[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/24\/kasein-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/24\/kasein-wikipedia\/","headline":"Kasein – Wikipedia","name":"Kasein – Wikipedia","description":"before-content-x4 Familie von Proteinen in Milch gefunden after-content-x4 Kasein (( KAY-gesehenaus dem Lateinischen caseus “K\u00e4se”) ist eine Familie verwandter Phosphoproteine","datePublished":"2020-12-24","dateModified":"2020-12-24","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/f\/f3\/Micelle_caseine.svg\/220px-Micelle_caseine.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/f\/f3\/Micelle_caseine.svg\/220px-Micelle_caseine.svg.png","height":"156","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/24\/kasein-wikipedia\/","wordCount":11819,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Familie von Proteinen in Milch gefunden       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Kasein (( KAY-gesehenaus dem Lateinischen caseus “K\u00e4se”) ist eine Familie verwandter Phosphoproteine \u200b\u200b(\u03b1S1, \u03b1S2, \u03b2, \u03ba).  Diese Proteine \u200b\u200bwerden \u00fcblicherweise in S\u00e4ugetiermilch gefunden, umfassend c.  80% der Proteine \u200b\u200bin der Kuhmilch und zwischen 20% und 45% der Proteine \u200b\u200bin der Muttermilch.[1]Schaf- und B\u00fcffelmilch haben einen h\u00f6heren Kaseingehalt als andere Milchsorten, wobei Muttermilch einen besonders niedrigen Kaseingehalt aufweist.[2]Kasein hat eine Vielzahl von Verwendungsm\u00f6glichkeiten, von einem Hauptbestandteil des K\u00e4ses bis hin zur Verwendung als Lebensmittelzusatzstoff.[3]  Die h\u00e4ufigste Form von Kasein ist Natriumcaseinat.[4]  In Milch wird Kasein einer Phasentrennung unterzogen, um kolloidal zu bilden Kaseinmizellen, eine Art von sekretiertem biomolekularem Kondensat.[5]  Als Nahrungsquelle liefert Kasein Aminos\u00e4uren, Kohlenhydrate und zwei wesentliche Elemente, Kalzium und Phosphor.[6]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsKomposition[edit]Farbe[edit]Kleben[edit]Essen[edit]K\u00e4se machen[edit]Proteinerg\u00e4nzungen[edit]Kunststoffe und Fasern[edit]Medizinische und zahnmedizinische Anwendungen[edit]Nanotechnologische Anwendungen[edit]M\u00f6gliche gesundheitliche Probleme und nachteilige Auswirkungen[edit]A1 \/ A2 Beta-Kaseine in Milch[edit]Kaseinallergie[edit]Siehe auch[edit]Verweise[edit]Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Externe Links[edit]Komposition[edit]Casein enth\u00e4lt eine hohe Anzahl von Prolinaminos\u00e4uren, die die Bildung gemeinsamer sekund\u00e4rer Strukturmotive von Proteinen behindern.  Es gibt auch keine Disulfidbr\u00fccken.  Infolgedessen hat es eine relativ geringe Terti\u00e4rstruktur.  Es ist relativ hydrophob und daher in Wasser schwer l\u00f6slich.  Es wird in Milch als Suspension von Partikeln gefunden, die als Caseinmizellen bezeichnet werden und nur eine begrenzte \u00c4hnlichkeit mit Mizellen vom Tensidtyp aufweisen, da sich die hydrophilen Teile an der Oberfl\u00e4che befinden und kugelf\u00f6rmig sind.  Im scharfen Gegensatz zu Tensidmizellen ist das Innere einer Caseinmizelle jedoch stark hydratisiert.  