[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/2020\/12\/12\/struktur-und-genom-von-hiv\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/2020\/12\/12\/struktur-und-genom-von-hiv\/","headline":"Struktur und Genom von HIV","name":"Struktur und Genom von HIV","description":"Das Genom und Proteine \u200b\u200bvon HIV (Human Immunodeficiency Virus) sind seit der Entdeckung des Virus im Jahr 1983 Gegenstand umfangreicher","datePublished":"2020-12-12","dateModified":"2020-12-12","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/5e\/HI-virion-structure_en.svg\/300px-HI-virion-structure_en.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/5e\/HI-virion-structure_en.svg\/300px-HI-virion-structure_en.svg.png","height":"230","width":"300"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/2020\/12\/12\/struktur-und-genom-von-hiv\/","wordCount":12577,"articleBody":"Das Genom und Proteine \u200b\u200bvon HIV (Human Immunodeficiency Virus) sind seit der Entdeckung des Virus im Jahr 1983 Gegenstand umfangreicher Forschungen.[1][2]  “Bei der Suche nach dem Erreger wurde zun\u00e4chst angenommen, dass das Virus eine Form des humanen T-Zell-Leuk\u00e4mie-Virus (HTLV) ist, von dem zu dieser Zeit bekannt war, dass es das menschliche Immunsystem beeinflusst und bestimmte Leuk\u00e4mien verursacht. Forscher des Pasteur-Instituts in Paris isolierten ein bisher unbekanntes und genetisch unterschiedliches Retrovirus bei AIDS-Patienten, das sp\u00e4ter als HIV bezeichnet wurde. ” [3]  Jedes Virion umfasst eine Virush\u00fclle und eine zugeh\u00f6rige Matrix, die ein Kapsid einschlie\u00dft, das selbst zwei Kopien des einzelstr\u00e4ngigen RNA-Genoms und mehrere Enzyme enth\u00e4lt.  Die Entdeckung des Virus selbst erfolgte zwei Jahre nach dem Bericht \u00fcber die ersten gr\u00f6\u00dferen F\u00e4lle von AIDS-assoziierten Krankheiten.[4][5]  Table of ContentsStruktur[edit]Genomorganisation[edit]Virale Strukturproteine[edit]Wesentliche regulatorische Elemente[edit]Zus\u00e4tzliche regulatorische Proteine[edit]RNA-Sekund\u00e4rstruktur[edit]V3-Schleife[edit]Siehe auch[edit]Verweise[edit]Externe Links[edit]Struktur[edit]Die vollst\u00e4ndige Sequenz des aus infekti\u00f6sen Virionen extrahierten HIV-1-Genoms wurde bis zur Aufl\u00f6sung einzelner Nukleotide gel\u00f6st.[6]Das HIV-Genom codiert eine kleine Anzahl von viralen Proteinen, wodurch ausnahmslos kooperative Assoziationen zwischen HIV-Proteinen und zwischen HIV- und Wirtsproteinen hergestellt werden, um in Wirtszellen einzudringen und ihre internen Maschinen zu entf\u00fchren.[7]  HIV unterscheidet sich in seiner Struktur von anderen Retroviren.  Das HIV-Virion hat einen Durchmesser von ~ 100 nm.  Seine innerste Region besteht aus einem kegelf\u00f6rmigen Kern, der zwei Kopien des (positiven Sinn) ssRNA-Genoms, die Enzyme Reverse Transkriptase, Integrase und Protease, einige Nebenproteine \u200b\u200bund das Hauptkernprotein enth\u00e4lt.[8]  Das Genom des humanen Immundefizienzvirus (HIV) codiert 8 virale Proteine, die w\u00e4hrend des HIV-Lebenszyklus eine wesentliche Rolle spielen.[7]  HIV-1 besteht aus zwei Kopien nichtkovalent verkn\u00fcpfter, nicht gesplei\u00dfter einzelstr\u00e4ngiger RNA mit positivem Sinn, die von einem konischen Kapsid aus dem f\u00fcr Lentiviren typischen viralen Protein p24 eingeschlossen sind.