[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/sulfito-osidoreductuasi-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/sulfito-osidoreductuasi-wikipedia\/","headline":"Sulfito Osidoreductuasi – Wikipedia","name":"Sulfito Osidoreductuasi – Wikipedia","description":"before-content-x4 Z Wikipedii, Liberade Libera. after-content-x4 . Sulfito oksydaza Jest to enzym, kt\u00f3ry katalizuje utlenianie siarczanu w siarczanach zgodnie z","datePublished":"2020-04-03","dateModified":"2020-04-03","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/0c\/Struttura_SO_Gallus_gallus.png\/440px-Struttura_SO_Gallus_gallus.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/0c\/Struttura_SO_Gallus_gallus.png\/440px-Struttura_SO_Gallus_gallus.png","height":"241","width":"440"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/sulfito-osidoreductuasi-wikipedia\/","wordCount":4128,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Z Wikipedii, Liberade Libera.        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4. Sulfito oksydaza Jest to enzym, kt\u00f3ry katalizuje utlenianie siarczanu w siarczanach zgodnie z nast\u0119puj\u0105c\u0105 reakcj\u0105: WI\u0118C 3 2- + O 2 + H 2 O \u21c4 WI\u0118C 4 2- + H 2 O 2  Enzym jest cz\u0119\u015bci\u0105 jednoj\u0105drzastej rodziny Molybus-Eenzyme. U cz\u0142owieka sulfit oksydazy reprezentuje jedyny niezb\u0119dny enzym zidentyfikowany przez t\u0119 rodzin\u0119 [Pierwszy] . Grupa sulfitu oksydazy sk\u0142ada si\u0119 z dw\u00f3ch podklas w oparciu o ich zdolno\u015b\u0107 do przenoszenia elektron\u00f3w do tlenu cz\u0105steczkowego [2] , Sulfit oksydazy (wiem, stwierdzony u zwierz\u0105t i ro\u015blin) i sulfit dehydrogenazy (SDH, znaleziony w bakteriach).        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4U zwierz\u0105t katalizowana reakcja katalizuje si\u0119 z SO jest fizjologicznie niezb\u0119dne. Reprezentuje ostateczne przej\u015bcie w degradacji oksydacyjnej aminokwas\u00f3w zawieraj\u0105cych siark\u0119, cystein\u0119 i metionin\u0119, fundamentaln\u0105 dla detoksykacji nadmiaru siarczanu. Niedob\u00f3r SO jest \u015bmiertelna choroba genetyczna, kt\u00f3ra prowadzi do wczesnej \u015bmierci, podczas gdy zmieniona aktywno\u015b\u0107 wi\u0105\u017ce si\u0119 z neurotoksyczno\u015bci\u0105 siarczkow\u0105. Oksydaza Sulfito jest niezb\u0119dna w ostatnim stadium metabolizacji aminokwas\u00f3w zawieraj\u0105cych siark\u0119, takich jak cysteina i metionina. Brak funkcjonalnego sulfitu oksydazy powoduje chorob\u0119 znan\u0105 jako niedob\u00f3r sulfitu oksydazy. Ta rzadka, ale \u015bmiertelna choroba powoduje zaburzenia neurologiczne, upo\u015bledzenie umys\u0142owe, wady fizyczne, degradacj\u0119 m\u00f3zgu i \u015bmier\u0107. Przyczyna braku funkcjonalnego sulfitu oksydazy mo\u017ce wywodzi\u0107 si\u0119 z mutacji punktowej w enzymie lub defekcie genetycznym, kt\u00f3ra prowadzi do braku kofaktoru molibdopterinowego [3] . Oba powoduj\u0105 niebezpieczny wzrost st\u0119\u017cenia siarczku w p\u0142ynach ustrojowych. Mutacja punktowa zagra\u017ca strukturze