[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki10\/2020\/12\/24\/gerustprotein-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki10\/2020\/12\/24\/gerustprotein-wikipedia\/","headline":"Ger\u00fcstprotein &#8211; Wikipedia","name":"Ger\u00fcstprotein &#8211; Wikipedia","description":"before-content-x4 Funktion von Ger\u00fcstproteinen[1] In der Biologie Ger\u00fcstproteine sind entscheidende Regulatoren vieler wichtiger Signalwege. 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Obwohl Ger\u00fcste in ihrer Funktion nicht streng definiert sind, ist bekannt, dass sie mit mehreren Mitgliedern eines Signalwegs interagieren und \/ oder binden und diese zu Komplexen zusammenbinden.  In solchen Pfaden regulieren sie die Signal\u00fcbertragung und helfen bei der Lokalisierung von (in Komplexen organisierten) Signalwegkomponenten in bestimmten Bereichen der Zelle wie der Plasmamembran, dem Zytoplasma, dem Zellkern, dem Golgi, den Endosomen und den Mitochondrien.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsGeschichte[edit]Funktion[edit]Anbinden von Signalisierungskomponenten[edit]Lokalisierung von Signalkomponenten in der Zelle[edit]Positives und negatives Feedback koordinieren[edit]Isolierung korrekter Signalproteine \u200b\u200bvor Inaktivierung[edit]Zusammenfassung des Ger\u00fcstproteins[edit]Huntingtin-Protein[edit]Andere Verwendung des Begriffs Ger\u00fcstprotein[edit]Verweise[edit]Geschichte[edit]Das erste entdeckte Signalger\u00fcstprotein war das Ste5-Protein aus der Hefe Saccharomyces cerevisiae.  Es wurde gezeigt, dass drei verschiedene Dom\u00e4nen von Ste5 mit den Proteinkinasen Ste11, Ste7 und Fus3 assoziieren, um einen Multikinasekomplex zu bilden.[2]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Funktion[edit]Ger\u00fcstproteine \u200b\u200bwirken auf mindestens vier Arten: Anbinden von Signalkomponenten, Lokalisieren dieser Komponenten in bestimmten Bereichen der Zelle, Regulieren der Signal\u00fcbertragung durch Koordinieren positiver und negativer R\u00fcckkopplungssignale und Isolieren korrekter Signalproteine \u200b\u200bvon konkurrierenden Proteinen.[1]Anbinden von Signalisierungskomponenten[edit]Diese spezielle Funktion wird als die grundlegendste Funktion eines Ger\u00fcsts angesehen.  Ger\u00fcste setzen Signalkomponenten einer Kaskade zu Komplexen zusammen.  Diese Anordnung kann in der Lage sein, die Signalisierungsspezifit\u00e4t zu verbessern, indem unn\u00f6tige Wechselwirkungen zwischen Signalproteinen verhindert werden, und die Signaleffizienz zu verbessern, indem die N\u00e4he und die effektive Konzentration von Komponenten im Ger\u00fcstkomplex erh\u00f6ht werden.  Ein h\u00e4ufiges Beispiel daf\u00fcr, wie Ger\u00fcste die Spezifit\u00e4t erh\u00f6hen, ist ein Ger\u00fcst, das eine Proteinkinase und ihr Substrat bindet und dadurch eine spezifische Kinase-Phosphorylierung sicherstellt.  Zus\u00e4tzlich erfordern einige Signalproteine \u200b\u200bmehrere Interaktionen zur Aktivierung, und das Ger\u00fcst-Tethering kann diese Interaktionen m\u00f6glicherweise in eine Interaktion umwandeln, die zu mehreren Modifikationen f\u00fchrt.[3][4]    Ger\u00fcste k\u00f6nnen auch katalytisch sein, da die Wechselwirkung mit Signalproteinen zu allosterischen Ver\u00e4nderungen dieser Signalkomponenten f\u00fchren kann.[5]  Solche \u00c4nderungen k\u00f6nnen m\u00f6glicherweise die Aktivierung dieser Signalproteine \u200b\u200bverst\u00e4rken oder hemmen.  Ein Beispiel ist das Ste5-Ger\u00fcst im Mitogen-aktivierten Proteinkinase (MAPK) -Pfad.  