Die Kaseine in den Mizellen werden durch Calciumionen und hydrophobe Wechselwirkungen zusammengehalten.  Jedes von mehreren molekularen Modellen k\u00f6nnte die spezielle Konformation von Casein in den Mizellen erkl\u00e4ren.[7]  Einer von ihnen schl\u00e4gt vor, dass der Mizellenkern von mehreren Submizellen gebildet wird, wobei die Peripherie aus Mikrovellosit\u00e4ten von \u03ba-Casein besteht.[8][9]  Ein anderes Modell legt nahe, dass der Kern durch mit Kasein verkn\u00fcpfte Fibrillen gebildet wird.[10]    Endlich das neueste Modell[11]  schl\u00e4gt eine doppelte Verbindung zwischen den Kaseinen vor, damit eine Gelierung stattfinden kann.  Alle drei Modelle betrachten Mizellen als kolloidale Partikel, die von Caseinaggregaten gebildet werden, die in l\u00f6sliche \u03ba-Caseinmolek\u00fcle eingewickelt sind.Der isoelektrische Punkt von Kasein betr\u00e4gt 4,6.  Da der pH-Wert der Milch 6,6 betr\u00e4gt, ist Kasein in der Milch negativ geladen.  Das gereinigte Protein ist wasserunl\u00f6slich.  W\u00e4hrend es auch in neutralen Salzl\u00f6sungen unl\u00f6slich ist, ist es in verd\u00fcnnten Alkalien und in Salzl\u00f6sungen wie w\u00e4ssrigem Natriumoxalat und Natriumacetat leicht dispergierbar.Das Enzym Trypsin kann ein phosphathaltiges Pepton hydrolysieren.  Es wird verwendet, um eine Art organischen Klebstoff zu bilden.[12]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Farbe[edit]  Kaseinpr\u00e4paration in einem alten \u00c4tzvorgang in M\u00fcllheimKaseinfarbe ist ein schnell trocknendes, wasserl\u00f6sliches Medium, das von K\u00fcnstlern verwendet wird.  Kaseinfarbe wird seit dem alten \u00c4gypten als Temperafarbe verwendet und wurde von kommerziellen Illustratoren bis in die sp\u00e4ten 1960er Jahre als Material der Wahl verwendet, als Kasein mit dem Aufkommen der Acrylfarbe weniger popul\u00e4r wurde.[13][14]    Es wird immer noch h\u00e4ufig von Szenenmalern verwendet, obwohl Acryl auch auf diesem Gebiet Einzug gehalten hat.[15]Kleben[edit]Klebstoffe auf Kaseinbasis, formuliert aus Kasein, Wasser, Kalkhydrat und Natriumhydroxid, waren bereits in der Havilland f\u00fcr die Holzbearbeitung, einschlie\u00dflich f\u00fcr Flugzeuge, beliebt Albatros Verkehrsflugzeug.[16][17]  Kaseinkleber wird aufgrund seiner \u00d6ldurchl\u00e4ssigkeit auch bei der Herstellung von Transformatoren (insbesondere Transformatorplatten) verwendet.[18]    Klebstoffe auf Kaseinbasis werden zwar weitgehend durch Kunstharze ersetzt, k\u00f6nnen jedoch in bestimmten Nischenanwendungen wie dem Laminieren feuerfester T\u00fcren und dem Etikettieren von Flaschen eingesetzt werden.[16][19][20][21]  Der beliebte Elmer’s School Glue wurde urspr\u00fcnglich aus Kasein hergestellt, da er ungiftig war und sich aus der Kleidung auswaschen lie\u00df.Essen[edit]Einige Lebensmittel, Cremes und Toppings enthalten eine Vielzahl von Kaseinaten.  Natriumkaseinat wirkt als gr\u00f6\u00dferer Lebensmittelzusatzstoff zur Stabilisierung verarbeiteter Lebensmittel. Unternehmen k\u00f6nnten sich jedoch f\u00fcr die Verwendung von Kalziumkaseinat entscheiden, um den Kalziumgehalt zu erh\u00f6hen und den Natriumgehalt in ihren Produkten zu senken.