[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki16\/2020\/12\/31\/regulatorisches-enzym-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki16\/2020\/12\/31\/regulatorisches-enzym-wikipedia\/","headline":"Regulatorisches Enzym – Wikipedia","name":"Regulatorisches Enzym – Wikipedia","description":"before-content-x4 EIN regulatorisches Enzym ist ein Enzym in einem biochemischen Weg, der durch seine Reaktionen auf das Vorhandensein bestimmter anderer","datePublished":"2020-12-31","dateModified":"2020-12-31","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki16\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki16\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/0f\/Allosteric_comp_inhib_1.svg\/220px-Allosteric_comp_inhib_1.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/0\/0f\/Allosteric_comp_inhib_1.svg\/220px-Allosteric_comp_inhib_1.svg.png","height":"152","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki16\/2020\/12\/31\/regulatorisches-enzym-wikipedia\/","wordCount":3133,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4EIN regulatorisches Enzym ist ein Enzym in einem biochemischen Weg, der durch seine Reaktionen auf das Vorhandensein bestimmter anderer Biomolek\u00fcle die Aktivit\u00e4t des Weges reguliert.  Dies geschieht normalerweise f\u00fcr Wege, deren Produkte zu unterschiedlichen Zeiten in unterschiedlichen Mengen ben\u00f6tigt werden k\u00f6nnen, beispielsweise f\u00fcr die Hormonproduktion.  Regulatorische Enzyme existieren in hohen Konzentrationen (niedriger Vmax), so dass ihre Aktivit\u00e4t bei \u00c4nderungen der Substratkonzentrationen erh\u00f6ht oder verringert werden kann.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Die Enzyme, die immer wieder chemische Reaktionen katalysieren, werden als regulatorische Enzyme bezeichnet.Table of Contents\u00dcberblick[edit]Allosterische Enzyme[edit]R\u00fcckkopplungshemmung[edit]Kovalent modulierte Enzyme[edit]Phosphorylierung[edit]Proteolyse[edit]Verweise[edit]\u00dcberblick[edit]Im Allgemeinen wird angenommen, dass ein hyperbolisch strukturiertes Protein unter bestimmten Medienbedingungen bereit ist, seine Aufgabe zu erf\u00fcllen. Es ist aktiv, aber einige spezifische Deaktivierungen sind f\u00fcr die Regulation einiger Stoffwechselwege verantwortlich.  Regulatorische Enzyme sind \u00fcblicherweise das erste Enzym in einem Multienzymsystem: Das Produkt der durch das erste Enzym katalysierten Reaktion ist das Substrat des zweiten Enzyms, so dass die Zelle die Menge des resultierenden Produkts steuern kann, indem sie die Aktivit\u00e4t des ersten Enzyms des Enzyms reguliert Weg.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Es gibt viele Strategien zur Aktivierung und Deaktivierung von regulatorischen Enzymen.  Regulatorische Enzyme erfordern einen zus\u00e4tzlichen Aktivierungsprozess und m\u00fcssen einige Modifikationen in ihrer 3D durchlaufen, um funktionsf\u00e4hig zu werden, beispielsweise katalysierende Enzyme (regulatorische Enzyme).  Die Regulierung der Aktivierung dieser katalysierenden Enzyme ist erforderlich, um die gesamte Reaktionsgeschwindigkeit zu regulieren, so dass es jederzeit m\u00f6glich ist, die erforderliche Produktmenge zu erhalten, die regulatorische Enzyme a biologische Bedeutung.  Daher sind regulatorische Enzyme durch ihre kontrollierte Aktivierung von zwei Arten: allosterische Enzyme und kovalent modulierte Enzyme;  Ein Enzym kann jedoch beide Arten der Regulation kombinieren.Allosterische Enzyme[edit]  In a) funktioniert das allosterische Enzym normal.  In b) ist es gehemmtDiese Art von Enzymen weist zwei Bindungsstellen auf: das Substrat des Enzyms und die Effektoren.  