Transglumaminaza – Wikipedia

before-content-x4

Artykuł w Wikipedii, Free L’Encyclopéi.

Description de cette image, également commentée ci-après
after-content-x4

4 Reprezentacje transglutaminazy.

. transglutaminaza jest aminoacyltransferazą, która katalizuje reakcję:

białko glutamina + alkiloamina

Ten enzym katalizuje tworzenie się kowalencyjnych powiązań między wolnymi grupami aminy, na przykład resztami lizyny, a grupy reszt glutaminy gamma-karboksamidowej. Linki utworzone przez transglutaminazę wykazują dużą oporność na proteolizę.

Transglutaminaza została opisana po raz pierwszy w 1959 roku [[[ Pierwszy ] . Jego precyzyjna aktywność biochemiczna została odkryta dopiero do 1968 r. Podczas badania czynnika XIII jako białka krzepnięcia krwi [[[ 2 ] .

after-content-x4

Transglutaminaza tworzy ogólnie nierozpuszczalne polimery białkowe. Te organiczne polimery są niezbędne dla organizmu do tworzenia stabilnych barier i struktur. Transglutaminaza jest zatem zaangażowana między innymi w koagulację krwi (czynnik koagulacyjny XIII), syntezy skóry i włosów. Reakcja katalityczna jest ogólnie postrzegana jako nieodwracalna i musi być drobno kontrolowana za pomocą mechanizmów kontrolnych [[[ 3 ] . Zestaw substratów białkowych i partnerów interakcji różnych transglutaminaz jest dostępny w bazie danych Transdab .

Ludzkie transglutaminazy [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Charakteryzowano osiem transglutaminazy [[[ 3 ] .

Implikacje w chorobach [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

Czynnik czynnika XIII (rzadka choroba genetyczna) predysponowana do krwotok; W celu skorygowania nieprawidłowości i zmniejszenia ryzyka krwawienia można zastosować roztwór enzymów [[[ 3 ] .

Przeciwciała anty-transglutaminazy tkanek występują w celiakii i mogą odgrywać rolę w uszkodzeniu jelita cienkiego podczas diety bogatej w gluten, który charakteryzuje tę chorobę [[[ 3 ] . W opryszczce zapaleniu skóry, w którym często obserwuje się zmiany w jelicie cienkim [[[ 5 ] .

Ostatnie badania wskazują, że pacjenci z chorobami neurologicznymi, tacy jak choroba Huntingtona [[[ 6 ] i choroba Parkinsona [[[ 7 ] może mieć nienormalnie wysoką szybkość transglutaminazy tkankowej. Ta transglutaminaza tkanki może być zaangażowana w tworzenie agregatów białkowych powodujących chorobę Huntingtona, chociaż nie jest to istotny element wyzwalacza tej choroby [[[ 3 ] W [[[ 8 ] .

Mutacje na poziomie transglutaminazy kératinocytów są zaangażowane w ciągi lamelarskie.

Transglutaminazy zostały scharakteryzowane w różnych bezkręgowcach: Drosophilia, komarach, limieniu, rakach, krewetkach … Jak u kręgowców, transglutaminaza jest niezbędna do krzepnięcia [Ref. niezbędny] . Ponadto bierze udział w procesach hematopoetycznych w rakach Pacifastacus leniusculus [[[ 9 ] .

Trzy kawałki mięsa połączone przez Activa Gs. Zostaną na noc, zanim zostaną spakowane, pokrojone w porcje, ugotowanie i podawanie.

W przemyśle spożywczym transglutaminaza służy do łączenia białek. Możemy w ten sposób przytoczyć imitację mięsa kraba (supermimi) lub ryb. Jest produkowany przez Streptomyces mobaraensis [[[ dziesięć ] przez fermentację do wielkości komercyjnych lub ekstrahowane z krwi zwierząt [[[ 11 ] I stosowane w dużej liczbie procesów, w tym produkcji mięsa lub odtworzonych ryb. Może być stosowany jako środek wiążący w celu poprawy tekstury produktów bogatych w białko, takich jak Superimi lub Ham [[[ dwunasty ] .

Transglutaminaza jest również stosowana w gotowaniu molekularnym do łączenia nowych tekstur z istniejącymi smakami.

Transglutaminaza może być używana w następujących aplikacjach [Ref. niezbędny] :

  • Ulepszenie tekstur zemulgowanych produktów mięsnych, takich jak kiełbasy i hot dogi.
  • Łącznik różnych części mięsa w większej części, takich jak restrukturyzowane steki.
  • Poprawa tekstury mięsa niskiej jakości (blade, miękkie mięso i wysięgnik, cechy przypisane stresowi i upadkowi szybkiego postmortem)
  • Produkcja mleka i jogurtu
  • Produkcja makaronu rolnego

Oprócz tych głównych zastosowań transglutaminaza jest również wykorzystywana do tworzenia niektórych nietypowych produktów. Brytyjski szef kuchni Heston Blumenthal jest rozpoznawany za wprowadzenie „mięsa” (klej mięsny) w nowoczesnej kuchni. Wylie Dufresne, szef kuchni New York Avant-Garde Restaurant WD ~ 50 Używał transglutaminazy wytwarzanej przez Blumenthal i wynaleźli „makaron” wykonany z krewetek ponad 95% [[[ 13 ] .

