[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/ferredoxine-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/ferredoxine-wikipedia\/","headline":"Ferredoxine – Wikipedia","name":"Ferredoxine – Wikipedia","description":"before-content-x4 Ferredoxine sont des prot\u00e9ines contenant du fer et du soufre qui sont impliqu\u00e9es dans les r\u00e9actions m\u00e9taboliques et se","datePublished":"2023-09-15","dateModified":"2023-09-15","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/9\/91\/Fe2S2.svg\/220px-Fe2S2.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/9\/91\/Fe2S2.svg\/220px-Fe2S2.svg.png","height":"118","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/ferredoxine-wikipedia\/","wordCount":2685,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Ferredoxine sont des prot\u00e9ines contenant du fer et du soufre qui sont impliqu\u00e9es dans les r\u00e9actions m\u00e9taboliques et se produisent chez les eucaryotes et les bact\u00e9ries ana\u00e9robies. La ferr\u00e9doxine humaine devient Adr\u00e9nodoxine appel\u00e9. Une autre prot\u00e9ine redox, qui a \u00e9t\u00e9 isol\u00e9e en 1962 \u00e0 partir de chloroplastes dans les \u00e9pinards de Tagawa et Arnon, est appel\u00e9e “chloroplastes ferredoxine”. Cette prot\u00e9ine joue un r\u00f4le dans la photophosphorylation cyclique et non cyclique dans la photosynth\u00e8se. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferredoxine est le dernier accepteur d’\u00e9lectrons et r\u00e9duit le NADP de la coenzyme + \u00c0 nadph \/ h + . Il absorbe les \u00e9lectrons de la chlorophylle stimul\u00e9e par la lumi\u00e8re du soleil et la transmet \u00e0 l’enzyme Ferredoxin-NADP (+) – r\u00e9ductase.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Les ferr\u00e9doxines sont de petites prot\u00e9ines qui contiennent des atomes de fer et de soufre qui sont dispos\u00e9s dans un cluster fer-soufre. Les ferredoxines agissent comme des \u00abcondensateurs biologiques\u00bb par l’atome de fer peuvent changer son niveau d’oxydation (+2 ou +3). Ainsi, ils agissent comme \u00e9metteurs d’\u00e9lectrons dans les r\u00e9actions redox biologiques. Table of ContentsFerredoxines v\u00e9g\u00e9tales [ Modifier | Modifier le texte source ]] Adr\u00e9nodoxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]] Thior\u00e9doxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]] Ferredoxine bact\u00e9rienne [ Modifier | Modifier le texte source ]] Prot\u00e9ines de fer \u00e0 forfait \u00e9lev\u00e9 [ Modifier | Modifier le texte source ]] Ferredoxines v\u00e9g\u00e9tales [ Modifier | Modifier le texte source ]]         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Repr\u00e9sentation du Fe 2 S 2 Ferredoxines La vari\u00e9t\u00e9 des ferredoxines trouv\u00e9es \u00e0 l’origine dans les chloroplastes est appel\u00e9e “chloroplastes ferr\u00e9doxines”. Le centre actif est un [Fe 2 S 2 ] Cluster dans lequel les atomes de fer sont dispos\u00e9s par des atomes de soufre inorganiques et par des restes de soufre de la cyst\u00e9ine t\u00e9traedrish. Le travail FE en chloroplastes 2 S 2 Les ferr\u00e9doxines comme \u00e9metteur d’\u00e9lectrons dans la cha\u00eene de transport d’\u00e9lectrons du photosyst\u00e8me I et comme donateurs d’\u00e9lectrons pour diverses prot\u00e9ines, telles que la glutamseynthase, la nitat r\u00e9ductase et la soufre r\u00e9ductase. Dans les syst\u00e8mes bact\u00e9riens de dioxyg\u00e9nase, ils servent d’\u00e9metteur d’\u00e9lectrons entre la flavoprot\u00e9ine r\u00e9ductase et l’oxyg\u00e9nase. Adr\u00e9nodoxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]] L’adr\u00e9nodoxine, la