[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/2021\/10\/28\/asparagin-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/2021\/10\/28\/asparagin-wikipedia\/","headline":"Asparagin \u2013 Wikipedia","name":"Asparagin \u2013 Wikipedia","description":"before-content-x4 Asparagin kann als “Asn” abgek\u00fcrzt werden. 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F\u00fcr andere Verwendungen dieser Abk\u00fcrzung siehe ASN (Begriffskl\u00e4rung).l-AsparaginNamenIUPAC-NameAsparaginAndere Namen  2-Amino-3-carbamoylpropans\u00e4ure  Bezeichner70-47-3 JaChEBIChEMBLChemSpiderArzneimittelbankECHA-InfoCard100.019.565 EG-NummerKEGGUNIIInChI=1S\/C4H8N2O3\/c5-2(4(8)9)1-3(6)7\/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)\/t2-\/m0\/ s1 JaSchl\u00fcssel: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N JaInChI=1\/C4H8N2O3\/c5-2(4(8)9)1-3(6)7\/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)\/t2-\/m0\/ s1Schl\u00fcssel: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBDO=C(N)C[C@H](N)C(=O)OC([C@@H](C(=O)O)N)C(=O)N  EigenschaftenC4h8n2\u00d63Molmasse132.119 g\u00b7mol-1Aussehenwei\u00dfe KristalleDichte1,543 g\/cm\u00b23Schmelzpunkt  234 \u00b0C (453 \u00b0F; 507 K)Siedepunkt  438 \u00b0C (820 \u00b0F; 711 K)2,94 g\/100 mlL\u00f6slichkeitl\u00f6slich in S\u00e4uren, Basen, vernachl\u00e4ssigbar in Methanol, Ethanol, Ether, BenzolProtokoll P\u22123,82S\u00e4ure (pKein)2.1 (Carboxyl; 20 \u00b0C, H2\u00d6)8,80 (Amino; 20 \u00b0C, H2\u00d6)[1]-69,5\u00b710-6 cm3\/molStrukturorthorhombischThermochemie\u2212789.4 kJ\/molGefahrenSicherheitsdatenblattSiehe: DatenseiteSigma-AlrichNFPA 704 (Feuerdiamant)Flammpunkt  219 \u00b0C (426 \u00b0F; 492 K)Erg\u00e4nzende DatenseiteBrechungsindex (n),Dielektrizit\u00e4tskonstante (\u03b5R), etc.ThermodynamikDatenPhasenverhaltenFestes Fl\u00fcssiggasUV, IR, NMR, MSSofern nicht anders angegeben, beziehen sich die Daten auf Materialien im Standardzustand (bei 25 \u00b0C [77\u00a0\u00b0F], 100 kPa).Ja verifizieren (was ist Jan ?)Infobox-ReferenzenChemische VerbindungAsparagin (Symbol Asn oder n[2]), ist eine \u03b1-Aminos\u00e4ure, die bei der Biosynthese von Proteinen verwendet wird.  Es enth\u00e4lt eine \u03b1-Aminogruppe (die im protonierten \u2212NH+3  unter biologischen Bedingungen bilden), eine \u03b1-Carbons\u00e4uregruppe (die sich im deprotonierten -COO\u2212 unter biologischen Bedingungen bilden) und ein Seitenketten-Carboxamid, das es als polare (bei physiologischem pH) aliphatische Aminos\u00e4ure klassifiziert.  Es ist f\u00fcr den Menschen nicht essentiell, was bedeutet, dass der K\u00f6rper es synthetisieren kann.  Es wird von den Codons AAU und AAC kodiert.Eine Reaktion zwischen Asparagin und reduzierenden Zuckern oder anderen Carbonylquellen erzeugt Acrylamid in Lebensmitteln, wenn sie auf eine ausreichende Temperatur erhitzt werden.  Diese Produkte kommen in Backwaren wie Pommes Frites, Kartoffelchips und Toastbrot vor.Table of ContentsGeschichte[edit]Strukturfunktion in Proteinen[edit]Quellen[edit]Nahrungsquellen[edit]Biosynthese[edit]Degradierung[edit]Funktion[edit]Zwitterion-Struktur[edit]Angeblicher Zusammenhang mit Krebs bei Laborm\u00e4usen[edit]Verweise[edit]Externe Links[edit]Geschichte[edit]Asparagin wurde erstmals 1806 in kristalliner Form von den franz\u00f6sischen Chemikern Louis Nicolas Vauquelin und Pierre Jean Robiquet (damals ein junger Assistent) aus Spargelsaft isoliert.[3][4]  in dem es reichlich vorhanden ist, daher der gew\u00e4hlte Name.  Es war die erste Aminos\u00e4ure, die isoliert wurde.