[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/2021\/01\/26\/prokaryotische-grose-ribosomale-untereinheit-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/2021\/01\/26\/prokaryotische-grose-ribosomale-untereinheit-wikipedia\/","headline":"Prokaryotische gro\u00dfe ribosomale Untereinheit – Wikipedia","name":"Prokaryotische gro\u00dfe ribosomale Untereinheit – Wikipedia","description":"Atomstruktur der 50S-Untereinheit aus Haloarcula marismortui. Die Proteine \u200b\u200bsind blau und die beiden RNA-Str\u00e4nge orange und gelb dargestellt.[1] Der kleine","datePublished":"2021-01-26","dateModified":"2021-01-26","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/8\/85\/010_large_subunit-1FFK.gif\/220px-010_large_subunit-1FFK.gif","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/8\/85\/010_large_subunit-1FFK.gif\/220px-010_large_subunit-1FFK.gif","height":"220","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/2021\/01\/26\/prokaryotische-grose-ribosomale-untereinheit-wikipedia\/","wordCount":3268,"articleBody":"  Atomstruktur der 50S-Untereinheit aus Haloarcula marismortui.  Die Proteine \u200b\u200bsind blau und die beiden RNA-Str\u00e4nge orange und gelb dargestellt.[1]  Der kleine gr\u00fcne Fleck in der Mitte der Untereinheit ist das aktive Zentrum.  Atomstruktur der gro\u00dfen 50S-Untereinheit des Ribosoms gegen\u00fcber der kleinen ribosomalen 30S-Untereinheit.  Proteine \u200b\u200bsind blau und RNA ockerfarben gef\u00e4rbt.  Das aktive Zentrum, Adenin 2486, ist rot hervorgehoben.  Bild erstellt von PDB: 3CC2Mit PyMol50S ist die gr\u00f6\u00dfere Untereinheit des 70S-Ribosoms von Prokaryoten, dh Bakterien und Archaeen.  Es ist der Ort der Hemmung f\u00fcr Antibiotika wie Makrolide, Chloramphenicol, Clindamycin und die Pleuromutiline.  Es enth\u00e4lt die 5S-ribosomale RNA und die 23S-ribosomale RNA.  Table of Contents  Struktur[edit]Ribosomale RNA[edit]Funktion[edit]F\u00f6rdert die Peptidyltransferreaktion und verhindert die Peptidylhydrolyse[edit]Hilft bei der Proteinbildung[edit]Siehe auch[edit]Verweise[edit]Externe Links[edit]Struktur[edit]50S, ungef\u00e4hr \u00e4quivalent zur 60S-ribosomalen Untereinheit in eukaryotischen Zellen, ist die gr\u00f6\u00dfere Untereinheit des 70S-Ribosoms von Prokaryoten.  Die 50S-Untereinheit besteht haupts\u00e4chlich aus Proteinen, enth\u00e4lt aber auch einzelstr\u00e4ngige RNA, die als ribosomale RNA (rRNA) bekannt ist.  rRNA bildet Sekund\u00e4r- und Terti\u00e4rstrukturen, um die Struktur aufrechtzuerhalten und die katalytischen Funktionen des Ribosoms auszuf\u00fchren.R\u00f6ntgenkristallographie hat Elektronendichtekarten ergeben, die die Struktur des 50S in erm\u00f6glichen Haloarcula marismortui auf 2,4 \u00c5 Aufl\u00f6sung zu bestimmen[1]und der 50er Jahre in Deinococcus radiodurans bis 3,3 \u00c5.[2]  Die gro\u00dfe ribosomale Untereinheit (50S) ist ungef\u00e4hr doppelt so massereich wie die kleine ribosomale Untereinheit (30S).  Das Modell von Hm 50S, das im Jahr 2000 von Nenad Ban und Kollegen im Labor von Thomas Steitz und im Labor von Peter Moore bestimmt wurde, umfasst 2711 der 2923 Nukleotide der 23S-rRNA, alle 122 Nukleotide der 5S-rRNA und die Struktur von 27 von seine 31 Proteine.[1]Eine KryoEM-Struktur der 50S-Untereinheit aus dem Arch\u00e4on Methanothermobacter thermautotrophicus Wurde bestimmt.  Es teilt die 50S-Gr\u00f6\u00dfe \/ Sedimentationsrate und die zwei rRNA-Z\u00e4hlungen, aber seine 23S-Expansionssegmente haben mehr mit Eukaryoten gemeinsam.[3]    Eine CryoEM-Rekonstruktion der nativen 50S-Untereinheit des extrem halophilen Archaean Halococcus morrhuae (klassifiziert unter Euryarchaeota; Stenosarchaea-Gruppe) ist verf\u00fcgbar.  