Capsid – Wikipedia

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Abbildung eines geometrischen Modells, das zwischen zwei möglichen Kapsiden wechselt. Eine ähnliche Größenänderung wurde als Ergebnis einer einzelnen Aminosäuremutation beobachtet[1]

EIN Kapsid ist die Proteinhülle eines Virus, die sein genetisches Material einschließt. Es besteht aus mehreren oligomeren (sich wiederholenden) Strukturuntereinheiten aus Protein, die als Protomere bezeichnet werden. Die beobachtbaren dreidimensionalen morphologischen Untereinheiten, die einzelnen Proteinen entsprechen können oder nicht, werden als Kapsomere bezeichnet. Die Proteine, aus denen das Kapsid besteht, werden genannt Kapsidproteine oder virale Hüllproteine (VCP). Das Kapsid und das innere Genom heißt das Nucleocapsid.

Kapside werden grob nach ihrer Struktur klassifiziert. Die Mehrheit der Viren hat Kapside mit entweder helikalem oder ikosaedrischem Charakter[2][3] Struktur. Einige Viren, wie Bakteriophagen, haben aufgrund von Einschränkungen der Elastizität und Elektrostatik kompliziertere Strukturen entwickelt.[4] Die ikosaedrische Form, die 20 gleichseitige dreieckige Flächen hat, nähert sich einer Kugel an, während die helikale Form der Form einer Feder ähnelt und den Raum eines Zylinders einnimmt, aber selbst kein Zylinder ist.[5] Die Kapsidflächen können aus einem oder mehreren Proteinen bestehen. Beispielsweise hat das Kapsid des Maul- und Klauenseuche-Virus Gesichter, die aus drei Proteinen mit den Namen VP1–3 bestehen.[6]

Einige Viren sind umhülltwas bedeutet, dass das Kapsid mit einer Lipidmembran beschichtet ist, die als das bekannt ist virale Hülle. Die Hülle wird vom Kapsid von einer intrazellulären Membran im Wirt des Virus aufgenommen; Beispiele hierfür sind die innere Kernmembran, die Golgi-Membran und die äußere Membran der Zelle.[7]

Sobald das Virus eine Zelle infiziert hat und sich selbst zu replizieren beginnt, werden neue Kapsiduntereinheiten unter Verwendung des Proteinbiosynthesemechanismus der Zelle synthetisiert. Bei einigen Viren, einschließlich solchen mit helikalen Kapsiden und insbesondere solchen mit RNA-Genomen, bilden die Kapsidproteine ​​zusammen mit ihren Genomen. Bei anderen Viren, insbesondere komplexeren Viren mit doppelsträngigen DNA-Genomen, bilden die Kapsidproteine ​​leere Vorläufer Prokapsiden Dazu gehört eine spezielle Portalstruktur an einem Scheitelpunkt. Über dieses Portal wird virale DNA in das Kapsid transloziert.[8]

Strukturanalysen von MCP-Architekturen (Major Capsid Protein) wurden verwendet, um Viren in Linien zu kategorisieren. Beispielsweise wurden der Bakteriophage PRD1, das Algenvirus Paramecium bursaria Chlorella-Virus (PBCV-1), das Mimivirus und das Säugetier-Adenovirus in dieselbe Linie eingeordnet, während doppelsträngige DNA-Bakteriophagen (Caudovirales) und Herpesvirus zu einer zweiten gehören Abstammung.[9][10][11][12]

Spezifische Formen[edit]

Ikosaeder[edit]