[22]Vorhandensein und Funktion von Kaseinat in verschiedenen Produkten[23]ProduktKaseinat%FunktionFleisch2\u201320Textur und Ern\u00e4hrungK\u00e4se3\u201328Matrixbildung, Fett- und WasserbindungEiscreme1\u20137Textur und StabilisatorSchlagsahne2\u201311FettstabilisierungPasta2\u201318Textur, Ern\u00e4hrung und GeschmackBackwaren1\u201315WasserbindungKasein wird haupts\u00e4chlich f\u00fcr Pulver verwendet, die eine schnelle Dispergierung in Wasser erfordern, von Kaffeecremern bis hin zu Instantcremesuppen.  Mead Johnson f\u00fchrte Anfang der 1920er Jahre ein Produkt namens Casec ein, um Magen-Darm-St\u00f6rungen und Verdauungsprobleme bei S\u00e4uglingen zu lindern, die zu dieser Zeit eine h\u00e4ufige Todesursache bei Kindern waren. Es wird angenommen, dass Capsaicin, der aktive (scharfe) Bestandteil von Paprika, Jalape\u00f1os, Habaneros und anderen Chilischoten, neutralisiert wird.[24][failed verification]K\u00e4se machen[edit]  K\u00e4se besteht aus Proteinen und Fett aus Milch, normalerweise der Milch von K\u00fchen, B\u00fcffeln, Ziegen oder Schafen.  Es wird durch Koagulation erzeugt, die durch Destabilisierung der Caseinmizelle verursacht wird, wodurch die Prozesse der Fraktionierung und selektiven Konzentration beginnen.[2]  Typischerweise wird die Milch anges\u00e4uert und dann durch Zugabe von Lab koaguliert, das ein proteolytisches Enzym enth\u00e4lt, das als Rennin bekannt ist;  traditionell aus dem Magen von K\u00e4lbern gewonnen, aber derzeit h\u00e4ufiger aus gentechnisch ver\u00e4nderten Mikroorganismen hergestellt.  Die Feststoffe werden dann abgetrennt und in die endg\u00fcltige Form gepresst.[25]Im Gegensatz zu vielen Proteinen wird Kasein nicht durch Hitze koaguliert.  W\u00e4hrend des Gerinnungsprozesses wirken Milchgerinnungsproteasen auf den l\u00f6slichen Teil der Kaseine, \u03ba-Kasein, und erzeugen so einen instabilen Mizellenzustand, der zur Gerinnselbildung f\u00fchrt.  Bei Koagulation mit Chymosin wird Kasein manchmal genannt Paracasein.  Chymosin (EC 3.4.23.4) ist eine Aspartatprotease, die spezifisch die Peptidbindung in Phe105-Met106 von \u03ba-Casein hydrolysiert und als die effizienteste Protease f\u00fcr die K\u00e4seindustrie angesehen wird (Rao et al., 1998).  Die britische Terminologie verwendet andererseits den Begriff Caseinogen f\u00fcr das nicht koagulierte Protein und Casein f\u00fcr das koagulierte Protein.  Da es in Milch vorhanden ist, ist es ein Kalziumsalz.Proteinerg\u00e4nzungen[edit]Eine attraktive Eigenschaft des Kaseinmolek\u00fcls ist seine F\u00e4higkeit, ein Gel oder Gerinnsel im Magen zu bilden, was es bei der N\u00e4hrstoffversorgung sehr effizient macht.  Das Gerinnsel kann eine anhaltende langsame Freisetzung von Aminos\u00e4uren in den Blutkreislauf bewirken, die manchmal mehrere Stunden anh\u00e4lt.[26]  Oft ist Kasein als erh\u00e4ltlich hydrolysiertes Kaseinwobei es durch eine Protease wie Trypsin hydrolysiert wird.  Es wird festgestellt, dass hydrolysierte Formen bitter schmecken, und solche Erg\u00e4nzungen werden von S\u00e4uglingen und Labortieren h\u00e4ufig zugunsten von intaktem Kasein abgelehnt.[27]Kunststoffe und Fasern[edit]  Wei\u00dfe Galalith-Kn\u00f6pfe der australischen Royal Airforce vor 1953Einige der fr\u00fchesten Kunststoffe basierten auf Kasein.  