Hypochloorex Acid – Wikipédia

Posted on by
before-content-x4

Hipchlorby kwas
Image illustrative de l’article Acide hypochloreux
Image illustrative de l’article Acide hypochloreux
Identyfikacja
Nazwa UICPA Hipchlorby kwas

Hipochloryt wodoru

N O Cas 7790-92-3
N O Echa 100 029,302
N O TEN 232-232-5
Pubchem 24341
Chebi 24757
Wygląd Bezbarwne roztwory wodne
Chemikalia
Formuła Hclo [Izomery]
Masa cząsteczkowa [[[ 2 ] 52,46 ± 0,002 g/mol
H 1 92%, CL 67 58%, O 30,5%,
P K A 7497
Moment dipolarny ≈ 1.3 D [[[ Pierwszy ]
Właściwości fizyczne
Rozpuszczalność rozpuszczalne w
woda i 2 O, rozdz 2 Cl 2
To jednostki i Cntp , o ile nie zaznaczono inaczej.
modyfikator Consultez la documentation du modèle

L ‘ Hipchlorby kwas jest niestabilnym kwasem chemicznym HCLO, który istnieje tylko w roztworze, w którym atom chloru znajduje się w stanie utleniania +1. Powstaje przez rozwiązanie dichlore w wodzie. W postaci soli podchlorynowej sodu (NaClo) lub hipochlorytu wapnia (CA (CO (CLO) 2 ) Jest stosowany jako utleniacz, dezodoryzujący, dezynfekujący (na przykład w basenach) lub środek wybielający.

W syntezie organicznej HCLO przekształca alkeny w halogennohydryny [[[ 3 ] .

W biologii granulocyty neutrofilowe aktywowane przez peroksydację zależnej od CL mieloperoksydazy wytwarzają kwas hipochlororyczny stosowany do niszczenia bakterii [[[ 4 ] W [[[ 5 ] W [[[ 6 ] .

W branży kosmetycznej kwas hipochlorysty jest stosowany w niskim stężeniu jako środek czyszczący skóry lub u dzieci. Umożliwia utrzymanie dobrego nawodnienia skóry w czujnych przypadkach.

W branży spożywczej firmy zajmujące się dystrybucją lub wodą HCLO lub jego sól są stosowane w niskich stężeniach do dezynfekcji powierzchni przygotowywania żywności i uzdatniania wody.

Hipchlorory kwas uzyskuje się przez reakcję dichlore i wody:

Cl 2 + H 2 O ↔ HOCL + HCl
Cl 2 + 4 OH – ↔ 2 chlor – + 2 godz 2 O + 2 i –
Cl 2 + 2 i – ↔ 2 Cl –

Gdy kwasy są dodawane do wodnych hipochlornych soli kwasowych (takich jak podchloryn sodu w komercyjnym roztworze wody wybielacza), powstała mieszanina reakcyjna przesuwa się w lewo, co powoduje powstawanie dichlora gazowego. Tworzenie stabilnych środków wybielających podchlorynu ułatwia rozpuszczanie chloru gazowego w podstawowych roztworach wodnych jako roztwór wodorotlenku sodu.

Hipchlororyczny kwas można również wytwarzać przez rozpuszczenie hemiotlenku chloru w wodzie. W standardowych warunkach wodnych bezwodny kwas hipochlorawy jest niemożliwy do przygotowania z powodu łatwo odwracalnej równowagi między postacią kwasu a jej bezwodnikiem:

2 hclo ↔ cl 2 O + h 2 ON ; (K (0 ° C) = 3,55 × 10 −3 DM 3 mol −1 )

Reakcje chemiczne [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

W roztworze wodnym kwas hipochlorystyczny częściowo włamuje – , jeden jon h + Solvaty:

HCLO ↔ OCL – + H +
after-content-x4

Hipchlorystyczne sole kwasowe nazywane są podchlorynami. Jednym z najbardziej znanych jest Naclo, aktywny związek wybielacza. HCLO jest silniejszym utleniaczem niż dichlorek w standardowych warunkach.

