Protéine de liaison simple brin – wikipedia wiki

before-content-x4

Un article de Wikipédia, l’encyclopédie libre

after-content-x4

Protéines de liaison simple brin ( SSBS ) sont une classe de protéines qui ont été identifiées dans les virus et les organismes des bactéries aux humains.

SSB viral [ modifier ]]

Bien que l’image globale de cytomégalovirus humain (HHV-5) La synthèse de l’ADN semble typique des herpèsvirus, de nouvelles caractéristiques émergent.

Structure [ modifier ]]

Dans ICP8, le virus de l’herpès simplex (HSV-1) protéine de liaison à l’ADN (protéine de liaison à l’ADNsk (SSB)), la tête se compose de huit hélices alpha. La face avant de la région du cou se compose d’une feuille bêta à cinq brins et de deux hélices alpha, tandis que l’arrière est une feuille bêta à trois brin Région de feuille. [d’abord] Le virus de l’herpès simplex (HSV-1) SSB, ICP8, est une protéine nucléaire qui, le long d’autres protéines de réplication, est nécessaire pour la réplication de l’ADN viral pendant l’infection lytique. [d’abord]

Mécanisme [ modifier ]]

Six gènes communs-groupes-groupes-groupes codent pour des protéines qui constituent probablement la machinerie de la fourche de réplication, y compris une ADN polymérase à deux sous-unités, un complexe d’hélicase-primase et une protéine de liaison à l’ADN à brin simple. [2] Le herpèsvirus humain 1 (HHV-1) La protéine de liaison à l’ADN à brin unique ICP8 est une métalloprotéine de zinc de 128 kDA. Le marquage de la photoaffinité a montré que la région englobant les résidus d’acides aminés 368-902 contient le site de liaison à l’ADN à brin unique de ICP8. [3] Les gènes HHHV-1 UL5, UL8 et UL52 codent pour un ADN hétérotrimérique-primase hétérotrimérique-primase qui est responsable du déroulement de l’ADN concomitant et de la synthèse d’amorce à la fourche de réplication virale de l’ADN. ICP8 peut stimuler le détente de l’ADN et permettre la contournement de l’ADN endommagé par le cisplatine en recrutant l’hélicase-primase à l’ADN. [4]

after-content-x4

SSB bactérien [ modifier ]]

Les domaines des protéines SSB dans les bactéries sont importants en maintenant le métabolisme de l’ADN, plus spécifiquement la réplication, la réparation et la recombinaison de l’ADN. [5] Il a une structure de trois brins bêta à une seule feuille bêta à six brins pour former un dimère. [6]

Protéine de réplication eucaryote A [ modifier ]]

La protéine de réplication A est l’équivalent fonctionnel de SSB dans le noyau des cellules eucaryotes, bien qu’il n’y ait pas d’homologie de séquence.

SSB mitochondrial eucaryote [ modifier ]]

Les mitochondries des cellules eucaryotes contiennent leur propre protéine de liaison à l’ADN unique. Le SSB mitochondrial humain (MTSB) se lie à l’ADN mitochondrial simple brin comme tétramère et a une similitude de séquence avec le SSB bactérien. [7] Le MTSSB humain est codé par le gène SSBP1. Dans la levure, il est codé par le gène RIM1. [8]

Rôle dans la réparation du génome et l’anti-âge [ modifier ]]

Récemment, il a été constaté qu’il 1. aide à protéger le génome, 2. est vital pour les cellules souches et 3. est impliqué dans le maintien de la longueur des télomères. [9] [dix] [11]

Voir également [ modifier ]]

Les références [ modifier ]]

