[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/isocitrat-deshydrogenase-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/isocitrat-deshydrogenase-wikipedia\/","headline":"Isocitrat-d\u00e9shydrog\u00e9nase – wikipedia","name":"Isocitrat-d\u00e9shydrog\u00e9nase – wikipedia","description":"before-content-x4 Mod\u00e8le de bande de l’IDH (NADP +) – Monom\u00e8res de E. coli Avec isocitrate: magn\u00e9sium et NADP comme Calottes,","datePublished":"2022-02-01","dateModified":"2022-02-01","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/00\/Isocitrate_dehydrogenase_1ai3.png\/220px-Isocitrate_dehydrogenase_1ai3.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/00\/Isocitrate_dehydrogenase_1ai3.png\/220px-Isocitrate_dehydrogenase_1ai3.png","height":"182","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/isocitrat-deshydrogenase-wikipedia\/","wordCount":1525,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4 Mod\u00e8le de bande de l’IDH (NADP +) – Monom\u00e8res de E. coli Avec isocitrate: magn\u00e9sium et NADP comme Calottes, selon PDB 1i3 . Isocitrat-d\u00e9shydrog\u00e9nase (IDH) est le nom des enzymes et des complexes enzymes qui catalysent le spin-off oxydatif du dioxyde de carbone \u00e0 partir de l’isocitrate, avec la cr\u00e9ation de \u03b1-c\u00e9toglutarate. Cette r\u00e9action fait partie du citratzycle et donc au centre du m\u00e9tabolisme de tous les \u00eatres vivants. La r\u00e9action d’inversion, qui ne se produit que dans certains micro-organismes, utilise l’enzyme isocitrat-lyase.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4La r\u00e9action catalys\u00e9e: + Nad (p) +         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4\u27f6 {DisplayStyle LongRightArrow} \u27f6 {DisplayStyle LongRightArrow} + CO 2 + Nad (p) h + H + De l’isocitrate devient CO 2 Formes coup\u00e9es et k\u00e9toglutarates. Structurellement, l’IDH consiste en alternant les couches \u03b1 et les feuilles \u03b2 dans un arrangement sandwich. Il y a deux groupes diff\u00e9rents d’enzyme, selon OB NAD + (CE 1.1.1.41 ) Oder NADP + (CE 1.1.1.42 ) Est un cofacteur. Les deux ont MG 2+ ou mn 2+ comme un m\u00e9tal. Les homologues du premier groupe se composent de trois sous-unit\u00e9s (h\u00e9t\u00e9rotramer \u03b1\u03b1\u03b2\u03b3) et sont situ\u00e9s dans le mitochondrium, tandis que le deuxi\u00e8me groupe est des homodim\u00e8res, chacun avec une isoforme dans le mitochondrium et le cytosol. [d’abord] IDH se produit dans tous les \u00eatres vivants. Chez l’homme, les trois isoformes IDH sont cod\u00e9es dans cinq g\u00e8nes, dont les d\u00e9fauts peuvent conduire \u00e0 des troubles m\u00e9taboliques h\u00e9r\u00e9ditaires:         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Extrait de la sous-unit\u00e9 1: centre catalytique avec Mg 2+ -Ion; Le nid d’acide amin\u00e9 ASP-283 provient de la sous-unit\u00e9 2 L’oxydation de l’isocitrate se d\u00e9roule dans la premi\u00e8re \u00e9tape d’abord En plus du NADH, l’oxalsuccinat d’acide 2-oxocarbonique fournit 2 , qui en tant que ligue \u00e0 deux dents sur le groupe KET et celle alpha- Groupe carboxy constant le metalion (mn 2+ ou mg 2+ ) complexe. En cons\u00e9quence, la fonction carbonyle est polaris\u00e9e, qui