2 HCLO ( aq ) + 2 H + + 2 i – ↔ Cl 2 ( G ) + 2 H 2 O (E = +1,63 V)

HCLO reaguje z HCl, tworząc gazowy dichlore:

HCLO + HCl → H 2 O + cl 2

HCLO reaguje z alcanami z tworzeniem związków i wody organachlor, przykład reakcji z metanem:

Ch 4 + HCLO → CH 3 Cl + h 2 O

HCLO reaguje z wodą, tworząc wodór i nadtlenek: kwas wodoru:

HCLO + H. 2 O → HCl + H 2 O 2

HCLO reaguje z alkoholem, tworząc związki chloru i nadtlenek wodoru, przykład reakcji z metanolem:

HCLO + CH 3 OH → CH 3 Cl + h 2 O 2

HCLO reaguje z aminami, tworząc chloraminy i wodę, przykład reakcji z amoniakiem:

HCLO + NH 3 → NH 2 Cl + h 2 O

HCLO reaguje z aminami organicznymi prowadzącymi do zastąpienia aminy chloru, tworząc związek chlorany i hydroksyloaminę, przykład z metyloaminą:

Ch 3 NH 2 + HCLO → CH 3 Cl + NH 2 OH

Reaktywność HCLO z biomolekułami [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Hipchlorory kwas reaguje z wieloma biomolekułami, takimi jak DNA, RNA [[[ 6 ] W [[[ 7 ] , kwasy tłuszczowe, cholesterol [[[ 8 ] W [[[ 9 ] i białka [[[ 8 ] W [[[ dziesięć ] W [[[ 11 ] W [[[ dwunasty ] .

after-content-x4

Reakcja HCLO z grupami sulfhydryl białkowych [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

En 1948, Knox [[[ dziesięć ] Zauważ, że HCLO jest inhibitorem grup sulfhydryle i że w wystarczającej ilości białka zawierające grupy sulfhydryle są inaktywowane. HCLO utlenia grupy sulfhydryle prowadzące do tworzenia wiązań disiarczkowych, które mogą prowadzić do realizacji białka. Mechanizm utleniania sulfhydryle przez HCLO jest podobny do mechanizmu utleniania chloraminy. Gdy resztkowe stężenie chloru jest rozpraszane, można przywrócić funkcję sulfhydryle [[[ 13 ] . Utlenianie grup sulfhydryle przez HCLO odpowiada działaniu bakteriostatycznym [[[ 7 ] .

Cysteina, która ma grupę sulfhydryle, może reagować z czterema cząsteczkami HCLO [[[ 11 ] . Pierwsza reakcja z HCLO wytwarza kwas sulféninowy (R-SOH), druga reakcja z cząsteczką HCLO tworzy kwas sulfinowy (R-SO 2 H), a następnie reakcja z trzecią cząsteczką HCLO tworzy kwas sulfonowy (R-TO 3 H).

W białku kwas sulféninowy utworzony przez działanie HCLO reaguje z inną grupą sulfhydryle, tworząc połączenie disiarczkowe. Ten link może powodować rejestrację lub agregację białek. Formy kwasu sulfinowego lub sulfonowego mogą być tworzone tylko przy bardzo wysokich stężeniach HCLO.

Reakcja HCLO z grupami aminowymi w białku [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Hipchlorby kwas może łatwo reagować z aminokwasami z funkcjami aminowymi na łańcuchu bocznym, tworząc organiczną chloraminę. Chlorowane aminokwasy szybko rozkładają się, ale chloraminy obecne w białkach mają dłuższy okres życia i zachowują zdolność utleniania [[[ 11 ] .

Thomas i jego zespół [[[ 5 ] pokazali poprzez swoje wyniki, że chloraminy organiczne są degradowane przez wewnętrzną rearangecję i że ostatnie grupy NH 2 Pozostałe może uczestniczyć w ataku na łącze peptydowe, co powoduje rozszczepienie białka. McKenna i Davies [[[ 14 ] odkryli, że do uzyskania fragmentów białka in vivo konieczne jest minimalne stężenie 10 mm/l. Fragmenty te pierwotnie mają molekularną przegrupowanie chloraminy, uwalniając HCl i amoniak w celu utworzenia grupy amidowej [[[ 15 ] . Grupa amidowa może również reagować z inną grupą aminową, tworząc bazę Schiffa, powodując realizację i agregację białka [[[ 8 ] .

