Kondensin – Wikipedia

Abbildung 1. Ein Interphasenkern (links) und ein Satz mitotischer Chromosomen (rechts) aus menschlichen Gewebekulturzellen. Balken 10 & mgr; m.

Kondensine sind große Proteinkomplexe, die eine zentrale Rolle bei der Chromosomenassemblierung und -segregation während Mitose und Meiose spielen (Abbildung 1).[1][2] Ihre Untereinheiten wurden ursprünglich als Hauptbestandteile mitotischer Chromosomen identifiziert, die zusammengebaut wurden Xenopus Eiextrakte.[3]

Zusammensetzung der Untereinheit[edit]

Eukaryontische Typen[edit]

Figure 2. Zusammensetzung der Untereinheiten von Kondensinkomplexen

Viele eukaryotische Zellen besitzen zwei verschiedene Arten von Kondensinkomplexen, bekannt als Kondensin I. und Kondensin II, von denen jede aus fünf Untereinheiten besteht (Abbildung 2).[4] Die Kondensine I und II teilen sich das gleiche Paar von Kernuntereinheiten, SMC2 und SMC4, die beide zu einer großen Familie chromosomaler ATPasen gehören, bekannt als SMC-Proteine (SMC steht für Strukturelle Erhaltung von Chromosomen).[5][6] Jeder der Komplexe enthält einen bestimmten Satz von Nicht-SMC-regulatorischen Untereinheiten (a Kleisin Untereinheit[7] und ein Paar WÄRME wiederholen Untereinheiten).[8] Beide Komplexe sind groß und haben eine Gesamtmolekularmasse von 650-700 kDa.

Die Kondensine der Kernuntereinheiten (SMC2 und SMC4) sind unter allen bisher untersuchten eukaryotischen Arten konserviert. Die für Kondensin I einzigartigen Nicht-SMC-Untereinheiten sind auch bei Eukaryoten konserviert, aber das Auftreten der für Kondensin II einzigartigen Nicht-SMC-Untereinheiten ist bei den Arten sehr unterschiedlich.

  • Zum Beispiel die Fruchtfliege Drosophila melanogaster hat nicht das Gen für die CAP-G2-Untereinheit von Kondensin II.[9] Anderen Insektenarten fehlen häufig auch die Gene für die CAP-D3- und / oder CAP-H-Untereinheiten, was darauf hinweist, dass die für Kondensin II einzigartigen Nicht-SMC-Untereinheiten während der Insektenentwicklung unter hohem Selektionsdruck standen.[10]
  • Der Fadenwurm Caenorhabditis elegans besitzt beide Kondensine I und II. Diese Art ist jedoch insofern einzigartig, als sie einen dritten Komplex (eng verwandt mit Kondensin I) aufweist, der an der chromosomenweiten Genregulation, dh der Dosierungskompensation, beteiligt ist.[11] In diesem Komplex, bekannt als Kondensin I.DCwird die authentische SMC4-Untereinheit durch ihre Variante DPY-27 ersetzt (Abbildung 2).
  • Einige Arten, wie Pilze (z. B. die knospende Hefe) Saccharomyces cerevisiae und die Spalthefe Schizosaccharomyces pombe) fehlen alle regulatorischen Untereinheiten, die nur für Kondensin II gelten.[12][13] Auf der anderen Seite die einzellige, primitive Rotalge Cyanidioschyzon merolae, dessen Genomgröße mit der der Hefe vergleichbar ist, hat beide Kondensine I und II.[14] Somit gibt es keine offensichtliche Beziehung zwischen dem Auftreten von Kondensin II und der Größe von eukaryotischen Genomen.
  • Die Ciliate Tetrahymena thermophila hat nur Kondensin ich. Dennoch gibt es mehrere Paralogs für zwei seiner regulatorischen Untereinheiten (CAP-D2 und CAP-H), und einige von ihnen lokalisieren sich spezifisch entweder im Makronukleus (verantwortlich für die Genexpression) oder im Mikronukleus (verantwortlich für die Reproduktion).[15] Somit hat diese Spezies mehrere Kondensin I-Komplexe, die unterschiedliche regulatorische Untereinheiten aufweisen und eine unterschiedliche Kernlokalisation aufweisen.[16] Dies ist eine sehr einzigartige Eigenschaft, die bei anderen Arten nicht zu finden ist.

