[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2021\/01\/23\/histonmodifizierende-enzyme-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2021\/01\/23\/histonmodifizierende-enzyme-wikipedia\/","headline":"Histonmodifizierende Enzyme – Wikipedia","name":"Histonmodifizierende Enzyme – Wikipedia","description":"before-content-x4 Histonmodifizierende Enzyme, die zu modifizierenden Stellen sind farblich markiert. Die Verpackung des eukaryotischen Genoms in hochkondensiertes Chromatin macht es","datePublished":"2021-01-23","dateModified":"2021-01-23","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/57\/NucleosomeKG.jpg\/300px-NucleosomeKG.jpg","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/57\/NucleosomeKG.jpg\/300px-NucleosomeKG.jpg","height":"232","width":"300"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2021\/01\/23\/histonmodifizierende-enzyme-wikipedia\/","wordCount":4131,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4  Histonmodifizierende Enzyme, die zu modifizierenden Stellen sind farblich markiert.Die Verpackung des eukaryotischen Genoms in hochkondensiertes Chromatin macht es f\u00fcr die Faktoren unzug\u00e4nglich, die f\u00fcr die Gentranskription, DNA-Replikation, Rekombination und Reparatur erforderlich sind.  Eukaryoten haben komplizierte Mechanismen entwickelt, um diese durch das Chromatin auferlegte repressive Barriere zu \u00fcberwinden.  Das Nukleosom besteht aus einem Oktamer der vier Kernhistone (H3, H4, H2A, H2B), um das 146 Basenpaare DNA gewickelt sind.  Mehrere unterschiedliche Enzymklassen k\u00f6nnen Histone an mehreren Stellen modifizieren.[1]  In der Abbildung rechts sind die Histon-modifizierenden Enzyme aufgef\u00fchrt, deren Spezifit\u00e4t bestimmt wurde.  Es gibt mindestens acht verschiedene Arten von Modifikationen an Histonen (siehe das Legendenfeld oben links in der Abbildung).  Enzyme wurden f\u00fcr die Acetylierung identifiziert,[2]Methylierung,[3]Demethylierung,[4]Phosphorylierung,[5]Ubiquitinierung,[6]\u00d6-GlcNAcylierung,[7]Sumoylierung,[8]ADP-Ribosylierung,[9]Beseitigung,[10][11]  und Prolinisomerisierung.[12]  F\u00fcr ein detailliertes Beispiel von Histonmodifikationen bei der Transkriptionsregulation siehe RNA-Polymerasekontrolle durch Chromatinstruktur und Tabelle “Beispiele f\u00fcr Histonmodifikationen bei der Transkriptionsregulation”.  Es ist bekannt, dass verschiedene physiologische Ver\u00e4nderungen (z. B. Vitamin B12-Mangel usw.) mit Verhaltens\u00e4nderungen verbunden sind.[13][14]  In einem \u00dcbersichtsartikel aus dem Jahr 2009[15]  Die Autoren haben verschiedene Studien der Histon-Acetyltransferasen (HATs) p300 und Rtt109 (KAT11) sowie der Histon-Lysin-Demethylasen (HDMs) LSD1 (KDM1) und JMJD2A (KDM4A) zusammengefasst.  Dar\u00fcber hinaus zeigen neuere Erkenntnisse, wie wichtig HDACs f\u00fcr die Regulation des Lipidstoffwechsels und anderer Stoffwechselwege sind, die bei der Pathophysiologie von Stoffwechselst\u00f6rungen eine Rolle spielen.[16]Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ Kouzarides T (Februar 2007).  “Chromatinmodifikationen und ihre Funktion”. Zelle. 128 (4): 693\u2013705.  doi:10.1016 \/ j.cell.2007.02.005.  PMID 17320507.  S2CID 11691263.^ Sterner DE, Berger SL (Juni 2000). “Acetylierung von Histonen und transkriptionsbezogenen Faktoren”. Microbiol.  Mol.  Biol.  Rev.. 64 (2): 435\u201359.  doi:10.1128 \/ MMBR.64.2.435-459.2000.  PMC 98999.  PMID 10839822.^ Zhang Y., Reinberg D. (2001). “Transkriptionsregulation durch Histonmethylierung: Zusammenspiel verschiedener kovalenter Modifikationen der Histonschw\u00e4nze des Kerns”. Genes Dev. 15 (18): 2343\u201360.  doi:10.1101 \/ gad.927301.  PMID 11562345.^ Klose RJ, Zhang Y (2007).  “Regulation der Histonmethylierung durch Demethylierung und Demethylierung”. Nat.  Rev. Mol.  Cell Biol. 8 (4): 307\u201318.  doi:10.1038 \/ nrm2143.  PMID 17342184.  S2CID 2616900.