[5]Drei Jahre sp\u00e4ter, im Jahr 1809, identifizierte Pierre Jean Robiquet eine Substanz aus der S\u00fc\u00dfholzwurzel mit Eigenschaften, die er als denen von Asparagin als sehr \u00e4hnlich bezeichnete.[6]  und das Plisson 1828 als Asparagin selbst identifizierte.[7][8]Die Bestimmung der Struktur von Asparagin erforderte jahrzehntelange Forschung.  Die empirische Formel f\u00fcr Asparagin wurde erstmals 1833 von den franz\u00f6sischen Chemikern Antoine Fran\u00e7ois Boutron Charlard und Th\u00e9ophile-Jules Pelouze bestimmt;  im selben Jahr lieferte der deutsche Chemiker Justus Liebig eine genauere Formel.[9][10]    1846 behandelte der italienische Chemiker Raffaele Piria Asparagin mit salpetriger S\u00e4ure, wodurch das Amin des Molek\u00fcls (\u2013NH2)-Gruppen und wandelte Asparagin in \u00c4pfels\u00e4ure um.[11]    Dies enth\u00fcllte die grundlegende Struktur des Molek\u00fcls: eine Kette aus vier Kohlenstoffatomen.  Piria hielt Asparagin f\u00fcr ein Diamid der Apfels\u00e4ure;[12]  jedoch zeigte 1862 der deutsche Chemiker Hermann Kolbe, dass diese Vermutung falsch war;  stattdessen kam Kolbe zu dem Schluss, dass Asparagin ein Amid eines Bernsteins\u00e4ureamins ist.[13]    1886 entdeckte der italienische Chemiker Arnaldo Piutti (1857\u20131928) ein Spiegelbild oder \u201eEnantiomer\u201c der nat\u00fcrlichen Form von Asparagin, das viele Eigenschaften von Asparagin teilte, sich aber auch davon unterschied.[14]    Da die Struktur von Asparagin noch nicht vollst\u00e4ndig bekannt war \u2013 die Lage der Amingruppe im Molek\u00fcl war noch nicht gekl\u00e4rt[15]  \u2013 Piutti synthetisierte Asparagin und ver\u00f6ffentlichte damit 1888 seine wahre Struktur.[16]Strukturfunktion in Proteinen[edit]Da die Asparagin-Seitenkette Wasserstoffbr\u00fcckenbindungen mit dem Peptidr\u00fcckgrat eingehen kann, werden Asparaginreste h\u00e4ufig am Anfang von alpha-Helices als asx-Turns und asx-Motive und in \u00e4hnlichen Turn-Motiven oder als Amidringe in Beta-Faltbl\u00e4ttern gefunden.  Seine Rolle kann als “Abschluss” der Wasserstoffbr\u00fccken-Wechselwirkungen angesehen werden, die ansonsten durch das Polypeptid-R\u00fcckgrat befriedigt w\u00fcrden.Asparagin bietet auch Schl\u00fcsselstellen f\u00fcr die N-verkn\u00fcpfte Glykosylierung, die Modifikation der Proteinkette durch Hinzuf\u00fcgen von Kohlenhydratketten.  Typischerweise kann ein Kohlenhydratbaum nur an einen Asparaginrest angeh\u00e4ngt werden, wenn dieser auf der C-Seite von X-Serin oder X-Threonin flankiert wird, wobei X eine beliebige Aminos\u00e4ure mit Ausnahme von Prolin ist.[17]Asparagin kann im HIF1-Hypoxie-induzierbaren Transkriptionsfaktor hydroxyliert werden.  Diese Modifikation hemmt die HIF1-vermittelte Genaktivierung.[18]Quellen[edit]Nahrungsquellen[edit]Asparagin ist f\u00fcr den Menschen nicht essentiell, kann also aus Zwischenprodukten des zentralen Stoffwechselweges synthetisiert werden und wird nicht mit der Nahrung ben\u00f6tigt.Asparagin kommt vor in:Tierische Quellen: Milchprodukte, Molke, Rindfleisch, Gefl\u00fcgel, Eier, Fisch, Laktalbumin, Meeresfr\u00fcchtePflanzenquellen: Spargel, Kartoffeln, H\u00fclsenfr\u00fcchte, N\u00fcsse, Saaten, Soja, VollkornprodukteBiosynthese[edit]Die Vorstufe von Asparagin ist Oxalacetat.  Oxalacetat wird mit Hilfe eines Transaminase-Enzyms in Aspartat umgewandelt.  Das Enzym \u00fcbertr\u00e4gt die Aminogruppe von Glutamat auf Oxalacetat und produziert \u03b1-Ketoglutarat und Aspartat.  Das Enzym Asparaginsynthetase produziert aus Aspartat, Glutamin und ATP Asparagin, AMP, Glutamat und Pyrophosphat.  Bei der Asparagin-Synthetase-Reaktion wird ATP verwendet, um Aspartat zu aktivieren, wodurch \u03b2-Aspartyl-AMP gebildet wird.  