[9][10]  Die RNA-Komponente ist 9749 Nukleotide lang[11][12]  und tr\u00e4gt eine 5′-Kappe (Gppp), einen 3′-Poly (A) -Schwanz und viele offene Leserahmen (ORFs).[13]  Virale Strukturproteine \u200b\u200bwerden von langen ORFs codiert, w\u00e4hrend kleinere ORFs Regulatoren des viralen Lebenszyklus codieren: Anheftung, Membranfusion, Replikation und Assemblierung.[13]  Struktur des unreifen HIV-1-Kapsids in intakten ViruspartikelnDie Einzelstrang-RNA ist eng an p7-Nucleocapsid-Proteine, das Late-Assembly-Protein p6 und Enzyme gebunden, die f\u00fcr die Entwicklung des Virions essentiell sind, wie z. B. reverse Transkriptase und Integrase.  Lysin-tRNA ist der Primer der Magnesium-abh\u00e4ngigen reversen Transkriptase.[9]  Das Nucleocapsid assoziiert mit der genomischen RNA (ein Molek\u00fcl pro Hexamer) und sch\u00fctzt die RNA vor dem Verdau durch Nukleasen.  Ebenfalls in dem Virionpartikel eingeschlossen sind Vif, Vpr, Nef und virale Protease.  Eine Matrix, die aus einer Assoziation des viralen Proteins p17 besteht, umgibt das Kapsid und stellt die Integrit\u00e4t des Virionpartikels sicher.  Dies ist wiederum von einer H\u00fclle aus Wirtszellen umgeben.  Die H\u00fclle wird gebildet, wenn die Kapsidknospen aus der Wirtszelle austreten und einen Teil der Wirtszellmembran mitnehmen.  Die H\u00fclle enth\u00e4lt die Glykoproteine \u200b\u200bgp120 und gp41, die f\u00fcr die Bindung an und den Eintritt in die Wirtszelle verantwortlich sind.  Als einzige Proteine \u200b\u200bauf der Oberfl\u00e4che des Virus sind die H\u00fcllglykoproteine \u200b\u200b(gp120 und gp41) die Hauptziele f\u00fcr die HIV-Impfstoffbem\u00fchungen.[14]  \u00dcber die H\u00e4lfte der Masse der trimeren H\u00fcllenspitze sind N-verkn\u00fcpfte Glykane.  Die Dichte ist hoch, da die Glykane das zugrunde liegende virale Protein vor der Neutralisation durch Antik\u00f6rper sch\u00fctzen.  Dies ist eines der am dichtesten glykosylierten Molek\u00fcle, und die Dichte ist ausreichend hoch, um den normalen Reifungsprozess von Glykanen w\u00e4hrend der Biogenese im endoplasmatischen und Golgi-Apparat zu verhindern.[15][16]  Die Mehrheit der Glykane wird daher als unreife Glykane mit hohem Mannosegehalt blockiert, die normalerweise nicht auf sekretierten oder Zelloberfl\u00e4chen-Glykoproteinen der Menschheit vorhanden sind.[17]  Die ungew\u00f6hnliche Verarbeitung und die hohe Dichte f\u00fchren dazu, dass fast alle bisher identifizierten weitgehend neutralisierenden Antik\u00f6rper (aus einer Untergruppe von Patienten, die seit vielen Monaten bis Jahren infiziert sind) an diese H\u00fcllglykane binden oder an diese angepasst sind.[18]Die molekulare Struktur der Virusspitze wurde nun durch R\u00f6ntgenkristallographie bestimmt[19]  und Kryo-Elektronenmikroskopie.[20]  Diese Fortschritte in der Strukturbiologie wurden durch die Entwicklung stabiler rekombinanter Formen der Virusspitze durch die Einf\u00fchrung einer Disulfidbindung zwischen Untereinheiten und einer Mutation von Isoleucin zu Prolin in gp41 erm\u00f6glicht.[21]  Die sogenannten SOSIP-Trimere reproduzieren nicht nur die antigenen Eigenschaften der nativen Virusspitze, sondern zeigen auch den gleichen Grad an unreifen Glykanen wie auf dem nativen Virus.[22]  Rekombinante trimere Virusspitzen sind vielversprechende Impfstoffkandidaten, da sie weniger nicht neutralisierende Epitope aufweisen als rekombinantes monomeres gp120, das die Immunantwort auf Zielepitope unterdr\u00fcckt.