Prokaryontische Typen[edit]

Prokaryontische Spezies haben auch kondensinähnliche Komplexe, die eine wichtige Rolle bei der Organisation und Segregation von Chromosomen (Nukleoiden) spielen. Die prokaryotischen Kondensine können in zwei Typen eingeteilt werden: SMC-ScpAB[17] und MukBEF.[18] Viele eubakterielle und archaeale Arten haben SMC-ScpAB, während eine Untergruppe von Eubakterien (bekannt als γ-Proteobakterien) einschließlich Escherichia coli hat MukBEF. ScpA und MukF gehören zu einer Familie von Proteinen, die “Kleisine” genannt werden.[7] Während ScpB und MukF kürzlich in eine neue Familie von Proteinen mit dem Namen “Kite” eingeteilt wurden.[19]

Komplex Untereinheit Einstufung B. subtilis Caulobacter E coli
SMC-ScpAB SMC ATPase SMC / BsSMC SMC – –
SMC-ScpAB ScpA Kleisin ScpA ScpA – –
SMC-ScpAB ScpB Drachen ScpB ScpB – –
MukBEF MukB ATPase – – – – MukB
MukBEF MukE Drachen – – – – MukE
MukBEF MukF Kleisin – – – – MukF

Trotz stark divergierender Primärstrukturen ihrer entsprechenden Untereinheiten zwischen SMC-ScpAB und MukBEF ist zu berücksichtigen, dass die beiden Komplexe aufgrund ihrer molekularen Architektur und ihrer defekten zellulären Phänotypen ähnliche, wenn nicht identische Funktionen bei der Organisation und Dynamik prokaryotischer Chromosomen spielen. Beide Komplexe werden daher häufig als prokaryotische (oder bakterielle) Kondensine bezeichnet. Jüngste Studien berichten über das Auftreten eines dritten Komplexes im Zusammenhang mit MukBEF (als MksBEF bezeichnet) bei einigen Bakterienarten.[20]

Molekulare Mechanismen[edit]

Molekülstrukturen[edit]

Figure 3. Struktur eines SMC-Dimers

SMC-Dimere, die als Kernuntereinheiten von Kondensinen fungieren, weisen eine sehr charakteristische V-Form auf, deren Arm jeweils aus antiparallelen Coiled-Coils besteht (Abbildung 3; Einzelheiten siehe SMC-Proteine).[21][22] Die Länge jedes Coiled-Coil-Arms erreicht ~ 50 nm, was der Länge von ~ 150 bp doppelsträngiger DNA (dsDNA) entspricht. In eukaryotischen Kondensin I- und II-Komplexen überbrückt eine Kleisin-Untereinheit die beiden Kopfdomänen eines SMC-Dimers und bindet an zwei HEAT-Repeat-Untereinheiten (Abbildung 1).[23][24]

Frühe Studien haben die Struktur von Teilen bakterieller Kondensine wie MukBEF aufgeklärt[25][26] und SMC-ScpA.[27][28] In eukaryotischen Komplexen wurden verschiedene Strukturen von Subkomplexen und Subdomänen beschrieben, einschließlich der Gelenk- und Armdomänen eines SMC2-SMC4-Dimers.[29][30] ein CAP-G (ycg1) / CAP-H (brn1) -Unterkomplex,[31][32] und einen CAP-D2 (ycs4) / CAP-H (brn1) -Unterkomplex.[24] Andererseits hat die schnelle Rasterkraftmikroskopie gezeigt, dass die Arme eines SMC-Dimers weitaus flexibler sind als erwartet.[33]

Molekulare Aktivitäten[edit]

