[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2020\/12\/31\/tgf-beta-signalweg-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2020\/12\/31\/tgf-beta-signalweg-wikipedia\/","headline":"TGF Beta-Signalweg – Wikipedia","name":"TGF Beta-Signalweg – Wikipedia","description":"before-content-x4 Signalweg mit transformierenden Beta-Proteinen des Wachstumsfaktors Das Signalweg des transformierenden Wachstumsfaktors Beta (TGFB) ist an vielen zellul\u00e4ren Prozessen sowohl","datePublished":"2020-12-31","dateModified":"2020-12-31","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/c\/c0\/TGFbeta_Pathway_1.svg\/150px-TGFbeta_Pathway_1.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/c\/c0\/TGFbeta_Pathway_1.svg\/150px-TGFbeta_Pathway_1.svg.png","height":"294","width":"150"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2020\/12\/31\/tgf-beta-signalweg-wikipedia\/","wordCount":6446,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Signalweg mit transformierenden Beta-Proteinen des Wachstumsfaktors  Das Signalweg des transformierenden Wachstumsfaktors Beta (TGFB) ist an vielen zellul\u00e4ren Prozessen sowohl im adulten Organismus als auch im sich entwickelnden Embryo beteiligt, einschlie\u00dflich Zellwachstum, Zelldifferenzierung, Apoptose, zellul\u00e4rer Hom\u00f6ostase und anderen zellul\u00e4ren Funktionen.  Trotz der Vielzahl von zellul\u00e4ren Prozessen, die der TGF\u03b2-Signalweg reguliert, ist der Prozess relativ einfach.  Liganden der TGF\u03b2-Superfamilie binden an einen Typ-II-Rezeptor, der einen Typ-I-Rezeptor rekrutiert und phosphoryliert.  Der Typ I-Rezeptor phosphoryliert dann rezeptorregulierte SMADs (R-SMADs), die nun das coSMAD SMAD4 binden k\u00f6nnen.  R-SMAD \/ coSMAD-Komplexe reichern sich im Kern an, wo sie als Transkriptionsfaktoren wirken und an der Regulation der Zielgenexpression beteiligt sind.Table of ContentsMechanismus[edit]Ligandenbindung[edit]Rezeptorrekrutierung und Phosphorylierung[edit]SMAD-Phosphorylierung[edit]CoSMAD-Bindung[edit]Transkription[edit]Wegregulierung[edit]Ligandenagonisten \/ -antagonisten[edit]Rezeptorregulierung[edit]R-SMAD-Regulierung[edit]Rolle inhibitorischer SMADs[edit]R-SMAD-Ubiquitinierung[edit]\u00dcbersichtstabelle[edit]Externe Links[edit]Verweise[edit]Mechanismus[edit]Ligandenbindung[edit]Die TGF-Beta-Superfamilie der Liganden umfasst: Knochenmorphogenetische Proteine \u200b\u200b(BMPs), Wachstums- und Differenzierungsfaktoren (GDFs), Anti-M\u00fcller-Hormon (AMH), Activin, Nodal und TGF\u03b2.[1]  Die Signal\u00fcbertragung beginnt mit der Bindung eines Liganden der TGF-Beta-Superfamilie an einen TGF-Beta-Typ-II-Rezeptor.  Der Typ II-Rezeptor ist eine Serin \/ Threonin-Rezeptorkinase, die die Phosphorylierung des Typ I-Rezeptors katalysiert.  Jede Ligandenklasse bindet an einen bestimmten Typ-II-Rezeptor.[2]  Bei S\u00e4ugetieren sind sieben Typ I-Rezeptoren und f\u00fcnf Typ II-Rezeptoren bekannt.[3]  Es gibt drei Aktivine: Activin A, Activin B und Activin AB.  