[23]Genomorganisation[edit]  Struktur des RNA-Genoms von HIV-1HIV hat mehrere Hauptgene, die f\u00fcr Strukturproteine \u200b\u200bkodieren, die in allen Retroviren vorkommen, sowie mehrere nichtstrukturelle (“akzessorische”) Gene, die nur f\u00fcr HIV gelten.[24]  Das HIV-Genom enth\u00e4lt neun Gene, die f\u00fcnfzehn virale Proteine \u200b\u200bcodieren.[25]  Diese werden als Polyproteine \u200b\u200bsynthetisiert, die Proteine \u200b\u200bf\u00fcr das Virioninnere produzieren, genannt Gag, gruppenspezifisches Antigen;  die viralen Enzyme (Pol, Polymerase) oder die Glykoproteine \u200b\u200bdes Virions env (Briefumschlag).[26]  Dar\u00fcber hinaus kodiert HIV f\u00fcr Proteine, die auch bestimmte regulatorische und Hilfsfunktionen haben.[26]  HIV-1 hat zwei wichtige regulatorische Elemente: Tat und Rev sowie einige wichtige akzessorische Proteine \u200b\u200bwie Nef, Vpr, Vif und Vpu, die f\u00fcr die Replikation in bestimmten Geweben nicht wesentlich sind.[26]  Das Gag Gen stellt die grundlegende physische Infrastruktur des Virus bereit, und pol liefert den grundlegenden Mechanismus, durch den sich Retroviren vermehren, w\u00e4hrend die anderen HIV helfen, in die Wirtszelle einzudringen und deren Fortpflanzung zu verbessern.  Obwohl sie durch Mutation ver\u00e4ndert werden k\u00f6nnen, sind alle diese Gene au\u00dfer tev existieren in allen bekannten Varianten von HIV;  siehe Genetische Variabilit\u00e4t von HIV.HIV verwendet ein ausgekl\u00fcgeltes System des differentiellen RNA-Splei\u00dfens, um neun verschiedene Genprodukte aus einem Genom von weniger als 10 kb zu erhalten.[27]  HIV hat ein nicht gesplei\u00dftes genomisches Transkript von 9,2 kb, das f\u00fcr gag- und pol-Vorl\u00e4ufer kodiert;  eine einfach gesplei\u00dfte 4,5-kb-Kodierung f\u00fcr env, Vif, Vpr und Vpu und eine mehrfach gesplei\u00dfte 2-kb-mRNA, die f\u00fcr Tat, Rev und Nef kodiert.[27]Vom HIV-Genom kodierte ProteineKlasseGennamePrim\u00e4re ProteinprodukteVerarbeitete ProteinprodukteVirale StrukturproteineGagKnebelpolyproteinMA, CA, SP1, NC, SP2, P6polPol-PolyproteinRT, RNase H, IN, PRenvgp160gp120, gp41Wesentliche regulatorische ElementetatTatrevRev.Zus\u00e4tzliche regulatorische ProteinenefNefvprVprvifVifvpuVpuVirale Strukturproteine[edit]  Das HIV-Kapsid besteht aus ungef\u00e4hr 200 Kopien des p24-Proteins.  Die p24-Struktur ist in zwei Darstellungen dargestellt: Cartoon (oben) und Isofl\u00e4che (unten)Gag (gruppenspezifisches Antigen) kodiert f\u00fcr den Vorl\u00e4ufer-Gag Polyprotein welches durch virale Protease w\u00e4hrend der Reifung zu MA verarbeitet wird (Matrixprotein, p17);  CA (Kapsidprotein, p24);  SP1 (Spacerpeptid 1, p2);  NC (Nucleocapsid-Protein, p7);  SP2 (Spacer Peptid 2, p1) und P6 Protein.[28]pol Codes f\u00fcr virale Enzyme Reverse Transkriptase (RT) und RNase H, Integrase (IN) und HIV-Protease (PR).[26]  HIV-Protease ist erforderlich, um das Vorl\u00e4ufer-Gag-Polyprotein zu spalten, um Strukturproteine \u200b\u200bzu produzieren, RT ist erforderlich, um DNA von der RNA-Matrize zu transkribieren, und IN ist erforderlich, um die doppelstr\u00e4ngige virale DNA in das Wirtsgenom zu integrieren.[24]env (f\u00fcr “H\u00fclle”) kodiert f\u00fcr gp160, das durch eine Wirtsprotease, Furin, im endoplasmatischen Retikulum der Wirtszelle gespalten wird.  