Die ikosaedrische Struktur ist bei Viren äußerst verbreitet. Das Ikosaeder besteht aus 20 dreieckigen Flächen, die durch 12 fünffache Scheitelpunkte begrenzt sind, und besteht aus 60 asymmetrischen Einheiten. Somit besteht ein ikosaedrisches Virus aus 60 N Proteinuntereinheiten. Die Anzahl und Anordnung der Kapsomere in einem ikosaedrischen Kapsid kann unter Verwendung des von Donald Caspar und Aaron Klug vorgeschlagenen “Quasi-Äquivalenzprinzips” klassifiziert werden.[13] Wie die Goldberg-Polyeder kann eine ikosaedrische Struktur als aus Pentameren und Hexameren aufgebaut angesehen werden. Die Strukturen können durch zwei ganze Zahlen indiziert werden h und kmit

h≥1{ displaystyle h geq 1}

und

k≥0{ displaystyle k geq 0}

;; Die Struktur kann als Einnahme betrachtet werden h Schritte vom Rand eines Pentamers, 60 Grad gegen den Uhrzeigersinn drehen und dann nehmen k Schritte, um zum nächsten Pentamer zu gelangen. Die Triangulationsnummer T. für das Kapsid ist definiert als:

In diesem Schema enthalten ikosaedrische Kapside 12 Pentamere plus 10 (T. – 1) Hexamere.[14][15] Das T.-Nummer ist repräsentativ für die Größe und Komplexität der Kapside.[16] Geometrische Beispiele für viele Werte von h, k, und T. finden Sie unter Liste der geodätischen Polyeder und Goldberg-Polyeder.

Es gibt viele Ausnahmen von dieser Regel: Beispielsweise haben die Polyomaviren und Papillomaviren Pentamere anstelle von Hexameren in sechswertigen Positionen auf einem Quasi-T = 7-Gitter. Mitglieder der doppelsträngigen RNA-Viruslinie, einschließlich Reovirus, Rotavirus und Bakteriophage φ6, haben Kapside, die aus 120 Kopien des Kapsidproteins aufgebaut sind, entsprechend einem “T = 2” -Kapsid oder wohl einem T = 1-Kapsid mit einem Dimer in der Asymmetrie Einheit. In ähnlicher Weise haben viele kleine Viren ein Pseudo-T = 3 (oder P = 3) -Kapsid, das gemäß einem T = 3-Gitter organisiert ist, wobei jedoch unterschiedliche Polypeptide die drei quasi äquivalenten Positionen einnehmen [17]

T-Nummern können beispielsweise auf unterschiedliche Weise dargestellt werden T. = 1 kann nur als Ikosaeder oder Dodekaeder dargestellt werden und je nach Art der Quasi-Symmetrie T. = 3 kann als abgeschnittenes Dodekaeder, Ikosidodekaeder oder abgeschnittenes Ikosaeder und ihre jeweiligen Dualen als Triakis-Ikosaeder, rhombisches Triacontaeder oder Pentakis-Dodekaeder dargestellt werden.[18][clarification needed]

Prolate[edit]

Ein längliches Ikosaeder ist eine häufige Form für die Köpfe von Bakteriophagen. Eine solche Struktur besteht aus einem Zylinder mit einer Kappe an jedem Ende. Der Zylinder besteht aus 10 länglichen dreieckigen Flächen. Die Q-Nummer (oder T.Mitte), die eine beliebige positive ganze Zahl sein kann,[19] Gibt die Anzahl der Dreiecke an, die aus asymmetrischen Untereinheiten bestehen und die 10 Dreiecke des Zylinders bilden. Die Kappen werden durch das T (oder T) klassifiziertEnde) Nummer.[20]

Das Bakterium E coli ist der Wirt für den Bakteriophagen T4, der eine prolate Kopfstruktur aufweist. Das für Bakteriophagen kodierte gp31-Protein scheint funktionell homolog zu sein E coli Chaparon-Protein GroES und in der Lage, es beim Aufbau von Bakteriophagen-T4-Virionen während der Infektion zu ersetzen.[21] Wie GroES bildet gp31 mit GroEL-Chaperonin einen stabilen Komplex, der für das Falten und Zusammenbauen unbedingt erforderlich ist in vivo des Bakteriophagen T4 Hauptkapsidproteins gp23.[21]

Helical[edit]