Activine sind an der Embryogenese und Osteogenese beteiligt.  Sie regulieren auch viele Hormone, einschlie\u00dflich Hypophysen-, Gonaden- und Hypothalamushormone sowie Insulin.  Sie sind auch \u00dcberlebensfaktoren f\u00fcr Nervenzellen.Die BMPs binden an den knochenmorphogenetischen Proteinrezeptor Typ 2 (BMPR2).  Sie sind an einer Vielzahl von Zellfunktionen beteiligt, einschlie\u00dflich Osteogenese, Zelldifferenzierung, Spezifikation der Vorder- \/ Hinterachse, Wachstum und Hom\u00f6ostase.Die TGF-Beta-Familie umfasst: TGF\u03b21, TGF\u03b22, TGF\u03b23.  Wie die BMPs sind TGF-Betas an der Embryogenese und Zelldifferenzierung beteiligt, aber sie sind auch an der Apoptose sowie an anderen Funktionen beteiligt.  Sie binden an den TGF-beta-Rezeptor Typ 2 (TGFBR2).Nodal bindet an den Aktivin A-Rezeptor Typ IIB ACVR2B.  Es kann dann entweder einen Rezeptorkomplex mit Activin A-Rezeptor Typ IB (ACVR1B) oder mit Activin A-Rezeptor Typ IC (ACVR1C) bilden.[3]  Wenn die Rezeptor-Ligand-Bindung \u00fcber lokale Wirkung erfolgt, wird dies als parakrine Signal\u00fcbertragung klassifiziert.Rezeptorrekrutierung und Phosphorylierung[edit]Der TGF-Beta-Ligand bindet an ein Typ-II-Rezeptor-Dimer, das ein Typ-I-Rezeptor-Dimer rekrutiert und mit dem Liganden einen heterotetrameren Komplex bildet.[4]  Diese Rezeptoren sind Serin \/ Threonin-Kinase-Rezeptoren.  Sie haben eine cysteinreiche extrazellul\u00e4re Dom\u00e4ne, eine Transmembrandom\u00e4ne und eine cytoplasmatische Serin \/ Threonin-reiche Dom\u00e4ne.  Die GS-Dom\u00e4ne des Typ I-Rezeptors besteht aus einer Reihe von etwa drei\u00dfig Serin-Glycin-Wiederholungen.[5]  Die Bindung eines Liganden der TGF-Beta-Familie bewirkt die Rotation der Rezeptoren, so dass ihre cytoplasmatischen Kinasedom\u00e4nen in einer katalytisch g\u00fcnstigen Orientierung angeordnet sind.  Der Typ II-Rezeptor phosphoryliert Serinreste des Typ I-Rezeptors, der das Protein aktiviert.SMAD-Phosphorylierung[edit]Es gibt f\u00fcnf rezeptorregulierte SMADs: SMAD1, SMAD2, SMAD3, SMAD5 und SMAD9 (manchmal auch als SMAD8 bezeichnet).  Es gibt im Wesentlichen zwei intrazellul\u00e4re Wege, an denen diese R-SMADs beteiligt sind.  TGF-Betas, Activine, Nodals und einige GDFs werden durch SMAD2 und SMAD3 vermittelt, w\u00e4hrend BMPs, AMH und einige GDFs durch SMAD1, SMAD5 und SMAD9 vermittelt werden.  Die Bindung des R-SMAD an den Typ I-Rezeptor wird durch eine Protein enthaltende Zink-Doppelfinger-FYVE-Dom\u00e4ne vermittelt.  Zwei solche Proteine, die den TGF-Beta-Weg vermitteln, umfassen SARA (der SMAD-Anker f\u00fcr die Rezeptoraktivierung) und HGS (Hepatozytenwachstumsfaktor-reguliertes Tyrosinkinasesubstrat).SARA ist in einem fr\u00fchen Endosom vorhanden, das durch Clathrin-vermittelte Endozytose den Rezeptorkomplex internalisiert.[6]SARA rekrutiert einen R-SMAD.  SARA erm\u00f6glicht die Bindung des R-SMAD an die L45-Region des Typ I-Rezeptors.