[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/25\/snrnp-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/25\/snrnp-wikipedia\/","headline":"snRNP – Wikipedia","name":"snRNP – Wikipedia","description":"before-content-x4 snRNPs (ausgesprochen “schnurren”) oder sEinkaufszentrum nklar ribonUcleopRoteinesind RNA-Protein-Komplexe, die sich mit unmodifizierter Pr\u00e4-mRNA und verschiedenen anderen Proteinen zu einem","datePublished":"2020-12-25","dateModified":"2020-12-25","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":100,"height":100},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/25\/snrnp-wikipedia\/","wordCount":5447,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4snRNPs (ausgesprochen “schnurren”) oder sEinkaufszentrum nklar ribonUcleopRoteinesind RNA-Protein-Komplexe, die sich mit unmodifizierter Pr\u00e4-mRNA und verschiedenen anderen Proteinen zu einem Splei\u00dfosom verbinden, einem gro\u00dfen molekularen RNA-Protein-Komplex, auf dem das Splei\u00dfen von Pr\u00e4-mRNA auftritt.  Die Wirkung von snRNPs ist wesentlich f\u00fcr die Entfernung von Introns aus der Pr\u00e4-mRNA, einem kritischen Aspekt der posttranskriptionellen Modifikation von RNA, die nur im Kern von eukaryotischen Zellen auftritt.  Zus\u00e4tzlich, U7 snRNP ist \u00fcberhaupt nicht am Splei\u00dfen beteiligt, da U7 snRNP f\u00fcr die Verarbeitung der 3′-Stammschleife der Histon-Pr\u00e4-mRNA verantwortlich ist.[1]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Die beiden wesentlichen Komponenten von snRNPs sind Proteinmolek\u00fcle und RNA.  Die in jedem snRNP-Partikel gefundene RNA ist bekannt als kleine Kern-RNAoder snRNA und ist normalerweise etwa 150 Nukleotide lang.  Die snRNA-Komponente des snRNP verleiht einzelnen Introns Spezifit\u00e4t, indem sie die Sequenzen kritischer Splei\u00dfsignale an den 5′- und 3′-Enden und der Verzweigungsstelle von Introns “erkennt”.  Die snRNA in snRNPs ist der ribosomalen RNA insofern \u00e4hnlich, als sie direkt sowohl eine enzymatische als auch eine strukturelle Rolle spielt.SnRNPs wurden von Michael R. Lerner und Joan A. Steitz entdeckt.[2][3]Thomas R. Cech und Sidney Altman spielten ebenfalls eine Rolle bei der Entdeckung und gewannen 1989 den Nobelpreis f\u00fcr Chemie f\u00fcr ihre unabh\u00e4ngigen Entdeckungen, dass RNA als Katalysator bei der Zellentwicklung wirken kann.Mindestens f\u00fcnf verschiedene Arten von snRNPs schlie\u00dfen sich dem Splei\u00dfosom an, um am Splei\u00dfen teilzunehmen.  Sie k\u00f6nnen durch Gelelektrophorese sichtbar gemacht werden und sind einzeln bekannt als: U1, U2, U4, U5 und U6.  Ihre snRNA-Komponenten sind bekannt als: U1-snRNA, U2-snRNA, U4-snRNA, U5-snRNA und U6-snRNA.[4]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Mitte der neunziger Jahre wurde entdeckt, dass eine variante Klasse von snRNPs existiert, um das Splei\u00dfen einer Klasse von Introns zu unterst\u00fctzen, die nur in Metazoen mit hochkonservierten 5′-Splei\u00dfstellen und Verzweigungsstellen gefunden werden.  Diese Variantenklasse von snRNPs umfasst: U11-snRNA, U12-snRNA, U4atac-snRNA und U6atac-snRNA.  Obwohl sie unterschiedlich sind, f\u00fchren sie dieselben Funktionen aus wie U1, U2, U4 bzw. U6.[5]Zus\u00e4tzlich besteht U7-snRNP aus U7-Kleinkern-RNA und assoziierten Proteinen und ist an der Verarbeitung der 3′-Stammschleife von Histon-Pr\u00e4-mRNA beteiligt.[1]Table of ContentsBiogenese[edit]Synthese und Export von RNA im Kern[edit]Synthese und Speicherung von Sm-Proteinen im Zytoplasma[edit]Zusammenbau von Kern-snRNPs im SMN-Komplex[edit]Endmontage der snRNPs im Kern[edit]Demontage von snRNPs[edit]Montage defekt[edit]Strukturen, Funktion und Organisation[edit]Anti-snRNP-Antik\u00f6rper[edit]Verweise[edit]Externe Links[edit]Biogenese[edit]Kleine nukleare Ribonukleoproteine \u200b\u200b(snRNPs) bilden einen eng koordinierten und regulierten Prozess, an dem sowohl der Zellkern als auch das Zytoplasma beteiligt sind.