enzymu i doradztwa utleniania siarczanu. Niedob\u00f3r produktu Molybdenum jest spowodowany zaburzeniem w jego biosyntezy. Opr\u00f3cz nie -rytmowania sulfitu oksydazy obejmuje on r\u00f3wnie\u017c nieskrytowanie innych enzym\u00f3w, takich jak oksydaza oksydory i oksydaza ksantyny. Chocia\u017c trudno jest rozr\u00f3\u017cni\u0107 dwie formy braku siarczanu oksydazy, w niekt\u00f3rych przypadkach drugiej formy mo\u017cliwa terapia polega na podaniu molibdato [4] [5] . U zwierz\u0105t, kt\u00f3re wiem, jest dimer, kt\u00f3rego ka\u017cdy monomer ma trzy domeny. Pierwsza domena (9 kDa) jest powi\u0105zana z EMP typu B (Domena EME, DE), drugi zawieraj\u0105cy kofater Mobdeno (domena MOCO, DM) i trzeci\u0105 domen\u0119 zaanga\u017cowan\u0105 w dimeryzacj\u0119 mi\u0119dzy dwoma monomerami. DE i DM s\u0105 po\u0142\u0105czone elastyczn\u0105 koronk\u0105 po\u0142\u0105czenia oko\u0142o 10 aminokwas\u00f3w [6] . W mechanizmie utleniania siarczku cytochrom C jest stosowany jako akceptor elektron\u00f3w fizjologicznych [7] Opr\u00f3cz tlenu. W przeciwie\u0144stwie do zachowanej architektury enzym\u00f3w kr\u0119gowc\u00f3w i warzyw, bakteryjne enzymy utleniaj\u0105ce s\u0105 znacznie bardziej zr\u00f3\u017cnicowane pod wzgl\u0119dem struktury. Zidentyfikowano struktury heterodimeryczne, homodimeryczne, a nawet monomeryczne, wszystkie zawsze zawieraj\u0105 MOCO i grup\u0119 EME.Jednak struktura jest tak samo powszechnie jak w przypadku heterodimeru dehydrogenazy A\u03b2, sk\u0142adaj\u0105c\u0105 si\u0119 z podjednostki zawieraj\u0105cej MOCO i jedn\u0105 zawieraj\u0105c\u0105 A C552 . Naturalnym akceptorem elektron\u00f3w dla SDH wydaje si\u0119 by\u0107 cytochrom C550, jak zaobserwowano dla tego wynikaj\u0105cego z tego Thiobacillus nuncellus [8] [9] .        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Warzywo, jak to z Arabidopsis thaliana , sk\u0142ada si\u0119 w prostej dziedzinie wi\u0105\u017c\u0105cej MOCO, podczas gdy domena zawieraj\u0105ca EME jest ca\u0142kowicie nieobecna [dziesi\u0119\u0107] [11] . Wykazano, \u017ce tlen dzia\u0142a jako ko\u0144cowa akceptacja elektron\u00f3w dla warzyw, wi\u0119c [dwunasty] [13] . R\u00f3\u017cne struktury enzym\u00f3w utleniaj\u0105cych. Grupa MOCO jest pokazana na zielono i grup\u0119 EME w kolorze zielonym. Monomery obecne w strukturach s\u0105 kolorowe inaczej.  Struktura siarczanu oksydazy z kurczaka, przyk\u0142ad Sulfit oksydazy zwierz\u0119cy  Struktura dezhydrogenazy sulfitu Powie\u015b\u0107 Starkeya , przyk\u0142ad Bakteryjna dezhydrogenaza  Struktura sulfitu oksydaasi Arabidopsis thaliana , przyk\u0142ad Sulfit oksydazy ro\u015blinnej  Cykl katalityczny siarczanu oksydazy. Animacja cyklu katalitycznego siarczanu oksydazy zwierz\u0119cej, dla jasno\u015bci pokazano tylko jeden monomer Sulfit utlenia si\u0119 w siarczanie do MOCO CO -COFORTOR, a r\u00f3wnowa\u017cniki zmniejszaj\u0105ce s\u0105 przenoszone do hemu, co z kolei zmniejsza ko\u0144cowy transporter elektron\u00f3w, cytokromo C [14] [15] [16] . Redukcyjna p\u00f3\u0142selitowa sekwencja katalityczna