Ferm Domain – Wikipedia wiki

En biologie moléculaire, le Domaine ferm (F pour 4.1 Protéine, E pour l’ézrine, R pour la radixine et M pour la moesin) est un module protéique répandu impliqué dans la localisation des protéines à la membrane plasmique. ^[d’abord] Les domaines Ferm se trouvent dans un certain nombre de protéines associées au cytosquelette qui s’associent à diverses protéines à l’interface entre la membrane plasmique et le cytosquelette. Le domaine Ferm est situé à l’extrémité N dans la majorité des protéines dans lesquelles il se trouve. ^{[d’abord] [2]}

La structure et la fonction [ modifier ]]

L’ézrine, le moesin et la radixine sont des protéines hautement apparentées (famille des protéines ERM), mais les autres protéines dans lesquelles le domaine Ferm ne partage aucune région de similitude en dehors de ce domaine. Les protéines ERM sont faites de trois domaines, le domaine Ferm, un domaine hélicoïdal central et un domaine de queue C-terminal, qui se lie à la F-actine. La séquence d’acides aminés du domaine Ferm est hautement conservée parmi les protéines ERM et est responsable de l’association membranaire par liaison directe au domaine cytoplasmique ou à la queue des protéines membranaires intégrales. Les protéines ERM sont régulées par une association intramoléculaire des domaines de la queue Ferm et C-terminal qui masque leurs sites de liaison pour d’autres molécules. Pour la réticulation du cytosquelette-membrane, les molécules dormantes deviennent activées et le domaine Ferm se fixe à la membrane en liant des protéines membranaires spécifiques, tandis que les 34 derniers résidus de la queue se lient aux filaments d’actine. En plus de se lier aux membranes, le domaine FERM activé des protéines ERM peut également se lier à l’inhibiteur de dissociation nucléotidique de guanine de Rho GTPase (Rhodgi), ce qui suggère qu’en plus de fonctionner comme un liaison croisée, les protéines ERM peuvent influencer les voies de signalisation Rho. La structure cristalline du domaine Ferm révèle qu’elle est composée de trois modules structurels (F1, F2 et F3) qui forment ensemble une structure compacte en forme de trèfle. ^[3] Le module N-terminal est en forme d’ubiquitine. Le module C-terminal est un domaine de type pH.

Le domaine Ferm a également été appelé le domaine amino-terminal, le domaine 30kda, 4.1N30, le domaine de liaison à la membrane-cytosquelette, le domaine de type erm, le domaine de type ézrine de la bande 4.1 Superfamily, le terminal N-terminal conservé région, et le domaine d’attachement de la membrane. ^[d’abord]

Exemples [ modifier ]]

Les protéines contenant le domaine Ferm comprennent:

• La bande 4.1, qui relie le cytosquelette spectrine-actine des érythrocytes à la membrane plasmique.
• Ezrin, une composante de la sous-couche de la membrane plasmique des microvillosmaties.
• Moesin, qui est probablement impliquée dans la liaison des principales structures cytosquelettiques à la membrane plasmique.
• Radixine, qui est impliquée dans la liaison de l’extrémité barbelée des filaments d’actine à la membrane plasmique dans le sous-pays de la jonction adhérente cellulaire à cellule.
• Talin, une protéine cytosquelettique concentrée dans les régions du contact cellulaire sous-substrat et, dans les lymphocytes, des contacts cellule-cellule.
• La filopodine, une protéine de moisissure de slime qui se lie à l’actine et qui est impliquée dans le contrôle de la motilité cellulaire et de la chimiotaxie.
• Merlin (ou Schwannomin).
• Protéine NBL4.
• Myosines non conventionnelles X, VIIA et XV, qui sont mutées dans la surdité congénitale.
• Kinases d’adhésion focale (FAKS), protéine cytoplasmique tyrosine kinases impliquées dans la signalisation par intégrines.
• Janus tyrosine kinases (JAKS), tyrosine kinases cytoplasmiques qui sont associées de manière non covalente aux queues cytoplasmiques des récepteurs pour les cytokines ou les hormones polypeptidiques.
• Tyrosine-protéine kinase non récepteur TYK2.
• Enzymes PTPN3 et PTPN4, enzymes qui semblent agir aux jonctions entre la membrane et le cytosquelette.
• Les protéines-tyrosine phosphatases PTPN14 et PTP-D1, PTP-RL10 et PTP2E.
• Caenorhabditis elegans Protéine phosphatase PTP-1.

Les références [ modifier ]]