NIF Regulon – Wikipedia wiki

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Le NIF Regulon est un ensemble de sept opérons utilisés pour réguler la fixation de l’azote dans la bactérie coliforme Klebsiella pneumoniae dans des conditions anaérobies et microaérophiles. [d’abord] Il comprend 17 gènes NIF et est situé entre l’opéron SHI et l’opéron Shi-A de la bactérie.

Le NIF Regulon [ modifier ]]

Le NIF Regulon comprend 7 opérons: Nifrla, Nifj, Nifhdk, Nifen, Nifusvm, Nifwf, Nifbq.

Opéron Nifrla : La régulation d’expression étroite des gènes de fixation azote (NIF) est médiée par les produits de l’opéron NIFRLA. NIFA active la transcription des gènes NIF par la forme alternative d’ARN polymérase, S54-holoenzyme. Le NIFL est un gène régulateur négatif qui inhibe l’activation d’autres gènes NIF par la protéine NIFA. NIFR est un site de liaison répresseur, entre le promoteur de l’opéron NIFRLA et le gène NIFL. Aucune protéine codée par le gène NIFR n’a été trouvée. [2]

Opéron Nifhdk : comprend trois gènes structurels: NIFK NIFD et NIFH. NIFK code pour la sous-unité B du composant 1 de la nitrogénase. NIFD code pour la sous-unité alpha du composant 1 de la nitrogénase. NIFH code pour le composant 2 de la nitrogénase.

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Opérons Nifen et Nifbq : Cela comprend des gènes Nife, NIFN, NIFB et NIFQ qui sont responsables de la formation d’une protéine MO-FE fonctionnelle. (Site catalytique MO-FE-CO pour la nitrogénase.) NIFQ n’est pas absolument essentiel.

Opéra NIFJ : Le gène NIFJ code pour la protéine pyruvate-flavodoxine-oxydoréductase. Cette enzyme est impliquée dans le transfert d’électrons vers la nitrogénase.

opéron nifusvm : Les gènes NIF, NIFV et NIFM codent pour une protéine nécessaire pour traiter la composante II. La fonction du gène NIFU est indéterminée.

Opéron NIFWF : La fonction de NIFW est indéterminée. Le gène NIFF intervient le transfert d’électrons de la protéine NIFJ à la protéine Fe de la nitrogénase. [3]

Régulation [ modifier ]]

Le régulon NIF est régulé en réponse à une variété de signaux environnementaux pour garantir la fixation de l’azote uniquement uniquement lorsque cela est nécessaire:

Oxygène [ modifier ]]

Le site d’action de O2 est la protéine NIFL qui est essentiellement une flavoprotéine avec la mode comme cofacteur de détection redox. Le FNR (régulateur de réduction du nitrate de fumarate) est la molécule de transduction du signal qui transduit l’état de l’oxygène à la protéine NIFL. En l’absence d’oxygène, la protéine NIFL est sous sa forme réduite (FADH2 comme cofacteur) et n’est pas en mesure d’inhiber l’action de la protéine NIFA. En présence de l’oxygène, le NIFL oxydé (FAD comme le cofacteur) inhibe la protéine NIFA et là à tour de temps tous les autres opérons. [4]

NH4 + [ modifier ]]

La présence d’ions d’ammonium en grande quantité dans l’environnement inhibe la transcription de la nitrogénase et de tous les autres gènes NIF. NH4 + agit comme un co-represseur de la glutamine synthétase en le modifiant de manière covalente (adénylylation). Cette enzyme modifiée se lie à la région NIFR de l’opéron NIFRLA et empêche la transcription des gènes, NIFL et NIFA. Il n’y a donc pas d’initiation de la transcription des autres gènes par la σ-ARN polymérase. [4]

Protéine GLNK [ modifier ]]

Dans les conditions de croissance limitant l’azote, l’inhibition de la protéine NIFA par la protéine NIFL est évitée par l’action antagonisation de la protéine GlnK sur les protéines NIFL. [2]

Un homologue du système génique régulateur NIFL-NIFA n’a pas été trouvé parmi les eucaryotes. Cependant Entamoeba histolytica s’est avéré posséder un système de type NIF (fixation d’azote) simplifié et non redondant pour la formation de cluster Fe-S, composé uniquement d’une composante catalytique, NIFS et d’un composant d’échafaudage, NIFU. Les ehnifs et ehnifu se sont révélés nécessaires et suffisants pour que des grappes Fe-S de protéines Fe-S non nitrogénase se forment dans des conditions anaérobies. Il s’agit de la première démonstration de la présence et de la signification biologique du système de type NIF chez les eucaryotes. [2]

‘ Les références [ modifier ]]

  1. ^ Brill, WJ (septembre 1980). “Génétique biochimique de la fixation de l’azote” . Revues microbiologiques . 44 (3): 449–67. PMC 373188 . PMID 6999325 .
  2. ^ un b c Milenkov, M; Thummer, R; Glöer, J; Grötzinger, J; Jung, s; Schmitz, RA (février 2011). “Aperçu de l’association membranaire de Klebsiella pneumoniae NIFL dans des conditions de fixation de l’azote à partir de l’analyse mutationnelle” . Journal of Bactériologie . 193 (3): 695–705. est ce que je: 10.1128 / jb.00775-10 . PMC 3021237 . PMID 21057007 .
  3. ^ Deistung, J; Thorneley, RN (1er octobre 1986). “Transfert d’électrons vers la nitrogénase. Caractérisation de la flavodoxine de l’azotobacter chroocoque et comparaison de ses potentiels redox avec ceux des flavodoxines d’Azotobacter Vinelandii et Klebsiella pneumoniae (Niff-Gene Product)” . Le journal biochimique . 239 (1): 69–75. est ce que je: 10.1042 / bj2390069 . PMC 1147240 . PMID 3541922 .
  4. ^ un b Schmitz, RA; Klopprogge, K; Grabbe, R (mai 2002). “Régulation de la fixation de l’azote chez Klebsiella pneumoniae et Azotobacter Vinelandii: NIFL, transduisant deux signaux environnementaux à l’activateur transcriptionnel NIF NIFA”. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology . 4 (3): 235–42. PMID 11931553 .

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