Effektoren sind kleine Molek\u00fcle, die die Enzymaktivit\u00e4t modulieren;  Sie funktionieren durch reversible, nichtkovalente Bindung eines regulatorischen Metaboliten an der allosterischen Stelle (die nicht die aktive Stelle ist).  Wenn diese Metaboliten gebunden sind, nehmen sie nicht direkt an der Katalyse teil, sind aber dennoch essentiell: Sie f\u00fchren zu Konformations\u00e4nderungen in einem konkreten Teil des Enzyms.  Diese \u00c4nderungen beeinflussen die Gesamtkonformation des aktiven Zentrums und verursachen Modifikationen der Reaktionsaktivit\u00e4t.[1]Eigenschaften       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Allosterische Enzyme haben im Allgemeinen eine gr\u00f6\u00dfere Masse als andere Enzyme.  Anders als bei einem Enzym einer einzelnen Untereinheit bestehen sie in diesem Fall aus mehreren Untereinheiten, die aktive Stellen und regulatorische Molek\u00fclbindungsstellen enthalten.Sie pr\u00e4sentieren eine besondere Kinetik: die Zusammenarbeit.  Hier verst\u00e4rken Konfigurations\u00e4nderungen in jeder Kette des Proteins \u00c4nderungen in den anderen Ketten.  Diese Ver\u00e4nderungen treten auf der terti\u00e4ren und quatern\u00e4ren Organisationsebene auf.Basierend auf der Modulation k\u00f6nnen sie in zwei verschiedene Gruppen eingeteilt werden:Homotrope allosterische Enzyme: Substrat und Effektor spielen eine Rolle bei der Modulation des Enzyms, was die katalytische Aktivit\u00e4t des Enzyms beeinflusst.Heterotrope allosterische Enzyme: Nur der Effektor \u00fcbernimmt die Rolle der Modulation.R\u00fcckkopplungshemmung[edit]In einigen Multienzymsystemen wird das Enzym durch das Endprodukt immer dann gehemmt, wenn seine Konzentration \u00fcber den Anforderungen der Zelle liegt.  Die Reaktionsgeschwindigkeit kann also durch die Menge an Produkt gesteuert werden, die von der Zelle ben\u00f6tigt wird (je niedriger der Bedarf ist, desto langsamer verl\u00e4uft die Reaktion).Die R\u00fcckkopplungshemmung ist eine der wichtigsten Funktionen von Proteinen.  Aufgrund der R\u00fcckkopplungshemmung kann eine Zelle wissen, ob die Menge eines Produkts f\u00fcr seinen Lebensunterhalt ausreicht oder ob das Produkt fehlt (oder ob zu viel Produkt vorhanden ist).  Die Zelle ist in der Lage, auf diese Art von Situation mechanisch zu reagieren und das Problem der Menge eines Produkts zu l\u00f6sen.  Ein Beispiel f\u00fcr eine R\u00fcckkopplungshemmung in menschlichen Zellen ist das Protein Aconitase (ein Enzym, das die Isomeration von Citrat zu Isocitrat katalysiert).  Wenn die Zelle Eisen ben\u00f6tigt, verliert dieses Enzym das Eisenmolek\u00fcl und seine Form \u00e4ndert sich.  In diesem Fall wird die Aconitase in IRPF1 umgewandelt, einen Translationsrepressor oder mRNA-Stabilisator, der die Bildung von eisenbindenden Proteinen unterdr\u00fcckt und die Bildung von Proteinen beg\u00fcnstigt, die Eisen aus den Zellreservierungen gewinnen k\u00f6nnen [1][2]Kovalent modulierte Enzyme[edit]Hier werden die aktive und inaktive Form der Enzyme aufgrund einer kovalenten Modifikation ihrer Strukturen ver\u00e4ndert, die durch andere Enzyme katalysiert wird.  Diese Art der Regulation besteht in der Addition oder Eliminierung einiger Molek\u00fcle, die an das Enzymprotein gebunden werden k\u00f6nnen.  Die wichtigsten Gruppen, die als Modifikatoren wirken, sind Phosphat, Methyl, Uridin, Adenin und Adenosindiphosphat-Ribosyl.  Diese Gruppen werden durch andere Enzyme an das Protein gebunden oder aus diesem eliminiert.  Die bemerkenswerteste kovalente Modifikation ist die Phosphorylierung.  Serin, Threonin und Tyrosin sind \u00fcbliche Aminos\u00e4uren, die an kovalenten Modifikationen beteiligt sind und zur Kontrolle der katalytischen Aktivit\u00e4ten des Enzyms verwendet werden.  