Fibrils (từ Latin fibra [1]) là các vật liệu sinh học cấu trúc được tìm thấy trong hầu hết các sinh vật sống. Không bị nhầm lẫn với sợi hoặc sợi, sợi nhỏ có xu hướng có đường kính từ 10 – 100 nanomet (trong khi sợi có cấu trúc từ micro đến milli và sợi có đường kính kích thước khoảng 10-50 nanomet). Fibrils thường không được tìm thấy một mình mà là một phần của các cấu trúc phân cấp lớn hơn thường được tìm thấy trong các hệ thống sinh học. Do sự phổ biến của fibrils trong các hệ thống sinh học, nghiên cứu của họ có tầm quan trọng rất lớn trong các lĩnh vực vi sinh, cơ học sinh học và khoa học vật liệu.
Cấu trúc và cơ học [ chỉnh sửa ]
Fibrils được cấu tạo từ các biopolyme tuyến tính và được đặc trưng bởi các cấu trúc giống hình que với tỷ lệ chiều dài đường kính cao. Thông thường, họ tự sắp xếp thành các cấu trúc xoắn ốc. Trong các vấn đề cơ sinh học, fibrils có thể được đặc trưng là các chùm cổ điển với diện tích mặt cắt ngang hình tròn trên thang nanomet. Như vậy, các phương trình uốn chùm đơn giản có thể được áp dụng để tính toán cường độ uốn của fibrils trong điều kiện tải cực thấp. Giống như hầu hết các chất sinh học khác, mối quan hệ căng thẳng của các sợi fibrin có xu hướng hiển thị một vùng gót chân đặc trưng trước một vùng đàn hồi, tuyến tính. [2] Không giống như các biopolyme, Fibrils không hoạt động như các vật liệu đồng nhất, vì cường độ năng suất đã được thể hiện thay đổi theo âm lượng , biểu thị sự phụ thuộc về cấu trúc. [3]
Sự khác biệt về cấu trúc giữa các sợi có nguồn gốc khác nhau thường được xác định bằng nhiễu xạ tia X. [2] Có thể sử dụng kính hiển vi điện tử quét (SEM) để quan sát các chi tiết cụ thể trên các loại sợi fibril lớn hơn như đặc tính Dải 67nm trong collagen, nhưng thường không đủ tốt để xác định cấu trúc đầy đủ.
Hydrat hóa đã được chứng minh là tạo ra một hiệu ứng đáng chú ý trong các tính chất cơ học của vật liệu fibrillar. Sự hiện diện của nước đã được chứng minh là làm giảm độ cứng của sợi cơ collagen, cũng như tăng tốc độ thư giãn và sức mạnh của chúng. [4] Từ quan điểm sinh học, hàm lượng nước đóng vai trò là cơ chế tăng cường cho các cấu trúc fibril, cho phép năng lượng cao hơn hấp thụ và khả năng căng thẳng lớn hơn.
Fibrillogenesis [ chỉnh sửa ]
Fibrillogenesis là sự mở rộng của fibrils mịn thường gặp trong các sợi collagen của mô liên kết. Các cơ chế xác định của fibrillogenesis vẫn chưa được biết, mặc dù nhiều giả thuyết xuất phát từ nghiên cứu cơ bản giúp khám phá nhiều cơ chế có thể. Trong các thí nghiệm ban đầu, collagen tôi có thể được chưng cất từ các mô và được kết hợp lại thành các sợi nhỏ với việc kiểm soát các giải pháp. Các nghiên cứu sau này giúp hiểu được thành phần và cấu trúc của các vị trí gắn kết trên các monome collagen. Collagen được tổng hợp như một tiền chất hòa tan, Procollagen, hỗ trợ tự lắp ráp collagen. Vì các sợi fibrin có gần 50 thành phần liên kết in vivo, nên yêu cầu nhất định để tạo ra fibrillogenesis in vivo vẫn còn khó hiểu. [5]
Với dung dịch axit hoặc nước muối, collagen có thể được chiết xuất từ các mô và sắp xếp lại fibril bằng cách thay đổi nhiệt độ hoặc giá trị pH. [6] Các thí nghiệm đã phát hiện ra lực hấp dẫn giữa các monome collagen giúp sắp xếp lại. [7] Collagen đóng vai trò là tiền chất, Procollagen, trong phản ứng tổng hợp, xác định khả năng tự trùng hợp của collagen.
