[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/11\/27\/lipolyse-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/11\/27\/lipolyse-wikipedia\/","headline":"Lipolyse – Wikipedia","name":"Lipolyse – Wikipedia","description":"before-content-x4 Beispiel eines Triacylglycerins Lipolyse ist der Stoffwechselweg, \u00fcber den Lipidtriglyceride zu einem Glycerin und drei Fetts\u00e4uren hydrolysiert werden. 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Es wird verwendet, um gespeicherte Energie w\u00e4hrend des Fastens oder Trainings zu mobilisieren und kommt normalerweise in Fettadipozyten vor.  Die Lipolyse wird durch verschiedene Hormone induziert, einschlie\u00dflich Glucagon,[1]Adrenalin, Noradrenalin, Wachstumshormon, atriales natriuretisches Peptid, natriuretisches Peptid des Gehirns und Cortisol.[2]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsMechanismen[edit]Verordnung[edit]In Blut[edit]Lipogenese[edit]Medizinische Verfahren[edit]Verweise[edit]Externe Links[edit]Mechanismen[edit]         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Beispiel eines Diacylglycerins  Beispiel eines MonoacylglycerinsIm K\u00f6rper werden Fettspeicher als Fettgewebe bezeichnet.  In diesen Bereichen werden intrazellul\u00e4re Triglyceride in zytoplasmatischen Lipidtr\u00f6pfchen gespeichert.  Wenn Lipasen phosphoryliert werden, k\u00f6nnen sie auf Lipidtr\u00f6pfchen zugreifen und durch mehrere Hydrolyseschritte Triglyceride in Fetts\u00e4uren und Glycerin zerlegen.  Jeder Hydrolyseschritt f\u00fchrt zur Entfernung einer Fetts\u00e4ure.  Der erste Schritt und der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Lipolyse werden durch Fetttriglyceridlipase (ATGL) durchgef\u00fchrt.  Dieses Enzym katalysiert die Hydrolyse von Triacylglycerin zu Diacylglycerin.  Anschlie\u00dfend katalysiert hormonsensitive Lipase (HSL) die Hydrolyse von Diacylglycerin zu Monoacylglycerin und Monoacylglycerinlipase (MGL) katalysiert die Hydrolyse von Monoacylglycerin zu Glycerin.[3]Perilipin 1A ist ein Schl\u00fcsselproteinregulator der Lipolyse im Fettgewebe.  Wenn dieses Lipidtr\u00f6pfchen-assoziierte Protein deaktiviert ist, verhindert es die Wechselwirkung von Lipasen mit Triglyceriden im Lipidtr\u00f6pfchen und erfasst den ATGL-Co-Aktivator, vergleichende Genidentifikation 58 (CGI-58) (auch bekannt als ABHD5).  Wenn Perilipin 1A durch PKA phosphoryliert wird, setzt es CGI-58 frei und beschleunigt das Andocken von phosphorylierten Lipasen an das Lipidtr\u00f6pfchen.[4]  CGI-58 kann durch PKA weiter phosphoryliert werden, um seine Ausbreitung im Zytoplasma zu unterst\u00fctzen.  Im Zytoplasma kann CGI-58 ATGL co-aktivieren.[5]  Die ATGL-Aktivit\u00e4t wird auch durch den negativen Regulator der Lipolyse, das G0 \/ G1-Schaltergen 2 (G0S2), beeinflusst.  Bei Expression wirkt G0S2 als kompetitiver Inhibitor bei der Bindung von CGI-58.[6]  Das fettspezifische Protein 27 (FSP-27) (auch bekannt als CIDEC) ist auch ein negativer Regulator der Lipolyse.  Die FSP-27-Expression korreliert negativ mit den ATGL-mRNA-Spiegeln.[7]Verordnung[edit]         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Darstellung der Aktivierung der Lipolyse in einem Adipozyten.  