Valina – Wikipedia.
IL vite è un amminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la sintesi delle proteine. Viene indicato comunemente con le sigle IN O Val ed è codificato sull’RNA messaggero dai codoni GUU, GUC, GUA e GUG.
La valina fu isolata per la prima volta dalla caseina nel 1901 da Hermann Emil Fischer. [2] Il nome valina deriva dall’acido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta valeriana per la presenza dell’acido nelle radici della pianta. [3]
La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un gruppo amminico (
– NH 2{DisplayStyle {this {-nh2}}) e da uno carbossilico (
– COOH {DisplayStyle {ce {-cooh}}
). La catena laterale è alifatica e ramificata (
– Cap – (CH3)2{DisplayStyle {ce {-ch- (ch3) 2}}}}
sostituente chiamato isopropile), il che rende la molecola apolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere basico (quello amminico) ed uno a carattere acido (quello carbossilico), viene definita anfotera in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del pH.
Il punto isoelettrico della valina, ossia il valore di pH in cui l’amminoacido si dissocia nella sua parte acida (
– COO −{DisplayStyle {ce {-coo-}}}) e si protona nella sua parte basica (
), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la costante di dissociazione acida e quella basica. L’amminoacido così dissociato viene definito zwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una migrazione elettroforetica.
Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti (
– H {DisplayStyle {ce {-h}}}, isopropile,
– NH 2{DisplayStyle {this {-nh2}}
È
– COOH {DisplayStyle {ce {-cooh}}), viene identificato in quest’ultimo uno stereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 enantiomeri: l’acido 2( S )-ammino-3-metilbutanoico e l’acido 2( R )-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hanno attività ottica e quindi si possono distinguere l’L-valina come la D-valina.
Con il nome “valina” si intendono in genere le miscele racemiche.
L’enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri come mattoncino per costruire le proteine. Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definiti essenziali, che sono da introdurre con la dieta.
Biosintesi [ modifica | Modifica wikitesto ”
La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dalle piante, ma non dagli animali. [4] È sintetizzato nelle piante e nei procarioti attraverso diversi passaggi a partire dall’acido piruvico. La parte iniziale del percorso porta anche alla sintesi della leucina. L’intermedio α-chetoisovalerato subisce un’amminazione riduttiva con glutammato.
Metabolismo [ modifica | Modifica wikitesto ”
Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per transaminazione, dando α-chetoisovalerato, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte del complesso enzimatico α-chetoacido deidrogenasi. [5] Questo viene ulteriormente ossidato in succinil-CoA, che può entrare nel ciclo dell’acido citrico.
Utilizzi [ modifica | Modifica wikitesto ”
La L-valina è l’amminoacido necessario per la sintesi proteica, ma è utilizzabile dall’organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri due aminoacidi con catena di idrocarburi ramificata: leucina e isoleucina, al nutrimento del muscolo. Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi di fame, quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo a propionil-CoA che, dopo la conversione in succinil-CoA, contribuisce al completamento del ciclo di Krebs. [6]
Resistenza all’insulina [ modifica | Modifica wikitesto ”
Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all’insulinoresistenza: si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani diabetici. [7] I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all’insulina e l’alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue. [8] Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell’adiposità e una migliore sensibilità all’insulina. [9] Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.
Cellule staminali ematopoietiche [ modifica | Modifica wikitesto ”
La valina è essenziale per l’auto-rinnovamento delle cellule staminali ematopoietiche (HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi. [dieci] La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.
Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall’inglese Aminoacido a catena ranchinata D. ) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche. [11] Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile come amminoacido non proteinogenico.
Sintesi [ modifica | Modifica wikitesto ”
La D-valina viene sintetizzata tramite l’amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall’enzima D-amminoacido deidrogenasi e nella seconda fase dalla glucosio deidrogenasi, consuma 2 ossiacidi a favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.
Tra i cereali, la segale ne è molto ricca, con 530 mg per 100 g.
I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali. [dodicesimo]
| Cibo | Proteine totali | Vite | Percentuale |
|---|---|---|---|
| Carne di manzo cruda | 21,26 g | 1055 mg | 5,0% |
| Petto di pollo crudo | 23,09 g | 1145 mg | 5,0% |
| Salmone crudo | 20,42 g | 1107 mg | 5,4% |
| Pollame | 12,58 g | 859 mg | 6,8% |
| Latte vaccino, materia grassa 3,7% | 3,28 g | 220 mg | 6,7% |
| Notti | 15,23 g | 753 mg | 4,9% |
| Farina integrale di frumento | 13,70 g | 618 mg | 4,5% |
| Farina di mais di mais | 6,93 g | 351 mg | 5,1% |
| Riso non sbramato | 7,94 g | 466 mg | 5,9% |
| Piselli secchi | 24,55 g | 1159 mg | 4,7% |
La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla – a seconda del metodo impiegato – tra i 10 e i 29 mg di valina per chilogrammo di peso corporeo. [13]
- ^ scheda della valina su ACHIEVE IFA Archiviato il 16 ottobre 2019 in Internet Archive.
- ^ ( IN ) Valine | composto chimico . Sono Encyclopedia Britannica . URL consultato il 1º settembre 2021 .
- ^ ( IN ) Definizione Valine . Sono www.merriam-webster.com . URL consultato il 1º settembre 2021 .
- ^ P. Basuchaudhuri, Metabolismo dell’azoto nel riso , 2016, ISBN 978-1-4987-4668-7, OCLC 945482059 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ K. E. Van Holde E Kevin G. Ahern, Biochimica , 3a edizione, Benjamin Cummings, 2000, ISBN 0-8053-3066-6, OCLC 42290721 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochimica. 6. Edizione. Spectrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, Monaco 2007; Pp. 697–698, 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.
- ^ ( IN ) Christopher J. Lynch E Sean H. Adams, Aminoacidi a catena ramificata nella segnalazione metabolica e nella resistenza all’insulina , In Recensioni della natura Endocrinologia , vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723–736, doi: 10.1038/nrendo.2014.171 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ ( IN ) Fei xiao, junjie yu e yajie guo, Effetti degli aminoacidi a catena ramificata individuali sulla sensibilità all’insulina e sul metabolismo del glucosio nei topi , In Metabolismo – clinico e sperimentale , vol. 63, n. 6, 1º giugno 2014, pp. 841–850, DOI: 10.1016/j.metabol.2014.03.006 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams E Ildiko Kasza, Restauro della salute metabolica mediante una riduzione del consumo di aminoacidi a catena ramificata .
- ^ ( IN ) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson, L’esaurimento della valina dietetica permette trapianto di cellule staminali ematopoietiche di topo non mieloablativo , In Scienza , 2 dicembre 2016, DOI: 10.1126/science.aag3145 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ ( IN ) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi, Sintesi efficiente di aminoacidi a catena con ranch d-ranch e loro composti etichettati con isotopi stabili usando d-aminoacidi deidrogenasi , In Microbiologia applicata e biotecnologia , vol. 98, n. 3, 1º febbraio 2014, pp. 1135–1143, DOI: 10.1007/S00253-013-4902-1 . URL consultato il 6 settembre 2021 .
- ^ Database dei principi nutritivi del Ministero dell’agricoltura degli Stati Uniti, ventunesima edizione.
- ^ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Requisiti di aminoacidi a catena ramificata in soggetti umani adulti sani. In: J. Nutr. 136 (1 Suppl); Gennaio 2006: S. 256S – 263s; PMID 16365094 .
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