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Facteur de transcription contenant de l’hème

Roucouler est un facteur de transcription contenant de l’hème qui répond à la présence de monoxyde de carbone. Cette protéine forme des homodimères et est un homologue de la protéine des récepteurs de l’AMPc. [d’abord] COOA régule l’expression du monoxyde de carbone déshydrogénase, une enzyme qui catalyse l’oxydation du CO en CO 2 . L’homologue COOA le plus étudié vient de Rhodospirillum rouge ( Rrcooa), Mais l’homologue COOA de Carboxydothermus hydrogénoformans ( Ch COOA) a également été étudié. [2] La principale distinction entre ces deux homologues COOA est la coordination de l’hème ferrique. Pour Rr COOA, le fer de l’hème ferrique est lié à une cystéine et à l’amine de la proline N-terminale, tandis que, à l’état ferreux, un interrupteur de ligand se produit où une histidine voisine déplace le thiolate. [3] [4] [5] Pour Ch COOA, le fer de l’hème est ligaturé par une histidine et l’amine N-terminale dans les états ferriques et ferreux. [6] Pour les deux homologues, le CO déplace le ligand amine et active la protéine pour se lier à sa séquence d’ADN cible. [7] [8] Il existe plusieurs structures de COOA: rrcooa à l’état ferreux (1ft9), [9] Chcooa dans l’état ferreux et lié à l’imidazole (2fmy), [dix] et chcooa dans l’état ferreux et co-lié (2HKX). [11]

Les références [ modifier ]]

  1. ^ H. Körner; H. J. Sofia; W. G. Zumft (2003). “Phylogénie de la superfamille bactérienne des régulateurs de transcription CRP-FNR: exploiter le spectre métabolique en contrôlant des programmes de gènes alternatifs” . Revues de microbiologie FEMS . 27 (5): 559–592. est ce que je: 10.1016 / s0168-6445 (03) 00066-4 . PMID 14638413 .
  2. ^ T. Shimizu; D. Huang; F. Yan; M. Stranava; M. Bartosova; V. Fojtíková; M. Martínková (2015). “O2, NO et CO gazeux dans la transduction du signal: structure et relations de fonction des capteurs de gaz basés sur l’hème et des capteurs de redox de l’hème”. Chem. Tour . 115 (13): 6491–6533. est ce que je: 10.1021 / acs.chemrev.5b00018 . PMID 26021768 .
  3. ^ Shelver, Daniel; Thorsteinssson, Marc V.; Kerby, Robert L.; Chung, Soo-yeol; Roberts, Gary P.; Reynolds, Mark F.; Parks, Ryan B.; Burstyn, Judith N. (1999-03-01). “Identification de deux résidus de sites d’hème importants (cystéine 75 et histidine 77) dans COOA, le facteur de transcription de co-détection de Rhodospirillum rubrum” . Biochimie . 38 (9): 2669–2678. est ce que je: 10.1021 / BI982658J . ISSN 0006-2960 . PMID 10052937 .
  4. ^ Dhawan, Ish K.; Shelver, Daniel; Thorsteinssson, Marc V.; Roberts, Gary P.; Johnson, Michael K. (1999-09-01). “Sonder la ligature axiale de l’hème dans la protéine COOA de co-détection avec une spectroscopie de dichroïsme circulaire magnétique” . Biochimie . 38 (39): 12805–12813. est ce que je: 10.1021 / bi991303c . ISSN 0006-2960 . PMID 10504250 .
  5. ^ Clark, Robert W.; Youn, Hwan; Parks, Ryan B.; Cherney, Melisa M.; Roberts, Gary P.; Burstyn, Judith N. (2004-11-01). “Enquête sur le rôle de la proline N-terminale, le ligand de l’hème distal dans le capteur CO COO” . Biochimie . 43 (44): 14149–14160. est ce que je: 10.1021 / bi0487948 . ISSN 0006-2960 . PMID 15518565 .
  6. ^ Inagaki, Sayaka; Masuda, Chiaki; Akishi, Tetsuhiro; Nakajima, Hiroshi; Yoshioka, Shiro; Ohta, Takehiro; Pal, Biswajit;, Teizo; Aono, Shegetoshi (février 2005). “Propriétés spectroscopiques et redox d’un homologue COOA de carboxydothermus hydrogénoformans” . Journal of Biological Chemistry . 280 (5): 3269–3274. est ce que je: 10.1074 / jbc.m409884200 . ISSN 0021-9258 . PMID 15537640 .
  7. ^ G. P. Roberts; R. L. Kerby; H. Youn; M. Conrad (2005). “COOA, un paradigme pour les protéines régulatrices de détection de gaz”. J. Inorg. Biochimie . 99 (1): 280–92. est ce que je: 10.1016 / j.jinorgbio.2004.10.032 . PMID 15598507 .
  8. ^ Shigetoshi Aono (2003). “Propriétés biochimiques et biophysiques de l’activateur transcriptionnel de co-détection COOO”. Acc. Chem. Res . 36 (11): 825–31. est ce que je: 10.1021 / ar020097p . PMID 14622029 .
  9. ^ Lanzilotta, William N.; Schuller, David J.; Thorsteinssson, Marc V.; Kerby, Robert L.; Roberts, Gary P.; Poulos, Thomas L. (octobre 2000). “Structure de l’activateur de transcription CO COOA” . Biologie structurelle de la nature . 7 (10): 876–880. est ce que je: 10.1038 / 82820 . ISSN 1545-9985 . PMID 11017196 . S2cid 26285016 .
  10. ^ Komori, Hirofumi; Inagaki, Sayaka; Yoshioka, Shiro; Aono, Shigetoshi; Higuchi, Yoshiki (2007-03-30). “Structure cristalline de l’activateur de transcription de co-détection COOA lié à un ligand exogène imidazole” . Journal of Molecular Biology . 367 (3): 864–871. est ce que je: 10.1016 / j.jmb.2007.01.043 . ISSN 0022-2836 . PMID 17292914 .
  11. ^ Borjigin, m.? Li, h.? Lanz, N. D.? Kerby, R. L.? Roberts, G. P.? Poulos, T. L. (2007-03-01). “Hypothèse basée sur la structure sur l’activation du facteur de transcription de co-détection COOA” . Acta Crystallolicica Section D: Crystallographie biologique . 63 (3): 282–287. est ce que je: 10.1107 / S0907444906051638 . ISSN 0907-4449 . PMID 17327664 .

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