Es wurde vorgeschlagen, dass Ste5 das Paarungssignal durch die Fus3-MAPK lenkt, indem diese spezielle Kinase f\u00fcr die Aktivierung durch die MAPKK Ste7 katalytisch freigeschaltet wird.[6]Lokalisierung von Signalkomponenten in der Zelle[edit]Ger\u00fcste lokalisieren die Signalreaktion auf einen bestimmten Bereich in der Zelle, ein Prozess, der f\u00fcr die lokale Produktion von Signalzwischenprodukten wichtig sein k\u00f6nnte.  Ein besonderes Beispiel f\u00fcr diesen Prozess ist das Ger\u00fcst A-Kinase-Ankerproteine \u200b\u200b(AKAPs), die auf zyklische AMP-abh\u00e4ngige Proteinkinase (PKA) an verschiedenen Stellen in der Zelle abzielen.[7]    Diese Lokalisierung kann PKA lokal regulieren und f\u00fchrt zur lokalen Phosphorylierung seiner Substrate durch PKA.Positives und negatives Feedback koordinieren[edit]Viele Hypothesen dar\u00fcber, wie Ger\u00fcste positives und negatives Feedback koordinieren, stammen von technischen Ger\u00fcsten und mathematischen Modellen.  In Drei-Kinase-Signalkaskaden binden Ger\u00fcste alle drei Kinasen, erh\u00f6hen die Kinase-Spezifit\u00e4t und beschr\u00e4nken die Signalverst\u00e4rkung, indem sie die Kinase-Phosphorylierung auf nur ein nachgeschaltetes Ziel beschr\u00e4nken.[3][8][9]  Diese F\u00e4higkeiten k\u00f6nnen mit der Stabilit\u00e4t der Wechselwirkung zwischen dem Ger\u00fcst und den Kinasen, der basalen Phosphataseaktivit\u00e4t in der Zelle, der Ger\u00fcstposition und den Expressionsniveaus der Signalkomponenten zusammenh\u00e4ngen.[3][8]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Isolierung korrekter Signalproteine \u200b\u200bvor Inaktivierung[edit]Signalwege werden h\u00e4ufig durch Enzyme inaktiviert, die den Aktivierungszustand umkehren und \/ oder den Abbau von Signalkomponenten induzieren.  Es wurden Ger\u00fcste vorgeschlagen, um aktivierte Signalmolek\u00fcle vor Inaktivierung und \/ oder Abbau zu sch\u00fctzen.  Die mathematische Modellierung hat gezeigt, dass Kinasen in einer Kaskade ohne Ger\u00fcste eine h\u00f6here Wahrscheinlichkeit haben, von Phosphatasen dephosphoryliert zu werden, bevor sie \u00fcberhaupt in der Lage sind, nachgeschaltete Ziele zu phosphorylieren.[8]  Dar\u00fcber hinaus wurde gezeigt, dass Ger\u00fcste Kinasen von Substrat- und ATP-kompetitiven Inhibitoren isolieren.[10]Zusammenfassung des Ger\u00fcstproteins[edit]Ger\u00fcstproteineWegM\u00f6gliche FunktionenBeschreibungKSRMAPKAufbau und Lokalisierung des RAS-ERK-PfadesEiner der am besten untersuchten Signalwege in der Biologie ist der RAS-ERK-Weg, bei dem das RAS-G-Protein die MAPKKK-RAF aktiviert, die die MAPKK-MEK1 (MAPK \/ ERK-Kinase 1) aktiviert, die dann die MAPK-ERK aktiviert.  Es wurde festgestellt, dass mehrere Ger\u00fcstproteine \u200b\u200ban diesem Weg und anderen \u00e4hnlichen MAPK-Wegen beteiligt sind.  Ein solches Ger\u00fcstprotein ist KSR, das wahrscheinlichste \u00c4quivalent des gut untersuchten Hefe-MAPK-Ger\u00fcstproteins Ste5.[11]  Es ist ein positiver Regulator des Weges und bindet viele Proteine \u200b\u200bim Weg, einschlie\u00dflich aller drei Kinasen in der Kaskade.[6]    Es wurde gezeigt, dass KSR w\u00e4hrend der Zellaktivierung auf der Plasmamembran lokalisiert ist, wodurch eine Rolle beim Zusammenbau der Komponenten des ERK-Wegs und bei der Lokalisierung von aktiviertem ERK auf der Plasmamembran gespielt wird.