Ming-Ming Zhou – Wikipedia wiki

Posted on by
before-content-x4

Un article de Wikipédia, l’encyclopédie libre

after-content-x4

Ming-Ming Zhou, Ph.D. , un scientifique, se concentre sur la biologie structurelle et chimique, la spectroscopie RMN et la conception de médicaments. Il est le Dr Harold et Golden Lamport Professeur et président du Département des sciences pharmacologiques [d’abord] et codirecteur du Drug Discovery Institute de l’Icahn School of Medicine du Mount Sinai et du Mount Sinai Health System à New York ainsi que du professeur de sciences. [2]

Mr.zhou a publié plus de 180 articles de recherche et est un inventeur de 28 brevets. Ses recherches ont été financées par des subventions des fondations de recherche fédérales, étatiques et privées, notamment les National Institutes of Health, la National Science Foundation, la New York State Stem Cell Science, l’Institute for the Study of Aging, l’American Foundation for AIDS Research, L’American Cancer Society, GlaxoSmithKline, la Michael J. Fox Foundation, la Samuel Waxman Cancer Research Foundation, [3] et le Wellcome Trust. Il siège au conseil d’administration du New York Structural Biology Center, ainsi qu’aux comités de rédaction d’ACS Medicinal Chemistry Letters, The Journal of Molecular Cell Biology [4] et recherche sur le cancer. [5] Zhou a reçu le prix GlaxoSmithKline Drug Discovery Research en 2003 pour son travail dans le développement de la thérapie anti-VIH / sida et le médaillon de Jacobi en 2019. [6] Il est élu membre de l’American Association for the Advancement of Science (2012).

Biographie [ modifier ]]

Zhou a gagné son B.E. en génie chimique de l’Université des sciences et technologies de la Chine orientale (Shanghai, PRC) en 1984. Il a obtenu son M.S. en chimie de l’Université technologique du Michigan en 1988 et un doctorat. En chimie de l’Université Purdue dans l’Indiana en 1993. Il a terminé sa bourse postdoctorale aux laboratoires Abbott à Chicago, Illinois, a ensuite rejoint la faculté de la Mount Sinai Medical School en 1997.

Les recherches de Zhou visent à mieux comprendre la biologie du contrôle épigénétique de la transcription des gènes du génome humain pour atteindre à la fois les principes de base sous-jacents et la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques qui modulent l’expression des gènes dans la chromatine. Ses études de recherche ont de grandes implications dans la biologie et les maladies humaines, allant du développement cellulaire, à l’auto-renouvellement et à la différenciation des cellules souches, et à la reprise du cancer humain et de l’inflammation, ainsi que des troubles neurodégénératifs. Parmi ses principales contributions à la science, il y a la découverte fondamentale par le Bromodomaine par le laboratoire de Zhou en tant que domaine de liaison à l’acétyle-lysine («lecteur de chromatine») dans la transcription des gènes ( Nature 1999), [7] et leur première démonstration de médicament et de potentiel thérapeutique des protéines de bromodomaine dans la transcription des gènes pour traiter un large éventail de maladies humaines, notamment le cancer et l’inflammation. [8] Ce concept a eu un impact transformateur sur la découverte de médicaments épigénétiques dans l’industrie pharmaceutique. [9] [dix]

after-content-x4

Le laboratoire de Zhou a en outre découvert le doigt de doctorat en tandem de DPF3B comme première alternative au bromodomaine pour la liaison acétyl-lysine ( Nature 2010), [11] et le domaine PAZ comme domaine de liaison à l’ARN dans l’ARNi ( Nature 2003). [douzième] Son travail aborde également le rôle de la méthylation de l’histone lysine ( Nature Cell Biol. 2008) [13] ainsi que de longs d’ARN non codants dans le contrôle épigénétique de la transcription des gènes dans le maintien et la différenciation des cellules souches humaines ( Mol. Cellule 2010). [14]

Le travail de Zhou dans la conception rationnelle de sondes chimiques pour la recherche axée sur les mécanismes a conduit à la découverte de l’interaction PCAF du co-activateur du VIH Tat / humain comme une nouvelle cible de thérapie anti-VIH potentielle. [15] Son groupe a développé des sondes chimiques qui modulent l’activité transcriptionnelle du suppresseur de tumeur humaine p53 dans des conditions de stress. Son travail récent comprend le développement d’une nouvelle technologie de silençage transcriptionnelle de gènes. [16] Des découvertes de recherche supplémentaires incluent des mécanismes structurels ainsi que la découverte et la validation des cibles médicamenteuses pour les cancers humains, en particulier le cancer du sein triple négatif (TNBC), [17] [18] et les troubles inflammatoires tels que la maladie inflammatoire de l’intestin (MII) [19] [20] et la sclérose en plaques. [21]

Les membres actuels et passés de la société incluent la Harvey Society, la Biophysical Society, [22] L’American Chemical Society, l’American Society for Biochemistry and Molecular Biology, l’American Association for the Advancement of Science and the New York Academy of Sciences. Il siège à plusieurs comités de rédaction et aux révisions de subventions pour l’American Cancer Society, l’American Heart Association, les National Institutes of Health et la National Science Foundation.