Reakcja HCLO z DNA i nukleotydami [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Hipchlorory kwas powoli reaguje z DNA i RNA i różnymi nukleotydami in vitro [[[ 16 ] . GMP ma funkcję aminową, a heterocykliczna grupa aminowa jest najbardziej reaktywnym nukleotydem z HCLO. Drugim najbardziej reaktywnym nukleotydem z HCLO jest TMP dzięki obecności heterocyklicznej grupy aminowej. AMP i CMP są słabo reaktywne z HCLO przez obecność funkcji aminy [[[ 16 ] , UMP jest najmniej reaktywnym nukleotydem [[[ 6 ] .

Heterocykliczne grupy NH są bardziej reaktywne niż grupy aminowe, ponadto wtórne chloraminy mogą się zrelaksować z chloru. Te różne reakcje zakłócają dopasowanie zasad DNA. Prutz [[[ 16 ] wykazał, że spadek lepkości DNA narażonego na HCLO jest podobny do obserwowanego wraz z ich denaturacją termiczną. Fragmenty cukru tworzące nukleotydy nie reagują z HCLO, szkielet DNA nie jest zatem złamany [[[ 16 ] . NADH może reagować z TMP i chlorée, a także z HCLO. Ta reakcja może zregenerować UMP i TMP i daje pochodną 5-hydroksy-NADH. Reakcja z TMP lub UMP jest powolna i odwracalna w celu regeneracji HCLO. Wolniejsza druga reakcja powoduje rozszczepienie cyklu pirydyny, występuje w nadmiarze HCLO. NAD + jest obojętne w obecności HCLO [[[ 16 ] .

Reakcja HCLO z lipidami [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Hipchlorory kwas reaguje z nienasyconymi linkami obecnymi w lipidach, ale nie z nasyconymi połączeniami, jonem OCL – Nie reaguj z lipidami. Reakcja między HCLO a nienasyconymi lipidami jest utlenieniem z dodaniem chloru na jednym z atomów węgla i dodaniem jednej grupy hydroksylowej z drugiej. Powstałym związkiem jest hydrochlorinina [[[ 9 ] . Chlor polarny zaburza bikuch lipidów i zwiększa przepuszczalność błony, obserwację tę stwierdzono na hematokrytach. Zmiany przepuszczalności zależą od stężenia chlohydryny. Chlohydryn zaobserwowano na cholesterolu [[[ 15 ] , ale ta modyfikacja nie wpływa na przepuszczalność błony 2 byłoby przyczyną obecności hydrochloriny na cholesterolu [[[ 15 ] .

Mechanizm działania dezynfekującego HCLO [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Gdy Escherichia coli jest narażony na hipochlorysty kwas, traci żywotność w mniej niż 100 SM Z powodu inaktywacji wielu istotnych systemów [[[ 17 ] W [[[ 18 ] W [[[ 19 ] W [[[ 20 ] . Hipchlorory kwas ma DL50 zadeklarowany od 0,0104 do 0,156 ppm [[[ 21 ] . Przy 2,6 ppm powoduje całkowite hamowanie wzrostu bakterii w ciągu 5 minut [[[ 14 ] . Jednak stężenie HCLO wymagane do uzyskania właściwości bakteriobójczej jest bardzo zależne od początkowego stężenia bakteryjnego [[[ dziesięć ] .

Hamowanie utleniania glukozy [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

W 1948 roku Knox i jego koledzy [[[ dziesięć ] Zaproponuj, że głównym czynnikiem w bakteriobójczym charakterze roztworów chloru może być hamowanie utleniania glukozy. Zakładają, że środek aktywny rozprasza się przez błonę cytoplazmatyczną w celu inaktywowania kluczowych enzymów zawierających grupy sulfhydryle na ścieżce glikolizy. Ta grupa jest również pierwszą, która zauważa, że ​​roztwory HOCL hamują enzymy zawierające grupy sulfhydryle. Kolejne badania wykazały, że na poziomach bakteriobójczych składniki cytosolu nie reagują z HCLO [[[ 22 ] . McFeters et Camper [[[ 23 ] znalazłem, że aldolaza, enzym, który Knox [[[ dziesięć ] Uważany za inaktywowany, nie ma wpływ HOCL in vivo.

