[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/12\/23\/amphiregulin-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/12\/23\/amphiregulin-wikipedia\/","headline":"Amphiregulin – Wikipedia","name":"Amphiregulin – Wikipedia","description":"before-content-x4 Amphiregulin, auch bekannt als AREGist ein Protein, das als Transmembranglykoprotein mit 252 Aminos\u00e4uren synthetisiert ist und von der kodiert","datePublished":"2020-12-23","dateModified":"2020-12-23","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Special:CentralAutoLogin\/start?type=1x1","url":"https:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Special:CentralAutoLogin\/start?type=1x1","height":"1","width":"1"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/12\/23\/amphiregulin-wikipedia\/","wordCount":11879,"articleBody":" (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Amphiregulin, auch bekannt als AREGist ein Protein, das als Transmembranglykoprotein mit 252 Aminos\u00e4uren synthetisiert ist und von der kodiert wird AREG Gen.[5][6][7] beim Menschen.[8] (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsFunktion[edit]Biologische Rolle[edit]Klinische Bedeutung[edit]Schuppenflechte[edit]Krebs[edit]Rheumatoide Arthritis[edit]Entz\u00fcndung[edit]Verweise[edit]Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Externe Links[edit]Funktion[edit]Das von diesem Gen kodierte Protein geh\u00f6rt zur Familie der epidermalen Wachstumsfaktoren (EGF).[5]Es ist ein kritischer autokriner Wachstumsfaktor sowie ein Mitogen f\u00fcr Astrozyten, Schwann-Zellen und Fibroblasten. Es ist ein Ligand f\u00fcr den epidermalen Wachstumsfaktor (EGF) und steht in Beziehung zum transformierenden Wachstumsfaktor Alpha (TGF-Alpha). Dieses Protein interagiert mit dem epidermalen Wachstumsfaktorrezeptor (EGFR), um das Wachstum normaler Epithelzellen zu f\u00f6rdern. (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Biologische Rolle[edit]AREG ist ein kritischer Faktor f\u00fcr die \u00d6strogenwirkung und die duktale Entwicklung der Brustdr\u00fcsen.[9][10][11][12][13] Es wurde festgestellt, dass Amphiregulin f\u00fcr die Entwicklung des Brustganges essentiell ist, was durch das Fehlen eines Duktuswachstums bei Amphiregulin-Knockout-M\u00e4usen belegt wird.[12] Dies \u00e4hnelt den Ph\u00e4notypen von EGFR- und ER\u03b1-Knockout-M\u00e4usen, die auch kein duktales Wachstum zeigen.[12] Amphiregulin wird in vielen K\u00f6rperteilen wie Eierst\u00f6cken, Plazenta, Bauchspeicheldr\u00fcse, Br\u00fcsten, Lungen und Milz exprimiert. Die Expression von Amphiregulin kann durch TGF- & agr;, TNF- & agr;, Interleukin 1 und Prostaglandine induziert werden.[14][15]Klinische Bedeutung[edit]Schuppenflechte[edit]Mutationen in diesem kodierten Protein sind mit einem Psoriasis-\u00e4hnlichen Hautph\u00e4notyp verbunden.[16][5] H\u00f6here zirkulierende Amphiregulinspiegel sind mit einer AGVHD-Progression verbunden.[17][18][19]Krebs[edit]Die \u00dcberexpression von Amphiregulin ist mit Krebs der Brust, Prostata, des Dickdarms, der Bauchspeicheldr\u00fcse, der Lunge, der Milz und der Blase verbunden.[20][21][22]Rheumatoide Arthritis[edit]Es scheint, dass die Expression von AREG mit der Proliferation von Fibroblasten und der Produktion von proinflammatorischen Zytokinen Interleukin 8 und vaskul\u00e4rem endothelialem Wachstumsfaktor (VEGF) verbunden ist.[23] (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Entz\u00fcndung[edit]Amphiregulin ist Teil der zellul\u00e4ren Reaktion Typ 2.