Récompenses et honneurs [ modifier ]]

  • 2019 The Jacobi Medallion, [23] Le système de santé Mount Sinaï
  • Fellow élu 2012, American Association for the Advancement of Science (AAAS)
  • Membre élu 2009, l’Académie des sciences et des arts de l’Université technologique du Michigan [24]
  • 2006 Dr Harold et Golden Lamport Professionnel en physiologie et biophysique
  • 2003 GlaxoSmithKlinedrug Discovery and Development Award [25]
  • 1999 American Cancer Society Young Investigator Award

Brevets [ modifier ]]

«Méthodes d’identification des modulateurs des récepteurs FGF» US 7,108 984 B2
“Boucle za de bromodomaines” US 7 589 167 B2
“Méthode de suppression de la transcription des gènes par méthylation de l’histone lysine” US 9 249 190 B2; US 10 280 408 B2
“Les amides vinylogous cycliques comme inhibiteurs du bromodomaine” US 9 884 806 B2; US 10,351,511 B2
“Méthodes de modulation des bromodomaines” US 2004/0009613 A1

Les références [ modifier ]]

  1. ^ “Département des sciences pharmacologiques, Icahn School of Medicine at Mount Sinai” .
  2. ^ “Mount Sinai School of Medicine – Ming-Ming Zhou” . Récupéré 8 mars, 2011 .
  3. ^ “La Samuel Waxman Cancer Research Foundation” .
  4. ^ “Journal of Molecular Cell Biology – Comité de rédaction” . Archivé de l’original le 27 juillet 2011 . Récupéré 8 mars, 2011 .
  5. ^ “Recherche contre le cancer: comité de rédaction” . Récupéré 8 mars, 2011 .
  6. ^ “Vidéo Zhou Jacobi sur YouTube” .
  7. ^ Dhalluin C, Carlson JE, Zeng L, He C, Aggarwal AK, Zhou MM (juin 1999). “Structure et ligand d’un bromodomaine histone acétyltransférase”. Nature . 399 (6735): 491–6. Bibcode: 1999natur.399..491d . est ce que je: 10.1038 / 20974 . PMID 10365964 . S2cid 1210925 .
  8. ^ Zeng L, Li J, Muller M, Yan S, Mujtaba S, Pan C, Wang, Z, Zhou, MM (2005). “Les petites molécules sélectives bloquant le VIH-1 TAT et le coactivateur PCAF Association”. Journal de l’American Chemical Society . 127 (8): 2376–7. est ce que je: 10.1021 / ja044885g . PMID 15724976 .
  9. ^ Verdin E, Melanie O (avril 2015). “50 ans d’acétylation des protéines: de la régulation des gènes aux épigénétiques, au métabolisme et au-delà”. La nature passe en revue la biologie des cellules moléculaires . 16 (4): 258–64. est ce que je: 10.1038 / nrm3931 . PMID 25549891 . S2cid 10192177 .
  10. ^ Zaware, N, Zhou, MM (2019). “Biologie du bromodomain et découverte de médicaments” . Biologie structurelle et moléculaire de la nature . 26 (10): 870–9. est ce que je: 10.1038 / s41594-019-0309-8 . PMC 6984398 . PMID 31582847 .
  11. ^ Zeng L, Zhang Q, Li S, Plotnikov AN, Walsh MJ, Zhou MM (juillet 2010). “Mécanisme et régulation de la liaison des histones acétylées par le doigt de doctorat en tandem de DPF3B” . Nature . 466 (7303): 258–62. Bibcode: 2010natur.466..258Z . est ce que je: 10.1038 / nature09139 . PMC 2901902 . PMID 20613843 .
  12. ^ Yan KS, Yan S, Farooq A, Han A, Zeng L, Zhou MM (novembre 2003). “Structure et liaison à l’ARN conservée du domaine PAZ”. Nature . 426 (6965): 468–74. Bibcode: 2003nature.426..468Y . est ce que je: 10.1038 / nature02129 . PMID 14615802 . S2cid 52874237 .
  13. ^ Muwta S, Manzur KL, Karg Gurnon JR, Kong avec JL, Zhou MM (août 2008). “Répression transcriptionnelle épigénétique des gènes cellulaires par une protéine de set viral” . Biologie cellulaire de la nature . dix (9): 1114–1122. est ce que je: 10.1038 / ncb1772 . PMC 2898185 . PMID 19160493 .
