[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/2020\/12\/26\/pankreaslipase-familie-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/2020\/12\/26\/pankreaslipase-familie-wikipedia\/","headline":"Pankreaslipase-Familie – Wikipedia","name":"Pankreaslipase-Familie – Wikipedia","description":"before-content-x4 Triglyceridlipasen (EG 3.1.1.3) sind eine Familie von lipolytischen Enzymen, die Esterbindungen von Triglyceriden hydrolysieren.[1] Lipasen sind in Tieren, Pflanzen","datePublished":"2020-12-26","dateModified":"2020-12-26","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/b\/be\/Pankreas-Lipase%E2%80%93Application_V.1.svg\/750px-Pankreas-Lipase%E2%80%93Application_V.1.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/b\/be\/Pankreas-Lipase%E2%80%93Application_V.1.svg\/750px-Pankreas-Lipase%E2%80%93Application_V.1.svg.png","height":"381","width":"750"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/2020\/12\/26\/pankreaslipase-familie-wikipedia\/","wordCount":7323,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Triglyceridlipasen (EG 3.1.1.3) sind eine Familie von lipolytischen Enzymen, die Esterbindungen von Triglyceriden hydrolysieren.[1]  Lipasen sind in Tieren, Pflanzen und Prokaryoten weit verbreitet.  Mindestens drei gewebespezifische Isozyme existieren bei h\u00f6heren Wirbeltieren, Pankreas, Leber und Magen \/ Lingual.  Diese Lipasen sind eng miteinander und mit der Lipoproteinlipase (EC) verwandt 3.1.1.34), das Triglyceride von Chylomikronen und Lipoproteinen mit sehr geringer Dichte (VLDL) hydrolysiert.[2]Die am besten konservierte Region in all diesen Proteinen ist auf einem Serinrest zentriert, der gezeigt wurde[3]  mit einem Histidin- und einem Asparagins\u00e4urerest an einem Ladungsrelaissystem teilzunehmen.  Eine solche Region ist auch in Lipasen prokaryotischen Ursprungs und in Lecithin-Cholesterin-Acyltransferase (EC) vorhanden 2.3.1.43) (LCAT),[4]  welches den Fetts\u00e4uretransfer zwischen Phosphatidylcholin und Cholesterin katalysiert.Table of Contents  Menschliche Pankreaslipase[edit]Menschliche Proteine, die diese Dom\u00e4ne enthalten[edit]Diagnostische Bedeutung[edit]Inhibitoren[edit]Siehe auch[edit]Verweise[edit]Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Menschliche Pankreaslipase[edit]Pankreaslipase, auch bekannt als Pankreas-Triacylglycerin-Lipase oder Steapsinist ein Enzym, das aus der Bauchspeicheldr\u00fcse ausgeschieden wird.  Als prim\u00e4res Lipaseenzym, das Nahrungsfettmolek\u00fcle im menschlichen Verdauungssystem hydrolysiert (abbaut), ist es eines der wichtigsten Verdauungsenzyme, das Triglyceridsubstrate wie z 1 in aufgenommenen \u00d6len zu Monoglyceriden gefunden 3 und freie Fetts\u00e4uren 2a und 2b.[5]  Hydrolyse eines Triglycerids 1Aus der Leber abgesonderte und in der Gallenblase gespeicherte Gallensalze werden in den Zw\u00f6lffingerdarm freigesetzt, wo sie gro\u00dfe Fetttr\u00f6pfchen \u00fcberziehen und zu kleineren Tr\u00f6pfchen emulgieren, wodurch die Gesamtoberfl\u00e4che des Fettes vergr\u00f6\u00dfert wird, wodurch die Lipase das Fett effektiver aufbrechen kann.  Die resultierenden Monomere (2 freie Fetts\u00e4uren und ein 2-Monoacylglycerin) werden dann per Peristaltik entlang des D\u00fcnndarms bewegt, um von einem speziellen Gef\u00e4\u00df, das als Lakteal bezeichnet wird, in das Lymphsystem aufgenommen zu werden.Im Gegensatz zu einigen Pankreasenzymen, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden (z. B. Trypsinogen), wird die Pankreaslipase in ihrer endg\u00fcltigen Form sekretiert.  Es wird jedoch nur in Gegenwart von Colipase im Zw\u00f6lffingerdarm wirksam.  Beim Menschen wird die Pankreaslipase von der kodiert PNLIP Gen.