[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/2020\/12\/30\/leucin-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/2020\/12\/30\/leucin-wikipedia\/","headline":"Leucin – Wikipedia","name":"Leucin – Wikipedia","description":"Leucin Namen IUPAC-Name Leucin Andere Namen 2-Amino-4-methylpentans\u00e4ure Kennungen ChEBI ChEMBL ChemSpider DrugBank ECHA InfoCard 100.000.475 KEGG UNII InChI = 1S","datePublished":"2020-12-30","dateModified":"2020-12-30","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/4\/4d\/L-Leucine.svg\/220px-L-Leucine.svg.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/4\/4d\/L-Leucine.svg\/220px-L-Leucine.svg.png","height":"136","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/2020\/12\/30\/leucin-wikipedia\/","wordCount":14152,"articleBody":"LeucinNamenIUPAC-NameLeucinAndere Namen2-Amino-4-methylpentans\u00e4ureKennungenChEBIChEMBLChemSpiderDrugBankECHA InfoCard100.000.475 KEGGUNIIInChI = 1S \/ C6H13NO2 \/ c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 \/ h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) \/ t5- \/ m0 \/ s1 Y.Schl\u00fcssel: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N Y.InChI = 1 \/ C6H13NO2 \/ c1-4 (2) 3-5 (7) 6 (8) 9 \/ h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) \/ t5- \/ m0 \/ s1Schl\u00fcssel: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVBUEigenschaftenC.6H.13N.\u00d62Molmasse131,175 g \u00b7 mol\u22121S\u00e4ure (pK.ein)2,36 (Carboxyl), 9,60 (Amino)[2]-84,9 \u00b7 10\u22126 cm3\/ molErg\u00e4nzende DatenseiteBrechungsindex (n),Dielektrizit\u00e4tskonstante (\u03b5r), usw.ThermodynamischDatenPhasenverhaltenFestes Fl\u00fcssiggasUV, IR, NMR, MSSofern nicht anders angegeben, werden Daten f\u00fcr Materialien in ihrem Standardzustand (bei 25 \u00b0 C) angegeben [77\u00a0\u00b0F]100 kPa).N. \u00fcberpr\u00fcfen (was ist Y.N. ?)Infobox-ReferenzenLeucin (Symbol Leu oder L.)[3]  ist eine essentielle Aminos\u00e4ure, die bei der Biosynthese von Proteinen verwendet wird.  Leucin ist eine \u03b1-Aminos\u00e4ure, dh es enth\u00e4lt eine \u03b1-Aminogruppe (die sich im protonierten -NH befindet3+ bilden unter biologischen Bedingungen) eine \u03b1-Carbons\u00e4uregruppe (die sich im deprotonierten -COO befindet– – unter biologischen Bedingungen bilden) und eine Seitenketten-Isobutylgruppe, die es zu einer unpolaren aliphatischen Aminos\u00e4ure macht.  Es ist beim Menschen essentiell, was bedeutet, dass der K\u00f6rper es nicht synthetisieren kann: Es muss aus der Nahrung gewonnen werden.  Menschliche Nahrungsquellen sind proteinhaltige Lebensmittel wie Fleisch, Milchprodukte, Sojaprodukte sowie Bohnen und andere H\u00fclsenfr\u00fcchte.  Es wird von den Codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG codiert.Leucin ist wie Valin und Isoleucin eine verzweigtkettige Aminos\u00e4ure.  Die prim\u00e4ren metabolischen Endprodukte des Leucinstoffwechsels sind Acetyl-CoA und Acetoacetat;  Folglich ist es eine der beiden ausschlie\u00dflich ketogenen Aminos\u00e4uren, wobei Lysin die andere ist.