[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/regulacja-allaosterica-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/regulacja-allaosterica-wikipedia\/","headline":"Regulacja Allaosterica – Wikipedia","name":"Regulacja Allaosterica – Wikipedia","description":"before-content-x4 W biochemii Regulacja alosteryczna Jest to regulacja bia\u0142ka za po\u015brednictwem cz\u0105steczki zwanej skuteczny , kt\u00f3ry wykonuje t\u0119 funkcj\u0119 poprzez","datePublished":"2022-05-13","dateModified":"2022-05-13","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/it\/thumb\/3\/38\/Modello_simmetrico.png\/220px-Modello_simmetrico.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/it\/thumb\/3\/38\/Modello_simmetrico.png\/220px-Modello_simmetrico.png","height":"492","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/regulacja-allaosterica-wikipedia\/","wordCount":1814,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4W biochemii Regulacja alosteryczna Jest to regulacja bia\u0142ka za po\u015brednictwem cz\u0105steczki zwanej skuteczny , kt\u00f3ry wykonuje t\u0119 funkcj\u0119 poprzez wi\u0105zanie z Witryna allosteryczna . Termin Allosteria wywodzi si\u0119 z greckiego Allos , to znaczy \u201einne\u201d, e stereos , \u201eStruktura, sta\u0142a\u201d, w odniesieniu do oddzielenia allosterycznego miejsca bia\u0142ka od jego aktywnego miejsca.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Makromoleku\u0142y poddane regulacji allosterycznej zwykle maj\u0105 struktur\u0119 czwartorz\u0119dow\u0105, a na ka\u017cdej podjednostce maj\u0105 miejsce allosteryczne. Wi\u0105zanie pracodawcy w tych miejscach jest w stanie nieznacznie zmodyfikowa\u0107 trzeciorz\u0119dow\u0105 struktur\u0119 bia\u0142ka, a zatem w celu zmiany jego powinowactwa do ligandu (substrat w przypadku enzymu), umo\u017cliwiaj\u0105c zwi\u0119kszenie lub zmniejszenie aktywno\u015bci (katalityczne w przypadku enzym) w zale\u017cno\u015bci od potrzeb kom\u00f3rki. Nazywane s\u0105 skuteczne, kt\u00f3re nasilaj\u0105 aktywacj\u0119 bia\u0142ka Aktywatory alastowe , ci, kt\u00f3rzy przeciwnie zmniejszaj\u0105 aktywacj\u0119 bia\u0142ka, s\u0105 Allasterowe inhibitory . M\u00f3wi si\u0119 enzym z miejscami allosterycznymi Enzym allosteryczny A wi\u0105zanie, kt\u00f3re \u0142\u0105czy j\u0105 z pracodawc\u0105 (lub modulatorem alosterycznym), jest odwracalna, a nie kowalencyjna: pozwala enzymowi przej\u015b\u0107 z nieaktywnej do aktywnej formy. Te enzymy nie pod\u0105\u017caj\u0105 za kinetyk\u0105 Michaela-Mezzana: w rzeczywisto\u015bci maj\u0105 krzywe pr\u0119dko\u015bci z trendem sigmoidalnym, co odzwierciedla obecno\u015b\u0107 wsp\u00f3\u0142pracuj\u0105cych interakcji mi\u0119dzy r\u00f3\u017cnymi podjednostkami samego enzymu. Efekty alosteryczne nie zmieniaj\u0105 maksymalnej pr\u0119dko\u015bci, podczas gdy modyfikuj\u0105 KM (sta\u0142a Michaelis), zmniejszaj\u0105c j\u0105 w przypadku pozytywnego skutecznego lub zwi\u0119kszaj\u0105c j\u0105, je\u015bli skuteczne jest ujemne.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Na ka\u017cdym szlaku metabolicznym, poniewa\u017c musi reagowa\u0107 na kontekst kom\u00f3rki, jedna lub wi\u0119cej reakcji jest katalizowanych przez enzymy regulacyjne , kt\u00f3re mog\u0105 by\u0107 enzymami lub enzymami modulowanymi przez kowalencyjne modyfikacje (na przyk\u0142ad fosforylacja), a dwa rodzaje regulacji mog\u0105 r\u00f3wnie\u017c wsp\u00f3\u0142istnie\u0107 w tym samym enzymie. Enzymy allosteryczne s\u0105 na og\u00f3\u0142 wi\u0119ksze i z\u0142o\u017cone