Kinase und Phosphatasen sind allgemein bekannte Enzyme, die diese Modifikationen beeinflussen, was zu einer Verschiebung der Konformationszust\u00e4nde der Bindungsaffinit\u00e4t zum Substrat f\u00fchrt.Phosphorylierung[edit]  Phosphorylierung eines EnzymsPhosphorylierung ist die Addition von Phosphatgruppen an Proteine, der h\u00e4ufigste regulatorische Modifikationsmechanismus in unseren Zellen.  Dieser Prozess findet in prokaryotischen und eukaryotischen Zellen statt (bei diesem Zelltyp erfahren ein Drittel oder die H\u00e4lfte der Proteine \u200b\u200beine Phosphorylierung).  Aufgrund seiner H\u00e4ufigkeit spielt die Phosphorylierung eine gro\u00dfe Rolle bei den Regulationswegen in Zellen.Die Addition einer Phosphorylgruppe an ein Enzym wird durch Kinaseenzyme katalysiert, w\u00e4hrend die Eliminierung dieser Gruppe durch Phosphataseenzyme katalysiert wird.  Die H\u00e4ufigkeit der Phosphorylierung als Regulationsmechanismus beruht auf der Leichtigkeit des Wechsels von der phosphorylierten zur dephosphorylierten Form.Durch Phosphorylierung oder Dephosphorylierung ist das Enzym zu dem Zeitpunkt funktionsf\u00e4hig, an dem die Zelle die Reaktion ben\u00f6tigt.  Die durch die Addition von Phosphorylgruppen erzeugten Effekte, die die Kinetik einer Reaktion regulieren, k\u00f6nnen in zwei Gruppen unterteilt werden:Die Phosphorylierung ver\u00e4ndert die Konformation eines Enzyms aktiver oder inaktiver (z. B. Regulation der Glykogenphosphorylase).  Jede Phosphatgruppe enth\u00e4lt zwei negative Ladungen, so dass die Zugabe dieser Gruppe eine wichtige \u00c4nderung der Konformation des Enzyms verursachen kann.  Das Phosphat kann positiv geladene Aminos\u00e4uren anziehen oder absto\u00dfende Wechselwirkungen mit negativ geladenen Aminos\u00e4uren erzeugen.  Diese Wechselwirkungen k\u00f6nnen die Konformation und die Funktion des Enzyms ver\u00e4ndern.  Wenn ein Phosphataseenzym die Phosphatgruppen entfernt, kehrt dieses Enzym zu seiner urspr\u00fcnglichen Konformation zur\u00fcck.Die Phosphorylierung ver\u00e4ndert die Affinit\u00e4t des Enzyms zum Substrat (z. B. erzeugt die Phosphorylierung der Isocitratdehydrogenase eine elektrostatische Absto\u00dfung, die die Vereinigung des Substrats mit dem aktiven Zentrum hemmt).  Die Phosphorylierung kann im aktiven Zentrum des Enzyms stattfinden.  Es kann die Konformation dieses aktiven Zentrums \u00e4ndern, so dass es das Substrat erkennen kann oder nicht.  Das ionisierte Phosphat kann auch einige Teile des Substrats anziehen, die sich mit dem Enzym verbinden k\u00f6nnen.Phosphorylierung und Dephosphorylierung k\u00f6nnen als Ergebnis der Reaktion auf Signale stattfinden, die vor einer \u00c4nderung des Zellzustands warnen.  Dies bedeutet, dass einige Wege, an denen regulatorische Enzyme beteiligt sind, durch Phosphorylierung nach einem bestimmten Signal reguliert werden: einer Ver\u00e4nderung in der Zelle.Einige Enzyme k\u00f6nnen an mehreren Stellen phosphoryliert werden.  Das Vorhandensein einer Phosphorylgruppe in einem Teil eines Proteins kann von der Faltung des Enzyms (das das Protein f\u00fcr Kinase-Proteine \u200b\u200bmehr oder weniger zug\u00e4nglich machen kann) und der N\u00e4he anderer Phosphorylgruppen abh\u00e4ngen.[1][3][4]Proteolyse[edit]  Chymotrypsinogen (der Vorl\u00e4ufer von Chymotrypsin).  Der Rest ILE16 ist rot und der Rest ARG15 gr\u00fcn lackiert, die beide an der Enzymaktivierung beteiligt sind.  In dunkelblau der Rest ASP 194, der sp\u00e4ter mit ILE 16 interagieren wird.  Gamma-Chymotrypsin.  In rot der Rest ILE16, der jetzt mit ASP194 interagiert, in dunkelblau.  Erster Schritt der Enzymaktivierung: Die Peptidbindung ARG15-ILE16 wurde unter Freisetzung des unter physiologischen Bedingungen positiv geladenen ILE16-Amins hydrolysiert.  Das Amin wird stark mit dem negativ geladenen Radikal von ASP194 interagieren, eine Ionenbindung wird hergestellt.  