[4]  Es ist die wichtigste ketogene Aminos\u00e4ure beim Menschen.[5]Leucin und \u03b2-Hydroxy-\u03b2-methylbutters\u00e4ure, ein kleiner Leucinmetabolit, zeigen beim Menschen pharmakologische Aktivit\u00e4t und f\u00f6rdern nachweislich die Proteinbiosynthese \u00fcber die Phosphorylierung des mechanistischen Ziels von Rapamycin (mTOR).[6][7]Di\u00e4tetisches Leucin[edit]Als Lebensmittelzusatzstoff hat L-Leucin die E-Nummer E641 und wird als Geschmacksverst\u00e4rker eingestuft.[8]Bedarf[edit]Das Food and Nutrition Board (FNB) des US Institute of Medicine hat im Jahr 2002 empfohlene Tagesdosis (RDA) f\u00fcr essentielle Aminos\u00e4uren festgelegt. F\u00fcr Leucin f\u00fcr Erwachsene ab 19 Jahren 42 mg \/ kg K\u00f6rpergewicht \/ Tag.[9]Quellen [edit]Nahrungsquellen f\u00fcr Leucin[10]Esseng \/ 100 gMolkeproteinkonzentrat, trockenes Pulver10.0-12.0Sojaproteinkonzentrat, trockenes Pulver7,5-8,5Erbsenproteinkonzentrat, trockenes Pulver6.6Sojabohnen, reife Samen, ger\u00f6stet, gesalzen2.87Hanfsamen, gesch\u00e4lt2.16Rindfleisch, rund, rund, roh1,76Erdn\u00fcsse1,67Fisch, Lachs, rosa, roh1,62Weizenkeime1,57Mandeln1,49Huhn, Broiler oder Friteusen, Oberschenkel, roh1.48H\u00fchnerei, Eigelb, roh1,40Hafer1.28Edamame (Sojabohnen, gr\u00fcn, roh)0,93Bohnen, Pinto, gekocht0,78Linsen, gekocht0,65Kichererbse, gekocht0,63Mais, gelb0,35Kuhmilch, Vollmilch, 3,25% Milchfett0,27Reis, braun, mittelk\u00f6rnig, gekocht0,19Milch, menschlich, reif, fl\u00fcssig0,10Auswirkungen auf die Gesundheit[edit]Es wurde festgestellt, dass Leucin als Nahrungserg\u00e4nzungsmittel den Abbau von Muskelgewebe verlangsamt, indem es die Synthese von Muskelproteinen bei gealterten Ratten erh\u00f6ht.[11]  Die Ergebnisse von Vergleichsstudien sind jedoch widerspr\u00fcchlich.  Eine langfristige Leucin-Supplementierung erh\u00f6ht weder die Muskelmasse noch die Kraft bei gesunden \u00e4lteren M\u00e4nnern.[12]  Es sind weitere Studien erforderlich, vorzugsweise solche, die auf einer objektiven, zuf\u00e4lligen Stichprobe der Gesellschaft beruhen.  Faktoren wie Lebensstil, Alter, Geschlecht, Ern\u00e4hrung, Bewegung usw. m\u00fcssen in die Analysen einbezogen werden, um die Auswirkungen von zus\u00e4tzlichem Leucin als eigenst\u00e4ndiges Produkt zu isolieren, oder wenn es mit anderen verzweigtkettigen Aminos\u00e4uren (BCAAs) eingenommen wird.  Bis dahin kann Nahrungserg\u00e4nzungsmittel Leucin nicht als Hauptgrund f\u00fcr Muskelwachstum oder optimale Erhaltung f\u00fcr die gesamte Bev\u00f6lkerung in Verbindung gebracht werden.Sowohl L-Leucin als auch D-Leucin sch\u00fctzen M\u00e4use vor Anf\u00e4llen.[13]  D-Leucin beendet auch Anf\u00e4lle bei M\u00e4usen nach dem Einsetzen der Anfallsaktivit\u00e4t, mindestens so wirksam wie Diazepam und ohne beruhigende Wirkungen.[13]  Eine verminderte Nahrungsaufnahme von L-Leucin f\u00f6rdert die Adipositas bei M\u00e4usen.[14]  Hohe Leucinspiegel im Blut sind mit Insulinresistenz bei Menschen, M\u00e4usen und Nagetieren verbunden.[15]  Dies k\u00f6nnte auf die Wirkung von Leucin zur Stimulierung der mTOR-Signal\u00fcbertragung zur\u00fcckzuf\u00fchren sein.