Wykazano, że hOCL blokuje indukcję β-galaktozydazy przez laktozę [[[ 24 ] . Absorpcja substratów radiowych Radio-ATP i współspokśród jest blokowana przez ekspozycję na HOCL. Z tej obserwacji zaproponował, że hOCL blokuje wchłanianie składników odżywczych przez inaktywowanie białek transportowych [[[ 23 ] W [[[ 25 ] .

Utrata utleniania glukozy jest badana poprzez badanie utraty aktywności oddechowej. Venkobachar i jego koledzy [[[ 26 ] stwierdzono, że hOCL sugerniczna dehydrogenaza jest hamowana in vitro, co sugeruje, że zaburzenie łańcucha transportu elektronów może być przyczyną inaktywacji bakteryjnej. Albrich [[[ 6 ] zauważył, że hOCL niszczy cytochromy i klastry żelaza żelaza, że ​​wchłanianie tlenu znika w obecności hOCL i że nukleotydy adeniny są nieobecne. Zaproponowano hipotezę łączącą nieodwracalne utlenianie cytochromów przez HCLO i utratę aktywności oddechowej, aby zweryfikować tę hipotezę badanie wpływu HCLO na transport elektronów zależnych od bursztynianu. [[[ 27 ] . Rosen [[[ 20 ] wykazał, że utleniane poziomy cytochroma są zmniejszone do komórek HCLO są normalne, ale komórki nie są w stanie ich zmniejszyć. Dehydrogenaza sucinat jest również hamowana przez hOCL prowadzącą do zaprzestania przepływu elektronów do tlenu. Kolejne badania wykazały, że aktywność oksydazy ubichinolowej przestaje najpierw i że cytochromy nadal aktywne zmniejszają pozostały chinon [[[ 18 ] . Cytochromy uwalniają elektrony na tlenu, wyjaśniając, dlaczego cytochromów nie można ponownie utlenić, jak zaobserwowano przez Rosen. Ta hipoteza jest ostatecznie porzucona, gdy Albrich [[[ 6 ] Zauważa, że ​​inaktywacja komórkowa poprzedza utratę aktywności oddechowej. Wykazał również, że komórki zdolne do oddychania nie mogły już się podzielić po ekspozycji na hOCL.

Eliminacja nukleotydów adeniny [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Hipoteza utraty funkcji oddechowej wyjaśniająca śmierć bakteryjna w kontakcie z odrzucaniem HCLO, Albrich [[[ 6 ] proponuje, że śmierć bakteryjna może powiązać z dysfunkcją metaboliczną spowodowaną wyczerpaniem nukleotydów adeniny. Wsuwka [[[ 24 ] Zbadał ilość ATP dostępna dla bakterii w kontakcie z HOCL, wykazał, że komórki HOCL nie są w stanie zwiększyć ilości ATP po dodaniu składników odżywczych. Dochodzi do wniosku, że odsłonięte komórki straciły zdolność do regulacji zapasów adeniny w oparciu o fakt, że absorpcja metabolitu jest zmniejszona do 45% po ekspozycji na hOCL i że hOCL powoduje hydrolizę ATP wewnątrzkomórkową. Potwierdzono również, że przy bakteriobójczych stężeniach hOCL nie ma wpływu na składniki cytozolowe. Proponuje się zatem, aby białka błonowe modyfikowane są przez HCLO prowadzące do wzrostu hydrolizy ATP i że HCLO zaburza zdolność komórek bakteryjnych do ekstrakcji AMP cytosolu, te dwa pierwiastki powodują znaczne zaburzenia metaboliczne. Białkiem zaangażowanym w utratę zdolności do regeneracji ATP to syntaza ATP [[[ dwunasty ] . Duża część tych badań dotyczących wzmocnionego oddychania obserwacji, że odpowiednie reakcje bakteriobójcze zachodzą na poziomie błony komórkowej [[[ dwunasty ] W [[[ 24 ] .