putidaredoxine et la terpredoxine sont solubles Fe 2 S 2 -Rerredoxines qui servent d’\u00e9metteurs d’\u00e9lectrons. Dans les syst\u00e8mes mitochondriaux de monooxyg\u00e9neas, l’adr\u00e9nodoxine transmet un \u00e9lectron de la NADPH-adrenodoxine r\u00e9ductase \u00e0 la monoxyg\u00e9nase du cytochrome de cytochrome P450 li\u00e9e \u00e0 la membrane (CYP11A1) ou des st\u00e9ro\u00efdes-11-hydroxylases (CYP11B1 ou CYP11B2). Le syst\u00e8me a une cha\u00eene lat\u00e9rale de division et peut \u00eatre trouv\u00e9 dans les mitochondries du cortex surr\u00e9nalien, o\u00f9 il participe \u00e0 la catalyse des hormones st\u00e9ro\u00efdes. [d’abord] Chez les bact\u00e9ries, la putidaredoxine et la t\u00e9rp\u00e9doxine servent d’\u00e9metteur d’\u00e9lectrons entre les r\u00e9ductases de ferredoxine d\u00e9pendantes du NADH et le cytochrome p450 soluble. D’autres fonctions d’autres ferredoxines de ce type n’ont pas encore \u00e9t\u00e9 clarifi\u00e9es. Bien qu’il n’y ait pas de correspondances majeures entre la s\u00e9quence d’acides amin\u00e9s de ferr\u00e9doxine v\u00e9g\u00e9tale et d’adr\u00e9nodoxine, ils ont toujours un pliage similaire. Thior\u00e9doxine-ferredoxine [ Modifier | Modifier le texte source ]] Fe 2 S 2 -Ferredoxin Out Clostridium pasteurianum ( CP 2FEFD) En raison de sa s\u00e9quence d’acides amin\u00e9s diff\u00e9rente, des propri\u00e9t\u00e9s spectroscopiques de son groupe de soufre en fer et de sa capacit\u00e9 unique \u00e0 la cyst\u00e9ine \u00e0 travers d’autres ligands sur le [Fe 2 S 2 ] -Pour pouvoir remplacer les clusters reconnus comme une famille de prot\u00e9ines distincte. Bien que le r\u00f4le physiologique de cette ferr\u00e9doxine soit auparavant clair, une interaction sp\u00e9cifique entre CP Le 2FEFD et l’amas de fer molybd\u00e8ne de la nitrog\u00e9nase sont trouv\u00e9s. Homologiste ferredoxines de Azotobacter Vinelandii ( De 2fefdi) et Aquifex aeolicus ( AA FD) ont \u00e9galement \u00e9t\u00e9 d\u00e9crits. La structure cristalline de AA FD a \u00e9t\u00e9 inform\u00e9 AA FD est disponible en tant que dim\u00e8re. La structure du AA Les monom\u00e8res FD diff\u00e8rent des autres 2 S 2 -Ferredoxinen. Le repliement de la structure secondaire comprend les plis \u03b1 et \u03b2, avec les quatre premi\u00e8res feuilles de pliage \u03b2 et deux h\u00e9lices \u03b1 prennent une variante du pli d’oxine li\u00e9. Fe 4 S 4 Les ferr\u00e9doxines sont en outre divis\u00e9es en ferredoxines “\u00e0 faible potentiel” (LPF) (pour les bact\u00e9ries) et les ferredoxines “HIPIP)” HIPIP). Les deux cat\u00e9gories sont similaires dans le sch\u00e9ma des r\u00e9actions redox:        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Avec LPF, les figures d’oxydation du fer [2FE 3+ , 2fe 2+ ] ou [1fe 3+ , 3fe 2+ ] \u00eatre \u00e0 hipip [3fe 3+ , 1fe 2+ ] ou [2fe 3+ , 2fe 2+ ]. Ferredoxine bact\u00e9rienne [ Modifier | Modifier le texte source ]] Une sorte de Fe 4 S 4 -Le Ferredoxinen, qui a \u00e9t\u00e9 initialement trouv\u00e9 dans les bact\u00e9ries, est appel\u00e9e “esp\u00e8ce bact\u00e9rienne”. Les ferredoxines bact\u00e9riennes peuvent \u00e0 leur tour \u00eatre divis\u00e9es en d’autres sous-groupes, selon la s\u00e9quence d’acides amin\u00e9s. La plupart contiennent au moins un domaine conserv\u00e9 qui contient quatre r\u00e9sidus de cyst\u00e9ine 4 S 4 ] -Cluster bind. Avec la ferr\u00e9doxine de Pyrococcus fou est remplac\u00e9 par un r\u00e9sidu de cyst\u00e9ine conserv\u00e9 par de l’acide asparagique. Pendant l’\u00e9volution des ferredoxines bact\u00e9riennes, des g\u00e9niplications et de l’\u00e9quation des m\u00eames \u00e9changes avec plusieurs