Kondensin, aus dem ich gereinigt habe Xenopus Eiextrakte sind eine DNA-stimulierte ATPase und zeigen die Fähigkeit, in ATP-Hydrolyse-abhängiger Weise eine positive superhelikale Spannung in die dsDNA einzuführen (positive Supercoiling-Aktivität).[34][35] Ähnliche Aktivitäten wurden in Kondensinen anderer Organismen nachgewiesen.[36][37] Die positive Supercoiling-Aktivität wird aktiviert in vitro durch Cdk1-Phosphorylierung, was darauf hindeutet, dass es wahrscheinlich eine der physiologischen Aktivitäten ist, die direkt an der mitotischen Chromosomenassemblierung beteiligt sind.[38] Es wird postuliert, dass diese Aktivität von Kondensin I die DNA-Faltung unterstützt und die Topoisomerase II-vermittelte Auflösung von Schwesterchromatiden fördert.[39] Frühe Einzel-DNA-Molekül-Experimente zeigten auch in Echtzeit, dass Kondensin I DNA in ATP-Hydrolyse-abhängiger Weise verdichten kann.[40]

In jüngster Zeit haben Einzelmolekülexperimente gezeigt, dass knospendes Hefekondensin I entlang der dsDNA translozieren kann (Motorik)[41] und DNA-Schleifen zu “extrudieren” (Schleifenextrusionsaktivität)[42] in einer ATP-Hydrolyse-abhängigen Weise. In den letzteren Experimenten wurde die Aktivität einzelner Kondensinkomplexe auf DNA durch Echtzeit-Fluoreszenzbildgebung sichtbar gemacht, wobei gezeigt wurde, dass Kondensin I tatsächlich ein Motor mit schneller Schleifenextrusion ist und dass ein einzelner Kondensin I-Komplex 1.500 bp DNA pro Sekunde in extrudieren kann eine streng ATP-abhängige Weise. Es wurde vorgeschlagen, dass Kondensin I DNA zwischen Ycg1-Brn1-Untereinheiten verankert[31] und zieht DNA asymmetrisch, um große Schleifen zu bilden. Darüber hinaus wurde gezeigt, dass Kondensinkomplexe sich gegenseitig durchqueren können, dynamische Schleifenstrukturen bilden und ihre Größe ändern können.[43]

Es ist nicht bekannt, wie Kondensine auf nukleosomale DNA wirken könnten. Die jüngste Entwicklung eines Rekonstitutionssystems hat das Histon-Chaperon FACT als einen wesentlichen Bestandteil der durch Kondensin I vermittelten Chromosomenanordnung identifiziert in vitround liefert einen wichtigen Hinweis auf dieses Problem.[44] Es wurde auch gezeigt, dass Kondensine chromosomenähnliche Strukturen in zellfreien Extrakten aufbauen können, selbst unter Bedingungen, bei denen die Nukleosomenanordnung weitgehend unterdrückt wird.[45] Diese Beobachtung zeigt, dass Kondensine in einer physiologischen Umgebung zumindest teilweise auf nicht-nukleosomale DNA wirken können.

Derzeit sind nur begrenzte Informationen über den funktionellen Beitrag einzelner Kondensinuntereinheiten zu ihren Aktivitäten verfügbar. Ein SMC2-SMC4-Dimer hat die Fähigkeit, komplementäre einzelsträngige DNA wieder zu binden.[46] Diese Aktivität erfordert kein ATP. Für eukaryotische Komplexe wurde berichtet, dass HEAT-Wiederholungsuntereinheiten zu einem Teil der DNA-Bindung beitragen[31][47] und zum Zusammenbau von Chromosomenachsen.[48] Die flexible und erweiterbare Natur von HEAT-Wiederholungen könnte der dynamischen Wirkung von Kondensinen und der Architektur mitotischer Chromosomen zugrunde liegen.[49][50]

Mathematische Modellierung[edit]

Es wurde über mehrere Versuche zur mathematischen Modellierung und Computersimulation der mitotischen Chromosomenanordnung berichtet, die auf molekularen Aktivitäten von Kondensinen basieren. Repräsentative umfassen die Modellierung basierend auf Schleifenextrusion,[51] stochastische paarweise Kontakte[52] und eine Kombination von Schleifen- und Interkondensinattraktionen.[53]

Funktionen beim Zusammenbau und der Segregation von Chromosomen[edit]

Mitose[edit]

Abbildung 4. Chromosomendynamik während der Mitose bei Eukaryoten
Figure 5. Verteilung von Kondensin I (grün) und Kondensin II (rot) in menschlichen Metaphasenchromosomen. Balken 1 μm.