est l’inclinaison du b\u00eata Le groupe carboxy constant pour la d\u00e9carboxylation augmente \u00e9norm\u00e9ment, de sorte que dans l’\u00e9tape de d\u00e9carboxylation suivante, l’\u00e9nolform du 2-oxoglutarate s’est stabilis\u00e9 via la formation complexe 3 formes. Apr\u00e8s la protonation, le 2-oxoglutarate (\u03b1-c\u00e9toglutarate) devient 4 lib\u00e9r\u00e9. Le nad mitochondrial + -ID-ID-d\u00e9pendant de l’isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase peut \u00eatre en contraste avec le NADP + -ID-d\u00e9pendant ne se lie pas \u00e0 un oxalsuccinate en tant que substrat pour former du 2-oxoglutarate. Comme toute d\u00e9shydrog\u00e9nase, l’isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase peut \u00eatre r\u00e9gul\u00e9e par l’ATP ou l’ADP. L’ATP provoque une inhibition indirecte qui ADP a une activation indirecte de la d\u00e9shydrog\u00e9nase car elle affecte la sous-unit\u00e9 kinase. L’ATP stimule la sous-unit\u00e9 du cin\u00e9ma, qui phosphoryle la sous-unit\u00e9 I de l’isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase, ce qui implique son inactivation. En cons\u00e9quence, l’ADP agit comme un antagoniste et conduit \u00e0 une activation indirecte de l’isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase. Ce processus de r\u00e9gulation par phosphorylation et d\u00e9phosphorylation est d\u00e9crit comme une version interconvur. P. T. Tan, A. H. Wei: La r\u00e9volution de l’\u00e9pig\u00e9nomique dans la my\u00e9lodysplasie: une perspective clinico-pathologique. Dans: Pathologie , Bande 43, num\u00e9ro 6, octobre 2011, S. 536\u2013546, Doi: 10.1097 \/ pat.0b013e32834a4061 . PMID 21881538 . (Examen). L. Dang, S. Jin, S. M. Su: Mutations IDH dans le gliome et la leuc\u00e9mie my\u00e9lo\u00efde aigu\u00eb. Dans: Tendances en m\u00e9decine mol\u00e9culaire , Bande 16, num\u00e9ro 9, septembre 2010, S. 387\u2013397, Doi: 10.1016 \/ j.molmed.20.07.007.002 . PMID 20692206 . (Examen). M. Rossetto, P. Cycarin U. un .: M\u00e9tabolisme des mutations du gliome et IDH1 \/ IDH2. Dans: Revue neurologique , Band 167, num\u00e9ro 10, octobre 2011, S. 699\u2013703, doi: 10.1016 \/ j.neurol.2011.08.002 . PMID 21885076 . (Examen). A. Nekruteko, D. M. Hillis U. suis.: L’isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase cytosolique chez l’homme, les souris et les campagnols et l’analyse phylog\u00e9n\u00e9tique de la famille des enzymes. Dans: Biologie et \u00e9volution mol\u00e9culaires , Volume 15, num\u00e9ro 12, d\u00e9cembre 1998, pp. 1674\u20131684, PMID 9866202 . \u2191  Interpro: IPR004434 Isocitrate d\u00e9shydrog\u00e9nase NAD-d\u00e9pendante (Anglais)  \u2191  2-hydroxyglutarazidurie . Orphelin  \u2191  D. T. Hartong, M. Dange U. un.: Insignes de la r\u00e9tinite pigmentaire dans les r\u00f4les des isocitrates d\u00e9shydrog\u00e9nases dans le cycle de Krebs. Dans: G\u00e9n\u00e9tique de la nature. Band 40, num\u00e9ro 10, octobre 2008, S. 1230\u20131234, Doi: 10.1038 \/ ng.223 . PMID 18806796 . PMC 2596605 (Texte complet gratuit).        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2fr\/wiki1\/isocitrat-deshydrogenase-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Isocitrat-d\u00e9shydrog\u00e9nase – wikipedia"}}]}]