[6][7]Menschliche Proteine, die diese Dom\u00e4ne enthalten[edit]Diagnostische Bedeutung[edit]Pankreaslipase wird \u00fcber das Kanalsystem der Bauchspeicheldr\u00fcse in den Zw\u00f6lffingerdarm ausgeschieden.  Seine Konzentration im Serum ist normalerweise sehr niedrig.  Unter extremen St\u00f6rungen der Pankreasfunktion, wie Pankreatitis oder Pankreasadenokarzinom, kann die Bauchspeicheldr\u00fcse beginnen, Pankreasenzyme einschlie\u00dflich Pankreaslipase in das Serum zu autolysieren und freizusetzen.  Somit kann durch Messung der Serumkonzentration der Pankreaslipase eine akute Pankreatitis diagnostiziert werden.[8]Inhibitoren[edit]Lipasehemmer wie Orlistat k\u00f6nnen zur Behandlung von Fettleibigkeit eingesetzt werden.[9]Es wurde gefunden, dass ein durch Phagendisplay ausgew\u00e4hltes Peptid die Pankreaslipase hemmt.[10]Siehe auch[edit]Orlistat (ein Pankreaslipasehemmer, der als Medikament gegen Fettleibigkeit vermarktet wird)Verweise[edit]^ Chapus C., Rovery M., Sarda L., Verger R. (1988).  “Kurzaufsatz \u00fcber Pankreaslipase und Colipase”. Biochimie. 70 (9): 1223\u20131234.  doi:10.1016 \/ 0300-9084 (88) 90188-5.  PMID 3147715.^ ^ Schlag D (1990).  “Enzymologie. Mehr von der katalytischen Triade”. Natur. 343 (6260): 694\u2013695.  Bibcode:1990Natur.343..694B.  doi:10.1038 \/ 343694a0.  PMID 2304545.  S2CID 4281247.^ McLean J., Fielding C., Drayna D., Dieplinger H., Baer B., Kohr W., Henzel W., Lawn R. (1986). Klonierung und Expression von menschlicher Lecithin-Cholesterin-Acyltransferase-cDNA. Proc.  Natl.  Acad.  Sci.  Vereinigte Staaten von Amerika. 83 (8): 2335\u20132339.  Bibcode:1986PNAS … 83,2335M.  doi:10.1073 \/ pnas.83.8.2335.  PMC 323291.  PMID 3458198.^ Peter Nuhn: NaturstoffchemieS. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart, 2. Auflage, 1990, S. 308\u2013309, ISBN 3-7776-0473-9.^ Davis RC, Diep A., Hunziker W., Klisak I., Mohandas T., Schotz MC, Sparkes RS, Lusis AJ (Dezember 1991).  “Zuordnung des humanen Pankreaslipase-Gens (PNLIP) zu Chromosom 10q24-q26”. Genomics. 11 (4): 1164\u20136.  doi:10.1016 \/ 0888-7543 (91) 90048-J.  PMID 1783385.^ “Entrez-Gen: Pankreaslipase”.^ Koop H (September 1984).  “Serumspiegel von Pankreasenzymen und ihre klinische Bedeutung”. 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Chem. 276 (16): 12505\u201312.  doi:10.1074 \/ jbc.M009986200.  PMID 11278590.Freie AB, Ferrato F., Carri\u00e8re F., Lowe ME (2006). “Val-407 und Ile-408 in der Beta5′-Schleife der Pankreaslipase vermitteln Lipase-Colipase-Wechselwirkungen in Gegenwart von Gallensalzmizellen.”. J. Biol.  Chem. 281 (12): 7793\u2013800.  doi:10.1074 \/ jbc.M512984200.  PMC 3695395.  PMID 16431912.Hegele RA, Ramdath DD, Ban MR, Carruthers MN, Carrington CV, Cao H. (2001). “Polymorphismen in PNLIP, die f\u00fcr Pankreaslipase kodieren, und Assoziationen mit Stoffwechselmerkmalen”. J. Hum.  Genet. 46 (6): 320\u20134.  doi:10.1007 \/ s100380170066.  PMID 11393534.Chahinian H., Sias B., Carri\u00e8re F. (2000).  “Die C-terminale Dom\u00e4ne der Pankreaslipase: funktionelle und strukturelle Analogien zu c2-Dom\u00e4nen”. Curr.  Protein Pept.  Sci. 1 (1): 91\u2013103.  doi:10.2174 \/ 1389203003381487.  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PMID 20136147.PDB Galerie1lpa: Grenzfl\u00e4chenaktivierung des Lipase-Procolipase-Komplexes durch gemischte Mizellen durch R\u00f6ntgenkristallographie.1n8s: Struktur des Pankreaslipase-Colipase-Komplexes1lpb: Die 2,46 \u00c5ngstr\u00f6ms-Aufl\u00f6sungsstruktur des Pankreaslipase-Colipase-Komplexes, der durch ein c11-Alkylphosphonat inhibiert wird.     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki12\/2020\/12\/26\/pankreaslipase-familie-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Pankreaslipase-Familie – Wikipedia"}}]}]