[16]  Eine di\u00e4tetische Einschr\u00e4nkung von Leucin und den anderen BCAAs kann di\u00e4tbedingte Fettleibigkeit bei Wildtyp-M\u00e4usen umkehren, indem der Energieverbrauch erh\u00f6ht wird, und kann die Fettmassenzunahme hyperphagischer Ratten einschr\u00e4nken.[17][18]Die Leucintoxizit\u00e4t, wie sie bei einer dekompensierten Ahornsirup-Urin-Krankheit auftritt, verursacht Delir und neurologische Kompromisse und kann lebensbedrohlich sein.[citation needed]Eine hohe Aufnahme von Leucin kann bei Menschen mit niedrigem Niacin-Status Symptome von Pellagra verursachen oder verschlimmern, da es die Umwandlung von L-Tryptophan in Niacin st\u00f6rt.[19]Bei Hyperammon\u00e4mie wurde Leucin in einer Dosis von mehr als 500 mg \/ kg \/ Tag beobachtet.[20]  Daher kann inoffiziell ein tolerierbarer oberer Aufnahmewert (UL) f\u00fcr Leucin bei gesunden erwachsenen M\u00e4nnern mit 500 mg \/ kg \/ Tag oder 35 g \/ Tag unter akuten Ern\u00e4hrungsbedingungen vorgeschlagen werden.[20][21]Pharmakologie[edit]Pharmakodynamik[edit]Leucin ist eine Aminos\u00e4ure aus der Nahrung mit der F\u00e4higkeit, die Synthese von myofibrill\u00e4ren Muskelproteinen direkt zu stimulieren.[22]  Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Rolle als Aktivator des mechanistischen Ziels von Rapamycin (mTOR).[7]  eine Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und das Zellwachstum reguliert.  Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag-GTPasen vermittelt.[23][24][25]  Leucinbindung an Leucyl-tRNA-Synthetase,[23][24]  Leucinbindung an Sestrin 2,[26][27][28]  und m\u00f6glicherweise andere Mechanismen.Stoffwechsel beim Menschen[edit]Der Leucinstoffwechsel findet in vielen Geweben des menschlichen K\u00f6rpers statt.  Das meiste di\u00e4tetische Leucin wird jedoch in der Leber, im Fettgewebe und im Muskelgewebe metabolisiert.[medical citation needed]  Fett- und Muskelgewebe verwenden Leucin bei der Bildung von Sterolen und anderen Verbindungen.[medical citation needed]  Der kombinierte Leucinkonsum in diesen beiden Geweben ist siebenmal h\u00f6her als in der Leber.[34]Bei gesunden Personen etwa 60% der Ern\u00e4hrung L.-leucin wird nach mehreren Stunden mit etwa 5% metabolisiert (2\u201310% Bereich) der Ern\u00e4hrung L.-leucin in \u03b2-Hydroxy-\u03b2-methylbutters\u00e4ure (HMB) umgewandelt werden.[32][35][33]  Rund 40% der Ern\u00e4hrung L.-leucin wird konvertiert zu Acetyl-CoA, die anschlie\u00dfend bei der Synthese anderer Verbindungen verwendet wird.[33]Die \u00fcberwiegende Mehrheit von L.-leucin Der Metabolismus wird zun\u00e4chst durch das verzweigtkettige Aminos\u00e4ure-Aminotransferase-Enzym katalysiert, das produziert \u03b1-Ketoisocaproat (\u03b1-KIC).[32][33]  \u03b1-KIC wird haupts\u00e4chlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettig metabolisiert \u03b1-Ketos\u00e4ure Dehydrogenase, die es in Isovaleryl-CoA umwandelt.