[6]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Synthese und Export von RNA im Kern[edit]Die RNA-Polymerase II transkribiert U1, U2, U4, U5 und die weniger h\u00e4ufig vorkommenden U11, U12 und U4atac (snRNAs) erhalten eine m7G-Kappe, die als Exportsignal dient.  Der nukleare Export wird durch CRM1 vermittelt.Synthese und Speicherung von Sm-Proteinen im Zytoplasma[edit]Die Sm-Proteine \u200b\u200bwerden im Zytoplasma durch Ribosomen synthetisiert, die wie jedes andere Protein Sm-Messenger-RNA translatieren.  Diese werden im Zytoplasma in Form von drei teilweise zusammengesetzten Ringkomplexen gespeichert, die alle mit dem pICln-Protein assoziiert sind.  Sie sind ein 6S-Pentamer-Komplex aus SmD1, SmD2, SmF, SmE und SmG mit pICln, ein 2-4S-Komplex von SmB, m\u00f6glicherweise mit SmD3 und pICln und dem 20S MethylosomDies ist ein gro\u00dfer Komplex aus SmD3, SmB, SmD1, pICln und der Argininmethyltransferase-5 (PRMT5) Protein.  SmD3, SmB und SmD1 werden im Methylosom posttranslational modifiziert.[7]    Diese drei Sm-Proteine \u200b\u200bhaben wiederholte Arginin-Glycin-Motive an den C-terminalen Enden von SmD1, SmD3 und SmB, und die Arginin-Seitenketten sind symmetrisch zu \u03c9-N dimethyliertG, N.G’-Dimethylarginin.  Es wurde vorgeschlagen, dass pICln, das in allen drei Vorl\u00e4uferkomplexen vorkommt, aber in den reifen snRNPs fehlt, als spezialisiertes Chaperon wirkt und die vorzeitige Assemblierung von Sm-Proteinen verhindert.Zusammenbau von Kern-snRNPs im SMN-Komplex[edit]Die snRNAs (U1, U2, U4, U5 und die weniger h\u00e4ufig vorkommenden U11, U12 und U4atac) interagieren schnell mit dem SMN (\u00dcberleben des Motoneuronproteins);  Codiert von SMN1 Gen) und Gemins 2-8 (Gem-assoziierte Proteine: GEMIN2, GEMIN3, GEMIN4, GEMIN5, GEMIN6, GEMIN7, GEMIN8), die das bilden SMN-Komplex.[8][9]    Hier bindet die snRNA an das SmD1-SmD2-SmF-SmE-SmG-Pentamer, gefolgt von der Zugabe des SmD3-SmB-Dimers, um den Sm-Ring um den sogenannten zu vervollst\u00e4ndigen Sm Seite der snRNA.  Diese Sm-Stelle ist eine konservierte Sequenz von Nukleotiden in diesen snRNAs, typischerweise AUUUGUGG (wobei A, U und G die Nukleoside Adenosin, Uridin bzw. Guanosin darstellen).  Nach dem Zusammenbau des Sm-Rings um die snRNA wird die 5′-terminales Nucleosid (bereits zu einer 7-Methylguanosin-Kappe modifiziert) wird zu 2,2,7-Trimethylguanosin hypermethyliert und das andere (3 ‘) Ende der snRNA wird getrimmt.  Diese Modifikation und das Vorhandensein eines vollst\u00e4ndigen Sm-Rings wird von der erkannt Snurportin 1 Protein.Endmontage der snRNPs im Kern[edit]Der fertige snRNP-Snurportin-1-Kernkomplex wird \u00fcber das Protein in den Kern transportiert Importin \u03b2.  Innerhalb des Kerns erscheinen die Kern-snRNPs in den Cajal-K\u00f6rpern, wo die Endmontage der snRNPs stattfindet.  Dies besteht aus zus\u00e4tzlichen Proteinen und anderen Modifikationen, die f\u00fcr das jeweilige snRNP spezifisch sind (U1, U2, U4, U5).  Die Biogenese des U6-snRNP findet im Zellkern statt, obwohl im Zytoplasma gro\u00dfe Mengen an freiem U6 gefunden werden.  Der LSm-Ring kann sich zuerst zusammensetzen und dann mit der U6-snRNA assoziieren.Demontage von snRNPs[edit]Die snRNPs sind sehr langlebig, es wird jedoch angenommen, dass sie schlie\u00dflich zerlegt und abgebaut werden.  \u00dcber den Abbauprozess ist wenig bekannt.Montage defekt[edit]Defekte Funktion des \u00dcberlebens des Motoneuron (SMN) -Proteins in der snRNP-Biogenese, verursacht durch einen genetischen Defekt in der SMN1 Ein Gen, das f\u00fcr SMN kodiert, kann f\u00fcr die Motoneuron-Pathologie verantwortlich sein, die bei der genetischen St\u00f6rung der spinalen Muskelatrophie beobachtet wird.