ni\u017c enzymy nie -allosteryczne, a zwykle w uk\u0142adach wielostanowych pierwszym enzymem szlaku metabolicznego jest precyzyjnie enzym allosteryczny. Czasami regulacja allosteryczna mo\u017ce dzia\u0142a\u0107 jako kontrola wsteczna (ujemne sprz\u0119\u017cenie zwrotne), gdy inhibitor allosteryczny skuteczno\u015b\u0107 jest reprezentowana przez iloczyn reakcji enzymatycznej. Przyk\u0142adami enzym\u00f3w allosterycznych s\u0105 fosforylazi glikogenu i bia\u0142ko Chinasi A, podczas gdy klasyczny i bardzo wa\u017cny przyk\u0142ad bia\u0142ka allosterycznego, kt\u00f3ry nie jest enzymem, jest hemoglobina. Kiedy skuteczno\u015b\u0107 bia\u0142ka r\u00f3\u017cni si\u0119 od pod\u0142o\u017ca, o kt\u00f3rym m\u00f3wimy Allosteria eterotropica , kiedy si\u0119 zbiega, o kt\u00f3rym m\u00f3wimy Allosteria omotropica . Homotropowy modulator alosteryczny jest zazwyczaj aktywatorem, heterotropowy modulator alosteryczny mo\u017ce by\u0107 aktywatorem lub inhibitorem (inhibitor ( Patrz: Inhibitor enzymu ). Cz\u0105steczki regulacyjne mog\u0105 by\u0107 reprezentowane przez iloczyn enzymu i og\u00f3lnie dzia\u0142aj\u0105 jako ujemny modulator (retroaktywne hamowanie enzymatyczne z produktu ko\u0144cowego).        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Wi\u0105zanie kooperacyjne jest rodzajem wi\u0105zania allosterycznego, kt\u00f3re wyst\u0119puje w wielu bia\u0142kach multimerycznych. Wsp\u00f3\u0142dzielnia mo\u017ce powodowa\u0107 powstanie Pozytywna kooperatywno\u015b\u0107 Gdy powinowactwo innych podjednostek enzymu do pod\u0142o\u017ca zwi\u0119ksza e negatywna kooperatywno\u015b\u0107 Kiedy go zmniejsza. Archibald Hill w 1910 r. Bada\u0142 wi\u0105zanie kooperacyjne mi\u0119dzy tlenem a hemoglobin\u0105 EME opisuj\u0105cym fenomen ilo\u015bciowo. Wsp\u00f3\u0142czynnik wzg\u00f3rza jest nachyleniem krzywej graficznej wzg\u00f3rza, kt\u00f3ra jest uzyskiwana z r\u00f3wnania wzg\u00f3rza i jest wska\u017anikiem stopnia wsp\u00f3\u0142pracy bia\u0142ka. Modele regulacji allosterycznych bia\u0142ek multimerycznych [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] . Model og\u00f3lny Cz\u0119\u015b\u0107 efekt\u00f3w alosterycznych w bia\u0142kach multimerycznych mo\u017cna wyja\u015bni\u0107 oba przez Model symetryczny O Og\u00f3lnie O zgodny O MWC Zaproponowane przez Jacquesa Monoda, Jeffriesa Wymana i Jean-Pierre Changeux w 1965 roku, oba z tego sekwencyjny opisane przez Daniela Koshland i jego wsp\u00f3\u0142pracownik\u00f3w George N\u00e9methy i David Film w 1966 roku. Oboje hipotezuj\u0105, \u017ce podjednostki enzymu istniej\u0105 w jednym z dw\u00f3ch konformacji, Napi\u0119ty ( T ) [Pierwszy] O Zrelaksowany [2] ( R ), i \u017ce zrelaksowane podjednostki wi\u0105\u017c\u0105 pod\u0142o\u017ca znacznie szybciej ni\u017c te w stanie napi\u0119cia. Dwa modele r\u00f3\u017cni\u0105 si\u0119 przede wszystkim instrukcjami interakcji mi\u0119dzy podjednostkami. Model symetryczny (lub og\u00f3lny lub skoordynowany lub MWC) [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] . Model symetryczny Alosterii opiera si\u0119 na nast\u0119puj\u0105cych wynikach: Podjednostki enzymatyczne istniej\u0105 w dw\u00f3ch zdefiniowanych stanach konformacyjnych T wyd R ( Napi\u0119ty To jest Zrelaksowany ), w r\u00f3wnowadze mi\u0119dzy nimi. Link ligandu zmienia r\u00f3wnowag\u0119, przenosz\u0105c j\u0105 w kierunku formy R. Pod\u0142o\u017ce mo\u017ce wi\u0105za\u0107 enzym, czy podjednostki s\u0105 R, czy s\u0105 t, chocia\u017c powinowactwo wi\u0105zania jest inne, r ma wi\u0119ksze