[32][33]  Isovaleryl-CoA wird anschlie\u00dfend durch Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase metabolisiert und in umgewandelt MC-CoA, das bei der Synthese von Acetyl-CoA und anderen Verbindungen verwendet wird.[33]  W\u00e4hrend eines Biotinmangels kann HMB aus synthetisiert werden MC-CoA \u00fcber Enoyl-CoA-Hydratase und ein unbekanntes Thioesteraseenzym,[29][30][36]  welche konvertieren MC-CoA in HMB-CoA und HMB-CoA in HMB jeweils.[30]  Eine relativ geringe Menge an \u03b1-KIC wird in der Leber durch das cytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) metabolisiert, das \u03b1-KIC in HMB umwandelt.[32][33][37]  Bei gesunden Personen ist dieser Nebenweg – der die Umwandlung von beinhaltet L.-leucin zu \u03b1-KIC und dann zu HMB – ist der vorherrschende Weg der HMB-Synthese.[32][33]Ein kleiner Bruchteil von L.-leucin Der Stoffwechsel – weniger als 5% in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33% ausmacht – wird anf\u00e4nglich durch Leucinaminomutase katalysiert, wobei \u03b2-Leucin produziert wird, das anschlie\u00dfend zu metabolisiert wird \u03b2-Ketoisocaproat (\u03b2-KIC), \u03b2-Ketoisocaproyl-CoA und dann Acetyl-CoA durch eine Reihe nicht charakterisierter Enzyme.[33][38]Der Metabolismus von HMB wird durch ein nicht charakterisiertes Enzym katalysiert, das es in umwandelt \u03b2-Hydroxy \u03b2-Methylbutyryl-CoA ((HMB-CoA).[29][33]  HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym metabolisiert, wobei \u03b2-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) oder Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) beziehungsweise.[32][33]MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA umgewandelt (MG-CoA), die anschlie\u00dfend in konvertiert wird HMG-CoA durch Methylglutaconyl-CoA-Hydratase.[32][33][38]HMG-CoA wird dann in gespalten Acetyl-CoA und Acetoacetat durch HMG-CoA Lyase oder zur Herstellung von Cholesterin \u00fcber den Mevalonat-Weg verwendet.[32][33]Synthese in nichtmenschlichen Organismen[edit]Leucin ist eine essentielle Aminos\u00e4ure in der Ern\u00e4hrung von Tieren, da ihnen der vollst\u00e4ndige Enzymweg zur Synthese fehlt de novo aus potentiellen Vorl\u00e4uferverbindungen.  Folglich m\u00fcssen sie es normalerweise als Bestandteil von Proteinen aufnehmen.  Pflanzen und Mikroorganismen synthetisieren Leucin aus Brenztraubens\u00e4ure mit einer Reihe von Enzymen:[39]Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminos\u00e4ure Valin umfasst auch den ersten Teil dieses Weges.Chemie[edit]  ((S.) -Leucin (oder L.-leucin), links;  ((R.) -leucin (oder D.-leucin), rechts, in zwitterionischer Form bei neutralem pHLeucin ist eine verzweigtkettige Aminos\u00e4ure (BCAA), da es eine aliphatische Seitenkette besitzt, die nicht linear ist.Racemisches Leucin wurde einer zirkular polarisierten Synchrotronstrahlung ausgesetzt, um den Ursprung der biomolekularen Asymmetrie besser zu verstehen.  Eine Enantiomerenverst\u00e4rkung von 2,6% wurde induziert, was auf einen m\u00f6glichen photochemischen Ursprung der Homochiralit\u00e4t von Biomolek\u00fclen hinweist.