  14. ^ Yap KL, Li S, Muñoz-Cabello AM, Raguz S, Zeng L, Mujtaba S, Gil J, Walsh MJ, Zhou MM (juin 2010). “Interaction moléculaire de l’ARN non codante et de l’histone méthylée H3 lysine 27 par Polycomb CBX7 dans le silence transcriptionnel de l’INK4A” . Cellule moléculaire . 38 (5): 662–74. est ce que je: 10.1016 / j.molcel.2010.03.021 . PMC 2886305 . PMID 20541999 .
  15. ^ Zeng L, Li J, Muller M, Yan S, Mujtaba S, Pan C, Wang Z, Zhou MM (mars 2005). “Les petites molécules sélectives bloquant le VIH-1 TAT et le coactivateur PCAF Association”. Journal de l’American Chemical Society . 127 (8): 2376–7. est ce que je: 10.1021 / ja044885g . PMID 15724976 .
  16. ^ “Les chercheurs du mont Sinaï découvrent la technologie qui fait taire les gènes” . Récupéré 8 mars, 2011 .
  17. ^ Shi J, Wang Y, Zeng L, Wu Y, Deng J, Zhang Q, Dong C, Li J, Rusinova E, Zhang G, Wang C, Zhu H, Evers BM, Zhou MM, Zhou BP (février 2014). “La perturbation de l’interaction de BRD4 avec une torsion diacétylée supprime la tumorigenèse dans le cancer du sein de type basal” . Cellule cancéreuse . 25 (2): 210–25. est ce que je: 10.1016 / j.ccr.2014.01.028 . PMC 4004960 . PMID 24525235 .
  18. ^ Stratikopoulos EE, Dendy M, Szabolcs M, Khaykin AJ, Lefebvre C, Zhou MM, Parsons R (2015). “Les inhibiteurs de la kinase et des BET se rassemblent l’inhibition de la signalisation PI3K et surmontent la résistance à la thérapie” . Cellule cancéreuse . 27 (6): 837–851. est ce que je: 10.1016 / j.ccell.2015.05.006 . PMC 4918409 . PMID 26058079 .
  19. ^ Cheung KL, Zhang F, Jaganathan A, Sharma R, Zhang Q, Konuma T, Shen T, Lee JY, Ren CY, Chen Ch, Lu G, Olson MR, Zhang W, Kaplan MH, Littman DR, Walsh MJ, Xiong H , Zeng L, Zhou MM (mars 2017). “Rôles distincts de BRD2 et BRD4 pour potentialiser le programme transcriptionnel pour la différenciation cellulaire Th17” . Cellule moléculaire . 65 (6): 1068–80. est ce que je: 10.1016 / j.molcel.2016.12.022 . PMC 5357147 . PMID 28262505 .
  20. ^ Cheung KL, Lu GM, Sharma R, Vincek AS, Zang RH, Plotnikov, Ju Y, Ju Y, Hu Y, H X, Meslamani J, Xu F, Jaganathan, Shen T, Zhu H, Shen T, Zhu H, Rusinova E , Zeng L, Zeng L, Zeng L, Zhou JC, Yang JC, 1, Ohlmeyer MJ, Zhang DY, Xioong HB, Zhou MM (mars 2017). “L’inhibition du bromodomaine de pari sélectif bloque la différenciation cellulaire Th17 et améliore la colite chez la souris” . Actes de l’Académie nationale des sciences des États-Unis d’Amérique . 114 (11): 2952–7. est ce que je: 10.1073 / pnas.1615601114 . PMC 5358349 . PMID 28265070 .
  21. ^ Gacias-Msersrat M, Gerona-Navarro G, Plotnikov AN, Zhang GT, Zeng L, Kaur J, Moy G, Rusinova E, Rodríguez-Fernández Y, Maticainen B, Joshua J, Vincek A, Joshua J, Casaccia P, Zhou MM (Juillet 2014). “La modification chimique sélective de la transcription des gènes favorise la progression de la lignée des oligodendrocytes” . Chimie et biologie . 21 (7): 841–54. est ce que je: 10.1016 / j.chembles.2014.05.009 . PMC 4104156 . PMID 24954007 .
  22. ^ “Société biophysique” . Récupéré 8 mars, 2011 .
  23. ^ “Vidéo Zhou Jacobi sur YouTube” .
  24. ^ “Michigan Technological University – College of Sciences and Arts” . Récupéré 8 mars, 2011 .
  25. ^ “GlaxoSmithKline Drug Discovery and Development Research Grant Program 2003” . Récupéré 8 mars, 2011 .

Liens externes [ modifier ]]

after-content-x4