Các quá trình tự nhiên [ chỉnh sửa ]
Có hơn 30 collagens trong tự nhiên có thành phần hóa học tương tự nhau nhưng khác nhau về cấu trúc tinh thể. Cho đến nay, collagen I và II là phong phú nhất. Chúng khởi đầu hình thành các sợi cơ trong ống nghiệm, trong khi đó, các chất tích hợp liên kết với chất xơ, collagenron và collagen V rất cần thiết cho sự hình thành collagen I và collagen XI để hình thành collagen II. Do đó, các cơ chế tế bào đóng vai trò quan trọng trong quá trình tự lắp ráp protein.
Ở động vật [ chỉnh sửa ]
Collagen [ chỉnh sửa ]
Collagen là protein cấu trúc chính Các tế bào bên ngoài trong nhiều mô liên kết của động vật. [8] Là thành phần chính của mô liên kết, nó có lượng protein lớn nhất trong động vật có vú, chiếm 25% đến 35% tổng lượng protein trong cơ thể.
Các sợi trong collagen được đóng gói theo cấu trúc uốn. Đường cong căng thẳng / căng thẳng của collagen, như gân, có thể được chia thành nhiều vùng. Vùng của các chủng nhỏ, vùng "ngón chân", tương ứng với việc loại bỏ một nếp nhăn vĩ mô, không phân biệt, trong các sợi cơ collagen, có thể nhìn thấy trong kính hiển vi ánh sáng. Ở các chủng lớn hơn, vùng "gót chân" và "tuyến tính", không có sự thay đổi cấu trúc nào nữa.
Tropocollagen là sợi thành phần phân tử, bao gồm ba chuỗi polypeptide thuận tay trái (đỏ, xanh lá cây, xanh dương) cuộn quanh nhau, tạo thành chuỗi xoắn ba tay phải.
Actin và myosin [ chỉnh sửa ]
Cơ bắp co lại và kéo dài thông qua sự trượt / nắm chặt của myosin tương tác với các sợi Actin. Actin bao gồm hai polypeptide trong một chuỗi xoắn và myosin có cấu trúc hình trái tim nhỏ, cầu nối chéo. Các quá trình liên kết và không ràng buộc của cầu nối gắn trên sợi Actin giúp chuyển động tương đối của các collagens này và do đó toàn bộ cơ.
Elastin và keratin [ chỉnh sửa ]
Elastin là một loại protein dạng sợi phổ biến trong các mô mềm khác nhau, như da, mạch máu và mô phổi. Mỗi monome kết nối với nhau, tạo thành một mạng 3D, có khả năng chịu đựng hơn 200% biến dạng trước khi biến dạng. [9]
Keratin là một protein cấu trúc chủ yếu được tìm thấy trong tóc, móng tay, móng guốc, sừng , quill. [10] Về cơ bản keratin được hình thành bởi các chuỗi polypeptide, chúng cuộn thành các chuỗi xoắn ốc có liên kết chéo lưu huỳnh hoặc liên kết thành các tấm linked được liên kết bởi liên kết hydro. -keratin, khó khăn hơn so với cấu trúc α, phổ biến hơn ở chim và bò sát.
Resilin và tơ nhện [ chỉnh sửa ]
Resilin là một loại protein côn trùng elastomeric, bao gồm cả cấu trúc xoắn ốc và cấu trúc. [11] protein đàn hồi trong tự nhiên. Nó có độ cứng thấp ~ 0,6MPa nhưng tỷ lệ phục hồi năng lượng cao ~ 98% và giúp côn trùng bay một cách hiệu quả để vỗ cánh hoặc bọ chét để nhảy.