[40]Siehe auch[edit]Leucine, die Isomere und Derivate von LeucinLeucin-Rei\u00dfverschluss, ein h\u00e4ufiges Motiv in Transkriptionsfaktor-ProteinenVerweise[edit]^ ein b Binns, J.;  Parsons, S.;  McIntyre, GJ (2016).  Genaue Wasserstoffparameter f\u00fcr die Aminos\u00e4ure L.-leucin “. Acta Crystallogr.  B.. 72: 885\u2013892.  doi:10.1107 \/ S2052520616015699.^ Dawson, RMC et al., Daten f\u00fcr die biochemische Forschung, Oxford, Clarendon Press, 1959.^ “Nomenklatur und Symbolik f\u00fcr Aminos\u00e4uren und Peptide”.  Gemeinsame IUPAC-IUB-Kommission f\u00fcr biochemische Nomenklatur.  1983. Archiviert von das Original am 9. Oktober 2008.  Abgerufen 5. M\u00e4rz 2018.^ Ferrier, Denise R. (24. Mai 2013). Biochemie.  Lippincott Williams & Wilkins.  ISBN 9781451175622.^ Cynober, Luc A. (13. November 2003). 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HMB scheint die Muskelproteinsynthese durch eine Hochregulierung des S\u00e4uger- \/ mechanistischen Ziels von Rapamycinkomplex 1 (mTORC1) zu stimulieren, einer Signalkaskade, die an der Koordination der Translationsinitiierung der Muskelproteinsynthese beteiligt ist [2, 4].  Dar\u00fcber hinaus kann HMB antagonistische Wirkungen auf den Ubiquitin-Proteasom-Weg haben, ein System, das intrazellul\u00e4re Proteine \u200b\u200babbaut [5, 6].  Es gibt auch Hinweise darauf, dass HMB die myogene Proliferation, Differenzierung und Zellfusion f\u00f6rdert [7].  … Es hat sich gezeigt, dass die exogene Verabreichung von HMB-FA die intramuskul\u00e4re anabole Signal\u00fcbertragung erh\u00f6ht, die Muskelproteinsynthese stimuliert und den Muskelproteinabbau beim Menschen abschw\u00e4cht [2].^ ein b Wilkinson DJ, Hossain T., Hill DS, Phillips BE, Crossland H., Williams J., Loughna P., Churchward-Venne TA, Breen L., Phillips SM, Etheridge T., Rathmacher JA, Smith K., Szewczyk NJ, Atherton PJ (Juni 2013) . “Auswirkungen von Leucin und seinem Metaboliten \u03b2-Hydroxy-\u03b2-methylbutyrat auf den Proteinstoffwechsel des menschlichen Skelettmuskels”. Das Journal of Physiology. 591 (11): 2911\u20132923.  doi:10.1113 \/ jphysiol.2013.253203.  PMC 3690694.  PMID 23551944. Die Stimulation von MPS durch mTORc1-Signal\u00fcbertragung nach HMB-Exposition stimmt mit vorklinischen Studien \u00fcberein (Eley et al. 2008).  … Dar\u00fcber hinaus gab es eine deutliche Divergenz in der Amplitude der Phosphorylierung f\u00fcr 4EBP1 (bei Thr37 \/ 46 und Ser65 \/ Thr70) und p70S6K (Thr389) als Reaktion auf Leu und HMB, wobei letztere eine ausgepr\u00e4gtere und anhaltendere Phosphorylierung zeigten.  … Da die MPS-Reaktion insgesamt \u00e4hnlich war, f\u00fchrte diese Unterscheidung der zellul\u00e4ren Signale nicht zu statistisch unterscheidbaren anabolen Effekten in unserem prim\u00e4ren Ergebnisma\u00df f\u00fcr MPS.  … Interessanterweise verursachte oral verabreichtes HMB, obwohl es keinen Anstieg des Plasmainsulins verursachte, eine Depression des MPB (\u201357%).  