centres de soufre de fer se sont produits. Dans certains ferredoxines bact\u00e9riennes, l’un des domaines doubl\u00e9s a perdu un ou plusieurs r\u00e9sidus de cyst\u00e9ine pr\u00e9serv\u00e9s. Ces domaines ont ensuite perdu leur propri\u00e9t\u00e9 de liaison au soufre en fer ou se lient \u00e0 un [Fe 3 S 4 ] -Cluster au lieu d’un [Fe 4 S 4 ] -Grappe. En attendant, les structures 3D pour certains ferredoxines bact\u00e9riennes mono- et dicluster sont connues. La structure se compose \u00e0 la fois d’h\u00e9lices \u03b1 et de feuilles de repliement \u03b2, avec deux \u00e0 sept h\u00e9lices \u03b1 et quatre lames de pliage \u03b2 forment une structure en forme de baril, ainsi qu’une boucle qui contient trois ligue de cyst\u00e9ine de l’amas de soufre de fer. Prot\u00e9ines de fer \u00e0 forfait \u00e9lev\u00e9 [ Modifier | Modifier le texte source ]] Les prot\u00e9ines de fer \u00e0 haute teneur en fer (HIPIP) fournissent leur propre famille de Fe 4 S 4 -Rerredoxines qui agissent dans des cha\u00eenes de transport d’\u00e9lectrons ana\u00e9robies. Certains hiPIP ont un potentiel redox plus \u00e9lev\u00e9 que toutes les autres prot\u00e9ines de soufre de fer habituelles (c’est ainsi que le hipip de Rhodopila globiformis un potentiel redox d’environ -450 mV). La structure de certains hiPIP a maintenant \u00e9t\u00e9 \u00e9limin\u00e9e, leurs plis sont dus aux plis \u03b1 et \u03b2. Comme dans d’autres ferredoxines bact\u00e9riennes, le [Fe 4 S 4 ] Cluster d’une structure de type cubain et est connect\u00e9 \u00e0 la prot\u00e9ine par quatre r\u00e9sidus de cyst\u00e9ine. K. M. Ewen, M. Kleser, R. Bernhardt: Adr\u00e9nodoxine: l’arch\u00e9type des ferredoxines de type vert\u00e9br\u00e9 [2FE-2S]. Dans: Biochimie et biophysique ACTA , Band 1814, num\u00e9ro 1, janvier 2011, p. 111\u2013125, doi:10.1016\/j.bbapap.2010.06.003 , PMID 20538075 . G. Hanke, P. Mulo: Ferredoxines de type v\u00e9g\u00e9tal et m\u00e9tabolisme d\u00e9pendant de la ferr\u00e9doxine. Dans: Plante, cellule et environnement. Band 36, num\u00e9ro 6, juin 2013, S. 1071\u20131084, doi: 10.1111 \/ PCE.12046 , PMID 23190083 . J. Meyer: Ferredoxines du troisi\u00e8me type. Dans: Lettres de FEB , Bande 509, num\u00e9ro 1, novembre 2001, S. 1\u20135, PMID 11734195 . M. Dump, F. Guallesquin: Structure, fonction et \u00e9volution des ferredoxines bact\u00e9riennes. Dans: Revues de microbiologie FEMS , Bande 4, num\u00e9ro 2, 1988 avril – juin, S. 155\u2013175, PMID 3078742 . S. Ciurli, F. Musiani: Prot\u00e9ines de fer-soufre \u00e0 haut potentiel et leur r\u00f4le de porteurs d’\u00e9lectrons solubles dans la photosynth\u00e8se bact\u00e9rienne: conte de d\u00e9couverte . Dans: Photosynth. Res. 85e ann\u00e9e, Non.  d’abord , 2005, S.  115\u2013131 , est ce que je: 10.1007 \/ s11120-004-65556-4 , PMID 15977063 .  K. Fukuyama: Structure et fonction des ferredoxines de type v\u00e9g\u00e9tal . Dans: Photosynth. Res. 81e ann\u00e9e, Non.  3 , 2004, S.  289\u2013301 , est ce que je: 10.1023 \/ b: Pres.0000036882.19322.0a , PMID 16034533 .  UN V. Grinberg, F. Hannemann, B. Schiffler, J. M\u00fcller, U. Heinemann, R. Bernhardt: Adr\u00e9nodoxine: Structure, stabilit\u00e9 et propri\u00e9t\u00e9s de transfert d’\u00e9lectrons . Dans: Prot\u00e9ines . 40e ann\u00e9e, Non.  4 , 2000, S.  590\u2013612 , est ce que je: 10.1002 \/ 1097-0134 (20000901) 40: 4  3.0.co; 2-P , PMID 10899784 .  H.M. Holden, B.L. Jacobson, J.K., Hurley, G. Tollin, B.H. Oh, L. Skjeldal, Y.K. Chae, H. Cheng, B. Xia, J.L. Markley: \u00c9tudes de structure-fonction des ferredoxines [2FE-2S] . Dans: J. Bioenerg. 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