la cas\u00e9ine, dans le tube digestif des veaux. En raison du processus de division enzymatique, la solubilit\u00e9 de la prot\u00e9ine de lait change \u00e9galement, elle est d\u00e9natur\u00e9e et tombe.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4La chymosine est utilis\u00e9e industriellement pour produire du fromage. Dans le pass\u00e9, il a \u00e9t\u00e9 gagn\u00e9 en denim de l’estomac du mollet, et il a \u00e9galement \u00e9t\u00e9 produit du g\u00e9nie g\u00e9n\u00e9tique depuis les ann\u00e9es 1990. [5] En tant qu’organismes g\u00e9n\u00e9tiquement modifi\u00e9s (OGM), les eucaryotes telles que la cuisson des levures sont [6] Ou l’arrosage peut mouler [7] ( Aspergillus oryzae [8] , Aspergillus nidulans [9] ) ou Trichoderma reesei [dix] Utilis\u00e9 dans le g\u00e9nome duquel les ADNc pour la prochymosine, la prochymosine et la chymosine ont \u00e9t\u00e9 transmis. \u2191  Renate Treuig-Burfeind (Ed.): Vrai. Dictionnaire illustr\u00e9 de la langue allemande . Adac-Verlag, Munich 2004, ISBN 3-577-10051-6, S.  159 .   \u2191  Barkholt Pedersen, Vibeke, Kurt Asb\u00e6k Christensen, Bent Foltmann: Investigations sur l’activation de la prochymosine bovine. Dans: Journal europ\u00e9en de biochimie Bande 94, Nr. 2, 1979, S. 573-800.  \u2191  Daniel Cullen et al .: Expression contr\u00f4l\u00e9e et s\u00e9cr\u00e9tion de la chymosine bovine chez Aspergillus nidulans. (PDF; 503 Ko) dans: Biotechnologie Bande 5, Nr. 4, 1987, S. 369-776.  \u2191  Uniprot P00794  \u2191  Chymosine dans le transgen ( M\u00e9mento des Originaux \u00e0 partir du 16 avril 2015 Archives Internet )  Info: Le lien d’archive a \u00e9t\u00e9 utilis\u00e9 automatiquement et non encore v\u00e9rifi\u00e9. Veuillez v\u00e9rifier le lien d’origine et d’archiver en fonction des instructions, puis supprimez cette note. @d’abord @ 2 Mod\u00e8le: webachiv \/ iabot \/ www.transgen.de  \u2191  J. Mellor et al .: Synth\u00e8se efficace de la chymosine de veau enzymatiquement active chez Saccharomyces cerevisiae. Dans: G\u00e8ne Bande 24, no. 1, 1983, S. 1\u201314, deux: 10.1016 \/ 0378-1119 (83) 90126-9 .  \u2191  Michael Ward et al .: Am\u00e9lioration de la production de chymosine dans Aspergillus par expression comme fusion glucoamylase-chymosine. Dans: Biotechnologie de la nature Bande 8, no. 5, 1990, S. 435\u2013440, deux: 10.1038 \/ nbt0590-435 .  \u2191  Kozo Tsuchiya et al .: S\u00e9cr\u00e9tion de haut niveau de la chymosine du mollet \u00e0 l’aide d’un g\u00e8ne de fusion de glucoamylase-prochymosine chez Aspergillus oryzae. Dans: Bioscience, biotechnologie et biochimie Bande 58, no. 5, 1994, S. 895\u2013899, deux: 10.1271 \/ bbb.58.895 .  \u2191  Daniel Cullen et al .: Expression contr\u00f4l\u00e9e et s\u00e9cr\u00e9tion de la chymosine bovine chez Aspergillus nidulans. (PDF; 503 Ko) dans: Biotechnologie Bande 5, Nr. 4, 1987, S. 369-776.  \u2191  A. Harkki et al .: Un nouveau syst\u00e8me d’expression fongique: s\u00e9cr\u00e9tion de la chymosine de mollet active du champignon filamenteux Trichoderma reesei. Dans: Biotechnologie de la nature Bande 7, no. 6, 1989, S. 596\u2013603, deux: 10.1038 \/ nbt0689-596 .        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/chysmoin-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Chysmoin – Wikipedia"}}]}]