[10]Strukturen, Funktion und Organisation[edit]Mehrere humane und Hefe-snRNP-Strukturen wurden durch Kryo-Elektronenmikroskopie und sukzessive Einzelpartikelanalyse bestimmt.[11]K\u00fcrzlich wurde die humane U1-snRNP-Kernstruktur durch R\u00f6ntgenkristallographie (3CW1, 3PGW) bestimmt, gefolgt von einer Struktur des U4-Kern-snRNP (2Y9A), die erste Einblicke in atomare Kontakte, insbesondere den Bindungsmodus der Sm-Proteine, lieferte zur Sm Seite.  Die Struktur der U6-UsnRNA wurde im Komplex mit einem spezifischen Protein Prp24 (4N0T) sowie einer Struktur seiner 3′-Nukleotide, die an den speziellen Lsm2-8-Proteinring (4M7A) gebunden sind, gel\u00f6st.  Die PDB-Codes f\u00fcr die jeweiligen Strukturen sind in Klammern angegeben.[12][13]Die durch Einzelteilchen-Elektronenmikroskopie-Analyse bestimmten Strukturen sind: menschliches U1-snRNP,[14]  menschliches U11 \/ U12 di-snRNP,[15]menschliches U5-snRNP, U4 \/ U6-di-snRNP, U4 \/ U6 – U5-Tri-snRNP.[16]Der weitere Fortschritt bei der Bestimmung der Strukturen und Funktionen von snRNPs und Spliceosomen geht weiter.[17]Anti-snRNP-Antik\u00f6rper[edit]Autoantik\u00f6rper k\u00f6nnen gegen k\u00f6rpereigene snRNPs produziert werden, insbesondere gegen die Anti-Sm-Antik\u00f6rper, die gegen den Sm-Protein-Typ von snRNP spezifisch bei systemischem Lupus erythematodes (SLE) gerichtet sind.Verweise[edit]^ ein b Sch\u00fcmperli, D.;  RS Pillai (01.10.2004). “Die spezielle Sm-Kernstruktur des U7-snRNP: weitreichende Bedeutung eines kleinen nuklearen Ribonukleoproteins” (PDF). Zellul\u00e4re und molekulare Biowissenschaften. 61 (19\u201320): 2560\u20132570.  doi:10.1007 \/ s00018-004-4190-0.  ISSN 1420-682X.  PMID 15526162.^ Lerner MR, Steitz JA (November 1979). “Antik\u00f6rper gegen kleine Kernproteine, die mit Proteinen komplexiert sind, werden von Patienten mit systemischem Lupus erythematodes produziert.”. Proc.  Natl.  Acad.  Sci.  Vereinigte Staaten von Amerika. 76 (11): 5495\u20139.  Bibcode:1979PNAS … 76.5495R.  doi:10.1073 \/ pnas.76.11.5495.  PMC 411675.  PMID 316537.^ MR Lerner, JA Boyle, SM Mount, SL Wolin, JA Steitz (Januar 1980).  “Sind snRNPs am Splei\u00dfen beteiligt?” Natur. 283 (5743): 220\u20134.  Bibcode:1980Natur.283..220L.  doi:10.1038 \/ 283220a0.  PMID 7350545.^ Weaver, Robert F. (2005). MolekularbiologieS. 432-448.  McGraw-Hill, New York, NY. ISBN 0-07-284611-9.^ Montzka KA, Steitz JA (1988). “Zus\u00e4tzliche humane kleine nukleare Ribonukleoproteine \u200b\u200bmit geringer H\u00e4ufigkeit: U11, U12 usw.”. Proc Natl Acad Sci USA. 85 (23): 8885\u20138889.  Bibcode:1988PNAS … 85,8885M.  doi:10.1073 \/ pnas.85.23.8885.  PMC 282611.  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PMID 15130578.^ Coady, Tristan H.;  Lorson, Christian L. (2011).  “SMN bei spinaler Muskelatrophie und snRNP-Biogenese”. Interdisziplin\u00e4re \u00dcbersichten von Wiley: RNA. 2 (4): 546\u2013564.  doi:10.1002 \/ wrna.76.  PMID 21957043.^ Stark, Holger;  Reinhard L\u00fchrmann (2006).  “Kryo-Elektronenmikroskopie spliceosomaler Komponenten”. Jahresr\u00fcckblick auf Biophysik und biomolekulare Struktur. 35 (1): 435\u2013457.  doi:10.1146 \/ annurev.biophys.35.040405.101953.  PMID 16689644.^ Pomeranz Krummel, Daniel A.;  Chris Oubridge;  Adelaine KW Leung;  Jade Li;  Kiyoshi Nagai (26.03.2009). Kristallstruktur von menschlichem spliceosomalem U1-snRNP bei 5,5[thinsp]Ein Beschluss”. Natur. 458 (7237): 475\u2013480.  doi:10.1038 \/ nature07851.  ISSN 0028-0836.  PMC 2673513.  PMID 19325628.^ Weber, Gert;  Simon Trowitzsch;  Berthold Kastner;  Reinhard Luhrmann;  Markus C Wahl (15.12.2010). “Funktionelle Organisation des Sm-Kerns in der Kristallstruktur von menschlichem U1-snRNP”. 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PMID 21441581.Externe Links[edit]     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki11\/2020\/12\/25\/snrnp-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"snRNP – Wikipedia"}}]}]