[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki19\/2021\/01\/19\/kontaktaktivierungssystem-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki19\/2021\/01\/19\/kontaktaktivierungssystem-wikipedia\/","headline":"Kontaktaktivierungssystem – Wikipedia","name":"Kontaktaktivierungssystem – Wikipedia","description":"before-content-x4 Die beiden Arme des Kontaktsystems. PKas Spaltung von HK setzt BK frei und f\u00f6rdert Entz\u00fcndungen. 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PKas Spaltung von HK setzt BK frei und f\u00f6rdert Entz\u00fcndungen.  Die Spaltung von FXI durch FXIIa initiiert die Koagulation.In dem Kontaktaktivierungssystem oder CASDrei Proteine \u200b\u200bim Blut, Faktor XII (FXII), Prekallikrein (PK) und hochmolekulares Kininogen (HK), binden an eine Oberfl\u00e4che und verursachen Blutgerinnung und Entz\u00fcndung.  FXII und PK sind Proteasen und HK ist ein nichtenzymatischer Co-Faktor.  Das CAS kann das Kinin-Kallikrein-System und die Blutgerinnung aktivieren, indem es mehrere nachgeschaltete Proteine \u200b\u200baktivieren kann.  Das CAS wird initiiert, wenn FXII an eine Oberfl\u00e4che bindet und eine gegenseitige Aktivierung von FXII und PK auftritt, wobei FXIIa und PKa gebildet werden.  FXIIa kann die Gerinnungskaskade durch Spaltung und Aktivierung von Faktor XI (FXI) initiieren, was zur Bildung eines Blutgerinnsels f\u00fchrt.  Zus\u00e4tzlich kann das CAS das Kinin-Kallikrein-System aktivieren, wenn PKa HK unter Bildung von cHK spaltet und ein als Bradykinin (BK) bekanntes Peptid freisetzt.  BK und seine Derivate binden an die Bradykininrezeptoren B1 und B2, um Entz\u00fcndungen zu vermitteln.[1][2][3]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsOberfl\u00e4chen und Aktivierung[edit]Kontaktfaktoren, die an Bakterien und Viren binden[edit]Physiologische Rollen[edit]Rollen bei Krankheiten[edit]Verweise[edit]Oberfl\u00e4chen und Aktivierung[edit]K\u00fcnstliche negativ geladene Substanzen, die FXII aktivieren, umfassen L-Homocystein, Heparansulfate, Chondroitinsulfate, Dermatansulfat, Harns\u00e4urekristalle, Lipoproteine, Ferritin und Porphyrine.  Die physiologischen Substanzen oder Oberfl\u00e4chen, die FXII aktivieren, werden jedoch noch diskutiert.  Diese k\u00f6nnen Proteine \u200b\u200bwie gC1q-R, aggregierte Proteine, Amyloid, Kollagen, Nukleins\u00e4uren und Polyphosphate umfassen.[4][5][6]  Die F\u00e4higkeit von FXII, an negativ geladene Oberfl\u00e4chen zu binden und die Koagulation zu aktivieren, bildet die Grundlage des aPTT-Tests, bei dem k\u00fcnstliche Materialien als Oberfl\u00e4che f\u00fcr die Kontaktaktivierung fungieren.  Dieser Test wird verwendet, um den Kontaktaktivierungsweg (intrinsischer Weg) und den gemeinsamen Gerinnungsweg zu messen.[7]  FXII ist ein Zymogen, was bedeutet, dass es verarbeitet werden muss, um seine katalytische Proteaseaktivit\u00e4t zu erreichen.  Bei der Bindung an Oberfl\u00e4chen \u00e4ndert sich die Konformation von FXII, was zu einer geringen Proteaseaktivit\u00e4t f\u00fchrt.  