[7]  SARA richtet das R-SMAD so aus, dass der Serinrest an seinem C-Terminus der katalytischen Region des Typ I-Rezeptors zugewandt ist.  Der Typ I-Rezeptor phosphoryliert den Serinrest des R-SMAD.  Die Phosphorylierung induziert eine Konformations\u00e4nderung in der MH2-Dom\u00e4ne des R-SMAD und dessen anschlie\u00dfende Dissoziation vom Rezeptorkomplex und SARA.[8]CoSMAD-Bindung[edit]Das phosphorylierte RSMAD hat eine hohe Affinit\u00e4t zu einem coSMAD (z. B. SMAD4) und bildet mit einem einen Komplex.  Die Phosphatgruppe fungiert nicht als Andockstelle f\u00fcr coSMAD, sondern die Phosphorylierung er\u00f6ffnet eine Aminos\u00e4urestrecke, die eine Wechselwirkung erm\u00f6glicht.Transkription[edit]Der phosphorylierte RSMAD \/ coSMAD-Komplex tritt in den Kern ein, wo er Transkriptionspromotoren \/ Cofaktoren bindet und die Transkription von DNA bewirkt.Knochenmorphogenetische Proteine \u200b\u200bverursachen die Transkription von mRNAs, die an der Osteogenese, Neurogenese und ventralen Mesodermspezifikation beteiligt sind.TGF-Betas verursachen die Transkription von mRNAs, die an Apoptose, extrazellul\u00e4rer Matrixneogenese und Immunsuppression beteiligt sind.  Es ist auch am G1-Arrest im Zellzyklus beteiligt.Activin bewirkt die Transkription von mRNAs, die am Gonadenwachstum, der Embryodifferenzierung und der Plazentabildung beteiligt sind.Nodal bewirkt die Transkription von mRNAs, die an der Spezifikation der linken und rechten Achse, der Mesoderm- und Endoderm-Induktion beteiligt sind.Wegregulierung[edit]Der TGF-Beta-Signalweg ist an einer Vielzahl von zellul\u00e4ren Prozessen beteiligt und wird anschlie\u00dfend sehr stark reguliert.  Es gibt eine Vielzahl von Mechanismen, bei denen der Signalweg entweder positiv oder negativ moduliert wird: Es gibt Agonisten f\u00fcr Liganden und R-SMADs;  es gibt T\u00e4uschungsrezeptoren;  und R-SMADs und Rezeptoren sind ubiquitiniert.Ligandenagonisten \/ -antagonisten[edit]Sowohl Chordin als auch Noggin sind Antagonisten von BMPs.  Sie binden BMPs, die die Bindung des Liganden an den Rezeptor verhindern.[9]  Es wurde gezeigt, dass Chordin und Noggin das Mesoderm dorsalisieren.  Sie befinden sich beide in der R\u00fcckenlippe von Xenopus und ansonsten epidermisspezifisches Gewebe in Nervengewebe umwandeln (siehe Neurulation).  Noggin spielt eine Schl\u00fcsselrolle bei der Knorpel- und Knochenstrukturierung.  M\u00e4use Noggin – \/ – haben \u00fcbersch\u00fcssigen Knorpel und keine Gelenkbildung.[9]Mitglieder der DAN-Proteinfamilie antagonisieren auch Mitglieder der TGF-Beta-Familie.  Dazu geh\u00f6ren Cerberus, DAN und Gremlin.  Diese Proteine \u200b\u200benthalten neun konservierte Cysteine, die Disulfidbr\u00fccken bilden k\u00f6nnen.  Es wird angenommen, dass DAN GDF5, GDF6 und GDF7 antagonisiert.Follistatin hemmt Activin, das es bindet.  Es wirkt sich direkt auf die Sekretion des follikelstimulierenden Hormons (FSH) aus.  