Pod względem jakościowym uznaniem konsumenci nie mają znaczenia między użyciem trombiny a transglutaminazą [[[ 14 ]

  1. (W) Clarke DD, Mycek MJ, Neidle A, Waelsch H, « Włączenie amin do białek », Arch Biochem Biophys W tom. 79, W P. 338–354 (Doi 10.1016/0003-9861 (59) 90413-8 )
  2. (W) Pisano JJ, Finlayson JS, Peyton MP, « [Link krzyżowy w fibrynie polimeryzowanym przez czynnik 13: epsilon- (gamma-glutamylo) lizyna.] », Nauka W tom. 160, N O 830, W P. 892–893 (PMID 4967475 , Doi 10.1126/science.160.3830.892 )
  3. A B C D i E (W) Griffin M, Casadio R, Bergamini CM, « Transglutaminazy: biologiczne kleje natury », Biochem J. W tom. 368 (PT 2), N O Pt 2, W P. 377–96 (PMID 12366374 , PMCID 1223021 , Doi 10.1042/BJ20021234 W Czytaj online )
  4. (W) Aishlimann D, Koffeller MK, All-Hoshaus BL, Mosh DF, « Izolacja cDNA kodującego nowy element rodziny genów transglutaminazy od ludzkich keratynocytów. Wykrywanie i identyfikacja produktów genu transglutaminazy na podstawie reakcji łańcuchowej odwrotnej transkrypcji-polimerazy z degenerantami starterami », J. Biol. Chem. W tom. 273, N O 6, W P. 3452–3460 (PMID 9452468 , Doi 10.1074/jbc.273.6.3452 W Czytaj online )
  5. (W) Sárdy M, Carpathian S, Merkl B, Paulsson M, Smyth N, « Transglutaminaza naskórkowa (TGaza 3) to autoantygen zapalenia skóry Herpetiformis », J. Exp. Z. W tom. 195, N O 6, W P. 747–57 (PMID 11901200 , PMCID 2193738 , Doi 10.1084/Jem.20011299 W Czytaj online )
  6. (W) Karpuj MV, Bechher MW, Steinman L, « Dowody na rolę transglutaminazy w chorobie Huntingtona i potencjalne implikacje terapeutyczne », Neurochem. Int. W tom. 40, N O 1, W P. 31-36 (PMID 11738470 , Doi 10.1016/S0197-0186 (01) 0060-2 )
  7. (W) Vermes I, Steur, Jirikowski GF, No C, « Podwyższone stężenie transglutaminazy tkanki płynu mózgowo -rdzeniowego w chorobie Parkinsona wskazującej na apoptozę », Mov. Disord. W tom. 19, N O 10, W P. 1252–1254 (PMID 15368613 , Doi 10.1002/MDS.20197 )
  8. (W) Lesort M, Chun W, Tucholski J, Johnson GV, «  Czy transglutaminaza tkanki odgrywa rolę w chorobie Huntingtona? », Neurochem. Int. W tom. 40, N O 1, W P. 37–52 (PMID 11738471 , Doi 10.1016/s0197-0186 (01) 00059-6 )
  9. (W) Lin X, Söderhäll K, Söderhäll I., « Aktywność transglutaminazy w tkance krwiotwórczej skorupiaka, Pacifastacus leniusculus , znaczenie w homeostazie hemocytów », Immunologia BMC W tom. 7, N O 9, W P. 58 (PMID 18840279 , Doi 10.1186/1471-2172-9-58 W Czytaj online )
  10. (W) http://cookingissues.wordpress.com/primers/transglutaminase-aka-meat-gle/ Pobrano 24 maja 2010
  11. (NL) Wim Köhler W Sklejone słowiańskie » W NRC Handelsblad W ( Czytaj online , skonsultuałem się z )
  12. (W) Yokoyama K, Nio N, Kikuchi Y, « Właściwości i zastosowania transglutaminazy drobnoustrojów », Appl. Mikrobiol. Biotechnol. W tom. sześćdziesiąt cztery, N O 4, W P. 447–454 (PMID 14740191 , Doi 10.1007/S00253-003-1539-5 )
  13. (W) Dobry Jon « Makaron, na nowo », Msnbc.com W ( Czytaj online , skonsultuałem się z )
  14. Nancy C. Flores, Elizabeth A.E. Boyle i Curtis L. Kastner; Ocena instrumentalna i konsumpcyjna wieprzowiny restrukturyzowana za pomocą ActivA ™ lub z Fibrimex ™ sformułowaną z fosforanem i bez ; Doi: 10.1016 / j.lwt.2005.09.005 Wznawiać )

Powiązane artykuły [[[ modyfikator |. Modyfikator i kod ]

after-content-x4