Durch hohen Adrenalinspiegel und niedrigen Insulinspiegel im Blut induziert, bindet Adrenalin an beta-adrenerge Rezeptoren auf der Zellmembran des Adipozyten, wodurch cAMP in der Zelle erzeugt wird. Das cAMP aktiviert Proteinkinasen, die phosphorylieren und somit hormonsensitive Lipasen im Adipozyten aktivieren. Diese Lipasen spalten freie Fetts\u00e4uren von ihrer Bindung an Glycerin im Lipidtr\u00f6pfchen des Adipozyten ab. Die freien Fetts\u00e4uren und das Glycerin werden dann ins Blut freigesetzt.  Die Aktivit\u00e4t der hormonsensitiven Lipase wird durch die zirkulierenden Hormone Insulin, Glucagon, Noradrenalin und Adrenalin reguliert.Die Lipolyse kann durch die Bindung und Aktivierung von Proteinkinase A (PKA) durch cAMP reguliert werden.  PKA kann Lipasen, Perilipin 1A und CGI-58 phosphorylieren, um die Lipolyserate zu erh\u00f6hen.  Katecholamine binden an 7TM-Rezeptoren (G-Protein-gekoppelte Rezeptoren) auf der Adipozyten-Zellmembran, die die Adenylatcyclase aktivieren.  Dies f\u00fchrt zu einer erh\u00f6hten Produktion von cAMP, das PKA aktiviert und zu einer erh\u00f6hten Lipolyserate f\u00fchrt.  Trotz der lipolytischen Aktivit\u00e4t von Glucagon (die auch PKA stimuliert) in vitro ist die Rolle von Glucagon bei der Lipolyse in vivo umstritten.[8]Insulin reguliert diesen Anstieg der Lipolyse entgegen, wenn es an Insulinrezeptoren auf der Adipozytenzellmembran bindet.  Insulinrezeptoren aktivieren insulin\u00e4hnliche Rezeptorsubstrate.  Diese Substrate aktivieren Phosphoinositid-3-Kinasen (PI-3K), die dann die Proteinkinase B (PKB) (auch bekannt als Akt) phosphorylieren.  PKB phosphoryliert anschlie\u00dfend Phosphodiesterase 3B (PD3B), die dann das durch Adenylatcyclase produzierte cAMP in 5’AMP umwandelt.  Die resultierende Insulin-induzierte Verringerung der cAMP-Spiegel verringert die Lipolyserate.[9]Insulin wirkt auch im Gehirn beim mediobasalen Hypothalamus.  Dort unterdr\u00fcckt es die Lipolyse und verringert den sympathischen Nervenabfluss in den Fettteil der Hirnsubstanz.[10]  Die Regulation dieses Prozesses beinhaltet Wechselwirkungen zwischen Insulinrezeptoren und Gangliosiden, die in der neuronalen Zellmembran vorhanden sind.[11]In Blut[edit]Triglyceride werden durch Lipoproteine \u200b\u200bwie Very-Low-Density-Lipoproteine \u200b\u200b(VLDL) durch das Blut zu geeigneten Geweben (Fett, Muskel usw.) transportiert.  Auf dem VLDL vorhandene Triglyceride werden durch die zellul\u00e4ren Lipasen des Zielgewebes einer Lipolyse unterzogen, wodurch Glycerin und freie Fetts\u00e4uren erhalten werden.  Freie Fetts\u00e4uren, die ins Blut freigesetzt werden, stehen dann zur zellul\u00e4ren Aufnahme zur Verf\u00fcgung.[12][self-published source?]    Freie Fetts\u00e4uren, die nicht sofort von den Zellen aufgenommen werden, k\u00f6nnen an Albumin binden, um sie in umliegende Gewebe zu transportieren, die Energie ben\u00f6tigen.  Serumalbumin ist der Haupttr\u00e4ger freier Fetts\u00e4uren im Blut.[13]Das Glycerin gelangt ebenfalls in den Blutkreislauf und wird von der Leber oder Niere absorbiert, wo es vom Enzym Glycerinkinase in Glycerin-3-phosphat umgewandelt wird.  