[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/2021\/10\/29\/eisenreaktionselement-%e2%80%8b%e2%80%8bwikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki25\/2021\/10\/29\/eisenreaktionselement-%e2%80%8b%e2%80%8bwikipedia\/","headline":"Eisenreaktionselement \u2013 \u200b\u200bWikipedia","name":"Eisenreaktionselement \u2013 \u200b\u200bWikipedia","description":"before-content-x4 Eine 3D-Darstellung des Eisenreaktionselements. 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Dies ist das IRE in der Ferritin-mRNA eines Frosches im Komplex mit dem auf Eisen reagierenden Element (IRE) eines Kaninchens, entnommen aus dem Proteindatenbankeintrag 2IPY.[1]In der Molekularbiologie ist die Eisenreaktionselement oder auf Eisen reagierendes Element (IRE) ist eine kurze konservierte Stammschleife, die von Eisenantwortproteinen (IRPs, auch IRE-BP oder IRBP genannt) gebunden wird.  Das IRE findet sich in UTRs (untranslated regions) verschiedener mRNAs, deren Produkte am Eisenstoffwechsel beteiligt sind.  Beispielsweise enth\u00e4lt die mRNA von Ferritin (einem Eisenspeicherprotein) ein IRE in ihrer 5′-UTR.  Wenn die Eisenkonzentration niedrig ist, binden IRPs das IRE in der Ferritin-mRNA und verursachen reduzierte Translationsraten.  Im Gegensatz dazu f\u00fchrt die Bindung an mehrere IREs in der 3′-UTR des Transferrinrezeptors (beteiligt an der Eisenaufnahme) zu einer erh\u00f6hten mRNA-Stabilit\u00e4t.  Die beiden f\u00fchrenden Theorien beschreiben, wie Eisen wahrscheinlich interagiert, um die posttranslationale Kontrolle der Transkription zu beeinflussen.  Die klassische Theorie legt nahe, dass IRPs in Abwesenheit von Eisen eifrig an die mRNA IRE binden.  Wenn Eisen vorhanden ist, interagiert es mit dem Protein, um es zu veranlassen, die mRNA freizusetzen.  Bei Menschen mit hohem Eisengehalt bindet IRP1 beispielsweise an einen Eisen-Schwefel-Komplex [4Fe-4S] und nimmt eine Aconitase-Konformation an, die f\u00fcr die IRE-Bindung ungeeignet ist.  Im Gegensatz dazu wird IRP2 unter Bedingungen mit hohem Eisengehalt abgebaut.[2]  Es gibt Unterschiede in der Affinit\u00e4t zwischen verschiedenen IREs und verschiedenen IRPs.[3]  Einige IREs k\u00f6nnen auch durch alternatives Gen-Splei\u00dfen beeinflusst werden.  In der zweiten Theorie konkurrieren zwei Proteine \u200b\u200bum die IRE-Bindungsstelle \u2013 sowohl IRP als auch eukaryotischer Initiationsfaktor 4F (eIF4F).  In Abwesenheit von Eisen bindet IRP etwa 10-mal st\u00e4rker als der Initiationsfaktor.  Wenn Eisen jedoch am IRE interagiert, bewirkt dies, dass die mRNA ihre Form \u00e4ndert, wodurch die Bindung des eIF4F beg\u00fcnstigt wird.[4]  Mehrere Studien haben nicht-kanonische IREs identifiziert.[5]  Es wurde auch gezeigt, dass IRP an einige IREs besser bindet als an andere.[6]Die obere Helix der bekannten IREs zeigt im Vergleich zur unteren Helix eine st\u00e4rkere Strukturerhaltung.  Die Basen, aus denen die Helixe bestehen, sind variabel.  Das gew\u00f6lbte C in der Mitte des Stiels ist ein sehr charakteristisches Merkmal (obwohl dies im Ferritin-IRE f\u00fcr Hummer als G angesehen wurde).[7]  Die apikale Schleife der bekannten IREs besteht alle entweder aus dem AGA- oder AGU-Triplett.  Dieser wird von einem gepaarten GC gequetscht und in der oberen Helix befindet sich zus\u00e4tzlich ein ausgebauchtes U, C oder A.  Die Kristallstruktur und die NMR-Daten zeigen ein gew\u00f6lbtes U im unteren Stamm des Ferritin-IRE.[8]  Dies stimmt mit der vorhergesagten Sekund\u00e4rstruktur \u00fcberein.  IREs in vielen anderen mRNAs haben keine Unterst\u00fctzung f\u00fcr dieses gew\u00f6lbte U. Folglich gibt es zwei RFAM-Modelle[9]  wurden f\u00fcr das IRE erstellt \u2013 eines mit einem ausgebeulten U und eines ohne.Zu den Genen, von denen bekannt ist, dass sie IREs enthalten, geh\u00f6ren FTH1,[10]FTL,[11]TFRC,[12]ALAS2,[13]    Sdhb,[14]ACO2,[15]  Hao1,[16]SLC11A2 (Kodierung DMT1),[3]  NDUFS1,[17]SLC40A1 (Kodierung des Ferroportins)[18]CDC42BPA ,[19]CDC14A,[20]EPAS1.[21]  Viele dieser Gene spielen eine klare und direkte Rolle im Eisenstoffwechsel.  Andere zeigen eine weniger offensichtliche Verbindung.  ACO2 kodiert f\u00fcr eine Isomerase, die die reversible Isomerisierung von Citrat und Isocitrat katalysiert.[22]  EPAS1 kodiert f\u00fcr einen Transkriptionsfaktor, der an komplexen Sauerstoffsensorwegen durch die Induktion von sauerstoffregulierten Genen unter Bedingungen mit niedrigem Sauerstoffgehalt beteiligt ist.[23]  CDC42BPA kodiert f\u00fcr eine Kinase mit einer Rolle bei der Reorganisation des Zytoskeletts.[24]  CDC14A kodiert f\u00fcr eine Phosphatase mit dualer Spezifit\u00e4t, die an der Zellzykluskontrolle beteiligt ist[25]  und interagiert auch mit Interphase-Zentrosomen.[26]  Beim Menschen wurde gezeigt, dass 12 Gene mit der kanonischen IRE-Struktur transkribiert werden, aber mehrere mRNA-Strukturen, die nicht kanonisch sind, interagieren mit IRPs und werden durch die Eisenkonzentration beeinflusst.  Es wurden Software und Algorithmen entwickelt, um mehr Gene zu lokalisieren, die auch auf die Eisenkonzentration ansprechen.[27]Das IRE wird in einem vielf\u00e4ltigen taxonomischen Bereich gefunden \u2013 haupts\u00e4chlich in Eukaryoten, aber nicht in Pflanzen.[28]Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ William E. Walden;  Anna I. Selezneva;  Jerome Dupuy;  Anne Volbeda;  Juan C. Fontecilla-Lager;  Elizabeth C. Theil & Karl Volz (Dezember 2006).  \u201eStruktur des eisenregulierenden Proteins 1 mit zwei Funktionen, das mit Ferritin IRE-RNA komplexiert ist\u201c. Wissenschaft. 314 (5807): 1903\u20131908.  mach:10.1126\/science.1133116.  PMID 17185597.  S2CID 26572367.^ Martina U. Muckenthaler;  Bruno Galy & Matthias W. Hentze (2008).  \u201eSystemische Eisenhom\u00f6ostase und das regulatorische Netzwerk des Eisen-responsiven Elements\/Eisen-regulatorischen Proteins (IRE\/IRP). 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