[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/2021\/05\/28\/valina-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/2021\/05\/28\/valina-wikipedia\/","headline":"Valina – Wikipedia.","name":"Valina – Wikipedia.","description":"IL vite \u00e8 un amminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la sintesi delle proteine. 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Viene indicato comunemente con le sigle IN O Val ed \u00e8 codificato sull’RNA messaggero dai codoni GUU, GUC, GUA e GUG.   La valina fu isolata per la prima volta dalla caseina nel 1901 da Hermann Emil Fischer. [2] Il nome valina deriva dall’acido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta valeriana per la presenza dell’acido nelle radici della pianta. [3] La valina, come tutti gli amminoacidi, \u00e8 composta da un gruppo amminico ( – NH 2{DisplayStyle {this {-nh2}} ) e da uno carbossilico (   – COOH {DisplayStyle {ce {-cooh}} ). La catena laterale \u00e8 alifatica e ramificata ( – Cap – (CH3)2{DisplayStyle {ce {-ch- (ch3) 2}}}} sostituente chiamato isopropile), il che rende la molecola apolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere basico (quello amminico) ed uno a carattere acido (quello carbossilico), viene definita anfotera in quanto pu\u00f2 mostrare entrambi i comportamenti a seconda del pH. Il punto isoelettrico della valina, ossia il valore di pH in cui l’amminoacido si dissocia nella sua parte acida ( – COO \u2212{DisplayStyle {ce {-coo-}}} ) e si protona nella sua parte basica (   – NH 3+{DisplayStyle {this {-nh3+}} ), \u00e8 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la costante di dissociazione acida e quella basica. L’amminoacido cos\u00ec dissociato viene definito zwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantit\u00e0 e dunque, carica globale neutra. Questa propriet\u00e0 impedisce ad uno zwitterione di subire una migrazione elettroforetica. Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio \u03b1, sono legati 4 sostituenti differenti ( – H {DisplayStyle {ce {-h}}} , isopropile, – NH 2{DisplayStyle {this {-nh2}} \u00c8 – COOH {DisplayStyle {ce {-cooh}} ), viene identificato in quest’ultimo uno stereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 enantiomeri: l’acido 2( S )-ammino-3-metilbutanoico e l’acido 2( R )-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hanno attivit\u00e0 ottica e quindi si possono distinguere l’L-valina come la D-valina. Con il nome “valina” si intendono in genere le miscele racemiche. L’enantiomero L della valina \u00e8 quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri come mattoncino per costruire le proteine. Non \u00e8 sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definiti essenziali, che sono da introdurre con la dieta. Table of ContentsBiosintesi [ modifica | Modifica wikitesto ” Metabolismo [ modifica | Modifica wikitesto ” Utilizzi [ modifica | Modifica wikitesto ” Resistenza all’insulina [ modifica | Modifica wikitesto ” Cellule staminali ematopoietiche [ modifica | Modifica wikitesto ” Sintesi [ modifica | Modifica wikitesto ” Biosintesi [ modifica | Modifica wikitesto ” La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, \u00e8 sintetizzata dalle piante, ma non dagli animali. [4] \u00c8 sintetizzato nelle piante e nei procarioti attraverso diversi passaggi a partire dall’acido piruvico. La parte iniziale del percorso porta anche alla sintesi della leucina. L’intermedio \u03b1-chetoisovalerato subisce un’amminazione riduttiva con glutammato. Metabolismo [ modifica | Modifica wikitesto ” Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per transaminazione, dando \u03b1-chetoisovalerato, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte del complesso enzimatico \u03b1-chetoacido deidrogenasi. [5] Questo viene ulteriormente ossidato in succinil-CoA, che pu\u00f2 entrare nel ciclo dell’acido citrico. Utilizzi [ modifica | Modifica wikitesto ” La L-valina \u00e8 l’amminoacido necessario per la sintesi proteica, ma \u00e8 utilizzabile dall’organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri due aminoacidi con catena di idrocarburi ramificata: leucina e isoleucina, al nutrimento del muscolo. Questo \u00e8 importante durante sforzi prolungati o in fasi di fame, quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina d\u00e0 luogo a propionil-CoA che, dopo la conversione in succinil-CoA, contribuisce al completamento del ciclo di Krebs. [6] Resistenza all’insulina [ modifica | Modifica wikitesto ” Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina \u00e8 associata all’insulinoresistenza: si osservano livelli pi\u00f9 elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani diabetici. [7] I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilit\u00e0 all’insulina e l’alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue. [8] Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell’adiposit\u00e0 e una migliore sensibilit\u00e0 all’insulina. [9] Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno. Cellule staminali ematopoietiche [ modifica | Modifica wikitesto ” La valina \u00e8 essenziale per l’auto-rinnovamento delle cellule staminali ematopoietiche (HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi. [dieci] La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali \u00e8 stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati \u00e8 stata raggiunta quando la valina \u00e8 stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione. Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall’inglese Aminoacido a catena ranchinata D. ) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una variet\u00e0 di attivit\u00e0 biologiche. [11] Tra queste \u00e8 esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina \u00e8 classificabile come amminoacido non proteinogenico. Sintesi [ modifica | Modifica wikitesto ” La D-valina viene sintetizzata tramite l’amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall’enzima D-amminoacido deidrogenasi e nella seconda fase dalla glucosio deidrogenasi, consuma 2 ossiacidi a favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH. Tra i cereali, la segale ne \u00e8 molto ricca, con 530 mg per 100 g. I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco \u00e8 riportata la percentuale di proteine totali. [dodicesimo] Cibo Proteine totali Vite Percentuale Carne di manzo cruda 21,26 g 1055 mg 5,0% Petto di pollo crudo 23,09 g 1145 mg 5,0% Salmone crudo 20,42 g 1107 mg 5,4% Pollame 12,58 g 859 mg 6,8% Latte vaccino, materia grassa 3,7% 3,28 g 220 mg 6,7% Notti 15,23 g 753 mg 4,9% Farina integrale di frumento 13,70 g 618 mg 4,5% Farina di mais di mais 6,93 g 351 mg 5,1% Riso non sbramato 7,94 g 466 mg 5,9% Piselli secchi 24,55 g 1159 mg 4,7% La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla – a seconda del metodo impiegato – tra i 10 e i 29\u00a0mg di valina per chilogrammo di peso corporeo. [13] ^  scheda della valina su ACHIEVE IFA  Archiviato il 16 ottobre 2019 in Internet Archive.  ^  ( IN ) Valine | composto chimico . Sono Encyclopedia Britannica . URL consultato il 1\u00ba settembre 2021 .  ^  ( IN ) Definizione Valine . Sono www.merriam-webster.com . URL consultato il 1\u00ba settembre 2021 .  ^  P. Basuchaudhuri, Metabolismo dell’azoto nel riso , 2016, ISBN 978-1-4987-4668-7, OCLC 945482059 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  K. E. Van Holde E Kevin G. Ahern, Biochimica , 3a edizione, Benjamin Cummings, 2000, ISBN 0-8053-3066-6, OCLC 42290721 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochimica. 6. Edizione. Spectrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, Monaco 2007; Pp. 697\u2013698, 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.  ^  ( IN ) Christopher J. Lynch E Sean H. Adams, Aminoacidi a catena ramificata nella segnalazione metabolica e nella resistenza all’insulina , In Recensioni della natura Endocrinologia , vol. 10, n. 12, 2014-12, pp. 723\u2013736, doi: 10.1038\/nrendo.2014.171 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  ( IN ) Fei xiao, junjie yu e yajie guo, Effetti degli aminoacidi a catena ramificata individuali sulla sensibilit\u00e0 all’insulina e sul metabolismo del glucosio nei topi , In Metabolismo – clinico e sperimentale , vol.\u00a063, n.\u00a06, 1\u00ba giugno 2014,  pp.\u00a0841\u2013850, DOI: 10.1016\/j.metabol.2014.03.006 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  Nicole E. Cummings, Elizabeth M. Williams E Ildiko Kasza, Restauro della salute metabolica mediante una riduzione del consumo di aminoacidi a catena ramificata .  ^  ( IN ) Yuki Taya, Yasunori Ota e Adam C. Wilkinson, L’esaurimento della valina dietetica permette trapianto di cellule staminali ematopoietiche di topo non mieloablativo , In Scienza , 2 dicembre 2016, DOI: 10.1126\/science.aag3145 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  ( IN ) Hironaga Akita, Hirokazu Suzuki e Katsumi Doi, Sintesi efficiente di aminoacidi a catena con ranch d-ranch e loro composti etichettati con isotopi stabili usando d-aminoacidi deidrogenasi , In Microbiologia applicata e biotecnologia , vol.\u00a098, n.\u00a03, 1\u00ba febbraio 2014,  pp.\u00a01135\u20131143, DOI: 10.1007\/S00253-013-4902-1 . URL consultato il 6 settembre 2021 .  ^  Database dei principi nutritivi del Ministero dell’agricoltura degli Stati Uniti, ventunesima edizione.  ^  A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Requisiti di aminoacidi a catena ramificata in soggetti umani adulti sani. In: J. Nutr. 136 (1 Suppl); Gennaio 2006: S. 256S – 263s; PMID 16365094 .   Portale Chimica : il portale della scienza della composizione, delle propriet\u00e0 e delle trasformazioni della materia "},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/2021\/05\/28\/valina-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Valina – Wikipedia."}}]}]