Diese Konformations\u00e4nderung f\u00f6rdert auch die Spaltung durch PKa und die Spaltung durch FXIIa selbst.  FXIIa kann PK-produzierende PKa spalten und ein positives Feedback erzeugen, um beide Enzyme zu aktivieren.  HK bindet an PK und muss PK an der Oberfl\u00e4che zur Aktivierung durch FXII lokalisieren.[8]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Es wurde berichtet, dass Zink entscheidend f\u00fcr die Induktion einer Konformations\u00e4nderung sowohl bei FXII als auch bei HK ist, da es f\u00fcr den Aufbau von FXII- und HK-gebundener PK auf einigen negativ geladenen Oberfl\u00e4chen erforderlich ist.  Es wird vorgeschlagen, dass Zink die Bindung von FXII und HK an negativ geladene Oberfl\u00e4chen einschlie\u00dflich gC1q-R und Polyphosphate vermittelt.[9][10][11]Kontaktfaktoren, die an Bakterien und Viren binden[edit]Obwohl berichtet wurde, dass die Kontaktfaktoren FXII und HK-gebundene PK mit Endothelzellen (\u00fcber gC1q-R), Blutpl\u00e4ttchen (\u00fcber Polyphosphat) und Leukozyten interagieren;  Es wurde auch gezeigt, dass Bakterien (Streptococcus pyogenes, Salmonella und Escherichia coli) und Viren (Hantavirus und Herpes simplex 1-Virus) an Kontaktfaktoren binden.[12]  Negativ geladenes Lipopolysaccharid (LPS) oder oberfl\u00e4chenassoziierte negativ geladene Teichons\u00e4uren aus S. aureus[13]  Es wurde gezeigt, dass langkettiges Polyphosphat alle Kontaktaktivierung und Bradykininfreisetzung induziert, wodurch es zu den Wirtsabwehrreaktionen beitr\u00e4gt[14]  durch Aktivieren der Komplementkaskade.[15]Physiologische Rollen[edit]Obwohl das Kontaktsystem FXI und die nachfolgende Gerinnungskaskade aktivieren kann und routinem\u00e4\u00dfig beobachtet wird, dass die Gerinnung in Gegenwart von Medizinprodukten aktiviert wird,[16]  Die tats\u00e4chliche Rolle des Kontaktsystems bei der normalen physiologischen Koagulation bleibt umstritten.  Dies ist haupts\u00e4chlich auf die Tatsache zur\u00fcckzuf\u00fchren, dass M\u00e4ngel in den Kontaktsystemproteinen FXII, PK und HK keine Blutungsst\u00f6rungen hervorrufen.[17]Die physiologische Rolle des Kontaktaktivierungssystems im Kinin-Kallikrein-System ist klarer.  Hier spaltet PKa nach Aktivierung von PK zu PKa durch FXIIa HK.  Dies erzeugt gespaltenes HK (cHK) und setzt ein kleines Peptid frei, das als Bradykinin bekannt ist.  Dieses Peptid bindet an den Bradykininrezeptor B2 und sein Derivat Des-Arg9-Bradykinin bindet an den Bradykininrezeptor B1.  Bei der Ligandenbindung vermitteln diese Rezeptoren Entz\u00fcndungsreaktionen.[18]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Rollen bei Krankheiten[edit]Die Aktivierung des CAS ist mit einem heredit\u00e4ren Angio\u00f6dem verbunden, einer St\u00f6rung, die durch Schwellungsepisoden gekennzeichnet ist.[19]Genetische Knockout-Studien an Mausmodellen f\u00fcr Herz-Kreislauf-Erkrankungen und genetische Verkn\u00fcpfungsstudien am Menschen haben die Kontaktfaktoren in den Beitrag zu verschiedenen Prozessen f\u00fcr Herz-Kreislauf-Erkrankungen einschlie\u00dflich Thrombose einbezogen[20][21][22]  und Schlaganfall.