Fibril tơ nhện bao gồm cấu trúc tấm kết tinh cứng, chịu trách nhiệm về sức mạnh và ma trận vô định hình bao quanh, cải thiện độ dẻo dai và khả năng kéo dài. [12] Nó có độ bền kéo và độ dẻo đặc biệt cao, với mật độ tương đối thấp, so với mật độ tương đối thấp fibril tự nhiên khác. Tính năng của nó thay đổi từ các loại nhện khác nhau cho các tiện ích khác nhau.
Trong thực vật [ chỉnh sửa ]
Cellulose [ chỉnh sửa ]
Amylose [ chỉnh sửa ]
Việc khuấy trộn một mẫu amyloza nhất định được cho là tạo thành tinh thể fibrillar được cho là kết tủa từ rượu mẹ. Những sợi nhỏ dài này có thể được chụp bằng kính hiển vi điện tử cho thấy các vạch ngang giống như shish-kebab. [ trích dẫn cần thiết ] Các sợi fibril được phân loại có một trong hai hình thái nhỏ và những người khác với tinh thể hình lath.
Gỗ [ chỉnh sửa ]
Cấu trúc sợi fibrillar của gỗ được cho là có vai trò quan trọng trong cả tính ổn định cơ học và khả năng của gỗ để có thể vận chuyển khoáng chất và nước. Sprucewood (Picea abies), trong số những người khác, được báo cáo là sở hữu các sợi cơ cellulose với đường kính chuẩn hóa 2,5nm. Ngoài ra còn có một liên kết được báo cáo giữa tuổi của gỗ và góc xoắn ốc của các sợi nhỏ liên quan đến hướng dọc. Earlywood được cho là có góc nghỉ 4,6 ± 0,6 ° phù hợp, trong khi gỗ muộn được cho là có vùng chuyển tiếp từ 4,6 ° đến 19,8 ± 0,7 °. [14] Ở gỗ muộn, hai vùng xoắn ốc của sợi fibrin không liên tục, có nghĩa là có hai cấu trúc tracheid độc lập trong các cây cũ hơn đáp ứng các yêu cầu cơ học khác nhau. Hơn nữa, các sợi cơ định hướng theo chiều dọc cải thiện độ bền kéo, trong khi việc bổ sung các sợi cơ nghiêng 20 °, độc quyền cho các loại khí quản gỗ muộn, mang lại sự ổn định chống lại sự nén. [14]
Biomimicry và fibrils [ -những đặc tính làm sạch [ chỉnh sửa ]
Để bắt chước độ bám dính mạnh, tách ra dễ dàng và tự làm sạch của miếng đệm ngón chân tắc kè, có thể tạo ra một loại keo dính fibrillar. Các tính năng hiệu suất này xuất phát từ cấu trúc phân cấp cơ bản bao gồm một triệu microfibrils gọi là setae, bao gồm hàng tỷ nhánh có kích thước nano được gọi là spatulae.
Bắt chước hiện tượng này bao gồm bốn bước thiết kế riêng biệt: [15]
- Tạo một mảng micro- / nano-fibrillar được căn chỉnh theo chiều dọc
- Tạo các hình dạng đầu khác nhau
- Bao gồm cả hình học ansiotropic
- ma trận xương [ chỉnh sửa ]
Để bắt chước ma trận xương trưởng thành, có thể sử dụng các sợi nhỏ tự lắp ráp để căn chỉnh một ma trận khoáng nhất định. Điều này được thực hiện bằng cách sử dụng một phân tử tự lắp ráp với đuôi alkyl kỵ nước và đầu oligopeptide ưa nước. Các phân tử này tạo thành các cấu trúc micellar tại chỗ và các cầu nối disulfide ở pH thấp, dẫn đến sự hình thành và kết tinh của các sợi nano polymer 200 kDa. [ trích dẫn cần thiết ] Ma trận khoáng cuối cùng tương tác với fibril tổng hợp thông qua dư lượng photphoine dẫn đến sự tạo mầm và tăng trưởng khoáng sản.
Xem thêm [ chỉnh sửa ]
Tài liệu tham khảo [ chỉnh sửa ]
- ^ "Từ điển từ điển trực tuyến". www.etymonline.com . Truy cập 2017-03-31 .