Normalerweise wird eine postprandiale Abnahme des MPB (von ~ 50%) auf die stickstoffsparenden Wirkungen von Insulin zur\u00fcckgef\u00fchrt, da Insulin in postabsorptiven Konzentrationen (5 \u03bcU ml) geklemmt wird\u22121) w\u00e4hrend kontinuierlich AAs infundiert werden (18 g h\u22121) unterdr\u00fcckte MPB nicht (Greenhaff et al. 2008), weshalb wir uns entschieden haben, MPB in der Leu-Gruppe aufgrund einer erwarteten Hyperinsulin\u00e4mie nicht zu messen (Abb. 3C).  Somit reduziert HMB MPB auf \u00e4hnliche Weise, jedoch unabh\u00e4ngig von Insulin.  Diese Ergebnisse stimmen mit Berichten \u00fcber die antikatabolen Wirkungen von HMB zur Unterdr\u00fcckung von MPB in pr\u00e4klinischen Modellen \u00fcber die Abschw\u00e4chung der proteasomal vermittelten Proteolyse als Reaktion auf LPS \u00fcberein (Eley et al. 2008).^ Winter, Ruth (2009). Ein Verbraucherw\u00f6rterbuch f\u00fcr Lebensmittelzusatzstoffe  (7. Aufl.).  New York: Drei Fl\u00fcsse dr\u00fccken.  ISBN 978-0307408921.^ Institut f\u00fcr Medizin (2002). “Protein und Aminos\u00e4uren”. Nahrungsaufnahme f\u00fcr Energie, Kohlenhydrate, Ballaststoffe, Fett, Fetts\u00e4uren, Cholesterin, Protein und Aminos\u00e4uren.  Washington, DC: Die National Academies Press.  S. 589\u2013768.^ Nationale N\u00e4hrstoffdatenbank als Standardreferenz.  US-Landwirtschaftsministerium.  Archiviert von das Original am 3. M\u00e4rz 2015.  Abgerufen 16. September 2009.^ L. Combaret et al.  Human Nutrition Research Center von Clermont-Ferrand (2005). “Eine mit Leucin erg\u00e4nzte Di\u00e4t stellt die fehlerhafte postprandiale Hemmung der Proteasom-abh\u00e4ngigen Proteolyse im gealterten Ratten-Skelettmuskel wieder her.”. Journal of Physiology Volume 569, Heft 2, p.  489-499. 569 (Pt 2): 489\u201399.  doi:10.1113 \/ jphysiol.2005.098004.  PMC 1464228.  PMID 16195315.  Archiviert von das Original am 16. Mai 2008.  Abgerufen 25. 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Die Oxidation von l-[1-\u00b9\u00b3C]-leucin, ausgedr\u00fcckt als Markierungs-Tracer-Oxidation im Atem (F\u00b9\u00b3CO\u2082), Leucinoxidation und \u03b1-Ketoisocaprons\u00e4ure (KIC) -Oxidation, f\u00fchrte zu unterschiedlichen Ergebnissen: Ein Plateau in F\u00b3CO\u2082, beobachtet nach 500 mg \u00b7 kg\u207b\u00b9 \u00b7 d\u207b\u00b9, kein klares Plateau beobachtet bei Leucinoxidation und KIC-Oxidation, die nach 750 mg \u00b7 kg\u207b\u00b9 \u00b7 d\u207b\u00b9 ein Plateau zu erreichen scheint.  Auf der Grundlage von Plasma- und Harnvariablen kann der UL f\u00fcr Leucin bei gesunden erwachsenen M\u00e4nnern mit 500 mg \u00b7 kg under\u00b9 \u00b7 d\u207b\u00b9 oder ~ 35 g \/ d als vorsichtige Sch\u00e4tzung unter akuten Ern\u00e4hrungsbedingungen vorgeschlagen werden.^ Rasmussen B., Gilbert E., Turki A., Madden K., Elango R. (Juli 2016).  “Bestimmung der Sicherheit der Leucin-Supplementierung bei gesunden \u00e4lteren M\u00e4nnern”. 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Juni 2016.^ ein b c Schein-DM, Stratton SL, Horvath TD, Bogusiewicz A, Matthews NI, Henrich CL, Dawson AM, Spencer HJ, Owen SN, Boysen G, Moran JH (November 2011). “Die Ausscheidung von 3-Hydroxyisovalerians\u00e4ure und 3-Hydroxyisovalerylcarnitin im Urin nimmt als Reaktion auf eine Leucinbelastung bei Menschen mit geringf\u00fcgigem Biotinmangel zu.”