In menschlichen Gewebekulturzellen Die beiden Kondensinkomplexe werden während des mitotischen Zellzyklus unterschiedlich reguliert (Figur 4).[54][55] Condensin II ist während der Interphase im Zellkern vorhanden und nimmt an einem frühen Stadium der Chromosomenkondensation im Prophase-Kern teil. Andererseits ist Kondensin I während der Interphase im Zytoplasma vorhanden und erhält erst dann Zugang zu Chromosomen, wenn die Kernhülle am Ende der Prophase zusammenbricht (NEBD). Während der Prometaphase und Metaphase arbeiten Condensin I und Condensin II zusammen, um stabförmige Chromosomen zusammenzusetzen, in denen zwei Schwesterchromatiden vollständig aufgelöst sind. Eine solche unterschiedliche Dynamik der beiden Komplexe wird in beobachtet Xenopus Eiextrakte,[56] Maus-Eizellen,[57] und neurale Stammzellen,[58] Dies weist darauf hin, dass es Teil eines grundlegenden Regulationsmechanismus ist, der zwischen verschiedenen Organismen und Zelltypen erhalten bleibt. Es ist sehr wahrscheinlich, dass dieser Mechanismus die geordnete Wirkung der beiden Komplexe sicherstellt, nämlich zuerst Kondensin II und später Kondensin I.[59]

Auf Metaphasenchromosomen sind die Kondensine I und II in der Mittelachse nicht überlappend angereichert (Abbildung 5). Erschöpfungsexperimente in vivo[4][58][60] und Immunodepletionsexperimente in Xenopus Eiextrakte[56] zeigen, dass die beiden Komplexe unterschiedliche Funktionen beim Aufbau von Metaphasenchromosomen haben. Zellen, denen die Kondensinfunktionen fehlen, werden in einem bestimmten Stadium des Zellzyklus nicht angehalten. Sie weisen Chromosomensegregationsdefekte (dh Anaphasenbrücken) auf und entwickeln sich durch abnormale Zytokinese weiter.[61][62]

Der relative Beitrag der Kondensine I und II zur Mitose variiert zwischen verschiedenen eukaryotischen Arten. Beispielsweise spielt jedes der Kondensine I und II eine wesentliche Rolle bei der Embryonalentwicklung bei Mäusen.[58] Sie haben sowohl überlappende als auch nicht überlappende Funktionen während des mitotischen Zellzyklus. Andererseits ist Kondensin II für die Mitose in der primitiven Alge nicht essentiell C. merolae[14] und die Landpflanze A. thaliana.[63] Seltsamerweise spielt Kondensin II eine dominierende Rolle gegenüber Kondensin I in der C. elegans frühe Embryonen.[11] Diese Besonderheit könnte auf die Tatsache zurückzuführen sein, dass C. elegans hat eine spezielle Chromosomenstruktur, die als holozentrische Chromosomen bekannt ist. Pilze wie S. cerevisiae[13] und S. pombe[12] habe kein Kondensin II von Anfang an. Diese Unterschiede zwischen eukaryotischen Arten liefern wichtige Implikationen für die Evolution der Chromosomenarchitektur (siehe den Abschnitt “Evolutionäre Implikationen” unten).

In jüngster Zeit ist es möglich geworden, dass zellzyklusabhängige Strukturänderungen von Chromosomen durch eine genomikbasierte Methode überwacht werden, die als Hi-C (Hochdurchsatz-Chromosomenkonformationserfassung) bekannt ist.[64] Der Einfluss des Kondensinmangels auf die Chromosomenkonformation wurde bei angehender Hefe untersucht.[65][66] Spalthefe,[67][68] und die Hühner-DT40-Zellen.[69] Das Ergebnis dieser Studien stützt nachdrücklich die Annahme, dass Kondensine eine entscheidende Rolle bei der Zusammenstellung mitotischer Chromosomen spielen und dass Kondensin I und II in diesem Prozess unterschiedliche Funktionen haben. Darüber hinaus ermöglichen quantitative Bildgebungsanalysen den Forschern, die Anzahl der auf menschlichen Metaphasenchromosomen vorhandenen Kondensinkomplexe zu zählen.[70]