Follistatin ist auch an Prostatakrebs beteiligt, bei dem Mutationen in seinem Gen verhindern k\u00f6nnen, dass es auf Aktivin mit antiproliferativen Eigenschaften einwirkt.[9]Lefty ist ein Regulator von TGF\u03b2 und an der Achsenstrukturierung w\u00e4hrend der Embryogenese beteiligt.  Es ist auch ein Mitglied der TGF-Superfamilie der Proteine.  Es wird asymmetrisch auf der linken Seite von Mausembryonen exprimiert und spielt anschlie\u00dfend eine Rolle bei der Links-Rechts-Spezifikation.  Lefty verhindert die Phosphorylierung von R-SMADs.  Dies geschieht durch einen konstitutiv aktiven TGF\u03b2-Typ-I-Rezeptor und durch einen Prozess stromabw\u00e4rts seiner Aktivierung.[10]Es wurden auch Antagonisten auf Arzneimittelbasis identifiziert, wie SB431542,[11]  das selektiv ALK4, ALK5 und ALK7 hemmt.Rezeptorregulierung[edit]Der transformierende Wachstumsfaktor-Rezeptor 3 (TGFBR3) ist der bisher am h\u00e4ufigsten vorkommende der TGF-\u03b2-Rezeptoren.[12]  Es ist keine Signalisierungsdom\u00e4ne bekannt.[13]  Es kann jedoch dazu dienen, die Bindung von TGF-beta-Liganden an TGF-beta-Typ-II-Rezeptoren zu verst\u00e4rken, indem TGF\u03b2 gebunden und an TGFBR2 pr\u00e4sentiert wird.  Eines der nachgeschalteten Ziele der TGF-\u03b2-Signal\u00fcbertragung, GIPCbindet an seine PDZ-Dom\u00e4ne, wodurch sein proteosomaler Abbau verhindert wird, der anschlie\u00dfend die TGF\u03b2-Aktivit\u00e4t erh\u00f6ht.  Es kann auch als Inhibin-Coreceptor f\u00fcr ActivinRII dienen.[9]BMP und Activin Membrane Bound Inhibitor (BAMBI) haben eine \u00e4hnliche extrazellul\u00e4re Dom\u00e4ne wie Typ I-Rezeptoren.  Es fehlt eine intrazellul\u00e4re Serin \/ Threonin-Proteinkinasedom\u00e4ne und ist daher ein Pseudorezeptor.  Es bindet an den Typ I-Rezeptor und verhindert so dessen Aktivierung.  Es dient als negativer Regulator der TGF-Beta-Signal\u00fcbertragung und kann die tgf-Beta-Expression w\u00e4hrend der Embryogenese einschr\u00e4nken.  F\u00fcr seine Expression ist eine BMP-Signalisierung erforderlichFKBP12 bindet die GS-Region des Typ I-Rezeptors und verhindert die Phosphorylierung des Rezeptors durch die Typ II-Rezeptoren.  Es wird angenommen, dass FKBP12 und seine Homologen dazu beitragen, die Typ I-Rezeptoraktivierung in Abwesenheit eines Liganden zu verhindern, da die Ligandenbindung seine Dissoziation verursacht.R-SMAD-Regulierung[edit]Rolle inhibitorischer SMADs[edit]Es gibt zwei weitere SMADs, die die SMAD-Familie vervollst\u00e4ndigen, die inhibitorischen SMADs (I-SMADS), SMAD6 und SMAD7.  Sie spielen eine Schl\u00fcsselrolle bei der Regulierung der TGF-Beta-Signal\u00fcbertragung und sind an negativen R\u00fcckkopplungen beteiligt.  Wie andere SMADs haben sie eine MH1- und eine MH2-Dom\u00e4ne.  SMAD7 konkurriert mit anderen R-SMADs mit dem Typ I-Rezeptor und verhindert deren Phosphorylierung.[9][14]  Es befindet sich im Kern und wandert nach Aktivierung des TGF-Beta-Rezeptors in das Zytoplasma, wo es den Typ I-Rezeptor bindet.  SMAD6 bindet SMAD4 und verhindert so die Bindung anderer R-SMADs an das coSMAD.  