Zahamowanie replikacji DNA [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Niedawno zaproponowano hipotezę, że inaktywacja bakterii przez HOCL jest powiązana z hamowaniem replikacji DNA. W obecności HCLO obserwuje się, że synteza DNA w bakteriach gwałtownie maleje, poprzedzając hamowanie syntezy białek, które może wyjaśnić utratę żywotności komórek [[[ 14 ] W [[[ 28 ] . Podczas replikacji genomu bakteryjnego pochodzenie replikacji (Oric in E coli ) Wiąże się z białkami połączonymi z błoną komórkową. W obecności HCLO zmniejsza się powinowactwo ORIC z wyodrębnionymi błonami, spadek ten należy powiązać ze spadkiem żywotności. Badanie przeprowadzone przez Rosen [[[ 29 ] Porównaj stężenie HCLO i hamowanie replikacji plazmidowego DNA o różnych początkach replikacji. Zauważa, że ​​niektóre plazmidy mają opóźnienie w hamowaniu replikacji w porównaniu z plazmidami zawierającymi ORIC. Rosen sugeruje, że HCLO nieaktywne białka błony zaangażowane w replikację DNA i że to ta inaktywacja leży na początku bakteriobójczego działania hipochlornego kwasu.

Denatura i agregacja białek z HCLO [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

HOCL powoduje po transdukcji zmian białek poprzez utlenianie cystein i metioniny, uważa się go za cząsteczkę promującą agregację białek [[[ 30 ] . HSP33, znana jest cząsteczka opiekuńcza, jest aktywowana przez utlenianie stresu termicznego, chroni bakterie przed efektami hOCL, działając jako holaz, skutecznie zapobiega agregacji białek. Szczepy E coli i Vibrio Cholerae pozbawiony HSP33 staje się szczególnie wrażliwy na hOCL.

Hyfoshlority to sole hipochlorystycznego kwasu; Najczęściej stosowanymi podchlorytymi są podchloryn wapnia i hipochloryt sodu.

Roztwory podchlorynowe można wytwarzać przez elektrolizę wodnego roztworu chlorkowego przez proces chloru-alkali. Chlor gazowy jest wytwarzany w anodzie, podczas gdy formy wodoru w katodzie. Część produktu produktu gazowego może się rozpuścić, tworząc jony podchlorynu. Hipochloryty są również wytwarzane z niszcząc dichlorek gazu w roztworach alkalicznych.

Notatki [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Bibliografia [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