Die 50S-Untereinheit enth\u00e4lt eine 108-Nucleotid-Insertion in ihrer 5S-rRNA.[4]  Es wird beobachtet, dass bei einer Aufl\u00f6sung im Subnanometer aus einem Vier-Wege-\u00dcbergang austritt, ohne die kanonische 5S-rRNA-Struktur der Eltern zu beeinflussen.[5]Ribosomale RNA[edit]Die Sekund\u00e4rstruktur von 23S ist in sechs gro\u00dfe Dom\u00e4nen unterteilt, in denen Dom\u00e4ne V f\u00fcr ihre Peptidyltransferaseaktivit\u00e4t am wichtigsten ist.  Jede Dom\u00e4ne enth\u00e4lt eine normale Sekund\u00e4rstruktur (z. B. Base Triple, Tetraloop, Kreuzstrang-Purin-Stack) und ist auch in der Terti\u00e4rstruktur hochsymmetrisch;  Proteine \u200b\u200bintervenieren zwischen ihren Helices.  Auf der Ebene der Terti\u00e4rstruktur ist die rRNA der gro\u00dfen Untereinheit eine einzelne gigantische Dom\u00e4ne, w\u00e4hrend die kleine Untereinheit drei strukturelle Dom\u00e4nen enth\u00e4lt.  Dieser Unterschied spiegelt die geringere Flexibilit\u00e4t der gro\u00dfen Untereinheit wider, die f\u00fcr ihre Funktion erforderlich ist.  W\u00e4hrend sein Kern erhalten bleibt, nimmt er Expansionssegmente an seiner Peripherie auf.[5][6]  Funktion[edit]50S umfasst die Aktivit\u00e4t, die die Bildung von Peptidbindungen katalysiert (Peptidyltransferreaktion), die vorzeitige Polypeptidhydrolyse verhindert, eine Bindungsstelle f\u00fcr die G-Protein-Faktoren bereitstellt (die Initiierung, Verl\u00e4ngerung und Beendigung unterst\u00fctzt) und die Proteinfaltung nach der Synthese unterst\u00fctzt.F\u00f6rdert die Peptidyltransferreaktion und verhindert die Peptidylhydrolyse[edit]Es wurde ein induzierter Anpassungsmechanismus f\u00fcr die Katalyse der Peptidyltransferreaktion durch 50S und die Verhinderung der Peptidylhydrolyse entdeckt.  Die Aminogruppe einer Aminoacyl-tRNA (bindet an die A-Stelle) greift den Kohlenstoff einer Carbonylgruppe einer Peptidyl-tRNA an (bindet an die P-Stelle) und ergibt schlie\u00dflich ein Peptid, das um eine Aminos\u00e4ure verl\u00e4ngert ist, die an die an die A-Stelle gebundene tRNA verestert ist die ribosomale A-Stelle und eine deacylierte tRNA an der P-Stelle.Wenn die A-Stelle nicht besetzt ist, schieben die Nukleotide U2620 (E. coli U2585), A2486 (2451) und C2106 (2063) die Carbonylgruppe in die Mitte und zwingen sie in eine Ausrichtung, die der A-Stelle zugewandt ist.  Diese Orientierung verhindert einen nukleophilen Angriff von der A-Stelle, da der optimale Angriffswinkel 105 Grad von der Ebene der Estergruppe betr\u00e4gt.  Wenn eine tRNA mit einem vollst\u00e4ndigen[?] Die CCA-Sequenz an ihrem Akzeptorstamm ist an die A-Stelle gebunden, C74 der tRNA-Stapelung mit U2590 (2555) induziert eine Konformations\u00e4nderung im Ribosom, was zur Bewegung von U2541 (2506), U2620 (2585) durch G2618 (2583) f\u00fchrt.  Die Verschiebung der Basen erm\u00f6glicht es der Estergruppe, eine neue Konformation anzunehmen, die f\u00fcr einen nukleophilen Angriff von der A-Stelle aus zug\u00e4nglich ist.Das N3 (Stickstoff) von A2486 (2451) ist der zu synthetisierenden Peptidbindung am n\u00e4chsten und kann als allgemeine Base dienen, um den nukleophilen Angriff der Aminogruppe der Aminoacyl-tRNA (an der A-Stelle) durch die Aminogruppe zu erleichtern.  Der pKa von A2486 (2451) ist etwa 5 Einheiten h\u00f6her, um eine Wasserstoffbindung mit der Aminogruppe herzustellen und so deren Nucleophilie zu erh\u00f6hen.  Die Erh\u00f6hung von pKa wird durch einen Ladungsrelaismechanismus erreicht.  A2486 (2451) interagiert mit G2482 (G2447), das Wasserstoff an das vergrabene Phosphat von A2486 (2450) bindet.  