Meiose[edit]

Kondensine spielen auch eine wichtige Rolle bei der Chromosomenassemblierung und -segregation bei der Meiose. Genetische Studien wurden in berichtet S. cerevisiae,[71]D. melanogaster,[72][73] und C. elegans.[74] Bei Mäusen wurden die Anforderungen an Kondensinuntereinheiten bei der Meiose durch Antikörper-vermittelte Blockierungsexperimente berücksichtigt[57] und bedingte Gen-Knockout-Analysen.[75] Bei der Säugetier-Meiose I scheint der funktionelle Beitrag von Kondensin II größer zu sein als der von Kondensin I. Wie bei der Mitose gezeigt wurde,[58] Die beiden Kondensinkomplexe haben jedoch auch bei der Meiose sowohl überlappende als auch nicht überlappende Funktionen. Im Gegensatz zu Kohäsin wurden bisher keine meiosespezifischen Untereinheiten von Kondensinen identifiziert.

Chromosomenfunktionen außerhalb von Mitose oder Meiose[edit]

Jüngste Studien haben gezeigt, dass Kondensine außerhalb von Mitose oder Meiose an einer Vielzahl von Chromosomenfunktionen beteiligt sind.[59]

  • In angehender Hefe ist Kondensin I (das einzige Kondensin in diesem Organismus) an der Regulierung der Kopienzahl der rDNA-Wiederholung beteiligt[76] sowie bei der Clusterbildung der tRNA-Gene.[77]
  • In Spalthefe ist Kondensin I an der Regulation des replikativen Kontrollpunkts beteiligt[78] und Clustering von Genen, die durch RNA-Polymerase III transkribiert wurden.[79]
  • Im C. elegansein dritter Kondensinkomplex (Kondensin I.DC) im Zusammenhang mit Kondensin I reguliert die Struktur höherer Ordnung von X-Chromosomen als Hauptregulator der Dosierungskompensation.[80]
  • Im D. MelanogasterKondensin-II-Untereinheiten tragen zur Auflösung von Polytenchromosomen bei[81] und die Bildung von Chromosomengebieten[82] in Eierstock-Ammenzellen. Es gibt Hinweise darauf, dass sie die Transvektion in diploiden Zellen negativ regulieren. Es wurde auch berichtet, dass Kondensin I-Komponenten erforderlich sind, um eine korrekte Genexpression in Neuronen nach dem Verlassen des Zellzyklus sicherzustellen.[83]
  • Im A. thalianaKondensin II ist für die Toleranz gegenüber übermäßigem Borstress wesentlich, möglicherweise durch Linderung von DNA-Schäden.[63]
  • In Säugetierzellen ist es wahrscheinlich, dass Kondensin II an der Regulation der Interphasen-Chromosomenarchitektur und -funktion beteiligt ist. Beispielsweise ist in menschlichen Zellen Kondensin II an der Initiierung der Schwesterchromatidauflösung während der S-Phase beteiligt, lange vor der mitotischen Prophase, wenn Schwesterchromatiden zytologisch sichtbar werden.[84]
  • In Maus-Interphasenkernen assoziiert perizentromeres Heterochromatin auf verschiedenen Chromosomen miteinander und bildet eine große Struktur, die als Chromozentren bekannt ist. Zellen, denen Condensin II, aber nicht Condensin I fehlt, zeigen ein Hyperclustering von Chromozentren, was darauf hinweist, dass Condensin II eine spezifische Rolle bei der Unterdrückung der Chromocenter-Clusterbildung spielt.[58]
  • Während frühe Studien die Möglichkeit nahe legten, dass Kondensine direkt an der Regulierung der Genexpression beteiligt sein könnten, sprechen einige neuere Studien gegen diese Hypothese.[85][86]

Posttranslationale Modifikationen[edit]