Hepatisches Glycerin-3-phosphat wird haupts\u00e4chlich in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und dann in Glycerinaldehyd-3-phosphat (GA3P) umgewandelt, um sich wieder dem Glykolyse- und Glukoneogenese-Weg anzuschlie\u00dfen.Lipogenese[edit]W\u00e4hrend die Lipolyse eine Triglyceridhydrolyse ist (der Prozess, durch den Triglyceride abgebaut werden), ist die Veresterung der Prozess, durch den Triglyceride gebildet werden.  Veresterung und Lipolyse sind im Wesentlichen Umkehrungen voneinander.[14]Medizinische Verfahren[edit]Die physikalische Lipolyse beinhaltet die Zerst\u00f6rung von Fettzellen, die die Fetttr\u00f6pfchen enthalten, und kann als Teil kosmetischer K\u00f6rperformungsverfahren verwendet werden.  Derzeit gibt es in der \u00e4sthetischen Medizin vier nicht-invasive K\u00f6rperkonturierungstechniken zur Reduzierung von lokalisiertem subkutanem Fettgewebe zus\u00e4tzlich zur standardm\u00e4\u00dfigen minimalinvasiven Fettabsaugung: Low-Level-Lasertherapie (LLLT), Kryolipolyse, Radiofrequenz (RF) und hochintensive Fokussierung Ultraschall (HIFU).[15][16].  Sie sind jedoch weniger wirksam mit k\u00fcrzeren dauerhaften Vorteilen und k\u00f6nnen im Vergleich zur herk\u00f6mmlichen chirurgischen Fettabsaugung oder Lipektomie erheblich geringere Fettmengen entfernen.  Zuk\u00fcnftige Arzneimittelentwicklungen k\u00f6nnen jedoch m\u00f6glicherweise mit kleineren Verfahren kombiniert werden, um das Endergebnis zu verbessern.Verweise[edit]^ Duncan, Robin E.;  Ahmadian, Maryam;  Jaworski, Kathy;  Sarkadi-Nagy, Eszter;  Sul, Hei Sook (August 2007). “Regulation der Lipolyse in Adipozyten”. Jahresr\u00fcckblick auf die Ern\u00e4hrung. 27 (1): 79\u2013101.  doi:10.1146 \/ annurev.nutr.27.061406.093734.  PMC 2885771.  PMID 17313320.^ Nielsen, TS;  Jessen, N;  J\u00f8rgensen, JO;  M\u00f8ller, N;  Lund, S (Juni 2014). “Pr\u00e4paration der Fettgewebelipolyse: molekulare Regulation und Auswirkungen auf Stoffwechselerkrankungen”. Journal of Molecular Endocrinology. 52 (3): R199\u2013222.  doi:10.1530 \/ JME-13-0277.  PMID 24577718.^ Fr\u00fchbeck, G;  M\u00e9ndez-Gim\u00e9nez, L;  Fern\u00e1ndez-Formoso, JA;  Fern\u00e1ndez, S;  Rodr\u00edguez, A (Juni 2014). “Regulation der Adipozytenlipolyse”. Ern\u00e4hrungsforschung Bewertungen. 27 (1): 63\u201393.  doi:10.1017 \/ S095442241400002X.  PMID 24872083.^ Itabe, H;  Yamaguchi, T;  Nimura, S;  Sasabe, N (28. April 2017). “Perilipine: eine Vielfalt von intrazellul\u00e4ren Lipidtr\u00f6pfchenproteinen”. Lipide in Gesundheit und Krankheit. 16 (1): 83. doi:10.1186 \/ s12944-017-0473-y.  PMC 5410086.  PMID 28454542.^ Sahu-Osen, A;  Montero-Moran, G;  Schittmayer, M;  Fritz, K;  Dinh, A;  Chang, YF;  McMahon, D;  Boeszoermenyi, A;  Cornaciu, ich;  Russell, D;  Oberer, M;  Carman, GM;  Birner-Gruenberger, R;  Brasaemle, DL (Januar 2015). CGI-58 \/ ABHD5 wird auf Ser239 durch Proteinkinase A phosphoryliert: Kontrolle der subzellul\u00e4ren Lokalisation. Journal of Lipid Research. 56 (1): 109\u201321.  doi:10.1194 \/ jlr.M055004.  PMC 4274058.  PMID 25421061.^ Cornaciu, ich;  Boeszoermenyi, A;  Lindermuth, H;  Nagy, HM;  Cerk, IK;  Ebner, C;  Salzburger, B;  Gruber, A;  Schweiger, M;  Zechner, R;  Lass, A;  Zimmermann, R;  Oberer, M (2011). “Die minimale Dom\u00e4ne der Fetttriglyceridlipase (ATGL) reicht bis Leucin 254 und kann durch CGI-58 bzw. G0S2 aktiviert und inhibiert werden.”