powinowactwo, t -ma\u0142o. Atak pierwszego drugiego itp. Ligando coraz cz\u0119\u015bciej zwi\u0119ksza prawdopodobie\u0144stwo, \u017ce bia\u0142ko trafia do R. Je\u015bli zmiana konformacji nast\u0105pi w jednym protomerze, ta sama transformacja jest indukowana w innych w spos\u00f3b skoordynowany. W zwi\u0105zku z tym konformacja podjednostki jest koniecznie taka sama jak wszystkie inne (wszystkie podjednostki musz\u0105 istnie\u0107 w tej samej konformacji). Brak jakiegokolwiek ligandu porusza r\u00f3wnowag\u0119 w kierunku stanu t, atak ligandu przenosi go do R. Model sekwencyjny lub modelowy Koshland, film Nemethy [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ] . Model sekwencyjny . Model sekwencyjny Regulacja allosteryczna utrzymuje, \u017ce podjednostki nie s\u0105 powi\u0105zane, aby zmiana konformacji w indukowanej transformacji u innych. Tak wi\u0119c podjednostki enzymu nie wymagaj\u0105 takiej samej konformacji. Ponadto, zgodnie z modelem sekwencyjnym, cz\u0105steczki substratu wi\u0105\u017c\u0105 si\u0119 z protoko\u0142em indukowana adaptacja . Zasadniczo, gdy podjednostka losowo zderza si\u0119 z cz\u0105steczk\u0105 substratu, miejsce aktywne tworzy torb\u0119 wok\u00f3\u0142 pod\u0142o\u017ca. Podczas gdy tak indukowana adaptacja przekszta\u0142ca podjednostk\u0119 ze stanu skierowanego do zrelaksowanego, nie propaguje zmiany konformacji z s\u0105siednimi podjednostkami, ale powoduje jedynie niewielk\u0105 zmian\u0119 w ich strukturze, tak \u017ce ich miejsca wi\u0105zania s\u0105 bardziej receptyczne dla substrat\u00f3w . Podsumowa\u0107: Podpowszechno\u015bci nie musz\u0105 istnie\u0107 w tej samej konformacji; Cz\u0105steczki substratu s\u0105 po\u0142\u0105czone indukowana adaptacja : wi\u0105zanie powoduje zmian\u0119 konformacji podjednostki z konformacji Napi\u0119ty ( T ) do tego Zrelaksowany ( R ); Linding substratu powoduje wi\u0119ksze powinowactwo do pod\u0142o\u017ca w s\u0105siednich podjednostkach. . Model symetryczny Jest to w rzeczywisto\u015bci limit Model sekwencyjny . Kolejny schemat przej\u015bcia tlen – Deoxy hemoglobina L ‘ Aktywacja alosteryczna , jak w reakcji mi\u0119dzy cz\u0105steczkami tlenu a hemoglobin\u0105, ma miejsce, gdy powi\u0105zanie substratu pozwala na przyci\u0105ganie mi\u0119dzy cz\u0105steczkami substratu a innymi miejscami wi\u0105zania. W por\u00f3wnaniu z hemoglobin\u0105 tlen jest zar\u00f3wno substratem, jak i skutecznym. Witryna allosteryczna to aktywna strona ci\u0105g\u0142ej podjednostki. Wi\u0105zanie tlenu z podjednostk\u0105 wywo\u0142uje zmian\u0119 konformacyjn\u0105 tej podjednostki, kt\u00f3ra wymusza pozosta\u0142e miejsca aktywne poprzez zwi\u0119kszenie ich powinowactwa do tlenu.Regulacja allosteryczna pozwala na wi\u0119ksz\u0105 wydajno\u015b\u0107 transportu tlenu do tkanek, poniewa\u017c powinowactwo hemoglobiny do tlenu jest bardzo niskie w tkankach i bardzo wysokie w p\u0142ucach. L ‘ Hamowanie alosteryczne Odbywa si\u0119 to, gdy powinowactwo do pod\u0142o\u017ca w innych aktywnych miejscach zmniejsza si\u0119 wraz z powi\u0105zaniem ligante. Na przyk\u0142ad, gdy 2,3-DPG wi\u0105\u017ce miejsce alosteryczne na hemoglobinie, powinowactwo do tlenu wszystkich podjednostek. ^  pa\u0144stwo s\u0142abe  ^  stan silny  David L. Nelson, Michael M. Cox, Zasady biochemiczne Lehningera , 3rd ed., Bolonia, Zanichelli, luty 2002, ISBN 88-08-09035-3.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/regulacja-allaosterica-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Regulacja Allaosterica – Wikipedia"}}]}]