Glutamin spendet eine Ammoniumgruppe, die mit \u03b2-Aspartyl-AMP reagiert, um Asparagin und freies AMP zu bilden.  Die Biosynthese von Asparagin aus OxalacetatDegradierung[edit]Asparagin tritt beim Menschen normalerweise als Oxalacetat in den Zitronens\u00e4urezyklus ein.[19]  In Bakterien f\u00fchrt der Abbau von Asparagin zur Bildung von Oxalacetat, dem Molek\u00fcl, das sich im Zitronens\u00e4urezyklus (Krebs-Zyklus) mit Citrat verbindet.  Asparagin wird durch Asparaginase zu Aspartat hydrolysiert.  Aspartat wird dann transaminiert, um aus Alpha-Ketoglutarat Glutamat und Oxalacetat zu bilden.Funktion[edit]Asparagin ist erforderlich f\u00fcr die Entwicklung und Funktion des Gehirns.[20]  Die Verf\u00fcgbarkeit von Asparagin ist auch f\u00fcr die Proteinsynthese w\u00e4hrend der Replikation von Pockenviren wichtig.[21]Die Zugabe von N-Acetylglucosamin zu Asparagin erfolgt durch Oligosaccharidtransferase-Enzyme im endoplasmatischen Retikulum.[22]  Diese Glykosylierung ist sowohl f\u00fcr die Proteinstruktur wichtig[23]  und Proteinfunktion.[24]Zwitterion-Struktur[edit]  (S)-Asparagin (links) und (R)-Asparagin (rechts) in zwitterionischer Form bei neutralem pH.Angeblicher Zusammenhang mit Krebs bei Laborm\u00e4usen[edit]Laut einem Artikel aus dem Jahr 2018 in Der W\u00e4chter, fand eine Studie heraus, dass sinkende Asparaginspiegel “dramatisch” die Ausbreitung von Brustkrebs bei Laborm\u00e4usen reduzierten.[25][26]  Der Artikel stellte fest, dass \u00e4hnliche Studien am Menschen nicht durchgef\u00fchrt wurden.Verweise[edit]^ Haynes WM, Hrsg.  (2016). SFB-Handbuch f\u00fcr Chemie und Physik (97. Aufl.).  CRC-Presse.  S. 5\u201389.  ISBN 978-1498754286.^ “Nomenklatur und Symbolik f\u00fcr Aminos\u00e4uren und Peptide”.  Gemeinsame IUPAC-IUB-Kommission f\u00fcr biochemische Nomenklatur.  1983. Archiviert von das Original am 9. Oktober 2008.  Abgerufen 5. M\u00e4rz 2018.^ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806).  “La d\u00e9couverte d’un nouveau principe veg\u00e9tal dans le suc des asperges”. Annales de Chimie (auf Franz\u00f6sisch). 57: 88\u201393.  hdl:2027\/nyp.33433062722578.^ Plimmer rechts (1912) [1908].  Plimmer RH, Hopkins FG (Hrsg.). Die chemische Zusammensetzung der Proteine.  Monographien zur Biochemie.  Teil I. Analyse (2. Aufl.).  London: Longmans, Green und Co. p.  112.  Abgerufen 18. Januar 2010.^ Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Fortschritte in der Proteinchemie.  New York: Akademische Presse.  pp. 99, 103.  ISBN 978-0-12-034226-6.^ Robiquet-PJ (1809). “Analyse de la racine de r\u00e9glisse” [Analysis of licorice root]. Annales de Chimie et de Physique (auf Franz\u00f6sisch). 72 (1): 143\u2013159.^ Plisson A (1828). “De l’indentit\u00e9 de l’asparagine avec l’ag\u00e9do\u00efte” [On the identity of asparagine with ag\u00e9do\u00efte]. Journal de Pharmacie et des Sciences Accessoires (auf Franz\u00f6sisch). 14 (4): 177\u2013182.^ Filzer HW, Lloyd JU (1898). \u201eGlycyrrhiza (USP) \u2013 Glycyrrhiza\u201c. King’s American Dispensatory.  Henriettes Kr\u00e4uter-Homepage.^ Boutron-Charlard;  Pelouze (1833). “\u00dcber das Asparamid (Asparagin des Herrn Robiquet) und die Asparamids\u00e4ure” [On asparamide (the asparagine of Mr. Robiquet) and aspartic acid]. Annalen der Chemie (auf Deutsch). 6: 75\u201388.  mach:10.1002\/jlac.18330060111.    Die empirische Formel von Asparagin erscheint auf S.  80.^ Liebig J (1833). “\u00dcber die Zusammensetzung des Asparamides und der Asparagins\u00e4ure” [On the composition of asparamide [asparagine]  und Asparagins\u00e4ure]. Annalen der Chemie (auf Deutsch). 