  1. ↑ (W) David R. Like, Podręcznik chemii i fizyki , CRC, W 89 To jest wyd. , 2736 P. (ISBN 142006679X I 978-1420066791 ) W P. 9-50 .
  2. ↑ Masa molowa obliczona po ‘ Atomowe ciężary żywiołów 2007 » , NA www.chem.qmul.ac.uk .
  3. ↑ (W) PC Nieoczekiwanie W „Hipochlorysty kwas” w Encyklopedia odczynników do syntezy organicznej , New York, (L. Paquette), J. Wiley & Sons, (Doi 10 1002/047084289 ) .
  4. ↑ (W) JEST Harrison i J. Schultz W ‘ Badania aktywności chlorowania mieloperoksydazy. » W The Journal of Biological Chemistry W tom. 251, N O 5, W P. 1371-1374 (PMID 176150 ) .
  5. ↑ A et b (W) ON Tomasz W ‘ Myeloperoksydaza, nadtlenek wodoru, układ przeciwdrobnoustrojowy chlorkowy: pochodne azot-chlorowe składników bakteryjnych w działaniu bakteriobójczym przeciwko Escherichia coli. » W Infekcja i odporność W tom. 23, N O 2, W P. 522-531 (PMID 217834 , PMCID 414195 ) .
  6. ↑ a b c d e i f (W) JM Alrriich , ZMIANA McCarthy i JK Gaj W ‘ Reaktywność biologiczna kwasu hipochlornego: implikacje dla drobnoustrojów mechanizmów leukocytów mieloperoksydazy. » W Materiały z National Academy of Sciences W tom. 78, N O 1, W P. 210-214 (PMID 6264434 , PMCID 319021 , Doi 10.1073/pnas.78.1.210. ) .
  7. ↑ A et b (W) Z Prütz W ‘ Interakcje hipochlorystycznego kwasu z nukleotydami pirymidyny oraz wtórne reakcje chlorowanych pirymidyn z GSH, NADH i innymi substratami. » W Archiwa biochemii i biofizyki W tom. 349, N O 1, W P. 183–191 (PMID 9439597 , Doi 10.1006/Abbi.1997.0440. ) .
  8. ↑ A B i C (W) LJ Hazell , Jvd Berg i r Stocker W ‘ Utlenianie lipoproteiny o niskiej gęstości przez hipochloryt powoduje agregację, w której pośredniczy modyfikacja reszt lizyny, a nie utlenianie lipidów. » W Biochemistry Journal W tom. 302, W P. 297-304 (PMID 8068018 , PMCID 1137223 ) .
  9. ↑ A et b J Opieka , Do Panasenko , J Schiller , Yua Vladimirov i k Arnold « Działanie kwasu hipochlornego na liposomy fosfatydylocholinowe w zależności od zawartości podwójnych wiązań. Stochiometria i analiza NMR. », Chemia i fizyka lipidów W tom. 78, N O 1, W P. 55–64 (PMID 8521532 , Doi 10.1016/0009-3084(95)02484-Z ) .
  10. ↑ A B C D i E (W) MY Knox , Pk Stumpf , Z Zielony i VH Auerbach W ‘ Hamowanie enzymów sulfhydrylowych jako podstawa bakteriobójczego działania chloru. » W Journal of Bacteriology W tom. 55, N O 4, W P. 451-458 (PMID 16561477 , PMCID 518466 ) .
  11. ↑ A B i C (W) CC Winterbourn W ‘ Porównawcza reaktywność różnych związków biologicznych z mieloperoksydazą-hydrogenami nadtlenkiem i podobieństwem utleniacza do hipochlorynu. » W Biochemia i biofizyka akta W tom. 840, N O 2, W P. 204–210 (PMID 2986713 , Doi 10.1016/0304-4165 (85) 90120-5 ) .
  12. ↑ A B i C (W) toaleta Barrette Jr , DM Jego , WD Kołodziej i JK Gaj W ‘ Ogólny mechanizm toksyczności bakteryjnej kwasu hipochlornego: zniesienie produkcji ATP. » W Biochemia W tom. 28, N O 23, W P. 9172–9178 (PMID 2557918 , Doi 10.1021/BI00449A032 ) .
  13. ↑ (W) J Jacangelo , W Olivieri i k Wiara W ‘ Utlenianie grup sulfhydrylowych przez monochloraminę. » W Badania wody W tom. 21, N O 11, W P. 1339 (Doi 10.1016/0043-1354 (87) 90007-8 ) .
  14. ↑ A B i C (W) SM McKenna to kJ Davies W ‘ Hamowanie wzrostu bakteryjnego przez hipochlorysty kwas. Możliwa rola w bakteriobójczej aktywności fagocytów. » W The Biochemical Journal W tom. 254, N O 3, W P. 685–692 (PMID 2848494 , PMCID 1135139 ) .
  15. ↑ A B i C (W) Sl Hazen , A Awinion , Mm Anderson , Ff Hsu Et JW Heinecke W ‘ Ludzkie neutrofile wykorzystują układ nadtlenku mieloperoksydazy-hydrogenu do utleniania alfa-aminokwasów do rodziny reaktywnych aldehydów. Badania mechanistyczne identyfikujące labilizujące związki pośrednie wzdłuż szlaku reakcji. » W Journal of Biological Chemistry W tom. 273, N O 9, (PMID 9478947 , Doi 10.1074/jbc.273.9.4997 ) .
  16. ↑ A B C D i E (W) Z Prütz W ‘ Hipochlororyczne interakcje kwasowe z tiolami, nukleotydami, DNA i innymi podłożami biologicznymi » W Archiwa biochemii i biofizyki W tom. 332, N O 1, W P. 110–120 (PMID 8806715 , Doi 10.1006/Abbi.1996.0322 ) .