Gamma-Chymotrypsin, ein Komplex von Alpha-Chymotrypsin. Bilder ge\u00e4ndert von pdbEinige Enzyme m\u00fcssen einen Reifungsprozess durchlaufen, um aktiviert zu werden.  Ein Vorl\u00e4ufer (inaktiver Zustand, besser bekannt als Zymogen) wird zuerst synthetisiert, und dann wird durch Schneiden einiger spezifischer Peptidbindungen (enzymatische Katalyse durch hydrolytische selektive Spaltung) seine 3D-Konformation stark in einen katalytischen Funktionsstatus modifiziert, wodurch das aktive Enzym erhalten wird.Die Proteolyse ist irreversibel und normalerweise ein unspezifischer Prozess.  Der gleiche Aktivator kann verschiedene regulatorische Enzyme modulieren: Sobald Trypsin aktiviert ist, aktiviert es viele andere hydrolytische Enzyme.  Die Proteolyse kann auch schnell und einfach sein, so dass die Hydrolyse einer einzelnen Peptidbindung ausreichen kann, um die Konformation des Proteins zu \u00e4ndern und eine aktive Zone aufzubauen, die die Wechselwirkung zwischen dem Enzym und dem Substrat erm\u00f6glicht, beispielsweise die Chymotrypsin-Aktivierung (wie es kann) in den Bildern gesehen werden).Viele verschiedene Arten von Proteinen mit unterschiedlichen Rollen im Stoffwechsel werden aus gro\u00dfen Gr\u00fcnden durch Proteolyse aktiviert:Leistungsstarke hydrolytische Enzyme, beispielsweise Verdauungsenzyme, werden durch Proteolyse aktiviert, sodass wir sicherstellen k\u00f6nnen, dass sie kein unwilliges Protein hydrolysieren k\u00f6nnen, bis sie an der richtigen Stelle sind: Hydrolysierende Proteinzymogene werden an der Bauchspeicheldr\u00fcse synthetisiert und in Vesikeln akkumuliert, wo sie verbleiben harmlos.  Wenn sie ben\u00f6tigt werden, l\u00f6st ein hormoneller oder nerv\u00f6ser Reiz die Freisetzung der Zymogene direkt in den Darm aus und sie werden aktiviert.Einige m\u00f6gliche Reaktionen m\u00fcssen sofort erfolgen, daher m\u00fcssen Enzyme, die diese Reaktionen katalysieren, hergestellt, aber nicht aktiv sein. Aus diesem Grund wird ein Zymogen synthetisiert und bleibt bereit, schnell aktiviert zu werden.  Die Gerinnungsreaktion basiert auf der Reifung der enzymatischen Kaskadenproteolyse.  Durch Aktivieren eines ersten katalysierenden Enzyms wird also eine gro\u00dfe Menge der folgenden Enzyme aktiviert und die erforderliche Produktmenge wird nach Bedarf erreicht.Bindegewebsproteine \u200b\u200bwie Kollagen (Zymogen: Prokolagen), Hormone wie Insulin (Zymogen: Proinsulin) und Proteine, die an Entwicklungsprozessen und Apoptose (programmierter Zelltod) beteiligt sind, werden ebenfalls durch Proteolyse aktiviert.Die Proteolyse ist irreversibel, was die Notwendigkeit eines Prozesses zur Deaktivierung des Enzyms impliziert.  Spezifische Inhibitoren, analog zum Substrat, verbinden sich stark mit dem Enzym und blockieren das Substrat, um sich mit dem Enzym zu verbinden.  Diese Vereinigung kann Monate dauern.[1][5]Verweise[edit]^ ein b c d Nelson, DL;  Cox, MM (2009). Lehninger: Principios de bioqu\u00edmica (5. Aufl.).  Barcelona: Omega.  S. 220\u2013228.  ISBN 978-84-282-1486-5.^ Copley, SD (Juli 2012).  “Moonlighting ist Mainstream: Paradigmenanpassung erforderlich”. BioEssays. 34 (7): 578\u2013588.  doi:10.1002 \/ bies.201100191.  PMID 22696112.^ Alberts, B;  Johnson, A (2008). Molekularbiologie der Zelle (5. Aufl.).  New York: Garland Science (GS).  S. 175\u2013176.  ISBN 978-0-8153-4106-2.^ Murray, RK;  Bender, DA;  Botham, KM;  Kennely, PJ;  Rodwell, VW;  Weil, PA (2010). Harper.  Bioqu\u00edmica ilustrada (28. Ausgabe).  Mexiko DF: Mc Graw Hill.  S. 80\u201381.  ISBN 978-0-07-162591-3.^ Stryer, L;  Berg, JM;  Tymoczko, JL (2012). Biochemie (Siebte Ausgabe).  New York: Palgrave, Macmillan.  S. 312\u2013324.  ISBN 978-1-4292-7635-1.     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