. PLUS EINS. 6 (10): e26349.  Bibcode:2011PLoSO … 626349C.  doi:10.1371 \/ journal.pone.0026349.  PMC 3198459.  PMID 22039468.^ Singh, M;  Kaur, R;  Lee, MJ;  Pickering, RT;  Sharma, VM;  Puri, V;  Kandror, KV (23. Mai 2014). Das fettspezifische Protein 27 hemmt die Lipolyse, indem es die hemmende Wirkung des Transkriptionsfaktors Egr1 auf die Transkription der Fetttriglyceridlipase erleichtert.. Das Journal of Biological Chemistry. 289 (21): 14481\u20137.  doi:10.1074 \/ jbc.C114.563080.  PMC 4031504.  PMID 24742676.^ Schmitz, Ole;  Christiansen, Jens Sandahl;  Jensen, Michael D.;  M\u00f8ller, Niels;  Gravholt, Claus H\u00f8jbjerg (1. Mai 2001). “Physiologische Glucagonspiegel beeinflussen die Lipolyse im abdominalen Fettgewebe nicht, wie durch Mikrodialyse festgestellt”. Das Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism. 86 (5): 2085\u20132089.  doi:10.1210 \/ jcem.86.5.7460.  ISSN 0021-972X.  PMID 11344211.^ Jocken, JW;  Blaak, EE (23. Mai 2008).  “Katecholamin-induzierte Lipolyse in Fettgewebe und Skelettmuskel bei Fettleibigkeit”. Physiologie & Verhalten. 94 (2): 219\u201330.  doi:10.1016 \/ j.physbeh.2008.01.002.  PMID 18262211.  S2CID 28173901.^ Scherer T.;  O’Hare J.;  Diggs-Andrews K.;  Schweizer M.;  \u00dcberpr\u00fcfen Sie B.;  Lindner C.;  et al.  (1. Februar 2011). “Gehirninsulin kontrolliert Fettgewebe-Lipolyse und Lipogenese”. Zellstoffwechsel. 13 (2): 183\u2013194.  doi:10.1016 \/ j.cmet.2011.01.008.  PMC 3061443.  PMID 21284985.^ Herzer, Silke;  Meldner, Sascha;  Gr\u00f6ne, Hermann-Josef;  Nordstr\u00f6m, Bratsche (1. Oktober 2015). “Fasteninduzierte Lipolyse und hypothalamisches Insulinsignal werden durch neuronale Glucosylceramidsynthase reguliert” (PDF). Diabetes. 64 (10): 3363\u20133376.  doi:10.2337 \/ db14-1726.  ISSN 0012-1797.  PMID 26038579.^ K\u00f6nig Michael W. “Oxidation von Fetts\u00e4uren”.  Archiviert von das Original am 14. Januar 2016.  Abgerufen 9. April 2012.[self-published source]^ Tom Brody, Ern\u00e4hrungsbiochemie, (Academic Press, 2. Auflage 1999), 215-216. ISBN 0121348369^ Baldwin, Kenneth David Sutherland;  Brooks, George H.;  Fahey, Thomas D. (2005). Bewegungsphysiologie: Bioenergetik des Menschen und ihre Anwendungen.  New York: McGraw-Hill.  ISBN 978-0-07-255642-1.[page\u00a0needed]^ Kennedy, J.;  Verne, S.;  Griffith, R.;  Falto-Aizpurua, L.;  Nouri, K. (2015).  “Nicht-invasive subkutane Fettreduktion: Eine \u00dcberpr\u00fcfung”. Zeitschrift der Europ\u00e4ischen Akademie f\u00fcr Dermatologie und Venerologie. 29 (9): 1679\u201388.  doi:10.1111 \/ jdv.12994.  PMID 25664493.  S2CID 40858507.^ Mulholland, R. Stephen;  Paul, Malcolm D.;  Chalfoun, Charbel (2011).  “Nichtinvasive K\u00f6rperkonturierung mit Hochfrequenz, Ultraschall, Kryolipolyse und Low-Level-Lasertherapie”. Kliniken f\u00fcr Plastische Chirurgie. 38 (3): 503\u201320, vii – iii.  doi:10.1016 \/ j.cps.2011.05.002.  PMID 21824546.Externe Links[edit]     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/11\/27\/lipolyse-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Lipolyse – Wikipedia"}}]}]