Die posttranslationale Verarbeitung erzeugt ein Oberfl\u00e4chenglykoprotein, gp120 oder SU, das an die auf Lymphozyten vorhandenen CD4-Rezeptoren bindet, und gp41 oder TM, das in die Virush\u00fclle eingebettet ist, damit sich das Virus an Zielzellen anlagern und mit diesen fusionieren kann.[24][28]Wesentliche regulatorische Elemente[edit]tat (HIV-Transaktivator) spielt eine wichtige Rolle bei der Regulierung der reversen Transkription von viraler Genom-RNA, der Sicherstellung einer effizienten Synthese viraler mRNAs und der Regulierung der Freisetzung von Virionen aus infizierten Zellen.[26]  Tat wird als Ein-Exon-Tat mit 72 Aminos\u00e4uren sowie als Zwei-Exon-Tat mit 86\u2013101 Aminos\u00e4uren exprimiert und spielt zu Beginn der HIV-Infektion eine wichtige Rolle.  Tat (14-15 kDa) bindet an die gew\u00f6lbte genomische RNA-Stamm-Schleifen-Sekund\u00e4rstruktur nahe der 5′-LTR-Region und bildet das Transaktivierungs-Antwortelement (TAR).[9][26]rev (Regulator der Expression von Virionproteinen): Das Rev-Protein bindet an das virale Genom \u00fcber ein Arginin-reiches RNA-Bindungsmotiv, das auch als NLS (Kernlokalisierungssignale) fungiert, das f\u00fcr den Transport von Rev vom Cytosol zum Zellkern w\u00e4hrend erforderlich ist Virale Replikation.[26]  Rev erkennt eine komplexe Stamm-Schleifen-Struktur der mRNA env befindet sich im Intron-trennenden codierenden Exon von Tat und Rev, bekannt als das HIV-Rev-Antwortelement (RRE).[9][26]  Rev ist wichtig f\u00fcr die Synthese der wichtigsten viralen Proteine \u200b\u200bund daher f\u00fcr die virale Replikation.Zus\u00e4tzliche regulatorische Proteine[edit]vpr (Lentivirus-Protein R): Vpr ist ein Virion-assoziiertes, nukleozytoplasmatisches Shuttling-Regulationsprotein.[26]  Es wird angenommen, dass es eine wichtige Rolle bei der Replikation des Virus spielt, insbesondere beim nuklearen Import des Vorintegrationskomplexes.  Vpr scheint auch zu bewirken, dass seine Wirtszellen ihren Zellzyklus in der G2-Phase anhalten.  Dieser Arrest aktiviert die DNA-Reparaturmaschinerie des Wirts, die die Integration der viralen DNA erm\u00f6glichen kann.[9]HIV-2 und SIV codieren ein zus\u00e4tzliches Vpr-verwandtes Protein namens Vpx, das in Verbindung mit Vpr funktioniert.[26]vif – Vif ist ein hochkonserviertes Phosphoprotein mit 23 kDa, das je nach Zelltyp f\u00fcr die Infektiosit\u00e4t von HIV-1-Virionen wichtig ist.[9]  Es wurde festgestellt, dass HIV-1 Vif ben\u00f6tigt, um infekti\u00f6se Viren in Lymphozyten, Makrophagen und bestimmten menschlichen Zelllinien zu synthetisieren.  Es scheint nicht erforderlich zu sein, dass Vif unter anderem f\u00fcr denselben Prozess in HeLa-Zellen oder COS-Zellen verwendet wird.[26]nef– Nef, negativer Faktor, ist ein N-terminales myristoyliertes membranassoziiertes Phosphoprotein.  Es ist an mehreren Funktionen w\u00e4hrend des Replikationszyklus des Virus beteiligt.  Es wird angenommen, dass es eine wichtige Rolle bei der Zellapoptose spielt und die Virusinfektiosit\u00e4t erh\u00f6ht.[26]vpu (Virusprotein U) – Vpu ist spezifisch f\u00fcr HIV-1.  Es ist ein oligomeres integrales Membranphosphoprotein der Klasse I mit zahlreichen biologischen Funktionen.  Vpu ist am CD4-Abbau beteiligt, an dem der Ubiquitin-Proteasom-Weg beteiligt ist, sowie an der erfolgreichen Freisetzung von Virionen aus infizierten Zellen.[9][26]tev: Dieses Gen ist nur in wenigen HIV-1-Isolaten vorhanden.  