7 (14): 146\u2013150.  Bibcode:1834AnP…107..220L.  mach:10.1002\/andp.18341071405.    Die empirische Formel steht auf S.  149 ;  die Formel ist richtig, wenn die Indizes durch 2 geteilt werden.^ Sehen:^ Plimmer RH (1912). Die chemische Konstitution der Proteine.  Teil I: Analyse  (2. Aufl.).  London, England: Longmans, Green und Co. p.  112.^ Kolbe H (1862). “\u00dcber die chemische Constitution des Asparagins und der Asparagins\u00e4ure” [On the chemical constitution of asparagine and aspartic acid]. Annalen der Chemie (auf Deutsch). 121 (2): 232\u2013236.  mach:10.1002\/jlac.18621210209.^ Piutti A (1886). “Ein neues Asparagin” [A new asparagine]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (auf Deutsch). 19 (2): 1691\u20131695.  mach:10.1002\/cber.18860190211.^ Der franz\u00f6sische Chemiker Edouard Grimaux dachte, dass die Amingruppe (\u2013NH2) befand sich neben der Amidgruppe (\u2013C(O)NH2), w\u00e4hrend der italienische Chemiker Icilio Guareschi dachte, dass sich die Amingruppe neben der Carboxylgruppe (\u2013COOH) befindet.Grimaux E (1875). “Recherches synth\u00e9tiques sur le groupe urique” [Synthetic investigations of the uric group]. Bulletin de la Soci\u00e9t\u00e9 Chimique de Paris.  2. Serie (auf Franz\u00f6sisch). 24: 337\u2013355.  Auf P.  352 stellte Grimaux zwei mutma\u00dfliche Strukturen f\u00fcr Asparagin vor, und auf S.  353 favorisierte er die Struktur (I.), was falsch ist.  Ab s.  353:  ” \u2026 ce sont les formules marqu\u00e9es du chiffre I qui me semblent devoir tre adopt\u00e9es pour l’asparagine, \u2026 “ ( \u2026 es sind die mit der Ziffer I gekennzeichneten Formeln, die, wie mir scheint, f\u00fcr Asparagin \u00fcbernommen werden sollten, \u2026 )Guareschi ich (1876). “Studi sull’ Asparagin e sull’ acido aspartico” [Studies of asparagine and of aspartic acid]. Atti della Reale Academia del Lincei.  2. Serie (auf Italienisch).  3 (Teil 2): \u200b\u200b378\u2013393.  Auf P.  388 schlug Guareschi zwei Strukturen (\u03b1 und \u03b2) f\u00fcr Asparagin vor;  er bevorzugte \u03b1, das richtige.  Ab s.  388:  “La formola \u03b1 mi sembra preferibile per seguente ragione: \u2026 “ (Die Formel \u03b1 erscheint mir aus folgendem Grund vorzuziehen: \u2026 )Englische Zusammenfassung in:  Guareschi J (1877). “Asparagin und Asparagins\u00e4ure”. Zeitschrift der Chemischen Gesellschaft. 31: 457\u2013459.  Siehe insbesondere S.  458.^ Piutti A (1888). “Sintesi e costituzione delle asparagine” [Synthesis and constitution of asparagine]. Gazzetta Chimica Italiana (auf Italienisch). 18: 457\u2013472.^ Brooker R, Widmaier E, Graham L, Stiling P, Hasenkampf C, Hunter F, Bidochka M, Riggs D (2010).  \u201eKapitel 5: Systembiologie der Zellorganisation\u201c. Biologie (kanadische Hrsg.).  Vereinigte Staaten von Amerika: McGraw-Hill Ryerson.  S. 105\u2013106.  ISBN 978-0-07-074175-1.^ Lando D, Peet DJ, Gorman JJ, Whelan DA, Whitelaw ML, Bruick RK (Juni 2002). “FIH-1 ist ein Asparaginyl-Hydroxylase-Enzym, das die Transkriptionsaktivit\u00e4t des Hypoxie-induzierbaren Faktors reguliert”. Gene & Entwicklung. 16 (12): 1466\u201371.  mach:10.1011\/gad.991402.  PMC 186346.  PMID 12080085.^ Berg, Jeremy;  Tymoczko, John;  Stryer, Lubert (2002). Biochemie  (5. Aufl.).  New York: WH Freeman.  P.  968. ISBN 0716746840.  Abgerufen 27. 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PMID 29414946.Externe Links[edit]     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/2021\/10\/28\/asparagin-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Asparagin \u2013 Wikipedia"}}]}]