  17. ↑ (W) Rm Rakita , Br Michel i H Rosen W ‘ Różnicowa inaktywacja dehydrogenaz błony Escherichia coli przez układ przeciwdrobnoustrojowy za pośrednictwem mieloperoksydazy. » W Biochemia W tom. 29, N O 4, W P. 1075–1080 (PMID 1692736 , Doi 10.1021/BI00456A033 ) .
  18. ↑ A et b (W) Rm Rakita , Br Michel i H Rosen W ‘ Za pośrednictwem mieloperoksydazy hamowanie oddychania drobnoustrojów: uszkodzenie oksydazy ubichinolowej Escherichia coli. » W Biochemia W tom. 28, N O 7, W P. 3031–6 (PMID 2545243 , Doi 10.1021/BI00433A044 ) .
  19. ↑ (W) H Rosen et sj Klebanoff W ‘ Utlenianie drobnoustrojowych centrów żelaza przez układ przeciwdrobnoustrojowy mieloperoksydazy-H2O2-halid. » W Infekcja i odporność W tom. 47, N O 3, W P. 613–618 (PMID 2982737 , PMCID 261335 ) .
  20. ↑ A et b (W) H Rosen , Rm Rakita , JESTEM Waltersdorph et sj Klebanoff W ‘ Za pośrednictwem mieloperoksydazy uszkodzenie układu oksydazy bursztynianowej Escherichia coli. Dowody na selektywną inaktywację składnika dehydrogenazy. » W Journal of Biological Chemistry W tom. 262, N O 31, W P. 15004–15010 (PMID 2822709 ) .
  21. ↑ I Chesney , JW Eaton Et Jr Mahoney Jr « Bakteryjny glutation: obrona ofiarna przed związkami chloru », Journal of Bacteriology W tom. 178, N O 7, W P. 2131–2135 (PMID 8606194 , PMCID 177915 ) .
  22. ↑ (W) JC Morris W ‘ Stała jonizacji kwasu HCLO od 5 do 35 ° » W Journal of Physical Chemistry W tom. 70, N O 12, W P. 3798–3805 (Doi 10.1021/J100884A007 ) .
  23. ↑ A et b (W) Dla McFeters i z Obozowicz W ‘ Wyliczenie bakterii wskaźników narażonych na chlor » W Postępy w stosowanej mikrobiologii W tom. 29, W P. 177–193 (ISBN 978-0-12-002629-6 , PMID 6650262 , Doi 10.1016/s0065-2164 (08) 70357-5 ) .
  24. ↑ A B i C (W) toaleta Barrette Jr , JM Alrriich i JK Gaj W ‘ Hipochlororyczna utrata energii metabolicznej w Escherichia coli » W Infekcja i odporność W tom. 55, N O 10, W P. 2518–2525 (PMID 2820883 , PMCID 260739 ) .
  25. ↑ I Obozowicz ty ga ga McFeters « Uszkodzenie chloru i wyliczenie bakterii z wódką coli. », Mikrobiologia stosowana i środowiskowa W tom. 37, N O 3, W P. 633–641 (PMID 378130 , PMCID 243267 ) .
  26. ↑ (W) C Venobachar , L. Iyengar i a Prabhakarrao W ‘ Mechanizm dezynfekcji. » W Badania wody W tom. 9, N O 1, W P. 119-124 (Doi 10.1016/0043-1354 (75) 9160-8 ) .
  27. ↑ (W) JK Gaj , TOALETA Barrette Jr , Br Michel i H Rosen W ‘ Hipochlororyczne kwas i katalizowane mieloperoksydazą utlenianie klastrów żelaza-siarfurowych w bakteryjnych dehydrogenaz oddechowych. » W European Journal of Biochemistry / FEBS W tom. 202, N O 3, W P. 1275–1282 (PMID 1662610 , Doi 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16500.x ) .
  28. ↑ (W) H Rosen , J Las , Rm Rakita , Br Michel i dr Vandevanter W ‘ Utrata interakcji z membraną DNA i zaprzestanie syntezy DNA w Escherichia coli traktowanej mieloperoksydazą. » W Materiały z National Academy of Sciences of the United States of America W tom. osiemdziesiąt siedem, N O 24, W P. 10048–10052 (PMID 2175901 , PMCID 55312 , Doi 10.1073/pnas.87.24.10048 ) .
  29. ↑ (W) H Rosen , Br Michel , DR Vandevanter i JP Hughes W ‘ Różnicowy wpływ utleniaczy pochodzących z mieloperoksydazy na replikację DNA Escherichia coli. » W Infekcja i odporność W tom. 66, N O 6, W P. 2655–2659 (PMID 9596730 , PMCID 108252 ) .
  30. ↑ (W) J Zima , M Ilbert , PCF Graf , D Istota A ty Jakob W ‘ Wybielacz aktywuje regulacji regulacji regulacji regulacji regulacji przez rozkładanie białka oksydacyjnego. » W Komórka W tom. 135, N O 4, W P. 691–701 (PMID 19013278 , PMCID 2606091 , Doi 10.1016/j.cell.2008.09.024 ) .

Bibliografia [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Powiązane artykuły [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Linki zewnętrzne [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

after-content-x4