Die I-SMAD-Spiegel steigen mit der TGF-Beta-Signalgebung an, was darauf hindeutet, dass sie nachgeschaltete Ziele der TGF-Beta-Signalgebung sind.R-SMAD-Ubiquitinierung[edit]Die E3-Ubiquitin-Protein-Ligasen SMURF1 und SMURF2 regulieren die SMAD-Spiegel.  Sie akzeptieren Ubiquitin von einem E2-konjugierenden Enzym, wo sie Ubiquitin auf die RSMADs \u00fcbertragen, was ihre Ubiquitinierung und den anschlie\u00dfenden proteosomalen Abbau verursacht.  SMURF1 bindet an SMAD1 und SMAD5, w\u00e4hrend SMURF2 SMAD1, SMAD2, SMAD3, SMAD6 und SMAD7 bindet.  Es[clarification needed]  verst\u00e4rkt die inhibitorische Wirkung von SMAD7, w\u00e4hrend die Transkriptionsaktivit\u00e4ten von SMAD2 reduziert werden.\u00dcbersichtstabelle[edit]TGF-\u03b2-Liganden von H. sapiens grau hervorgehoben, von D. melanogaster Liganden in rosa, von C.elegans in Gelb.Ligand der TGF-\u03b2-SuperfamilieLigandeninhibitorenTyp II RezeptorTyp I RezeptorR-SMADscoSMADI-SMADsActivin A.FollistatinACVR2AACVR1B (ALK4)SMAD2, SMAD3SMAD4SMAD7GDF1ACVR2AACVR1B (ALK4)SMAD2, SMAD3SMAD4SMAD7GDF11ACVR2BACVR1B (ALK4), TGF\u03b2RI (ALK5)SMAD2, SMAD3SMAD4SMAD7BMP2-8Noggin, Chordin, DANBMPR2BMPR1A (ALK3), BMPR1B (ALK6)SMAD1 SMAD5, SMAD8SMAD4SMAD6, SMAD7NodalLeftyACVR2BACVR1B (ALK4), ACVR1C (ALK7)SMAD2, SMAD3SMAD4SMAD7TGF\u03b2sLTBP1, THBS1, DecorinTGF\u03b2RIITGF\u03b2RI (ALK5)SMAD2, SMAD3SMAD4SMAD7DppPuntTkvW\u00fctendMedeaSchraubePuntSaxophonW\u00fctendMedeaMyoglianinWitzPaviandSmad2MedeadActivinEsprit, PuntPaviandSmad2MedeaGbbEsprit, PuntTkv, SaxW\u00fctendMedeaDaf-7Daf-4Daf-1Daf-8, Daf-14Daf-3Dbl-1Daf-4Sma-6Sma-2, Sma-3, Sma-4Sma-4Externe Links[edit]Verweise[edit]^ “Prosite-Dokumentation PDOC00223”.  Archiviert von das Original am 25.05.2011.  Abgerufen 2006-07-01.^ Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. (2002). Molekularbiologie der Zelle.  New York, NY: Garland Science.  ISBN 978-0-8153-3218-3.^ ein b Munir S., Xu G., Wu Y, Yang B., Lala PK, Peng C. (Juli 2004). “Nodal und ALK7 hemmen die Proliferation und induzieren Apoptose in menschlichen Trophoblastenzellen.”. Das Journal of Biological Chemistry. 279 (30): 31277\u201386.  doi:10.1074 \/ jbc.M400641200.  PMID 15150278.^ Wrana JL, Attisano L., C\u00e1rcamo J., Zentella A., Doody J., Laiho M. et al.  (Dezember 1992).  “TGF-Beta-Signale durch einen heteromeren Proteinkinase-Rezeptorkomplex”. Zelle. 71 (6): 1003\u201314.  doi:10.1016 \/ 0092-8674 (92) 90395-S.  PMID 1333888.^ “Pfam Eintrag TGF_beta_GS”.  Abgerufen 2006-07-01.^ Runyan CE, Schnaper HW, Poncelet AC (M\u00e4rz 2005). “Die Rolle der Internalisierung bei der Transformation der Beta1-induzierten Smad2-Assoziation des Wachstumsfaktors mit dem Smad-Anker f\u00fcr die Rezeptoraktivierung (SARA) und die Smad2-abh\u00e4ngige Signal\u00fcbertragung in menschlichen Mesangialzellen”. Das Journal of Biological Chemistry. 280 (9): 8300\u20138.  doi:10.1074 \/ jbc.M407939200.  PMID 15613484.^ Moustakas A (September 2002). “Smad Signalisierungsnetzwerk”. Journal of Cell Science. 