Es ist eine Verschmelzung von Teilen der tat, env, und rev Gene und Codes f\u00fcr ein Protein mit einigen der Eigenschaften von tat, aber wenig oder keiner der Eigenschaften von rev.[29]RNA-Sekund\u00e4rstruktur[edit]HIV pol-1 StammschleifeVoraussichtliche Sekund\u00e4rstruktur der HIV-pol-1-StammschleifeKennungenSymbolpolRfamRF01418Andere DatenRNA-TypCis-regPDB-StrukturenPDBeInnerhalb des HIV-RNA-Genoms wurden mehrere konservierte Sekund\u00e4rstrukturelemente identifiziert.  Die 5’UTR-Struktur besteht aus einer Reihe von Stem-Loop-Strukturen, die durch kleine Linker verbunden sind.[10]  Diese Stammschleifen (5 ‘bis 3′) umfassen das Element der Transaktivierungsregion (TAR), das 5′-Polyadenylierungssignal [poly(A)], das PBS, das DIS, das Haupt-SD und die \u03c8-Haarnadelstruktur innerhalb des 5’-Endes des Genoms und das HIV-Rev-Antwortelement (RRE) innerhalb des env-Gens.[10][30][31]  Eine weitere identifizierte RNA-Struktur ist die Gag-Stammschleife 3 (GSL3), von der angenommen wird, dass sie an der Virusverpackung beteiligt ist.[32][33]  Es wurde vorgeschlagen, dass RNA-Sekund\u00e4rstrukturen den HIV-Lebenszyklus durch Ver\u00e4nderung der Funktion von HIV-Protease und reverser Transkriptase beeinflussen, obwohl nicht allen identifizierten Elementen eine Funktion zugewiesen wurde.Es wurde gezeigt, dass eine durch SHAPE-Analyse bestimmte RNA-Sekund\u00e4rstruktur drei Stammschleifen enth\u00e4lt und sich zwischen den Genen der HIV-Protease und der reversen Transkriptase befindet.  Diese cis Es wurde gezeigt, dass regulatorische RNA in der gesamten HIV-Familie konserviert ist und den viralen Lebenszyklus beeinflusst.[34]V3-Schleife[edit]Das dritte variable Schleife oder V3-Schleife ist ein Teil oder eine Region des Human Immunodeficiency Virus.  Das V3-Schleife des H\u00fcllglykoproteins des Virons, gp120, erm\u00f6glicht es ihm, menschliche Immunzellen zu infizieren, indem es abh\u00e4ngig vom HIV-Stamm an einen Cytokinrezeptor auf der menschlichen Zielimmunzelle wie einer CCR5-Zelle oder einer CXCR4-Zelle bindet.[35]Das H\u00fcllglykoprotein (Env) gp 120\/41 ist f\u00fcr den Eintritt von HIV-1 in Zellen essentiell.  Env dient als molekulares Ziel eines Arzneimittels zur Behandlung von Personen mit HIV-1-Infektion und als Immunogenquelle zur Entwicklung eines AIDS-Impfstoffs.  Die Struktur des funktionellen Env-Trimers ist jedoch schwer fassbar geblieben.[36]Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ Barr\u00e9-Sinoussi F., Chermann J. C., Rey F., Nugeyre MT, Chamaret S., Gruest J., Dauguet C., Axler-Blin C., V\u00e9zinet-Brun F., Rouzioux C., Rozenbaum W., Montagnier L. (Mai 1983). “Isolierung eines T-lymphotropen Retrovirus von einem Patienten mit einem Risiko f\u00fcr das erworbene Immunschw\u00e4chesyndrom (AIDS)”. Wissenschaft. 220 (4599): 868\u201371.  Bibcode:1983Sci … 220..868B.  doi:10.1126 \/ science.6189183.  PMID 6189183.^ Gallo RC, Sarin PS, Gelmann EP, Robert-Guroff M., Richardson E., Kalyanaraman VS, Mann D., Sidhu G. D., Stahl RE, Zolla-Pazner S., Leibowitch J., Popovic M. (Mai 1983).  “Isolierung des humanen T-Zell-Leuk\u00e4mie-Virus beim erworbenen Immunschw\u00e4chesyndrom (AIDS)”. Wissenschaft. 220 (4599): 865\u20137.  Bibcode:1983Sci … 220..865G.  doi:10.1126 \/ science.6601823.  PMID 6601823.^ Churi, C.;  Ross, MW (2015). “HIV \/ AIDS”.  In Whelehan, P.;  Bolin, A. (Hrsg.). Die internationale Enzyklop\u00e4die der menschlichen Sexualit\u00e4t.  Wiley.  ISBN 9781405190060.  OCLC 949701914.