3D-Modell einer helikalen Kapsidstruktur eines Virus

Viele stäbchenförmige und filamentöse Pflanzenviren haben Kapside mit helikaler Symmetrie.[22] Die helikale Struktur kann als eine Menge von beschrieben werden n 1-D molekulare Helices verwandt mit einem n-fache axiale Symmetrie.[23] Die helikale Transformation wird in zwei Kategorien eingeteilt: eindimensionale und zweidimensionale helikale Systeme.[23] Die Erzeugung einer gesamten helikalen Struktur beruht auf einer Reihe von Translations- und Rotationsmatrizen, die in der Proteindatenbank codiert sind.[23] Die helikale Symmetrie ist durch die Formel gegeben P. = μ x ρ, wo μ ist die Anzahl der Struktureinheiten pro Umdrehung der Helix, ρ ist der axiale Anstieg pro Einheit und P. ist die Tonhöhe der Helix. Die Struktur soll aufgrund der Eigenschaft offen sein, dass jedes Volumen durch Variieren der Länge der Helix eingeschlossen werden kann.[24] Das am meisten verstandene helikale Virus ist das Tabakmosaikvirus.[22] Das Virus ist ein einzelnes Molekül (+) Strang-RNA. Jedes Hüllprotein im Inneren der Helix bindet drei Nukleotide des RNA-Genoms. Influenza-A-Viren unterscheiden sich durch mehrere Ribonukleoproteine. Das virale NP-Protein organisiert die RNA in einer helikalen Struktur. Die Größe ist auch unterschiedlich; Das Tabakmosaikvirus hat 16,33 Proteinuntereinheiten pro helikaler Umdrehung.[22] während das Influenza-A-Virus eine Schwanzschleife mit 28 Aminosäuren aufweist.[25]

Funktionen[edit]

Die Funktionen des Kapsids sind:

  • das Genom schützen,
  • liefern das Genom, und
  • mit dem Host interagieren.

Das Virus muss eine stabile, schützende Proteinhülle bilden, um das Genom vor tödlichen chemischen und physikalischen Einflüssen zu schützen. Dazu gehören Formen natürlicher Strahlung, extreme pH- oder Temperaturwerte sowie proteolytische und nukleolytische Enzyme. Bei nicht umhüllten Viren kann das Kapsid selbst an der Wechselwirkung mit Rezeptoren auf der Wirtszelle beteiligt sein, was zum Eindringen in die Wirtszellmembran und zur Internalisierung des Kapsids führt. Die Abgabe des Genoms erfolgt durch anschließendes Entfernen oder Zerlegen des Kapsids und Freisetzung des Genoms in das Zytoplasma oder durch Ausstoßen des Genoms durch eine spezialisierte Portalstruktur direkt in den Wirtszellkern.

Ursprung und Entwicklung[edit]

Es wurde vermutet, dass sich viele virale Kapsidproteine ​​mehrfach aus funktionell unterschiedlichen zellulären Proteinen entwickelt haben.[26] Die Rekrutierung von zellulären Proteinen scheint in verschiedenen Stadien der Evolution stattgefunden zu haben, so dass einige zelluläre Proteine ​​vor der Divergenz zellulärer Organismen in die drei gegenwärtigen Lebensbereiche eingefangen und refunktionalisiert wurden, während andere vor relativ kurzer Zeit entführt wurden. Infolgedessen sind einige Kapsidproteine ​​in Viren weit verbreitet, die entfernte verwandte Organismen infizieren (z. B. Kapsidproteine ​​mit der Geleerollenfalte), während andere auf eine bestimmte Gruppe von Viren beschränkt sind (z. B. Kapsidproteine ​​von Alphaviren).[26][27]

Ein Rechenmodell (2015) hat gezeigt, dass Viruskapside möglicherweise aus der RNA-Welt stammen und als Mittel für den horizontalen Transfer zwischen Replikatorgemeinschaften dienen, da diese Gemeinschaften nicht überleben könnten, wenn die Anzahl der Genparasiten zunimmt, wobei bestimmte Gene verantwortlich sind für die Bildung dieser Strukturen und jener, die das Überleben selbstreplizierender Gemeinschaften begünstigten.[28] Die Verschiebung dieser Ahnengene zwischen zellulären Organismen könnte das Auftreten neuer Viren während der Evolution begünstigen.[27]

Siehe auch[edit]

Verweise[edit]

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Weiterführende Literatur[edit]

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Externe Links[edit]


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