[12]MEKK1MAPKAssemblierung und Lokalisierung des Todesrezeptor-SignalosomsAndere Ger\u00fcstproteine \u200b\u200bumfassen B-Zell-Lymphom 10 (BCL-10) und MEK-Kinase 1 (MEKK1), die eine Rolle im JUN N-terminalen Kinase (JNK) -Pfad spielen.BCL-10MAPKMontage und Spezifit\u00e4t von JNKAKAPPKA-PfadeKoordination der Phosphorylierung durch PKA auf nachgeschaltete ZieleDiese Familie von Proteinen ist nur strukturell in ihrer F\u00e4higkeit verwandt, die regulatorische Untereinheit von PKA zu binden, kann aber ansonsten einen sehr unterschiedlichen Satz von Enzymen und Substraten bindenAHNAK-1KalziumsignalisierungAufbau und Lokalisierung von Kalziumkan\u00e4lenDie Kalziumsignalisierung ist f\u00fcr die ordnungsgem\u00e4\u00dfe Funktion der Immunzellen von wesentlicher Bedeutung.  J\u00fcngste Studien haben gezeigt, dass das Ger\u00fcstprotein AHNAK1 f\u00fcr eine effiziente Kalziumsignalisierung und NFAT-Aktivierung in T-Zellen wichtig ist, da es Kalziumkan\u00e4le an der Plasmamembran richtig lokalisieren kann [14].  In nicht immunen Zellen wurde auch gezeigt, dass AHNAK1 Calciumkan\u00e4le mit Phospholipase C\u03b3 (PLC-\u03b3) und PKC bindet.[1]    Kalziumbindende Proteine \u200b\u200bl\u00f6schen h\u00e4ufig einen Gro\u00dfteil des eintretenden Kalziums. Daher kann die Verkn\u00fcpfung dieser Kalziumeffektoren besonders wichtig sein, wenn Signale durch einen schwachen Kalziumeinstrom induziert werden.HomerKalziumsignalisierungHemmung der NFAT-AktivierungEin weiteres Beispiel f\u00fcr ein Ger\u00fcstprotein, das die Kalziumsignale moduliert, sind Proteine \u200b\u200bder HOMER-Familie.  Es wurde gezeigt, dass die HOMER-Proteine \u200b\u200bmit Calcineurin konkurrieren, um in aktivierten T-Zellen an den N-Terminus von NFAT zu binden.[13]    Durch diese Konkurrenz k\u00f6nnen die HOMER-Proteine \u200b\u200bdie NFAT-Aktivierung reduzieren, was auch die Produktion des IL-2-Zytokins reduziert.[13]    Im Gegensatz dazu wurde auch gezeigt, dass HOMER-Proteine \u200b\u200bdie Calcium-Signal\u00fcbertragung in Neuronen positiv regulieren, indem sie den Glutamatrezeptor mit Triphosphatrezeptoren im endoplasmatischen Retikulum verbinden.[14]PellinoAngeborene ImmunsignalisierungZusammenbau des TLR-SignalosomsEs gibt Hinweise darauf, dass Pellino-Proteine \u200b\u200bals Ger\u00fcstproteine \u200b\u200bim wichtigen angeborenen Immunsignalweg, dem Toll-like-Rezeptor (TLR) -Pfad, fungieren.  Viel Pellino-Funktion ist Spekulation;  Pellino-Proteine \u200b\u200bk\u00f6nnen jedoch nach IL-1R-Aktivierung mit IRAK1, TRAF6 und TAK1 assoziieren, was darauf hinweist, dass sie m\u00f6glicherweise Komponenten des TLR-Wegs in der N\u00e4he seines Rezeptors zusammensetzen und lokalisieren.[15][16]NLRPAngeborene ImmunsignalisierungZusammenbau des InflammasomsDie NLR-Familie ist eine hochkonservierte und gro\u00dfe Familie von Rezeptoren, die an der angeborenen Immunit\u00e4t beteiligt sind.  Die NLRP-Rezeptorfamilie (NLR-Familie, Pyrindom\u00e4ne enthaltend) fungiert als Ger\u00fcst, indem sie das Inflammasom zusammensetzt, einen Komplex, der zur Sekretion entz\u00fcndungsf\u00f6rdernder Zytokine wie IL-18 und IL-1\u03b2 f\u00fchrt.[17]DLG1T-Zell-Rezeptor-SignalisierungAufbau und Lokalisierung von TCR-Signalmolek\u00fclen, Aktivierung von p38DLG1 ist in Immunzellen hoch konserviert und wichtig f\u00fcr die T-Zell-Aktivierung in der Peripherie.  Es wird f\u00fcr die immunologische Synapse rekrutiert und verbindet die \u03b6-Kette des T-Zell-Rezeptors (TCR) mit CBL, WASP, p38, LCK, VAV1 und ZAP70.[18][19][20][21]    Diese Daten legen nahe, dass DLG1 eine Rolle bei der Verkn\u00fcpfung der TCR-Signalmaschinerie mit Zytoskelettregulatoren spielt und auch eine Rolle bei der alternativen Aktivierung des p38-Signalwegs.  Es ist jedoch unklar, ob DLG1 die T-Zell-Aktivierung positiv oder negativ reguliert.SpinophilinSignalisierung dendritischer ZellenAssemblierung von immunologischen DC-SynapsenproteinenSpinophilin ist an der Funktion dendritischer Zellen beteiligt, insbesondere an der Bildung immunologischer Synapsen.  