^ Zentren f\u00fcr die Kontrolle von Krankheiten (Juni 1981).  “Pneumocystis Pneumonie – Los Angeles”. MMWR.  Wochenbericht \u00fcber Morbidit\u00e4t und Mortalit\u00e4t. 30 (21): 250\u20132.  PMID 6265753.^ Centers for Disease Control (CDC) (Juli 1981). “Kaposi-Sarkom und Pneumocystis-Pneumonie bei homosexuellen M\u00e4nnern – New York City und Kalifornien” (PDF). MMWR.  Wochenbericht \u00fcber Morbidit\u00e4t und Mortalit\u00e4t. 30 (25): 305\u20138.  PMID 6789108.  Archiviert vom Original am 22. Oktober 2012.  Abgerufen 15. September 2017.CS1-Wartung: nicht passende URL (Link)^ Watts JM, Dang KK, Gorelick RJ, Leonard CW, Bess JW, Swanstrom R, Burch CL, Weeks KM (August 2009). “Architektur und Sekund\u00e4rstruktur eines gesamten HIV-1-RNA-Genoms”. Natur. 460 (7256): 711\u20136.  Bibcode:2009Natur.460..711W.  doi:10.1038 \/ nature08237.  PMC 2724670.  PMID 1966-1910.^ ein b Li G, De Clercq E (September 2016). “HIV-genomweite Proteinassoziationen: Ein R\u00fcckblick auf 30 Jahre Forschung”. Mikrobiologie und Molekularbiologie Bewertungen. 80 (3): 679\u2013731.  doi:10.1128 \/ MMBR.00065-15.  PMC 4981665.  PMID 27357278.^ Singleton, P.;  Sainsbury, D., Hrsg.  (2006). “HIV”. W\u00f6rterbuch der Mikrobiologie und Molekularbiologie (3. Aufl.).  Hoboken, NJ: Wiley.  ISBN 9780470035450.  OCLC 71223221.^ ein b c d e f G Montagnier L (1999).  “Human Immunodeficiency Viruses (Retroviridae)”. Enzyklop\u00e4die der Virologie (2. Aufl.).  S. 763\u2013774.^ ein b c Lu K, Heng X, Summers MF (Juli 2011). “Strukturelle Determinanten und Mechanismus der HIV-1-Genomverpackung”. Journal of Molecular Biology. 410 (4): 609\u201333.  doi:10.1016 \/ j.jmb.2011.04.029.  PMC 3139105.  PMID 21762803.^ Wain-Hobson S., Sonigo P., Danos O., Cole S., Alizon M. (Januar 1985).  “Nukleotidsequenz des AIDS-Virus, LAV”. Zelle. 40 (1): 9\u201317.  doi:10.1016 \/ 0092-8674 (85) 90303-4.  PMID 2981635.^ Ratner L., Haseltine W., Patarca R., Livak K. J., Starcich B., Josephs SF, Doran ER, Rafalski JA, Whitehorn E. A., Baumeister K. (1985).  “Komplette Nukleotidsequenz des AIDS-Virus, HTLV-III”. Natur. 313 (6000): 277\u201384.  Bibcode:1985Natur.313..277R.  doi:10.1038 \/ 313277a0.  PMID 2578615.^ ein b Castelli JC, Levy A (2002).  “HIV (Human Immunodeficiency Virus)”. Enzyklop\u00e4die des Krebses. 2 (2. Aufl.).  p.  407\u2013415.^ Nationales Institut f\u00fcr Gesundheit (17. Juni 1998). “Die Kristallstruktur des wichtigsten HIV-Proteins enth\u00fcllt neue Pr\u00e4ventions- und Behandlungsziele.” (Pressemitteilung).  Archiviert von das Original am 19. Februar 2006.  Abgerufen 14. September 2006.^ Behrens AJ, Vasiljevic S., Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA, Struwe WB, Cupo A., Kumar A., \u200b\u200bZitzmann N., Seabright GE, Kramer HB, Spencer DI, Royle L., Lee JH, Klasse PJ, Burton DR Wilson IA, Ward AB, Sanders RW, Moore JP, Doores KJ, Crispin M (M\u00e4rz 2016). “Zusammensetzung und antigene Wirkungen einzelner Glykanstellen eines trimeren HIV-1-H\u00fcllglykoproteins”. Zellenberichte. 14 (11): 2695\u2013706.  doi:10.1016 \/ j.celrep.2016.02.058.  PMC 4805854.  PMID 26972002.^ Pritchard LK, Spencer DI, Royle L., Bonomelli C., Seabright GE, Behrens AJ, Kulp DW, Menis S., Krumm SA, Dunlop DC, Crispin DJ, Bowden TA, Scanlan CN, Ward AB, Schief WR, Doores KJ, Crispin M. (Juni 2015). “Glycan-Clustering stabilisiert das Mannose-Pflaster von HIV-1 und bewahrt die Anf\u00e4lligkeit f\u00fcr weitgehend neutralisierende Antik\u00f6rper.”