Ferredoxine – Wikipedia

Ferredoxine sont des protéines contenant du fer et du soufre qui sont impliquées dans les réactions métaboliques et se produisent chez les eucaryotes et les bactéries anaérobies. La ferrédoxine humaine devient Adrénodoxine appelé. Une autre protéine redox, qui a été isolée en 1962 à partir de chloroplastes dans les épinards de Tagawa et Arnon, est appelée “chloroplastes ferredoxine”. Cette protéine joue un rôle dans la photophosphorylation cyclique et non cyclique dans la photosynthèse. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferredoxine est le dernier accepteur d’électrons et réduit le NADP de la coenzyme ⁺ À nadph / h ⁺ . Il absorbe les électrons de la chlorophylle stimulée par la lumière du soleil et la transmet à l’enzyme Ferredoxin-NADP (+) – réductase.

Les ferrédoxines sont de petites protéines qui contiennent des atomes de fer et de soufre qui sont disposés dans un cluster fer-soufre. Les ferredoxines agissent comme des «condensateurs biologiques» par l’atome de fer peuvent changer son niveau d’oxydation (+2 ou +3). Ainsi, ils agissent comme émetteurs d’électrons dans les réactions redox biologiques.

Ferredoxines végétales [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Représentation du Fe ₂ S ₂ Ferredoxines

La variété des ferredoxines trouvées à l’origine dans les chloroplastes est appelée “chloroplastes ferrédoxines”. Le centre actif est un [Fe ₂ S ₂ ] Cluster dans lequel les atomes de fer sont disposés par des atomes de soufre inorganiques et par des restes de soufre de la cystéine tétraedrish. Le travail FE en chloroplastes ₂ S ₂ Les ferrédoxines comme émetteur d’électrons dans la chaîne de transport d’électrons du photosystème I et comme donateurs d’électrons pour diverses protéines, telles que la glutamseynthase, la nitat réductase et la soufre réductase. Dans les systèmes bactériens de dioxygénase, ils servent d’émetteur d’électrons entre la flavoprotéine réductase et l’oxygénase.

Adrénodoxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]]

L’adrénodoxine, la putidaredoxine et la terpredoxine sont solubles Fe ₂ S ₂ -Rerredoxines qui servent d’émetteurs d’électrons. Dans les systèmes mitochondriaux de monooxygéneas, l’adrénodoxine transmet un électron de la NADPH-adrenodoxine réductase à la monoxygénase du cytochrome de cytochrome P450 liée à la membrane (CYP11A1) ou des stéroïdes-11-hydroxylases (CYP11B1 ou CYP11B2). Le système a une chaîne latérale de division et peut être trouvé dans les mitochondries du cortex surrénalien, où il participe à la catalyse des hormones stéroïdes. ^[d’abord] Chez les bactéries, la putidaredoxine et la térpédoxine servent d’émetteur d’électrons entre les réductases de ferredoxine dépendantes du NADH et le cytochrome p450 soluble. D’autres fonctions d’autres ferredoxines de ce type n’ont pas encore été clarifiées. Bien qu’il n’y ait pas de correspondances majeures entre la séquence d’acides aminés de ferrédoxine végétale et d’adrénodoxine, ils ont toujours un pliage similaire.

Thiorédoxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Fe ₂ S ₂ -Ferredoxin Out Clostridium pasteurianum ( CP 2FEFD) En raison de sa séquence d’acides aminés différente, des propriétés spectroscopiques de son groupe de soufre en fer et de sa capacité unique à la cystéine à travers d’autres ligands sur le [Fe ₂ S ₂ ] -Pour pouvoir remplacer les clusters reconnus comme une famille de protéines distincte. Bien que le rôle physiologique de cette ferrédoxine soit auparavant clair, une interaction spécifique entre CP Le 2FEFD et l’amas de fer molybdène de la nitrogénase sont trouvés. Homologiste ferredoxines de Azotobacter Vinelandii ( De 2fefdi) et Aquifex aeolicus ( AA FD) ont également été décrits. La structure cristalline de AA FD a été informé AA FD est disponible en tant que dimère. La structure du AA Les monomères FD diffèrent des autres ₂ S ₂ -Ferredoxinen. Le repliement de la structure secondaire comprend les plis α et β, avec les quatre premières feuilles de pliage β et deux hélices α prennent une variante du pli d’oxine lié.

Fe ₄ S ₄ Les ferrédoxines sont en outre divisées en ferredoxines “à faible potentiel” (LPF) (pour les bactéries) et les ferredoxines “HIPIP)” HIPIP). Les deux catégories sont similaires dans le schéma des réactions redox:

Avec LPF, les figures d’oxydation du fer [2FE ³⁺ , 2fe ²⁺ ] ou [1fe ³⁺ , 3fe ²⁺ ] être à hipip [3fe ³⁺ , 1fe ²⁺ ] ou [2fe ³⁺ , 2fe ²⁺ ].

Ferredoxine bactérienne [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Une sorte de Fe ₄ S ₄ -Le Ferredoxinen, qui a été initialement trouvé dans les bactéries, est appelée “espèce bactérienne”. Les ferredoxines bactériennes peuvent à leur tour être divisées en d’autres sous-groupes, selon la séquence d’acides aminés. La plupart contiennent au moins un domaine conservé qui contient quatre résidus de cystéine ₄ S ₄ ] -Cluster bind. Avec la ferrédoxine de Pyrococcus fou est remplacé par un résidu de cystéine conservé par de l’acide asparagique.

Pendant l’évolution des ferredoxines bactériennes, des géniplications et de l’équation des mêmes échanges avec plusieurs centres de soufre de fer se sont produits. Dans certains ferredoxines bactériennes, l’un des domaines doublés a perdu un ou plusieurs résidus de cystéine préservés. Ces domaines ont ensuite perdu leur propriété de liaison au soufre en fer ou se lient à un [Fe ₃ S ₄ ] -Cluster au lieu d’un [Fe ₄ S ₄ ] -Grappe. En attendant, les structures 3D pour certains ferredoxines bactériennes mono- et dicluster sont connues. La structure se compose à la fois d’hélices α et de feuilles de repliement β, avec deux à sept hélices α et quatre lames de pliage β forment une structure en forme de baril, ainsi qu’une boucle qui contient trois ligue de cystéine de l’amas de soufre de fer.

Protéines de fer à forfait élevé [ Modifier | Modifier le texte source ]]

Les protéines de fer à haute teneur en fer (HIPIP) fournissent leur propre famille de Fe ₄ S ₄ -Rerredoxines qui agissent dans des chaînes de transport d’électrons anaérobies. Certains hiPIP ont un potentiel redox plus élevé que toutes les autres protéines de soufre de fer habituelles (c’est ainsi que le hipip de Rhodopila globiformis un potentiel redox d’environ -450 mV). La structure de certains hiPIP a maintenant été éliminée, leurs plis sont dus aux plis α et β. Comme dans d’autres ferredoxines bactériennes, le [Fe ₄ S ₄ ] Cluster d’une structure de type cubain et est connecté à la protéine par quatre résidus de cystéine.

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1. ↑ Adrénodoxine. Dans: Lexique de la biologie. Spectre de la science, Consulté le 13 septembre 2016 .