Szparaginy – Wikipedia Wikipedia

Posted on by
before-content-x4

Z Wikipedii, Liberade Libera.

Asparaginasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Trzy -wymiarowy model enzymu
Nazwa systematyczna
L -Sparagina amidoidrolasi
Inne nazwy
asparaginasi 2; 50-asparaginasi; Colaspasi; Leunasi; crasnitina; α-asparaginasi
Zmień dane na Wikidata · podręcznik
after-content-x4

Asparaginasi Jest to enzym, który katalizuje hydrolizę asparaginy w kwasie asparaginowym. Asparaginazy są wyrażane przez specyficzne enzymy i wytwarzane przez mikroorganizmy. Różne rodzaje asparaginazy można wykorzystać do celów przemysłowych i farmaceutycznych. Najczęstszym zastosowaniem asparaginaz jest wsparcie podczas transformacji produktów spożywczych [Pierwszy] . W sprzedaży komercyjnych akrylaway i prezentazy, asparaginazy są stosowane w celu zapobiegania tworzeniu się akryloamidu, podejrzeń rakotwórczych, w złej żywności, takiej jak przekąski i ciastka.
Inna asparaginaza jest sprzedawana jako lek pod nazwą Elspar W leczeniu chłoniaka nieziarniczego, ostrej białaczki szpikowej, ostrej białaczki limfoblastycznej (LAL) [2] . Jest również stosowany w niektórych protokołach terapeutycznych. [3] W przeciwieństwie do wielu chemioterapii przeciwnowotworowej, asparaginaza można podawać domięśniowo, a także dożylnie i podskórnie.

Zwykle wywodzi się z Escherichia coli , podczas gdy asparaginaza wytwarzana przez Erwinia Chrysanthemi jest znany jako kryzantypaza ( Nazwa zatwierdzona przez brytyjskie ) i jest dostępny w Wielkiej Brytanii pod nazwą komercyjną Erwinaza . [2]

Mechanizm działania jako wsparcie dla transformacji produktów spożywczych [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ]

Asparyginaza może być stosowana jako wsparcie dla transformacji produktów spożywczych w celu zmniejszenia lub zapobiegania tworzeniu się akryloamidu, podejrzeń rakotwórczych, w produktach do zamieszkania. Akryloamid to związek chemiczny, który powstaje, gdy złe pokarmy są kupowane lub smażone. Podczas gotowania asparagina aminokwasowa, naturalnie obecna w złym jedzeniu, przekształca się w akryloamid poprzez reakcję Maillard. Reakcja jest odpowiedzialna za zmierzch tych pokarmów i ich prażonych perfum.
Dodając asparaginazę przed gotowaniem jedzenia, asparagina jest przekształcana w kwas asparty i kwas amoniczny. W rezultacie asparagina nie może wziąć udziału w reakcji Maillard, a tworzenie akryloamidu jest znacznie zmniejszone, nawet jeśli nie można jej całkowicie zapobiec. Średnio asparaginaza zmniejsza tworzenie się akryloamidu o 90% bez pokarmu poddawanego modyfikacjom smaku lub wyglądu [4] .

Pokazane informacje nie są poradą medyczną i mogą nie być dokładne. Zawartość ma tylko ilustracyjny koniec i nie zastępują opinii medycznej: Przeczytaj ostrzeżenia.

Logiczne podstawy stosowania asparaginazy polega na tym, że wszystkie komórki białaczkowe nie są w stanie zsyntetyzować nieistotnych aminokwasów asparaginowych, tak jak robią to zdrowe komórki. [6] Tak więc komórki białaczkowe potrzebują dużej egzogennej ilości asparaginy, która swobodnie krąży we krwi. Asparaginaza katalizuje następnie konwersję L -Sparagina w kwasie asparaginowym i amoniaku przez pozbawianie komórek białaczkowych wszystkich krążącej asparaginy. [7]

Skutki uboczne związane z użyciem asparaginazy [[[ zmiana |. Modifica Wikitesto ]

Głównym efektem ubocznym jest reakcja alergiczna lub reakcja nadwrażliwości; Kolejną możliwością jest anafilaksja. [2] Asparaginaza była również powiązana z trzustkami. Może również powodować wadę krzepnięcia z powodu zmniejszenia specyficznej syntezy białek, takich jak fibrynogen i czynniki przeciwzakrzepowe, takie jak antombina III; Czasami może powodować wadę białka C, prowadząc do zakrzepicy lub udaru mózgu.

  1. ^ Kornbrust, B.A., Stringer, M.A., Lange, N.K. i Hendriksen, H.V. (2010) asparaginaza – enzym do zmniejszenia akryloamidu w produktach spożywczych. W: Enzymy w technologii żywności, wydanie 2.. (Eds Robert J. Whitehurst i Maarten van Oort). Wiley-Blackwell, Wielka Brytania, s. 59–87.
  2. ^ A B C 8.1.5: Inne leki przeciwnowotworowe , W British National Formulary (BNF 57) , Wielka Brytania, BMJ Group i RPS Publishing, Marzo 2009, s. 1. 476, ISBN 978-0-85369-845-6
  3. ^ Appel IM, Van Kessel-Bakvis C, Rigger R, Pieters R, Wpływ dwóch różnych schematów jednoczesnego leczenia asparaginazą i deksametazonem na hemostazę w dziecięcej ostrej białaczce limfoblastycznej , W Białaczka , tom. 21, n. 11, 2007, s. 2377–80, doi: 10.1038/sj.leu.2404793 , PMID 17554375 .
  4. ^ H.V. Hendriksen, B.A. Ziarno szydełka, P.R. Oestergaard e M.A. Podłużnica Ocena potencjału łagodzenia enzymatycznego akryloamidu w szeregu produktów spożywczych przy użyciu asparaginazy z Aspergillus oryzae , W Journal of Agricultural and Food Chemistry , tom. 57, n. 10, 23 kwietnia 2009, s. 4168–4176, doi: 10.1021 / JF900174Q , PMID 19388639 . URL skonsultowano się z 8 października 2010 r. .
  5. ^ Asparaginaza (Escherichia coli) – Arkusz danych bezpieczeństwa ( PDF ), Czy sigma-ldrich.com , Sigma-Aldrich. URL skonsultowano się z 2 listopada 2016 r. .
  6. ^ H. S. Fernandes, C. S. Silva Teixeira, P. A. Fernandes, M. J. Ramos i N. M. F. S. A. Cerqueira, Deprywacja aminokwasów za pomocą enzymów jako ukierunkowana terapia raka i infekcji wirusowych , W Opinia ekspertów na temat patentów terapeutycznych , tom. 0, JA, 4 listopada 2016, s. Null, doi: 10.1080/13543776.2017.1254194 , ISSN 1354-3776 ( toaleta · ACNP ) , PMID 27813440 .
  7. ^ J. D. Broome, L-asparaginaza: odkrycie i rozwój jako środek inhibitorski nowotworów , W Raporty o leczeniu raka , 65 Suppl 4, 1981, s. 111–114, PMID 7049374 .

after-content-x4