. Naturkommunikation. 6: 7479. Bibcode:2015NatCo … 6.7479P.  doi:10.1038 \/ ncomms8479.  PMC 4500839.  PMID 26105115.^ Pritchard LK, Harvey DJ, Bonomelli C, Crispin M, Doores KJ (September 2015). “Zell- und Protein-gerichtete Glykosylierung der nativ gespaltenen HIV-1-H\u00fclle”. Zeitschrift f\u00fcr Virologie. 89 (17): 8932\u201344.  doi:10.1128 \/ JVI.01190-15.  PMC 4524065.  PMID 26085151.^ Crispin M, Doores KJ (April 2015). “Targeting von vom Wirt stammenden Glykanen auf umh\u00fcllte Viren f\u00fcr das Impfstoffdesign auf Antik\u00f6rperbasis”. Aktuelle Meinung in der Virologie.  Virale Pathogenese \u2022 Vorbeugende und therapeutische Impfstoffe. 11: 63\u20139.  doi:10.1016 \/ j.coviro.2015.02.002.  PMC 4827424.  PMID 25747313.^ Julien JP, Cupo A, Sok D, Stanfield RL, Lyumkis D, Deller MC, Klasse PJ, Burton DR, Sanders RW, Moore JP, Ward AB, Wilson IA (Dezember 2013). Kristallstruktur eines l\u00f6slichen gespaltenen HIV-1-H\u00fcllentrimers. Wissenschaft. 342 (6165): 1477\u201383.  Bibcode:2013Sci … 342.1477J.  doi:10.1126 \/ science.1245625.  PMC 3886632.  PMID 24179159.^ Lyumkis D., Julien JP, de Val N., Cupo A., Potter CS, Klasse PJ, Burton DR, Sanders RW, Moore JP, Carragher B., Wilson IA, Ward AB (Dezember 2013). Kryo-EM-Struktur eines vollst\u00e4ndig glykosylierten l\u00f6slichen gespaltenen HIV-1-H\u00fcllentrimers. Wissenschaft. 342 (6165): 1484\u201390.  Bibcode:2013Sci … 342.1484L.  doi:10.1126 \/ science.1245627.  PMC 3954647.  PMID 24179160.^ Sanders RW, Derking R, Cupo A, Julien JP, Yasmeen A, de Val N, Kim HJ, Blattner C, de la Pe\u00f1a AT, Korzun J, Golabek M, de Los Reyes K, Ketas TJ, van Gils MJ, King CR Wilson IA, Ward AB, Klasse PJ, Moore JP (September 2013). “Ein gespaltenes, l\u00f6sliches HIV-1-Env-Trimer der n\u00e4chsten Generation, BG505 SOSIP.664 gp140, exprimiert mehrere Epitope f\u00fcr weitgehend neutralisierende, aber nicht neutralisierende Antik\u00f6rper.”. PLOS-Krankheitserreger. 9 (9): e1003618.  doi:10.1371 \/ journal.ppat.1003618.  PMC 3777863.  PMID 24068931.^ Pritchard LK, Vasiljevic S., Ozorowski G., Seabright GE, Cupo A., Ringe R., Kim HJ, Sanders RW, Doores KJ, Burton DR, Wilson IA, Ward AB, Moore JP, Crispin M. (Juni 2015). “Strukturelle Einschr\u00e4nkungen bestimmen die Glykosylierung von HIV-1-H\u00fcllkurven-Trimeren”. Zellenberichte. 11 (10): 1604\u201313.  doi:10.1016 \/ j.celrep.2015.05.017.  PMC 4555872.  PMID 26051934.^ de Taeye SW, Ozorowski G., Torrents de la Pe\u00f1a A., Guttman M., Julien JP, van den Kerkhof TL, Burger JA, Pritchard LK, Pugach P., Yasmeen A., Crampton J., Hu J., Bontjer I., Torres J. L., Arendt H. DeStefano J., Koff WC, Schuitemaker H., Eggink D., Berkhout B., Dean H., LaBranche C., Crotty S., Crispin M., Montefiori DC, Klasse PJ, Lee K. K., Moore JP, Wilson IA, Ward AB, Sanders RW (Dezember) 2015). “Immunogenit\u00e4t von stabilisierten HIV-1-H\u00fcllkurven-Trimeren mit reduzierter Exposition von nicht neutralisierenden Epitopen”. Zelle. 163 (7): 1702\u201315.  doi:10.1016 \/ j.cell.2015.11.056.  PMC 4732737.  PMID 26687358.^ ein b c Mushahwar IK (2007).  “Human Immunodeficiency Viruses: Molekulare Virologie, Pathogenese, Diagnose und Behandlung”. Perspektiven in der medizinischen Virologie. 13: 75\u201387.  doi:10.1016 \/ S0168-7069 (06) 13005-0.  ISBN 9780444520739.