[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/mobol-enzymes-mononuklearny-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/mobol-enzymes-mononuklearny-wikipedia\/","headline":"Mobol -enzymes mononuklearny – Wikipedia","name":"Mobol -enzymes mononuklearny – Wikipedia","description":"before-content-x4 Z Wikipedii, Liberade Libera. after-content-x4 I Molybd-Eenzymes S\u0105 to du\u017ca klasa enzym\u00f3w o atomie molibdenu zawartym w g\u0142\u00f3wnym kofaktorze.","datePublished":"2022-03-07","dateModified":"2022-03-07","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/2\/2b\/Molibdo-pterina_famiglia_xantina_ossidasi.png\/220px-Molibdo-pterina_famiglia_xantina_ossidasi.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/2\/2b\/Molibdo-pterina_famiglia_xantina_ossidasi.png\/220px-Molibdo-pterina_famiglia_xantina_ossidasi.png","height":"150","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/mobol-enzymes-mononuklearny-wikipedia\/","wordCount":1646,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Z Wikipedii, Liberade Libera.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4I Molybd-Eenzymes S\u0105 to du\u017ca klasa enzym\u00f3w o atomie molibdenu zawartym w g\u0142\u00f3wnym kofaktorze. Ta klasa enzym\u00f3w wykonuje funkcj\u0119 katalityczn\u0105, kt\u00f3ra og\u00f3lnie mo\u017cna opisa\u0107 jako przeniesienie atomu tlenu do lub przez fizjologiczny akceptor cz\u0105steczki lub dawcy.Wszystkie te enzymy posiadaj\u0105 atom molibdenu koordynowany przez organiczny piranopterinowy kofaktor organiczny za pomoc\u0105 dw\u00f3ch podstawnik\u00f3w do tolentnych. Kofaktor jest cz\u0119sto wywo\u0142ywany w literaturze Molibdopterina , poniewa\u017c pierwotnie uznano go za wykluczenie enzym\u00f3w molibd. Nast\u0119pnie stwierdzono, \u017ce ta sama forma jest r\u00f3wnie\u017c obecna w enzymach tunikowych. Wolfram jest niezb\u0119dnym elementem tylko dla niekt\u00f3rych bakterii, g\u0142\u00f3wnie termofilowych [Pierwszy] . Enzymy tunikowe, takie jak format dehydrogenazy Desulfovibrio gigas , nale\u017c\u0105 do rodziny reduktazy DMSO i s\u0105 wysoce zatwierdzone do korespondentnych enzym\u00f3w molibdo. Obecnie istnieje ponad 50 enzym\u00f3w molibd zaanga\u017cowanych w reakcje katalityczne na cykle w\u0119gla, siarki i azotu podzielone na dwie podstawowe postacie.Z wyj\u0105tkiem MOFE CENTURA MULICEAROWE 7 obecne w azoterie [2] [3] , Molybdenu znajduje si\u0119 we wszystkich molibd-enzymach znanych w postaci jednoj\u0105drzastych.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Molybdenum jest elementem niezb\u0119dnych \u015blad\u00f3w dla zwierz\u0105t, ro\u015blin i mikroorganizm\u00f3w i jest jedynym metalem przej\u015bciowym drugiej linii o znaczeniu biologicznym. Jest powszechnie dost\u0119pny w naturze system\u00f3w biologicznych dla wysokiej w\u00f3d rozpuszczalno\u015bci tlenk\u00f3w o wysokiej warto\u015bci. Molybdenum jest najliczniejszym metalem przej\u015bciowym w wodzie morskiej (110 nm). Do klasyfikacji tych bia\u0142ek w rodzinach stosuje si\u0119 CO -CO -CO Russ Hille w 1996 roku [4] . Molybdenum Cofat wywodzi si\u0119 z cery mi\u0119dzy molibdopterin\u0105 a jonem molibdenu. Molybdopterina jest prawdopodobnie zaanga\u017cowana w po\u015bredniczenie w transferie elektronicznym z centrum molibdenu do innych centr\u00f3w i odpowiedzialna za modulacj\u0119 potencja\u0142u utleniania po\u0142\u0105czonego metalu. Na podstawie jego struktury istniej\u0105 trzy rodziny enzym\u00f3w o ich nazwie od ich najbardziej reprezentatywnych