[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/2021\/10\/01\/batteriodopsina-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2it\/wiki29\/2021\/10\/01\/batteriodopsina-wikipedia\/","headline":"Batteriodopsina – Wikipedia","name":"Batteriodopsina – Wikipedia","description":"Da Wikipedia, Liberade Libera. 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IL battezzato \u00e8 una proteina integrale di membrana utilizzata da microrganismi appartenenti al regno degli Archaea, in particolare alla classe degli Halobacteria.Essa agisce come una pompa protonica, cattura energia luminosa e la utilizza per spostare protoni attraverso la membrana, dalla cellula batterica verso l’esterno. [Primo] Il gradiente protonico risultante viene successivamente convertito in energia chimica, tramite la sintesi di ATP. La batteriorodopsina \u00e8 una proteina integrale di membrana presente nella “membrana purpurea” [2] che pu\u00f2 occupare fino a quasi il 50% della membrana della cellula archaea. La batteriorodopsina \u00e8 composta da tre catene proteiche identiche (\u00e8 un trimero), ciascuna ruotata di 120 gradi rispetto alle altre. Ogni catena ha una struttura primaria costituita da 248 amminoacidi [3] , assume una struttura spaziale costituita da sette alfa eliche transmembrana e contiene all’interno una molecola di retinale. Le molecole di batteriorodopsina sono disposte a loro volta ordinatamente a formare un reticolo esagonale. [4] Rappresentazione stereoscopica dei cambiamenti conformazionali in seguito all’assorbimento di energia luminosa (cliccare sull’immagine per visualizzare meglio il processo) La batteriorodopsina in sintesi \u00e8 una pompa protonica che sfrutta l’energia luminosa per funzionare. [5]   Il meccanismo di pompaggio pu\u00f2 essere riassunto come segue: Nel cromoforo il retinale \u00e8 legato covalentemente al residuo amminoacidico Lys216 tramite la formazione di una base di Schiff.L’assorbimento di un fotone causa la fotoisomerizzazione della molecola di retinale da tutto- trans un 13- cis , con conseguente cambiamento conformazionale della proteina circostante che comporta una variazione della costante di dissociazione acida di alcuni residui amminoacidici con aumento della disponibilit\u00e0 a cedere protoni. [6] Dopo fotoisomerizzazione della molecola di retinale, il residuo Asp85 accetta un protone da parte del retinale. Questo libera un protone da un “sito di contenimento” nel lato extracellulare della membrana. La riprotonazione della molecola di retinale da Asp96 ripristina la sua forma originale. Ci\u00f2 si traduce in un secondo protone rilasciato nel lato extracellulare. Asp85 rilascia il suo protone nel “sito di contenimento” e un nuovo ciclo pu\u00f2 iniziare. [7] La batteriorodopsina presenta una colorazione purpurea, pertanto \u00e8 pi\u00f9 efficiente nell’assorbire la luce di colore complementare (luce verde, lunghezze d’onda comprese tra 500-650\u00a0nm, con il massimo di assorbimento a 568\u00a0nm). Accoppiamento chemiosmotico e sintesi di ATP. Per semplicit\u00e0 non \u00e8 rappresentata la parete cellulare batterica L’accoppiamento chemiosmotico tra batteriorodopsina e fosforilazione tramite ATP sintasi, comporta la trasformazione dell’energia luminosa (fotoni) in energia chimica (sintesi di ATP). [8] [9]   La batteriorodopsina \u00e8 un trimero. La linea rossa delimita la zona extracellulare della membrana Monomero di batteriorodopsina con la molecola di retinale “imprigionata” tra le 7 alfa-eliche. [dieci] [11] [dodicesimo] Un’ulteriore elica pi\u00f9 piccola \u00e8 in azzurro, un foglietto \u03b2 in giallo Trimero di batteriorodopsina visto dall’alto dal lato extracellulare [dieci] [11] [dodicesimo] . Si nota la sezione approssimativamente esagonale dello stesso ^  ( IN ) Voet, Judith G.; Piede, Donald, Biochimica , New York, J. 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