Spinophilin wird nach Kontakt dendritischer Zellen mit einer T-Zelle in die Synapse rekrutiert.  Diese Rekrutierung scheint wichtig zu sein, da dendritische Zellen ohne Spinophilin keine T-Zellen aktivieren k\u00f6nnen in vitro oder in vivo.[22]    Wie Spinophilin in diesem Fall die Antigenpr\u00e4sentation erleichtert, ist noch unbekannt, obwohl es m\u00f6glich ist, dass Spinophilin die Dauer des Zellkontakts in der Synapse oder das Recycling von co-stimulierenden Molek\u00fclen in der Zelle wie MHC-Molek\u00fclen reguliert.[1]Pflanzen-FLU-regulatorisches Protein[23]Koordination der negativen R\u00fcckkopplung w\u00e4hrend der Protochlorophyllid-Biosynthese.Aufbau und Lokalisierung des Weges, der die Synthese von hochtoxischem Protochlorophyllid, einem Vorl\u00e4ufer von Chlorophyll, erm\u00f6glicht.Die Synthese von Protochlorophyllid muss streng reguliert werden, da seine Umwandlung in Chlorophyll Licht erfordert.  Das FLU-regulatorische Protein befindet sich in der Thylakoidmembran und enth\u00e4lt nur mehrere Protein-Protein-Interaktionsstellen ohne katalytische Aktivit\u00e4t.  Mutanten, denen dieses Protein fehlt, akkumulieren Protochlorophyllid in der Dunkelheit \u00fcber.  Die Interaktionspartner sind unbekannt.  Das Protein wurde w\u00e4hrend der Evolution vereinfacht.Huntingtin-Protein[edit]Das Huntingtin-Protein lokalisiert sich zusammen mit dem ATM-Reparaturprotein an Stellen mit DNA-Sch\u00e4den.[24]    Huntingtin ist ein Ger\u00fcstprotein im oxidativen DNA-Schadensreaktionskomplex von ATM.[24]Patienten mit Huntington-Krankheit mit aberrantem Huntingtin-Protein k\u00f6nnen oxidative DNA-Sch\u00e4den nicht reparieren.  Oxidative DNA-Sch\u00e4den scheinen der Pathogenese der Huntington-Krankheit zugrunde zu liegen.[25]      Die Huntington-Krankheit wird wahrscheinlich durch die Funktionsst\u00f6rung des mutierten Huntingtin-Ger\u00fcstproteins bei der DNA-Reparatur verursacht, was zu einer erh\u00f6hten oxidativen DNA-Sch\u00e4digung in metabolisch aktiven Zellen f\u00fchrt.[24]Andere Verwendung des Begriffs Ger\u00fcstprotein[edit]In einigen anderen F\u00e4llen in der Biologie (nicht unbedingt in Bezug auf die Signal\u00fcbertragung von Zellen) wird der Begriff &#8220;Ger\u00fcstprotein&#8221; im weiteren Sinne verwendet, wobei ein Protein f\u00fcr jeden Zweck mehrere Dinge zusammenh\u00e4lt.Bei der ChromosomenfaltungChromosomenger\u00fcst spielt eine wichtige Rolle, um das Chromatin in einem kompakten Chromosom zu halten.  Das Chromosomenger\u00fcst besteht aus Proteinen, einschlie\u00dflich Kondensin, Topoisomerase II\u03b1 und Mitglied 4 der Kinesinfamilie (KIF4).[26]  Chromosomenger\u00fcstbestandteile werden auch als Ger\u00fcstprotein bezeichnet.In enzymatischer ReaktionGro\u00dfe multifunktionelle Enzyme, die eine Reihe oder Kette von Reaktionen auf einem gemeinsamen Weg ausf\u00fchren, manchmal auch als Ger\u00fcstproteine \u200b\u200bbezeichnet.[27]  wie Pyruvatdehydrogenase.In Molek\u00fclformbildungEin Enzym oder Strukturprotein, das mehrere Molek\u00fcle zusammenh\u00e4lt, um sie in der richtigen r\u00e4umlichen Anordnung zu halten, wie z. B. Eisen-Schwefel-Cluster-Ger\u00fcstproteine.[28][29]Strukturger\u00fcstIm Zytoskelett und in der ECM bilden die Molek\u00fcle ein mechanisches Ger\u00fcst.  Wie Typ 4 Kollagen[30]Verweise[edit]^ ein b c d Shaw, Andrey S.;  Filbert, Erin L. (Januar 2009).  &#8220;Ger\u00fcstproteine \u200b\u200bund Signal\u00fcbertragung von Immunzellen&#8221;. 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