Insbesondere Galalith war bekannt f\u00fcr die Verwendung in Kn\u00f6pfen.  Faser kann aus extrudiertem Kasein hergestellt werden.  Lanital, ein Stoff aus Kaseinfasern (in den USA als Aralac bekannt), war in den 1930er Jahren in Italien besonders beliebt.  J\u00fcngste Innovationen wie Qmilch bieten eine verfeinerte Verwendung der Faser f\u00fcr moderne Stoffe.Medizinische und zahnmedizinische Anwendungen[edit]Von Kasein abgeleitete Verbindungen werden in Zahn-Remineralisierungsprodukten verwendet, um amorphes Calciumphosphat (ACP) zu stabilisieren und das ACP auf Zahnoberfl\u00e4chen freizusetzen, wo es die Remineralisierung erleichtern kann.[28][29][30]Kasein- und Glutenausschlussdi\u00e4ten werden manchmal in der Alternativmedizin f\u00fcr Kinder mit Autismus verwendet;  jedoch ab 2015[update]  Der Nachweis, dass solche Di\u00e4ten Auswirkungen auf das Verhalten oder die kognitiven und sozialen Funktionen autistischer Kinder haben, war begrenzt und schwach.[31][32]Nanotechnologische Anwendungen[edit]Caseinproteine \u200b\u200bk\u00f6nnen aufgrund ihrer leicht verf\u00fcgbaren Quelle (Milch) und ihrer Neigung zur Selbstorganisation zu Amyloidfibrillen als Nanomaterialien verwendet werden.[33]M\u00f6gliche gesundheitliche Probleme und nachteilige Auswirkungen[edit]A1 \/ A2 Beta-Kaseine in Milch[edit]A1 und A2 Beta-Casein sind genetische Varianten des Beta-Casein-Milchproteins, die sich um eine Aminos\u00e4ure unterscheiden.  Ein Prolin tritt an Position 67 in der Kette der Aminos\u00e4uren auf, aus denen das A2-Beta-Casein besteht, w\u00e4hrend an A1-Beta-Casein an dieser Position ein Histidin auftritt.[34][35]  Aufgrund der Art und Weise, wie Beta-Casein mit Enzymen im Verdauungssystem interagiert, werden A1 und A2 von Verdauungsenzymen unterschiedlich verarbeitet, und ein Sieben-Amino-Peptid, Beta-Casomorphin-7 (BCM-7), kann durch Verdauung freigesetzt werden von A1-beta-Casein.[34]Der A1-Beta-Casein-Typ ist der h\u00e4ufigste Typ in Kuhmilch in Europa (au\u00dfer Frankreich), den USA, Australien und Neuseeland.[36]Das Interesse an der Unterscheidung zwischen A1- und A2-Beta-Casein-Proteinen begann Anfang der neunziger Jahre durch epidemiologische Untersuchungen und Tierstudien, die urspr\u00fcnglich von Wissenschaftlern in Neuseeland durchgef\u00fchrt wurden und Korrelationen zwischen der Pr\u00e4valenz von Milch mit A1-Beta-Casein-Proteinen und verschiedenen chronischen Krankheiten fanden.[34]  Die Forschung weckte das Interesse an den Medien, unter anderem in der wissenschaftlichen Gemeinschaft, und an Unternehmern.[34]    Ein Unternehmen, A2 Corporation, wurde Anfang der 2000er Jahre in Neuseeland gegr\u00fcndet, um den Test zu vermarkten und “A2 Milk” als Premiummilch zu vermarkten, die aufgrund des Mangels an Peptiden aus A1 ges\u00fcnder ist.[34]  A2 Milk beantragte sogar bei der neuseel\u00e4ndischen Regulierungsbeh\u00f6rde Food Standards Australia, eine Gesundheitswarnung f\u00fcr normale Milch zu verlangen.[34]Als Reaktion auf das \u00f6ffentliche Interesse, die Vermarktung von A2-Milch und die ver\u00f6ffentlichten wissenschaftlichen Erkenntnisse \u00fcberpr\u00fcfte die Europ\u00e4ische Beh\u00f6rde f\u00fcr Lebensmittelsicherheit (EFSA) die wissenschaftliche Literatur und ver\u00f6ffentlichte 2009 eine \u00dcberpr\u00fcfung, in der kein erkennbarer Zusammenhang zwischen chronischen Krankheiten und Trinkmilch festgestellt wurde A1 Protein.