[23]Verweise[edit]^ Schmaier, AH (Mai 2014). “Physiologische Aktivit\u00e4ten des Kontaktaktivierungssystems”. Thromboseforschung.  133 Suppl 1: S41\u20134.  doi:10.1016 \/ j.thromres.2014.03.018.  PMC 4004333.  PMID 24759141.^ de Maat, S;  Tersteeg, C;  Herczenik, E;  Maas, C (Juni 2014). “Kontaktaktivierung aufsp\u00fcren – von der Gerinnung in vitro bis zur Entz\u00fcndung in vivo”. Internationales Journal f\u00fcr Laborh\u00e4matologie. 36 (3): 374\u201381.  doi:10.1111 \/ ijlh.12222.  PMID 24750684.^ Monika Pathak, Bubacarr Gibril Kaira, Alexandre Slater und Jonas Emsley (2018). “Zellrezeptor- und Cofaktor-Wechselwirkungen des Kontaktaktivierungssystems und des Faktors XI”. Grenzen in der Medizin. 5: 66. doi:10.3389 \/ fmed.2018.00066.  PMC 5871670.  PMID 29619369.CS1-Wartung: mehrere Namen: Autorenliste (Link)^ Ghebrehiwet, B;  Kaplan, AP;  Joseph, K;  Peerschke, EI (November 2016).  “Das Komplement- und Kontaktaktivierungssystem: Partnerschaft in der Pathogenese jenseits des Angio\u00f6dems”. Immunologische Bewertungen. 274 (1): 281\u2013289.  doi:10.1111 \/ imr.12469.  PMID 27782339.^ Naudin, C;  Burillo, E;  Blankenberg, S;  Butler, L;  Renn\u00e9, T (November 2017).  “Faktor XII Kontaktaktivierung”. Seminare zu Thrombose und Blutstillung. 43 (8): 814\u2013826.  doi:10.1055 \/ s-0036-1598003.  PMID 28346966.^ Schmaier, AH (Januar 2016). “Die Kontaktaktivierungs- und Kallikrein \/ Kinin-Systeme: pathophysiologische und physiologische Aktivit\u00e4ten”. Zeitschrift f\u00fcr Thrombose und H\u00e4mostase. 14 (1): 28\u201339.  doi:10.1111 \/ jth.13194.  PMID 26565070.^ Naudin, C;  Burillo, E;  Blankenberg, S;  Butler, L;  Renn\u00e9, T (November 2017).  “Faktor XII Kontaktaktivierung”. Seminare zu Thrombose und Blutstillung. 43 (8): 814\u2013826.  doi:10.1055 \/ s-0036-1598003.  PMID 28346966.^ de Maat, S;  Tersteeg, C;  Herczenik, E;  Maas, C (Juni 2014). “Kontaktaktivierung aufsp\u00fcren – von der Gerinnung in vitro bis zur Entz\u00fcndung in vivo”. 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PMID 9030735.^ ^ Kalter ES, van Dijk WC, Timmerman A., Verhoef J., Bouma BN (1983).  “Aktivierung von gereinigtem menschlichem Plasma-Pr\u00e4kallikrein, ausgel\u00f6st durch Zellwandfraktionen von Escherichia coli und Staphylococcus aureus”. Das Journal of Infectious Diseases. 148 (4): 682\u2013691.  doi:10.1093 \/ infdis \/ 148.4.682.  PMID 6355312.^ Morrissey JH, Choi SH und Smith SA (2012). “Polyphosphat: ein uraltes Molek\u00fcl, das Blutpl\u00e4ttchen, Gerinnung und Entz\u00fcndung verbindet” (PDF). Blut. 119 (25): 5972\u20135979.  doi:10.1182 \/ blood-2012-03-306605.  PMC 3383012.  PMID 22517894.^ Nickel, KF;  Renn\u00e9, T (2012).  “\u00dcbersprechen des Plasmakontaktsystems mit Bakterien”. Thromboseforschung. 130: S78 – S83.  doi:10.1016 \/ j.thromres.2012.08.284.  PMID 23026673.^ Jaffer, IH;  Fredenburgh, JC;  Hirsh, J;  Weitz, JI (Juni 2015). “Medizinprodukte-induzierte Thrombose: Was verursacht sie und wie k\u00f6nnen wir sie verhindern?”. 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