.  Hauptquelle. Das Journal of Nutrition. 141 (11): 1925\u20131930.  doi:10.3945 \/ jn.111.146126.  PMC 3192457.  PMID 21918059. Eine verringerte Aktivit\u00e4t von MCC beeintr\u00e4chtigt die Katalyse eines wesentlichen Schritts im mitochondrialen Katabolismus des BCAA-Leucins.  Eine metabolische Beeintr\u00e4chtigung leitet Methylcrotonyl-CoA in einer durch Enoyl-CoA-Hydratase katalysierten Reaktion zu 3-Hydroxyisovaleryl-CoA um (22, 23).  Die Akkumulation von 3-Hydroxyisovaleryl-CoA kann die Zellatmung entweder direkt oder \u00fcber Auswirkungen auf die Verh\u00e4ltnisse von Acyl-CoA: freiem CoA hemmen, wenn kein weiterer Metabolismus und keine weitere Entgiftung von 3-Hydroxyisovaleryl-CoA erfolgt (22).  Die \u00dcbertragung von 4 Carnitin-Acyl-CoA-Transferasen auf Carnitin, die in subzellul\u00e4ren Kompartimenten verteilt sind, dient wahrscheinlich als wichtiges Reservoir f\u00fcr Acyl-Einheiten (39\u201341).  3-Hydroxyisovaleryl-CoA wird wahrscheinlich durch Carnitin-Acetyltransferase entgiftet, die 3HIA-Carnitin produziert, das \u00fcber Carnitin-Acylcarnitin-Translokase \u00fcber die innere Mitochondrienmembran (und damit effektiv aus den Mitochondrien) transportiert wird (39).  Es wird angenommen, dass 3HIA-Carnitin entweder direkt durch eine Hydrolase zu 3HIA deacyliert wird oder einen zweiten CoA-Austausch eingeht, um erneut 3-Hydroxyisovaleryl-CoA zu bilden, gefolgt von der Freisetzung von 3HIA und freiem CoA durch eine Thioesterase.^ ein b Wilson JM, Fitschen PJ, Campbell B, Wilson GJ, Zanchi N., Taylor L., Wilborn C., Kalman DS, Stout JR, Hoffman JR, Ziegenfuss TN, Lopez HL, Kreider RB, Smith-Ryan AE, Antonio J. (Februar 2013) . “Stand der International Society of Sports Nutrition: Beta-Hydroxy-Beta-Methylbutyrat (HMB)”. Zeitschrift der International Society of Sports Nutrition. 10 (1): 6. doi:10.1186 \/ 1550-2783-10-6.  PMC 3568064.  PMID 23374455.^ ein b c d e f G h ich j Zanchi NE, Gerlinger-Romero F., Guimar\u00e3es-Ferreira L., MA de Siqueira Filho, Felitti V., Lira FS, Seelaender M., Lancha AH (April 2011).  “HMB-Supplementation: klinische und sportliche leistungsbezogene Effekte und Wirkmechanismen”. 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Wichtig ist, dass dieser Weg der HMB-Bildung direkt und vollst\u00e4ndig von der KIC-Dioxygenase der Leber abh\u00e4ngt.  Auf diesem Weg wird HMB im Cytosol zun\u00e4chst in cytosolisches \u03b2-Hydroxy-\u03b2-methylglutaryl-CoA (HMG-CoA) umgewandelt, das dann f\u00fcr die Cholesterinsynthese gesteuert werden kann (Rudney 1957) (Abb. 1).  Tats\u00e4chlich haben zahlreiche biochemische Studien gezeigt, dass HMB ein Vorl\u00e4ufer von Cholesterin ist (Zabin und Bloch 1951; Nissen et al. 2000).^ ein b c d e f G h ich j k l m n Kohlmeier M (Mai 2015). “Leucine”. N\u00e4hrstoffstoffwechsel: Strukturen, Funktionen und Gene  (2. Aufl.).  Akademische Presse.  S. 385\u2013388.  ISBN 978-0-12-387784-0. Archiviert vom Original am 22. M\u00e4rz 2018.  