115 (Pt 17): 3355\u20136.  PMID 12154066.^ Souchelnytskyi S., R\u00f6nnstrand L., Heldin CH, Ten Dijke P. (2001).  “Phosphorylierung von Smad-Signalproteinen durch Rezeptor-Serin \/ Threonin-Kinasen”. Proteinkinase-Protokolle.  Methoden der Molekularbiologie. 124.  S. 107\u201320.  doi:10.1385 \/ 1-59259-059-4: 107.  ISBN 1-59259-059-4.  PMID 11100470.^ ein b c d e Massagu\u00e9 J, Chen YG (M\u00e4rz 2000). “Steuerung der TGF-beta-Signal\u00fcbertragung”. Gene & Entwicklung. 14 (6): 627\u201344.  PMID 10733523.^ Ulloa L, Tabibzadeh S. (Juni 2001). “Lefty hemmt die Rezeptor-regulierte Smad-Phosphorylierung, die durch den aktivierten transformierenden Wachstumsfaktor-Beta-Rezeptor induziert wird.”. Das Journal of Biological Chemistry. 276 (24): 21397\u2013404.  doi:10.1074 \/ jbc.M010783200.  PMID 11278746.^ Laping NJ, Grygielko E., Mathur A., \u200b\u200bButter S., Bomberger J., Tweed C. et al.  (Juli 2002).  Hemmung der durch transformierenden Wachstumsfaktor (TGF) -beta1 induzierten extrazellul\u00e4ren Matrix mit einem neuen Inhibitor der TGF-beta-Typ-I-Rezeptorkinaseaktivit\u00e4t: SB-431542. Molekulare Pharmakologie. 62 (1): 58\u201364.  doi:10.1124 \/ mol.62.1.58.  PMID 12065755.^ Blobe GC, Liu X, Fang SJ, How T, Lodish HF (Oktober 2001). “Ein neuartiger Mechanismus zur Regulierung der Signal\u00fcbertragung des transformierenden Wachstumsfaktors Beta (TGF-beta). Funktionelle Modulation der TGF-beta-Rezeptorexpression vom Typ III durch Wechselwirkung mit dem PDZ-Dom\u00e4nenprotein GIPC”. Das Journal of Biological Chemistry. 276 (43): 39608\u201317.  doi:10.1074 \/ jbc.M106831200.  PMID 11546783.^ Online-Mendelsche Vererbung beim Menschen (OMIM): TRANSFORMING WACHSTUMSFAKTOR-BETA-EMPF\u00c4NGER, TYP III;  TGFBR3 – 600742^ Itoh F., Asao H., Sugamura K., Heldin CH, Ten Dijke P., Itoh S. (August 2001). “F\u00f6rderung der Signal\u00fcbertragung von morphogenetischem Knochenprotein durch negative Regulation inhibitorischer Smads”. Das EMBO Journal. 20 (15): 4132\u201342.  doi:10.1093 \/ emboj \/ 20.15.4132.  PMC 149146.  PMID 11483516.Tippe IALK1 (ACVRL1)ALK2 (ACVR1A)ALK3 (BMPR1A)ALK4 (ACVR1B)ALK5 (TGF\u03b2R1)ALK6 (BMPR1B)Agonisten: BMP (2, 4, 5, 6, 7, 8A, 8B, 15 (GDF9B))Dibotermin alfaEptotermin alfaGDF (5 (BMP14), 6 (BMP13), 7 (BMP12), 9, 15)RadoterminALK7 (ACVR1C)Typ IITGF\u03b2R2BMPR2ACVR2A (ACVR2)Agonisten: Activin (A, B, AB)BMP (2, 4, 5, 6, 7, 8A, 8B, 15 (GDF9B))Dibotermin alfaEptotermin alfaGDF (1, 3, 5 (BMP14), 6 (BMP13), 7 (BMP12), 9, 11 (BMP11), 15)Myostatin (GDF8)NodalRadoterminACVR2BAgonisten: Activin (A, B, AB)BMP (2, 4, 6, 7)Dibotermin alfaEptotermin alfaGDF (1, 3, 5 (BMP14), 6 (BMP13), 7 (BMP12))Myostatin (GDF8)NodalOsteogenin (BMP3, BMP3A)RadoterminAMHR2 (AMHR)Typ IIIUnsortiert     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2020\/12\/31\/tgf-beta-signalweg-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"TGF Beta-Signalweg – Wikipedia"}}]}]