Kondensinuntereinheiten werden zellzyklusabhängig verschiedenen posttranslationalen Modifikationen unterzogen. Das am besten untersuchte Beispiel ist die Phosphorylierung.[87] Beispielsweise aktiviert Cdk1 (Cyclin-abhängige Kinase 1) Kondensin I,[38] wohingegen CK2 (Caseinkinase 2) seine Aktivität negativ reguliert.[88]

Es wurde berichtet, dass in D. Melanogasterwird die CAP-H2-Untereinheit von Kondensin II durch die Wirkung von SCF abgebautSlimbUbiquitin-Ligase.[97]

Relevanz für Krankheiten[edit]

Es wurde gezeigt, dass MCPH1, eines der Proteine, die für die humane Primärversorgung verantwortlich sind Mikrozephaliehat die Fähigkeit, Kondensin II negativ zu regulieren.[98] Im mcph1 Patientenzellen, Kondensin II (aber nicht Kondensin I) ist hyperaktiviert, was zu einer vorzeitigen Chromosomenkondensation in der G2-Phase führt (dh vor dem Eintritt in die Mitose).[99] Es gibt jedoch keine Hinweise darauf, dass eine Fehlregulation von Kondensin II in direktem Zusammenhang mit der Ätiologie von steht mcph1 Mikrozephalie. In jüngerer Zeit wurde berichtet, dass hypomorphe Mutationen in Kondensin I- oder II-Untereinheiten beim Menschen Mikrozephalie verursachen.[100] Bei Mäusen verursachen hypomorphe Mutationen in Kondensin-II-Untereinheiten spezifische Defekte in der T-Zell-Entwicklung.[101] führt zu T-Zell-Lymphom.[102] Es ist interessant festzustellen, dass Zelltypen mit speziellen Zellteilungsmodi wie neurale Stammzellen und T-Zellen besonders anfällig für Mutationen in Kondensinuntereinheiten sind.

Evolutionäre Implikationen[edit]

Prokaryoten haben primitive Arten von Kondensinen,[17][18] anzeigt, dass Der evolutionäre Ursprung von Kondensinen geht dem von Histonen voraus. Die Tatsache, dass die Kondensine I und II unter den vorhandenen eukaryotischen Spezies weitgehend konserviert sind, impliziert stark, dass der letzte gemeinsame eukaryotische Vorfahr (LECA) beide Komplexe hatte.[59] Es ist daher vernünftig zu spekulieren, dass einige Arten wie Pilze während der Evolution Kondensin II verloren haben.

Warum haben dann viele Eukaryoten zwei verschiedene Kondensinkomplexe? Wie oben diskutiert, variiert der relative Beitrag der Kondensine I und II zur Mitose zwischen verschiedenen Organismen. Sie spielen eine ebenso wichtige Rolle bei der Mitose von Säugetieren, während Kondensin I bei vielen anderen Arten eine vorherrschende Rolle gegenüber Kondensin II spielt. Bei diesen Spezies könnte Condensin II für verschiedene nicht wesentliche Funktionen außer Mitose angepasst worden sein.[63][81] Obwohl es keinen offensichtlichen Zusammenhang zwischen dem Auftreten von Kondensin II und der Größe von Genomen gibt, scheint der funktionelle Beitrag von Kondensin II mit zunehmender Genomgröße groß zu werden.[14][58] Der relative Beitrag der beiden Kondensinkomplexe zur mitotischen Chromosomenarchitektur ändert sich auch während der Entwicklung, was sich auf die Morphologie mitotischer Chromosomen auswirkt.[56] Somit ist der Balanceakt der Kondensine I und II offenbar sowohl in der Evolution als auch in der Entwicklung fein abgestimmt.

Verwandtschaft[edit]

Eukaryontische Zellen haben zwei zusätzliche Klassen von SMC-Protein Komplexe. Kohäsin enthält SMC1 und SMC3 und ist an der Schwesterchromatid-Kohäsion beteiligt. Der SMC5 / 6-Komplex enthält SMC5 und SMC6 und ist an der Rekombinationsreparatur beteiligt.

Siehe auch[edit]

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Externe Links[edit]