- ^ a b Fratzl, Peter. "Cấu trúc Fibrillar và tính chất cơ học của Collagen". Tạp chí sinh học cấu trúc . 122 : 119 Từ 122. doi: 10.1006 / jsbi.1998.3966 . Truy cập 2017-03-31 .
- ^ Shen, Zhilei L.; Dodge, Mohammad Reza; Kahn, Harold; Ballarini, Roberto; Eppell, Steven J. (2008-10-15). "Các thí nghiệm căng thẳng trên các Fibrils Collagen cá nhân". Tạp chí sinh lý . 95 (8): 3956 Điêu3963. doi: 10.1529 / biophysj.107.124602. ISSN 0006-3495. PMC 2553131 . PMID 18641067.
- ^ Chimich, D. "Hàm lượng nước làm thay đổi hành vi nhớt của dây chằng trung gian của thỏ vị thành niên bình thường". Tạp chí cơ sinh học . 25 : 831 Từ837. doi: 10.1016 / 0021-9290 (92) 90223-N . Truy xuất 2017-03-31 .
- ^ Kadler, Karl E; Đồi, Adele; Canty-Laird, Elizabeth G (2017-05 / 02). "Collagen fibrillogenesis: fibronectin, integrins và collagens nhỏ là người tổ chức và tạo mầm". Ý kiến hiện tại về sinh học tế bào . 20 (5 Đá24): 495 Tắt501. doi: 10.1016 / j.ceb.2008,06.008. ISSN 0955-0674. PMC 2577133 . PMID 18640274.
- ^ Gross, J.; Kirk, D. (1958-08-01). "Sự kết tủa nhiệt của collagen từ các dung dịch muối trung tính: một số yếu tố điều chỉnh tỷ lệ". Tạp chí hóa học sinh học . 233 (2): 355 Máy360. ISSN 0021-9258. PMID 13563501.
- ^ Prockop, D. J.; Fertala, A. (1998-06-19). "Ức chế sự tự lắp ráp collagen I thành các sợi nhỏ với các peptide tổng hợp. Chứng minh rằng sự lắp ráp được điều khiển bởi các vị trí liên kết cụ thể trên các đơn phân". Tạp chí hóa học sinh học . 273 (25): 15598 Tắt15604. doi: 10.1074 / jbc.273.25.15598. ISSN 0021-9258. PMID 9624151.
- ^ Kadler, Karl E; Đồi, Adele; Canty-Laird, Elizabeth G (2017-03-31). "Collagen fibrillogenesis: fibronectin, integrins và collagens nhỏ là người tổ chức và tạo mầm". Ý kiến hiện tại về sinh học tế bào . 20 (5 Đá24): 495 Tắt501. doi: 10.1016 / j.ceb.2008,06.008. ISSN 0955-0674. PMC 2577133 . PMID 18640274.
- ^ Gosilin, J.M.; Aaron, B.B (1981). "Elastin như một chất đàn hồi mạng ngẫu nhiên, phân tích cơ học và quang học của các sợi elastin đơn lẻ". Biopolyme . 20 : 1247 Ảo1260. doi: 10.1002 / bip.1981.360200611.
- ^ Meyers, M. A. (2014). Sinh học trong khoa học vật liệu . Cambridge, UK: Nhà xuất bản Đại học Cambridge.
- ^ Weis-Fough, T (1961). "Giải thích phân tử về tính đàn hồi của resilin, một loại protein giống như cao su". J. Mol. Biol . 3 : 648 Chân667. doi: 10.1016 / s0022-2836 (61) 80028-4.
- ^ Denny, M. W.; Dòng dõi, J.M (1986). "Cấu trúc và tính chất của tơ nhện". Nỗ lực . 10 : 37 Hậu43.
- ^ a b c , Bruce (2002). "Sinh học phân tử của tế bào, phiên bản thứ 4". Khoa học vòng hoa . 4 : 1 Từ43.
- ^ a b Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002-01-01). "Bức tường tế bào thực vật".
- ^ Hu ,, Shihao (2012). "Thiết kế hợp lý và chế tạo nano của chất kết dính Fibrillar lấy cảm hứng từ tắc kè". Nano Micro Nhỏ . 8 : 2464 Từ2468. doi: 10.1002 / smll.201200413.