Abgerufen 6. Juni 2016. Energietreibstoff: Schlie\u00dflich wird der gr\u00f6\u00dfte Teil des Leu abgebaut und liefert etwa 6,0 kcal \/ g.  Etwa 60% des aufgenommenen Leu werden innerhalb weniger Stunden oxidiert … Ketogenese: Ein erheblicher Anteil (40% einer aufgenommenen Dosis) wird in Acetyl-CoA umgewandelt und tr\u00e4gt so zur Synthese von Ketonen, Steroiden, Fetts\u00e4uren und anderen Substanzen bei VerbindungenAbbildung 8.57: Stoffwechsel von L.-leucin Archiviert 22. M\u00e4rz 2018 an der Wayback-Maschine^ Rosenthal J., Angel A., Farkas J. (Februar 1974). “Stoffwechselschicksal von Leucin: ein bedeutender Sterolvorl\u00e4ufer in Fettgewebe und Muskel”. Am.  J. Physiol. 226 (2): 411\u20138.  doi:10.1152 \/ ajplegacy.1974.226.2.411.  PMID 4855772.^ Brioche T, Pagano AF, Py G, Chopard A (August 2016). “Muskelschwund und Altern: Experimentelle Modelle, Fettinfiltrationen und Pr\u00e4vention” (PDF). Molekulare Aspekte der Medizin. 50: 56\u201387.  doi:10.1016 \/ j.mam.2016.04.006.  PMID 27106402. Zusammenfassend scheint die HMB-Behandlung eindeutig eine sichere und wirksame Strategie gegen Sarkopenie und allgemeiner gegen Muskelschwund zu sein, da HMB die Muskelmasse, die Muskelkraft und die k\u00f6rperliche Leistungsf\u00e4higkeit verbessert.  Es scheint, dass HMB in der Lage ist, auf drei der vier Hauptmechanismen zu wirken, die an der Muskeldekonditionierung beteiligt sind (Proteinumsatz, Apoptose und Regenerationsprozess), w\u00e4hrend angenommen wird, dass es den vierten stark beeinflusst (mitochondriale Dynamik und Funktionen).  Dar\u00fcber hinaus ist HMB kosteng\u00fcnstig (~ 30\u201350 US-Dollar pro Monat bei 3 g pro Tag) und kann Osteopenie verhindern (Bruckbauer und Zemel, 2013; Tatara, 2009; Tatara et al., 2007, 2008, 2012) und kardiovaskul\u00e4re Risiken verringern (Nissen et al., 2000).  Aus all diesen Gr\u00fcnden sollte HMB routinem\u00e4\u00dfig bei Muskelschwund angewendet werden, insbesondere bei \u00e4lteren Menschen.  … 3 g CaHMB, dreimal t\u00e4glich eingenommen (jeweils 1 g), ist die optimale Position, die eine kontinuierliche Bioverf\u00fcgbarkeit von HMB im K\u00f6rper erm\u00f6glicht (Wilson et al., 2013)^ KEGG-Reaktion: R04137. Kyoto-Enzyklop\u00e4die der Gene und Genome.  Kanehisa Laboratories. Archiviert vom Original am 1. Juli 2016.  Abgerufen 24. Juni 2016.^ Homo sapiens: 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase-Reaktion. MetaCyc.  SRI International.  20. August 2012.  Abgerufen 6. Juni 2016.^ ein b “Leucinstoffwechsel”. BRENDA.  Technische Universit\u00e4t Braunschweig.  Archiviert von das Original am 17. August 2016.  Abgerufen 12. August 2016.^ Nelson, DL;  Cox, MM “Lehninger, Prinzipien der Biochemie” 3. Aufl.  Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.^ Meierhenrich: Aminos\u00e4uren und die Asymmetrie des Lebens, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.Externe Links[edit]"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki21\/2020\/12\/30\/leucin-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Leucin – Wikipedia"}}]}]