obejmuje reakcj\u0119 utlenionego enzymu z sulfitem w celu wytworzenia enzymu zmniejszonego i siarczanu, podczas gdy oksydacyjna p\u00f3\u0142senizacja obejmuje reakcj\u0119 sulfitu oksydazy z cytokraromem C W celu uzyskania utlenionego enzymu i zmniejszonego cytokromo C . Podczas gdy utlenianie siarczku odbywa si\u0119 z przeniesieniem 2 elektron\u00f3w, wype\u0142nienie MOCO MOCO ma miejsce za pomoc\u0105 dw\u00f3ch kolejnych 1 transfer\u00f3w elektronicznych z 1 elektronu przez AME do wewn\u0105trzcz\u0105steczkowego transferu elektronicznego (TEI). Przeniesienie mi\u0119dzy cytokromo C A EME siarczanu oksydazy to tylko 1 elektron na raz. Redukcyjna p\u00f3\u0142 -si\u00f3d\u017ano\u015b\u0107 rozpoczyna si\u0119 od reakcji Mo (VI), w ca\u0142kowicie utlenionym SO, z siarczkiem do wytwarzania siarczanu. Przej\u015bciowa posta\u0107 MO (IV) \/ Fe (III) poprzez wewn\u0105trzcz\u0105steczkowe transfer elektroniczny (TEI) generuje form\u0119 MO (V) \/ Fe (II) [17] . Oksydacyjne p\u00f3\u0142 -si\u00f3deniowe powoduje powstanie zmniejszonej postaci, Mo (V) \/ Fe (III) poprzez przeniesienie elektronu do cytochromu C egzogenny. Drugi TEI, tworz\u0105cy MO (VI) \/ Fe (II), a nast\u0119pnie drugi odpowiednik cytokromo r\u00f3wnowa\u017cnika C regeneruje enzym ca\u0142kowicie utleniony w stanie Mo (VI) \/ Fe (III). Aby przeprowadzi\u0107 cykl katalityczny, siarczan z oksydazy zwierz\u0119ce wymaga przegrupowania strukturalnego. Produktywna orientacja musi nast\u0105pi\u0107 przed TEI, co sugeruje, \u017ce centra zawieraj\u0105ce MO i FE wymagaj\u0105 delikatnego i precyzyjnego pozycjonowania do orientacji i podej\u015bcia pary redoks. Elastyczne dopasowanie mi\u0119dzy dwiema domenami stanowi\u0105cym bia\u0142ko zapewnia domen\u0119 EME (DE) mobilno\u015b\u0107 niezb\u0119dn\u0105 do umo\u017cliwienia jej ujemnej obci\u0105\u017conej twarzy oddzia\u0142ywania elektrostatycznie z dodatnim obci\u0105\u017ceniem domeny MOCO (DM). Po wyst\u0105pieniu TEI DE odchodzi od DM, aby oddzia\u0142ywa\u0107 z cytochromem C dodatnio za\u0142adowane. Wydaje si\u0119, \u017ce elastyczno\u015b\u0107 gwarantuje zar\u00f3wno \u015br\u00f3dmorowe przeniesienie elektron\u00f3w.Na szybko\u015b\u0107 reakcji w TEI wp\u0142ywaj\u0105 r\u00f3\u017cne czynniki, takie jak jony CL – , WI\u0118C 4 2- e po 4 3- kt\u00f3re maj\u0105 r\u00f3\u017cne efekty hamuj\u0105ce [18] , on Ph [6] i si\u0142a jonowa [19] kt\u00f3re okre\u015blaj\u0105 interakcje \u0142adunku i lepko\u015b\u0107 [20] co prawdopodobnie warunkuje mobilno\u015b\u0107 domen. W przeciwnym do bakteryjnym SDH heterodimer obejmuj\u0105cy podjednostki MOCO i EME s\u0105 wi\u0105\u017c\u0105ce i zajmuj\u0105 ustalone pozycje podczas katalizy [8] . ^  R. Hille, Jednoj\u0105drowe enzymy molibdenu , W Recenzje chemiczne , t. 96, 1996, s. 2757-2816, dwa: 10.1021\/CR950061T .  ^  Russ Hille, Enzymy molibdenu zawieraj\u0105ce kofaktor piranopterinowy: przegl\u0105d , W Jony metali w systemach biologicznych , tom. 39, 2002, s. 187-226, ISSN 0161-5149 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 7 czerwca 2011 r. .  ^  Karakas E, detaliczny C, Analiza strukturalna mutacji missense powoduj\u0105cych izolowany niedob\u00f3r oksydazy siarczkowej , W Transakcje Dalton , N. 21, listopad 2005, s. 3459-63, doi: 10.1039\/B505789m , PMID 16234925 .  ^  Witkowski, Prokop: \u201eLexicon of the Syndromes and Madformations, 7. edycja\u201d Springer, Berlin – Heidelberg 2003  ^  Orfanet: Encefalopatia spowodowana niedoborem oksydazy siarczkowej.  ^  A B  A. Pacheco, J. T. Hazzard, G. Tollin, J. H. Endark, Zale\u017cno\u015b\u0107 pH wewn\u0105trzcz\u0105steczkow\u0105 szybko\u015bci transferu elektron\u00f3w w oksydazie siarczkowej przy wysokich i niskich st\u0119\u017ceniach anion\u00f3w , W Journal of Biological Inorganic Chemistry , tom. 4, n. 4, 1999-08, s. 390-401, ISSN 0949-8257 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 19 maja 2011 r. .  ^  C \u015bwi\u0105tynia, t n graf, k v rajagopalan, Optymalizacja ekspresji ludzkiej oksydazy siarczkowej i jej domeny molibdenu , W Archiwa biochemii i biofizyki , tom. 383, n. 2, 15 listopada 2000, s. 281-287, doi: 10.1006\/Abbi.2000.2089 , ISSN 0003-9861 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 24 czerwca 2011 r. .  ^  A B  Ulrike Kappler, Brian Bennett, J\u00f6rg Rethmeier, G\u00fcnter Schwarz, Rainer Deutzmann, Alistair G. McEwan, Christiane Dahl, Sulfit: oksydoreduktaza cytochromu C z tiobacillus novellus. Oczyszczanie, charakterystyka i biologia molekularna heterodimerycznego elementu rodziny oksydazy siarczkowej. , W The Journal of Biological Chemistry , tom. 275, n. 18, 2000, s. 13202-13212.  ^  Ulrike Kappler, Susan Bailey, Molekularne podstawy wewn\u0105trzcz\u0105steczkowego transferu elektron\u00f3w w enzymach utleniaj\u0105cych siark\u0119 jest ujawniane przez struktur\u0119 wysokiej rozdzielczo\u015bci heterodimerycznego kompleksu katalitycznego podjednostki molibdopteriny i podjednostki cytochromu typu C i podjednostki typu C typu C. , W Journal of Biological Chemistry , tom. 280, n. 26, 1 lipca 2005 r., S. 2499-25007, doi: 10.1074\/jbc.M503237200 . URL skonsultowano si\u0119 z 25 sierpnia 2010 .  ^  T Eilers, G Schwarz, H Brinkmann, C Witt, T Richter, J Nieder, B Koch, R Hille, R H\u00e4nsch, R R Mendel, Identyfikacja i charakterystyka biochemiczna oksydazy siarczkowej Arabidopsis thaliana. Nowy gracz w metabolizmie siarki ro\u015blinnej , W The Journal of Biological Chemistry , tom. 276, n. 50, 14 grudnia 2001 r., Pp. 46989-46994, doi: 10.1074\/jbc.M108078200 , ISSN 0021-9258 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 14 czerwca 2011 r. .  ^  Nils Schrader, Katrin Fischer, Karsten Theis, Ralf R Mendel, G\u00fcnter Schwarz, Caroline Coreker, Struktura krystaliczna oksydazy siarczku ro\u015blinnego zapewnia wgl\u0105d w utlenianie siarczka u ro\u015blin i zwierz\u0105t , W Struktura , tom. 11, n. 10, 2003-10, s. 1251-1263, ISSN 0969-2126 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 14 czerwca 2011 r. .  ^  Robert H\u00e4nsch, Christina Lang, Erik Riebeseel, Rainer Lurf, Arthur Gessler, Heinz Rennenberg, Ralf R Mendel, Oksydaza ro\u015blinna jako nowatorski producent H2O2: kombinacja katalizy enzymu z p\u00f3\u017aniejszym etapem reakcji nieenzymatycznej , W The Journal of Biological Chemistry , tom. 281, n. 10, 10 marca 2006 r., S. 6884-6888, doi: 10.1074\/jbc.M513054200 , ISSN 0021-9258 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 14 czerwca 2011 r. .  ^  Robert S Byrne, Robert H\u00e4nsch, Ralf R Mendel, Russ Hille, Oksydacyjna po\u0142owa reakcji oksydazy siarczkowej Arabidopsis thaliana: wytwarzanie nadtlenku przez enzym peroksysomalny , W The Journal of Biological Chemistry , tom. 284, n. 51, 18 grudnia 2009, s. 35479-35484, doi: 10.1074\/jbc.M109.067355 , ISSN 1083-351X ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 15 czerwca 2011 r. .  ^  M. S. Brody, R. Hille, Reakcja oksydazy siarczku w\u0105troby z kurczaka z dimetylosulfitem , W Biochemia i biofizyka akta , Tom. 1253, n. 2, 6 grudnia 1995 r., S. 10-1 133-135, ISSN 0006-3 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 15 czerwca 2011 r. .  ^  M. S. Brody, R. Hille, Kinetyczne zachowanie oksydazy siarczkowej z kurczaka , W Biochemia , tom. 38, n. 20, 18 maja 1999 r., S. 6668-6677, doi: 10.1021\/bi9902539 , ISSN 0006-2960 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano si\u0119 z 15 czerwca 2011 r. .  ^  Russ Hille, Jednoj\u0105drowe enzymy molibdenu , W Recenzje chemiczne , tom. 96, n. 7, 1 stycznia 1996 r., S. 2757-2816, doi: 10.1021\/CR950061T . URL skonsultowano si\u0119 z 6 kwietnia 2010 r. .  ^  Andrei przeciwko Astashkin, Arnold M Raitsimring, Changjian Feng, Jean L Johnson, K przeciwko Rajagopalan, John H Endark, Badania EPR pulsacyjnych niemiecalnych proton\u00f3w w pobli\u017cu centrum oksydazy siarczkowej MO (V): bezpo\u015brednie wykrywanie alfa-protonu skoordynowanej reszty cysteinylowej i implikacje strukturalne dla miejsca aktywnego , W Journal of the American Chemical Society , tom. 124, n. 21, 29 maja 2002 r., Pp. 6109-6118, ISSN 0002-7863 ( toaleta \u00b7 ACNP ) . URL skonsultowano 16 czerwca 2011 r. .  ^  E.P. Sullivan Jr., Hazzard, J.T., Tollin, G., Endark, J.H., Transfer elektron\u00f3w w oksydazie siarczku: wp\u0142yw pH i anion\u00f3w na przej\u015bciow\u0105 kinetyk\u0119. , W Biochemia , N. 32, 1993, s. 12465-12470.  ^  Stefano Frasca, Oscar Rojas, Johannes Salewski, Bettina Neumann, Konstanze Stiba, Inez M. Weidinger, Brigitte Tiersch, Silke Leimk\u00fchler, Joachim Koetz, Ulla Wollenberger, Elektrokemia ludzkiej oksydazy siarczkowej na elektrodzie zmodyfikowanej nanocz\u0105stek z\u0142ota , W Bielectrochemistry , t. 87, 2012, s. 33\u201341, dwa: 10.1016 \/ j.biokeech.2011.012 .  ^  Changjian Feng, Rohit V. Kedia, James T. Hazzard, John K. Hurley, Gordon Tollin E John H. Endark, Wp\u0142yw lepko\u015bci roztworu na wewn\u0105trzcz\u0105steczkowe transfer elektron\u00f3w w oksydazie siarczkowej , W Biochemia , tom. 41, n. 18, 2022, s. 5816-5821.         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/all2pl\/wiki27\/sulfito-osidoreductuasi-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Sulfito Osidoreductuasi – Wikipedia"}}]}]