^ Li G, Piampongsant S., Faria NR, Voet A., Pineda-Pe\u00f1a AC, Khouri R., Lemey P., Vandamme AM, Theys K. (Februar 2015). “Eine integrierte Karte der genomweiten Variation von HIV aus Bev\u00f6lkerungssicht”. Retrovirologie. 12 (1): 18. doi:10.1186 \/ s12977-015-0148-6.  PMC 4358901.  PMID 25808207.^ ein b c d e f G h ich j k l m Votteler J, Schubert U (2008).  “Human Immunodeficiency Viruses: Molecular Biology”. Enzyklop\u00e4die der Virologie (3. Aufl.).  S. 517\u2013525.^ ein b Feinberg Mark B., Greene Warner C. (1992).  “Molekulare Einblicke in die Pathogenese des humanen Immundefizienzvirus Typ1”. Aktuelle Meinung in der Immunologie. 4 (4): 466\u2013474.  doi:10.1016 \/ s0952-7915 (06) 80041-5.  PMID 1356348.^ ein b K\u00f6nig Steven R (1994).  “HIV: Virologie und Krankheitsmechanismen”. Annalen der Notfallmedizin. 24 (3): 443\u2013449.  doi:10.1016 \/ s0196-0644 (94) 70181-4.  PMID 7915889.^ Benko DM, Schwartz S., Pavlakis GN, Felber BK (Juni 1990). “Ein neuartiges Protein des humanen Immundefizienzvirus Typ 1, tev, teilt Sequenzen mit tat-, env- und rev-Proteinen.”. Zeitschrift f\u00fcr Virologie. 64 (6): 2505\u201318.  doi:10.1128 \/ JVI.64.6.2505-2518.1990.  PMC 249426.  PMID 2186172.^ Berkhout B (Januar 1992). “Strukturmerkmale in der TAR-RNA von humanen und Affen-Immundefizienzviren: eine phylogenetische Analyse”. Nukleins\u00e4ureforschung. 20 (1): 27\u201331.  doi:10.1093 \/ nar \/ 20.1.27.  PMC 310321.  PMID 1738599.^ Paillart JC, Skripkin E., Ehresmann B., Ehresmann C., Marquet R. (Februar 2002). In-vitro-Nachweis f\u00fcr einen Pseudoknoten mit gro\u00dfer Reichweite in den 5′-untranslatierten und Matrix-kodierenden Regionen der genomischen HIV-1-RNA. Das Journal of Biological Chemistry. 277 (8): 5995\u20136004.  doi:10.1074 \/ jbc.M108972200.  PMID 11744696.^ Damgaard CK, Andersen ES, Knudsen B., Gorodkin J., Kjems J. (Februar 2004).  “RNA-Wechselwirkungen in der 5′-Region des HIV-1-Genoms”. Journal of Molecular Biology. 336 (2): 369\u201379.  doi:10.1016 \/ j.jmb.2003.12.010.  PMID 14757051.^ Rong L., Russell RS, Hu J., Laughrea M., Wainberg MA, Liang C. (September 2003).  Die Deletion von Stammschleife 3 wird durch Mutationen an der zweiten Stelle innerhalb des Gag-Proteins des humanen Immundefizienzvirus Typ 1 kompensiert. Virologie. 314 (1): 221\u20138.  doi:10.1016 \/ S0042-6822 (03) 00405-7.  PMID 14517075.^ Wang Q, Barr I, Guo F, Lee C (Dezember 2008). “Nachweis einer neuen RNA-Sekund\u00e4rstruktur in der kodierenden Region des HIV-1-pol-Gens”. RNA. 14 (12): 2478\u201388.  doi:10.1261 \/ rna.1252608.  PMC 2590956.  PMID 18974280.^ Die Wechselwirkungen der gp120 V3-Schleife verschiedener HIV-1-St\u00e4mme mit dem potenten humanen monoklonalen Anti-HIV-Antik\u00f6rper 447-52D. Weizmann Institute of Science: Institut f\u00fcr Strukturbiologie.  Archiviert von das Original am 18.07.2007.  Abgerufen 2017-04-18.^ Takeda S., Takizawa M., Miyauchi K., Urano E., Fujino M., Murakami T., Murakami T., Komano J. (Juni 2016).  “Konformationseigenschaften der dritten variablen Schleife von HIV-1AD8-H\u00fcllglykoprotein unter ligandierten Bedingungen”. Biochemische und biophysikalische Forschungskommunikation. 475 (1): 113\u20138.  doi:10.1016 \/ j.bbrc.2016.05.051.  PMID 27178216.Externe Links[edit]"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki13\/2020\/12\/12\/struktur-und-genom-von-hiv\/#breadcrumbitem","name":"Struktur und Genom von HIV"}}]}]