[36]  Eine im Jahr 2005 ver\u00f6ffentlichte unabh\u00e4ngige \u00dcberpr\u00fcfung ergab auch keinen erkennbaren Unterschied zwischen dem Trinken von A1- oder A2-Milch hinsichtlich des Risikos, an chronischen Krankheiten zu erkranken.[34]Kaseinallergie[edit]Ein kleiner Teil der Bev\u00f6lkerung ist allergisch gegen Kasein.[37]  Eine Kasein-Intoleranz, auch als “Milchprotein-Intoleranz” bekannt, tritt auf, wenn der K\u00f6rper die Proteine \u200b\u200bdes Kaseins nicht abbauen kann.[38]  Die Pr\u00e4valenz von Kaseinallergien oder -unvertr\u00e4glichkeiten liegt zwischen 0,25 und 4,9% der Kleinkinder.[39]  Zahlen f\u00fcr \u00e4ltere Kinder oder Erwachsene sind nicht bekannt.  Ein signifikanter Teil derjenigen im Autismus-Spektrum hat eine Unvertr\u00e4glichkeit oder Allergie gegen Kaseinprotein im Erwachsenenalter.  Dies kann von \u00c4rzten und Di\u00e4tassistenten verwendet werden, um Autismus bei Personen zu erkennen, die m\u00f6glicherweise keine traditionellen autistischen Merkmale aufweisen.[40]  Eine als kaseinfrei, glutenfrei (CFGF) bekannte Di\u00e4t wird von diesen Personen \u00fcblicherweise praktiziert, nachdem sie ihre Unvertr\u00e4glichkeit oder Allergie entdeckt haben.Es wurde gezeigt, dass w\u00e4rmebehandeltes Kasein allergischer und schwerer verdaulich ist, wenn es an S\u00e4uglinge verf\u00fcttert wird.[41]  Minimal verarbeitete S\u00e4uglingsnahrung kann anstelle traditioneller Formeln sowie alternativer Formeln verwendet werden, wenn das Stillen nicht verf\u00fcgbar ist.  Es wurde normalerweise nicht gezeigt, dass Muttermilch eine allergische Reaktion hervorruft, sie sollte jedoch jedes Mal mit Vorsicht an einen S\u00e4ugling verabreicht werden, wenn eine unerw\u00fcnschte Reaktion auf etwas erfolgt, das der stillende Elternteil mit Kasein konsumiert hat.  Es hat sich gezeigt, dass eine kaseinfreie Ern\u00e4hrung die Ergebnisse von S\u00e4uglingen verbessert, die gestillt werden, w\u00e4hrend sie allergisch oder unvertr\u00e4glich gegen Milchprotein sind.[42]Menschliche Muttermilch hat sich als die beste Nahrung f\u00fcr ein Kind erwiesen und sollte zuerst probiert werden, sofern verf\u00fcgbar.[43]Es wurde gezeigt, dass die Erg\u00e4nzung des Proteaseenzyms Personen mit Casein-Intoleranz hilft, das Protein mit minimalen Nebenwirkungen zu verdauen.[44]Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ Kunz, C;  L\u00f6nnerdal, B (1990).  “Muttermilchproteine: Analyse von Kasein und Kaseinuntereinheiten durch Anionenaustauschchromatographie, Gelelektrophorese und spezifische F\u00e4rbemethoden”. Am.  J. Clin.  Nutr. 51 (1): 37\u201346.  doi:10.1093 \/ ajcn \/ 51.1.37.  PMID 1688683.^ ein b Robinson RK, Hrsg.  (2002). Handbuch zur Milchmikrobiologie: Die Mikrobiologie von Milch und Milchprodukten (3. Aufl.).  Wiley-Interscience.  p.  3. 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S2CID 3052747.Externe Links[edit]     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/24\/kasein-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Kasein – Wikipedia"}}]}]