  1. ^ un b Mapelli M, Panjikar S, Tucker PA (2005). “La structure cristalline de la protéine de liaison au virus de l’herpès simplex 1 suggère la base structurelle de la liaison à l’ADN simple brin coopérative flexible” . J Biol Chem . 280 (4): 2990–7. est ce que je: 10.1074 / jbc.m406780200 . PMID 15507432 .
  2. ^ Anders DG, McCue LA (1996). “Les gènes et les protéines du cytomégalovirus humains requis pour la synthèse de l’ADN”. Intervironnement . 39 (5–6): 378–88. est ce que je: 10.1159 / 000150508 . PMID 9130047 .
  3. ^ White EJ, Boehmer (octobre 1999). “Étiquetage de la photoaffinité du virus de l’herpès simplex de type 1 protéine de liaison à l’ADN (ICP8) avec des oligodéoxyribonucléotides” . Biochem. Biophys. Res. Commun . 264 (2): 493–7. est ce que je: 10.1006 / bbrc.1999.1566 . PMID 10529391 .
  4. ^ Tanguy Le Gac N, Villani G, Boehmer Culte (mai 1998). “Le virus de l’herpès simplex de type 1 de la protéine de liaison à l’ADN à brin (ICP8) améliore la capacité de l’ADN-prime de l’ADN viral à détendre l’ADN modifié par le cisplatine” . J. Biol. Chem . 273 (22): 13801–7. est ce que je: 10.1074 / jbc.273.22.13801 . PMID 9593724 .
  5. ^ Meyer RR, Laine PS (décembre 1990). “La protéine de liaison à l’ADN simple brin d’Escherichia coli” . Microbiol. Tour . 54 (4): 342–80. est ce que je: 10.1128 / mmbr.54.4.342-380.1990 . PMC 372786 . PMID 2087220 .
  6. ^ Raghunathan S, Ricard CS, Lohman TM, Waksman G (juin 1997). “Structure cristalline du domaine de liaison à l’ADN homo-tétramérique de la protéine de liaison à l’ADN à brin unique d’Escherichia coli déterminée par diffraction des rayons X à longueur d’onde sur la protéine sélénométhionyle à 2,9-A de résolution” . Proc. Natl. Acad. Sci. ETATS-UNIS . quatre-vingt-quatorze (13): 6652–7. est ce que je: 10.1073 / pnas.94.13.6652 . PMC 21213 . PMID 9192620 .
  7. ^ Tiranti, V; Rocchi, M; DiDonato, s; Zeviani, M (30 avril 1993). “Le clonage des ADNc humains et de rat codant pour la protéine de liaison à l’ADN simple brin mitochondriale (SSB)”. Gène . 126 (2): 219–25. est ce que je: 10.1016 / 0378-1119 (93) 90370-I . PMID 8482537 .
  8. ^ Van Dyck, E; Foury, f; Stillman, B; Brill, SJ (septembre 1992). “Une protéine de liaison à l’ADN simple brin requise pour la réplication de l’ADN mitochondrial chez S. cerevisiae est homologue à E. coli SSB” . Le journal EMBO . 11 (9): 3421–30. est ce que je: 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05421.x . PMC 556877 . PMID 1324172 .
  9. ^ Pfeifer, Matthias; Brem, reto; Lipert, Timothy P.; Bolianne, Bryant; Ho, howin ng; Robinson, Mark E.; Stebbing, Justin; Feldhahn, Niklas (15 juin 2019). “Les protéines SSB1 / SSB2 sauvent le développement des cellules B en protégeant les génomes des précurseurs des cellules B” . Le Journal of Immunology . 202 (12): 3423–3433. est ce que je: 10.4049 / jimmunol.1801618 . PMC 6545462 . PMID 31085591 .
  10. ^ Shi, Wei; VU, Thérèse; Boucher, Didier; Biernakka, Anna; NDE, Jules; Pandita, Raj K.; Straube, Jasmin; Boyle, Glen M.; Al-Ejeh, Fas; Na, Purba; Jeffery, Jessie; Harris, Janelle L.; honte, Amanda L.; Grzelak, Martha; Skrzypczak, Magdalena; Mitra, Abhishek; Dojer, Norbert; Crotto, Nicola; Cloonan, Nicole; Beherel, Olivier J.; Finnie, John; Skaar, Jeffrey R.; Walkley, Carl R.; Pandita, Tej K.; Rowikka, Maga; Galski, Krzysztof; Lane, Steven W.; Khanna, Kum (4 mai 2017). “SSB1 et SSB2 coopèrent pour réguler les cellules de la tige hématopoïétique de la souris et des cellules progénitrices en résolvant le stress réplicatif” . Sang . 129 (18): 2479–2492. est ce que je: 10.1182 / sang-2016-06-725093 . PMC 5418634 . PMID 28270450 .
  11. ^ Sur Theea, R … Chow, le Seigneur. Athusias, le. Adn, I. Wowbs ,, comme. Ln, soyez, certains. Lui, WIP. Hinrio est le nom de Jéhovah, non, Zhaha, y. Shight, Wive, Wive. Kiliana, k …. t. Shast, J .. quoi. À Thea, parlez. “La protéine de liaison à l’ADN unique SSB1 facilite le recrutement TERT dans les télomères et maintient les télomères G-Orhangs” . Recherche contre le cancer . 75 (5): 858–869. est ce que je: 10.1158 / 0008-5472.CAN-14-2289 . PMC 4351820 . PMID 25589350 .

Liens externes [ modifier ]]

after-content-x4