Initiative de biologie des systèmes de la Nouvelle-Galles du Sud wiki

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Le Initiative de biologie des systèmes de la Nouvelle-Galles du Sud , réalisé par Marc Wilkins est une installation à but non lucratif au sein de l’école de biotechnologie et de sciences biomoléculaires de l’Université de la Nouvelle-Galles du Sud. Leur objectif est de gérer des recherches fondamentales et appliquées dans le développement et l’application de la bioinformatique pour la génomique et la protéomique.

Recherche menée à l’initiative de biologie des systèmes [ modifier ]]

Les chercheurs de l’établissement travaillent actuellement sur les projets suivants: [ citation requise ]]

Méthylation sur le protéome de Saccharomyces cerevisiae [ modifier ]]

Les modifications génèrent des effets conditionnels sur les protéines, selon lesquelles leur attachement covalent aux acides aminés entraînera la perturbation d’une protéine particulière entraînant un impact sur les interactions potentielles de sa forme nouvellement modifiée. [d’abord] La méthylation est l’une des modifications post-traductionnelles les plus reconnues dans les histones pour la structure de la chromatine et l’expression des gènes. [2] C’est également l’une des nombreuses modifications trouvées sur les courtes régions N-terminales des histones, qui s’assemblent pour former le code des histones, qui régule l’assemblage de la chromatine et la régulation des gènes épigénétiques. [3] L’identification de la méthylation à travers l’interactome est mal documentée. Des chercheurs de la System Biology Initiative ont identifié des techniques pour identifier de nouveaux résidus de lysine et d’arginine méthylés via la spectrométrie de masse [4] et les empreintes digitales de masse peptidique. [5] Actuellement, les chercheurs sont en train d’utiliser ces techniques pour identifier de nouveaux résidus méthylés dans le Saccharomyces cerevisiae interactome.

Séparation et identification des complexes protéiques [ modifier ]]

Une analyse à grande échelle des complexes protéiques est une difficulté émergente en tant que méthodes de fractionnement des complexes protéiques qui ne sont pas compatibles avec les techniques protéomiques en aval. L’initiative de biologie des systèmes utilise la technique de l’électrophorèse d’élution continue native (BN-CEE). [6] Cette méthode génère des fractions en phase liquide des complexes protéiques. Les complexes résultants peuvent être analysés davantage par électrophorèse sur gel de polyacrylamide et spectrométrie de masse. Cela aidera à identifier les protéines constituantes de nombreux complexes. Actuellement, les chercheurs utilisent cette technique sur le Saccharomyces cerevisiae lysat cellulaire.

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Visualiser les protéines, les complexes et les réseaux d’interaction [ modifier ]]

L’intégration des données biologiques, y compris les structures protéiques, les interactions, etc. peut être générée par la technologie automatisée. L’importance de ces données peut souvent être perdue sans visualisation appropriée des données. L’Initiative de biologie des systèmes travaille actuellement sur une adaptation du système de visualisation Skyrails. Ce système, appelé l’interactonium, utilise une cellule virtuelle pour la visualisation du réseau d’interaction, des complexes protéiques et des structures protéiques 3-D de Saccharomyces cerevisiae . [7] L’outil peut afficher des réseaux complexes de jusqu’à 40 000 protéines ou 6000 complexes multiprotéines. L’interactorium permet une vision à plusieurs niveaux de la biologie moléculaire de la cellule. L’interactorium est disponible en téléchargement. [8]

Les références [ modifier ]]

  1. ^ Wilkins MR, Kummerfeld SK (mai 2008). “Rester ensemble? S’effondrer? Explorer la dynamique de l’interactome”. Tendances des sciences biochimiques . 33 (5): 195–200. est ce que je: 10.1016 / j.tibs.2008.03.001 . PMID 18424047 .
  2. ^ Fischle W, Tseng BS, Dormann HL, et al. (Décembre 2005). “Régulation de la liaison HP1-chromatine par la méthylation et la phosphorylation de l’histone H3”. Nature . 438 (7071): 1116–22. Bibcode: 2005natur.438.1116f . est ce que je: 10.1038 / nature04219 . PMID 16222246 . S2cid 4401960 .
  3. ^ Strahl BD, Allis CD (janvier 2000). “La langue des modifications covalentes des histones”. Nature . 403 (6765): 41–5. Bibcode: 2000natur.403 … 41S . est ce que je: 10.1038 / 47412 . PMID 10638745 . S2cid 4418993 .
  4. ^ Couttas TA, Raftery MJ, Bernardini G, Wilkins MR (juillet 2008). “Scanning d’ions d’immonium pour la découverte des modifications post-traductionnelles et son application aux histones”. Journal of Proteome Research . 7 (7): 2632–41. est ce que je: 10.1021 / pr700644t . PMID 18517236 .
  5. ^ Pang CN, Galeiger E, Wilkins MR (2010). “Identification de l’arginine et de la lysine-méthylation dans le protéome de Saccharomyces cerevisiae et ses implications fonctionnelles” . BMC Genomics . 11 : 92. doi: 10.1186 / 1471-2164-11-92 . PMC 2830191 . PMID 20137074 .
  6. ^ Huang KY, Filarsky M, Padula MP, Raftery MJ, Herbert BR, Wilkins MR (mai 2009). “Fractionnement micropréparatif du complexe par électrophorèse d’élution continue native native”. Protéomique . 9 (9): 2494–502. est ce que je: 10.1002 / pMc.200800525 . PMID 19343713 . S2cid 22256093 .
  7. ^ Widjaja YY, Pang CN, Li SS, Wilkins MR, Lambert TD (décembre 2009). “L’interactorium: visualiser les protéines, les complexes et les réseaux d’interaction dans une cellule 3D virtuelle”. Protéomique . 9 (23): 5309–15. est ce que je: 10.1002 / pMc.200900260 . PMID 19798670 . S2cid 42891761 .
  8. ^ “Téléchargements: l’interactorium” . Initiative de biologie des systèmes de la Nouvelle-Galles du Sud.

Liens externes [ modifier ]]

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