[24] Es wurde gefunden, dass die Zellquelle von Amphiregulin angeborene lymphoide Zellen 2 (ILC2) sind, die von Interleukin 33 abh\u00e4ngig sind. ILC2 exprimierte Amphiregulin nach Gewebesch\u00e4digung des Darms und Aktivierung durch IL-33. Dar\u00fcber hinaus verringerte endogenes AREG mit IL-33 die Darmentz\u00fcndung bei M\u00e4usen mit normaler Anzahl von T-Lymphozyten und bei defizienten M\u00e4usen.[25]Verweise[edit]^ ein b c GRCh38: Ensembl-Version 89: ENSG00000109321 – Ensembl, Mai 2017^ ein b c GRCm38: Ensembl-Version 89: ENSMUSG00000029378 – Ensembl, Mai 2017^ “Human PubMed Referenz:”. Nationales Zentrum f\u00fcr biotechnologische Informationen, US National Library of Medicine.^ “Maus PubMed Referenz:”. Nationales Zentrum f\u00fcr biotechnologische Informationen, US National Library of Medicine.^ ein b c “Entrez-Gen: AREG-Amphiregulin (vom Schwannom abgeleiteter Wachstumsfaktor)”.^ Shoyab M, Pfl\u00fcger GD, McDonald VL, Bradley JG, Todaro GJ (Februar 1989). “Struktur und Funktion von menschlichem Amphiregulin: ein Mitglied der Familie der epidermalen Wachstumsfaktoren”. Wissenschaft. 243 (4894 Pt 1): 1074\u20136. 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PMID 26243875.Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Culouscou JM, Remacle-Bonnet M, Carlton GW, Plowman GD, Shoyab M (1993). “Der von Kolorektumzellen abgeleitete Wachstumsfaktor (CRDGF) ist homolog zu Amphiregulin, einem Mitglied der Familie der epidermalen Wachstumsfaktoren.” Wachstumsfaktoren. 7 (3): 195\u2013205. doi:10.3109 \/ 08977199209046924. PMID 1333777.Cook PW, Mattox PA, Keeble WW, Pittelkow MR, Plowman GD, Shoyab M, et al. (Mai 1991). “Ein Heparinsulfat-regulierter autokriner menschlicher Keratinozytenfaktor ist \u00e4hnlich oder identisch mit Amphiregulin.”. Molekular- und Zellbiologie. 11 (5): 2547\u201357. doi:10.1128 \/ MCB.11.5.2547. PMC 360024. PMID 2017164.Kimura H., Fischer WH, Schubert D. (November 1990). “Struktur, Expression und Funktion eines von Schwannomen abgeleiteten Wachstumsfaktors”. Natur. 348 (6298): 257\u201360. Bibcode:1990Natur.348..257K. doi:10.1038 \/ 348257a0. PMID 2234093. 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PMID 12356750.Externe Links[edit]AngiopoietinCNTFEGF (ErbB)FGFFGFR1FGFR2Agonisten: ErsoferminFGF (1, 2 (bFGF), 3, 4, 5, 6, 7 (KGF), 8, 9, 10 (KGF2), 17, 18, 22)PaliferminRepiferminSelpercatinibSpriferminTraferminFGFR3FGFR4UnsortiertHGF (c-Met)IGFLNGF (S. 75NTR)PDGFRET (GFL)SCF (c-Kit)TGF\u03b2TrkTrkANegative allosterische Modulatoren: VM-902ATrkBAgonisten: 3,7-DHF3,7,8,2′-THF4′-DMA-7,8-DHF7,3′-DHF7,8-DHF7,8,2′-THF7,8,3′-THFAmitriptylinBDNFBNN-20DesoxygeduninDeprenylDiosmetinDMAQ-B1HIOCLM22A-4N-AcetylserotoninNT-3NT-4Norwogonin (5,7,8-THF)R7R13TDP6TrkCVEGFAndereZus\u00e4tzliche Wachstumsfaktoren: AdrenomedullinKoloniestimulierende Faktoren (siehe hier stattdessen)Bindegewebswachstumsfaktor (CTGF)Ephrine (A1, A2, A3, A4, A5, B1, B2, B3)Erythropoetin (siehe hier stattdessen)Glucose-6-phosphat-Isomerase (GPI; PGI, PHI, AMF)Glia-Reifungsfaktor (GMF)Von Hepatomen abgeleiteter Wachstumsfaktor (HDGF)Interleukine \/ T-Zell-Wachstumsfaktoren (siehe hier stattdessen)Leuk\u00e4mie-Hemmfaktor (LIF)Makrophagen-stimulierendes Protein (MSP; HLP, HGFLP)Midkine (NEGF2)Migrationsstimulierender Faktor (MSF; PRG4)OncomodulinHypophysenadenylatcyclase-aktivierendes Peptid (PACAP)PleiotrophinRenalaseThrombopoietin (siehe hier stattdessen)Wnt SignalproteineZus\u00e4tzliche Wachstumsfaktor-Rezeptor-Modulatoren: Cerebrolysin (Neurotrophin-Gemisch) (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki15\/2020\/12\/23\/amphiregulin-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Amphiregulin – Wikipedia"}}]}]