Dieses vergrabene Phosphat kann die normalerweise seltenen Imino-Tautomere beider Basen stabilisieren, was zu einer Erh\u00f6hung der negativen Ladungsdichte auf N3 f\u00fchrt.Hilft bei der Proteinbildung[edit]Nach Initiierung, Verl\u00e4ngerung und Beendigung erfolgt ein vierter Schritt der Zerlegung des Post-Terminationskomplexes aus Ribosom, mRNA und tRNA, der eine Voraussetzung f\u00fcr die n\u00e4chste Runde der Proteinsynthese ist.  Die gro\u00dfe ribosomale Untereinheit spielt eine Rolle bei der Proteinfaltung beider in vitro und in vivo.  Die gro\u00dfe ribosomale Untereinheit bietet eine hydrophobe Oberfl\u00e4che f\u00fcr den hydrophoben Kollapsschritt der Proteinfaltung.  Das neu synthetisierte Protein ben\u00f6tigt vollen Zugang zur gro\u00dfen Untereinheit, um sich zu falten.  Dieser Vorgang kann einige Zeit dauern (5 Minuten f\u00fcr Beta-Galactosidase)[citation needed]).Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ ein b c Nissen, P.;  Hansen, J.;  Ban, N.;  Moore, P.;  Steitz, T. (2000).  “Die vollst\u00e4ndige Atomstruktur der gro\u00dfen ribosomalen Untereinheit bei einer Aufl\u00f6sung von 2,4 A”. Wissenschaft. 289 (5481): 905\u2013920.  CiteSeerX 10.1.1.58.2271.  doi:10.1126 \/ science.289.5481.905.  PMID 10937989.^ Schluenzen, F.;  Tocilj, A.;  Zarivach, R.;  Harms, J.;  Gluehmann, M.;  Janell, D.;  Bashan, A.;  Bartels, H.;  Agmon, I.;  Franceschi, F.;  Yonath, A. (2000).  “Struktur einer funktionell aktivierten kleinen ribosomalen Untereinheit bei einer Aufl\u00f6sung von 3,3 \u00c5”. Zelle. 102 (5): 615\u2013623.  doi:10.1016 \/ S0092-8674 (00) 00084-2.  PMID 11007480.^ Greber, Basil J.;  Boehringer, Daniel;  Godinic-Mikulcic, Vlatka;  Crnkovic, Ana;  Ibba, Michael;  Weygand-Durasevic, Ivana;  Ban, Nenad (Mai 2012). “Kryo-EM-Struktur der archaealen 50S-Ribosomenuntereinheit im Komplex mit Initiationsfaktor 6 und Implikationen f\u00fcr die Ribosomenentwicklung”. Journal of Molecular Biology. 418 (3\u20134): 145\u2013160.  doi:10.1016 \/ j.jmb.2012.01.018.^ Luehrsen, KR.;  Nicholson, DE;  Eubanks, DC;  Fox, GE (Mai 1981).  “Eine archaebakterielle 5S-rRNA enth\u00e4lt eine lange Insertionssequenz”. Natur. 293: 755\u2013756.  doi:10.1038 \/ 293755a0.^ ein b Tirumalai, MR;  Kaelber, JT;  Park, DR;  Tran, Q;  Fox, GE (31. August 2020). “Kryo-Elektronenmikroskopische Visualisierung einer gro\u00dfen Insertion in die 5S-ribosomale RNA des extrem halophilen Arch\u00e4ons Halococcus morrhuae“”. FEBS Open Bio.  doi:10.1002 \/ 2211-5463.12962.^ Penev PI, Fakhretaha-Aval S., Patel VJ, Cannone JJ, Gutell RR, Petrov AS, Williams LD, Glass JB (August 2020). “\u00dcbergro\u00dfe ribosomale RNA-Expansionssegmente in Asgard archaea”. Genombiologie und Evolution.  doi:10.1093 \/ gbe \/ evaa170.  PMID 32785681.Nissen, P.;  Hansen, J.;  Ban, N.;  Moore, P.;  Steitz, T. (2000).  “Die strukturelle Basis der Ribosomenaktivit\u00e4t bei der Peptidbindungssynthese”. Wissenschaft. 289 (5481): 920\u2013929.Schmeing, T.;  Huang, K.;  Strobel, S.;  Steitz, T. (2005).  “Ein induzierter Anpassungsmechanismus zur F\u00f6rderung der Bildung von Peptidbindungen und zum Ausschluss der Hydrolyse von Peptidyl-tRNA”. Natur. 438: 520\u2013524.Basu, A.;  Ghosh, J.;  Bhattacharya, A.;  Pal, S.;  Chowdhury, S.;  DasGupta, C. (2003).  “Aufspaltung des Ribosoms in seine Untereinheiten durch ungefaltete Polypeptidketten”. Aktuelle Wissenschaft. 84: 1123\u20131125.Externe Links[edit]"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki17\/2021\/01\/26\/prokaryotische-grose-ribosomale-untereinheit-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Prokaryotische gro\u00dfe ribosomale Untereinheit – Wikipedia"}}]}]