^ Nowak SJ, Corces VG (April 2004).  “Phosphorylierung von Histon H3: ein Balanceakt zwischen Chromosomenkondensation und Transkriptionsaktivierung”. Trends Genet. 20 (4): 214\u201320.  doi:10.1016 \/ j.tig.2004.02.007.  PMID 15041176.^ Shilatifard A (2006).  “Chromatinmodifikationen durch Methylierung und Ubiquitinierung: Auswirkungen auf die Regulation der Genexpression”. Annu.  Rev. Biochem. 75: 243\u201369.  doi:10.1146 \/ annurev.biochem.75.103004.142422.  PMID 16756492.^ K, Sakabe;  Z, Wang;  Gw, Hart (16.11.2010). “Beta-N-Acetylglucosamin (O-GlcNAc) ist Teil des Histon-Codes”. Verfahren der National Academy of Sciences der Vereinigten Staaten von Amerika. 107 (46): 19915\u201320.  Bibcode:2010PNAS..10719915S.  doi:10.1073 \/ pnas.1009023107.  PMC 2993388.  PMID 21045127.^ Nathan D., Ingvarsdottir K., Sterner DE, et al.  (April 2006). “Die Histonsumoylierung ist ein negativer Regulator bei Saccharomyces cerevisiae und zeigt ein dynamisches Zusammenspiel mit positiv wirkenden Histonmodifikationen.”. Genes Dev. 20 (8): 966\u201376.  doi:10.1101 \/ gad.1404206.  PMC 1472304.  PMID 16598039.^ Hassa PO, Haenni SS, Elser M., Hottiger MO (September 2006). “Nukleare ADP-Ribosylierungsreaktionen in S\u00e4ugetierzellen: Wo stehen wir heute und wohin gehen wir?”. Microbiol.  Mol.  Biol.  Rev.. 70 (3): 789\u2013829.  doi:10.1128 \/ MMBR.00040-05.  PMC 1594587.  PMID 16959969.^ Cuthbert GL, Daujat S., Snowden AW, et al.  (September 2004).  “Die Histondiminierung wirkt der Argininmethylierung entgegen”. Zelle. 118 (5): 545\u201353.  doi:10.1016 \/ j.cell.2004.08.020.  PMID 15339660.  S2CID 8948511.^ Wang Y., Wysocka J., Sayegh J., et al.  (Oktober 2004).  “Humanes PAD4 reguliert die Methylierungsniveaus von Histon-Arginin durch Demethylierung”. Wissenschaft. 306 (5694): 279\u201383.  Bibcode:2004Sci … 306..279W.  doi:10.1126 \/ science.1101400.  PMID 15345777.  S2CID 1579362.^ Nelson CJ, Santos-Rosa H., Kouzarides T. (September 2006).  “Die Prolinisomerisierung von Histon H3 reguliert die Lysinmethylierung und die Genexpression.” Zelle. 126 (5): 905\u201316.  doi:10.1016 \/ j.cell.2006.07.026.  PMID 16959570.  S2CID 17789997.^ Ghosh, Shampa;  Sinha, Jitendra Kumar;  Khandelwal, Nitin;  Chakravarty, Sumana;  Kumar, Arvind;  Raghunath, Manchala (2018-11-25).  “Erh\u00f6hter Stress und eine ver\u00e4nderte Expression von Histon-modifizierenden Enzymen im Gehirn sind mit einem anormalen Verhalten bei weiblichen M\u00e4usen mit Vitamin B12-Mangel verbunden.” Ern\u00e4hrungsneurowissenschaften. 0 (9): 714\u2013723.  doi:10.1080 \/ 1028415X.2018.1548676.  ISSN 1028-415X.  PMID 30474509.  S2CID 53785219.^ Saraswathy, Kallur Nava;  Ansari, Shagufta Naaz;  Kaur, Gurjinder;  Joshi, Pooran Chand;  Chandel, Shivani (April 2019).  “Assoziation von Vitamin B12-vermittelter Hyperhomocystein\u00e4mie mit Depressionen und Angstst\u00f6rungen: Eine Querschnittsstudie unter der indigenen Bev\u00f6lkerung Bhils in Indien”. Klinische Ern\u00e4hrung ESPEN. 30: 199\u2013203.  doi:10.1016 \/ j.clnesp.2019.01.009.  ISSN 2405-4577.  PMID 30904222.^ Marmorstein, Ronen;  Trievel, Raymond C. (Januar 2009). “Histonmodifizierende Enzyme: Strukturen, Mechanismen und Spezifit\u00e4ten”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Genregulationsmechanismen. 1789 (1): 58\u201368.  doi:10.1016 \/ j.bbagrm.2008.07.009.  ISSN 0006-3002.  PMC 4059211.  PMID 18722564.^ A, Ferrari;  E, Fiorino;  M, Giudici;  F, Gilardi;  A, Galmozzi;  N, Mitro;  G, Cermenati;  C, Godio;  D, Caruso (November 2012).  “Verkn\u00fcpfung der Epigenetik mit dem Lipidstoffwechsel: Fokus auf Histondeacetylasen”. Molekulare Membranbiologie. 29 (7): 257\u201366.  doi:10.3109 \/ 09687688.2012.729094.  PMID 23095054.  S2CID 39956339.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki20\/2021\/01\/23\/histonmodifizierende-enzyme-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Histonmodifizierende Enzyme – Wikipedia"}}]}]