cz\u0142onk\u00f3w, Xantina Ossidation W Sulfito oksydaza To jest DMSO Reduttasi .Z wielkich rodzin molibdenu tylko tych zwyk\u0142ej oksydazy i oksydazy ksantynowej znajduj\u0105 si\u0119 we wszystkich \u017cywych kr\u00f3lestwach [5] . Rodzina oksydazy Xantina [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] W tej rodzinie, kt\u00f3ra bierze swoj\u0105 nazw\u0119 od najbardziej reprezentatywnego cz\u0142onka, oksydazy ksantynowej, centrum katalityczne sk\u0142ada si\u0119 z pojedynczej zwyk\u0142ej uprawy koordynowanej przez most Ditiolenic do Molybdenum.Cz\u0142onkowie katalizuj\u0105 oksydacyjn\u0105 hydroksylacj\u0119 r\u00f3\u017cnorodnego zakresu aldehyd\u00f3w i aromatycznych heterocykli w reakcjach obejmuj\u0105cych p\u0119kni\u0119cie wi\u0105zania C-H. G\u0142\u00f3wni cz\u0142onkowie:        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Rodzina oksydazy siarczkowej [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] Ta druga rodzina enzym\u00f3w molibus jest nazywana przez oksydaz\u0119 progenitorow\u0105.Zazwyczaj katalizuje prawid\u0142owe przeniesienie atomu tlenu do lub przez pod\u0142o\u017ce z dost\u0119pnym elektronicznym aparatem ortodontycznym. Enzymy te pe\u0142ni\u0105 funkcje fizjologiczne, takie jak detoksykacja i\/lub asymilacja siarczan\u00f3w i azotan\u00f3w.Centrum katalityczne ma r\u00f3wnie\u017c pojedynczy pteridinowy kofaktor koordynowany przez most ditiolenowy do metalu, kt\u00f3ry uzupe\u0142nia koornacje z cystein\u0105. G\u0142\u00f3wni cz\u0142onkowie: . DMSO Reduttasi Family [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] Ta ostatnia rodzina, podobna do poprzedniej funkcji katalitycznej, sk\u0142ada si\u0119 z enzym\u00f3w bakteryjnych, takich jak reduktaza DMSO, od kt\u00f3rej bierze swoj\u0105 nazw\u0119. Te enzymy znajduj\u0105 si\u0119 w peryplazmie lub zwi\u0105zane z b\u0142on\u0105 kom\u00f3rkow\u0105, kt\u00f3re dzia\u0142aj\u0105 jako ko\u0144cowa oksydaz oddechowy.Cz\u0142onkowie tej rodziny przedstawiaj\u0105 podw\u00f3jny pteridinowy kofaktor koordynowany z molibdenem, a tak\u017ce o wi\u0119kszej r\u00f3\u017cnorodno\u015bci strukturalnej ni\u017c inne rodziny. Z jednej strony centrum metalowe mo\u017ce by\u0107 r\u00f3wnie\u017c koordynowane przez tlen, siark\u0119 lub selen, a z drugiej seryny, cysteiny lub selenocyistyny. G\u0142\u00f3wni cz\u0142onkowie: ^  Michael K. Johnson, Douglas C. Rees, Michael W. W. Adams, Tungsstonesymates , W Recenzje chemiczne , tom. 96, n. 7, 7 listopada 1996, s. 2817-2840, ISSN 1520-6890 ( toaleta \u00b7 ACNP ) .  ^  Barbara K. Burgess, David J. Lowe, Mechanizm azotu molibdenu , W Recenzje chemiczne , tom. 96, n. 7, s. 2983-3012, ISSN 1520-6890 ( toaleta \u00b7 ACNP ) .  ^  James B. Howard, Douglas C. Rees, Strukturalne podstawy biologicznej fiksacji azotu , W Recenzje chemiczne , tom. 96, n. 7, 7 listopada 1996, s. 2965-2982, ISSN 1520-6890 ( toaleta \u00b7 ACNP ) .  ^  R. Hille, Jednoj\u0105drowe enzymy molibdenu , W Recenzje chemiczne , t. 96, 1996, s. 2757-2816, dwa: 10.1021\/CR950061T .  ^  Yan Zhang, Vadim n Gladyshev, Molibdoproteomy i ewolucja wykorzystania molibdenu , W Journal of Molecular Biology , tom. 379, n. 4, 13 czerwca 2008 r., S. 881-899, doi: 10.1016\/j.jmb.2008.03.051 , ISSN 1089-8638 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 7 marca 2012 r. .         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/mobol-enzymes-mononuklearny-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Mobol -enzymes mononuklearny – Wikipedia"}}]}]