[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/atp5f1a-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/atp5f1a-wikipedia\/","headline":"ATP5F1A \u2013 Wikipedia","name":"ATP5F1A \u2013 Wikipedia","description":"before-content-x4 ATP5F1A Bezeichner Aliase ATP5F1A, ATP5A, ATP5AL2, ATPM, HEL-S-123m, MC5DN4, MOM2, OMR, ORM, hATP1, COXPD22, ATP-Synthase, H+-Transport, mitochondrialer F1-Komplex, alpha","datePublished":"2021-09-02","dateModified":"2021-09-02","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/a\/ae\/Protein_ATP5A1_PDB_1bmf.png\/250px-Protein_ATP5A1_PDB_1bmf.png","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/a\/ae\/Protein_ATP5A1_PDB_1bmf.png\/250px-Protein_ATP5A1_PDB_1bmf.png","height":"258","width":"250"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/atp5f1a-wikipedia\/","wordCount":11972,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4ATP5F1ABezeichnerAliaseATP5F1A, ATP5A, ATP5AL2, ATPM, HEL-S-123m, MC5DN4, MOM2, OMR, ORM, hATP1, COXPD22, ATP-Synthase, H+-Transport, mitochondrialer F1-Komplex, alpha 1, ATP-Synthase, H+-Transport, mitochondrialer F1-Komplex, alpha-Untereinheit 1, Herzmuskel, ATP5A1, ATP-Synthase F1-Untereinheit alphaExterne IDsOMIM: 164360 MGI: 88115 Homologen: 2985 GenCards: ATP5F1A OrthologeSpeziesMenschlichMausEntrezEnsembleUniProtRefSeq (mRNA)RefSeq (Protein)Standort (UCSC)Chr 18: 46,08 \u2013 46,1 MbChr 18: 77,77 \u2013 77,78 MbPubMed-Suche[3][4]WikidataATP-Synthase F1-Untereinheit alpha, mitochondrial ist ein Enzym, das beim Menschen durch die ATP5F1A Gen.[5][6]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsFunktion[edit]Struktur[edit]Funktion[edit]Klinische Bedeutung[edit]Modellorganismen[edit]Verweise[edit]Weiterlesen[edit]Externe Links[edit]Funktion[edit]Dieses Gen kodiert f\u00fcr eine Untereinheit der mitochondrialen ATP-Synthase.  Die mitochondriale ATP-Synthase katalysiert die ATP-Synthese unter Verwendung eines elektrochemischen Gradienten von Protonen durch die innere Membran w\u00e4hrend der oxidativen Phosphorylierung.  Die ATP-Synthase besteht aus zwei verbundenen Komplexen aus mehreren Untereinheiten: dem l\u00f6slichen katalytischen Kern, F1, und die membranaufspannende Komponente F\u00d6, umfassend den Protonenkanal.  Der katalytische Teil der mitochondrialen ATP-Synthase besteht aus 5 verschiedenen Untereinheiten (Alpha, Beta, Gamma, Delta und Epsilon), die mit einer St\u00f6chiometrie von 3 Alpha, 3 Beta und einem einzigen Vertreter der anderen 3 zusammengesetzt sind. Der Protonenkanal besteht aus drei Hauptuntereinheiten (a, b, c).  Dieses Gen kodiert die Alpha-Untereinheit des katalytischen Kerns.  Alternativ wurden gesplei\u00dfte Transkriptvarianten identifiziert, die das gleiche Protein kodieren.  Pseudogene dieses Gens befinden sich auf den Chromosomen 9, 2 und 16.[6]Struktur[edit]Die ATP5F1A Gen, das sich auf dem q-Arm von Chromosom 18 in Position 21 befindet, besteht aus 13 Exons und ist 20.090 Basenpaare lang.[6]  Das Protein ATP5F1A wiegt 59,7 kDa und besteht aus 553 Aminos\u00e4uren.[7][8]  Das Protein ist eine Untereinheit des katalytischen Teils des F1F\u00d6 ATPase, auch als Komplex V bekannt, besteht aus 14 nuklearen und 2 mitochondrial kodierten Untereinheiten.  Als Alpha-Untereinheit ist ATP5F1A im katalytischen F . enthalten1 Teil des Komplexes.[6]  Die Nomenklatur des Enzyms hat eine lange Geschichte.  Die F1 Bruch leitet seinen Namen vom Begriff “Fraktion 1” und F . ab\u00d6 (geschrieben als tiefgestellter Buchstabe “o”, nicht “Null”) leitet seinen Namen von der Bindungsfraktion f\u00fcr Oligomycin ab, eine Art nat\u00fcrlich gewonnenes Antibiotikum, das in der Lage ist, das F . zu hemmen\u00d6 Einheit der ATP-Synthase.[9][10]  Die F1 Partikel ist gro\u00df und kann im Transmissionselektronenmikroskop durch negative F\u00e4rbung gesehen werden.[11]  Dabei handelt es sich um Partikel mit einem Durchmesser von 9 nm, die die innere Mitochondrienmembran pfeffern.  Sie wurden urspr\u00fcnglich Elementarteilchen genannt und man dachte, dass sie den gesamten Atmungsapparat des Mitochondriums enthalten, aber durch eine lange Reihe von Experimenten haben Efraim Racker und seine Kollegen (die zuerst die F . isolierten)1 Partikel im Jahr 1961) konnten zeigen, dass dieses Partikel mit der ATPase-Aktivit\u00e4t in ungekoppelten Mitochondrien und mit der ATPase-Aktivit\u00e4t in subchochondrialen Partikeln korreliert, die durch Ultraschalleinwirkung von Mitochondrien erzeugt wurden.  Diese ATPase-Aktivit\u00e4t wurde au\u00dferdem durch eine lange Reihe von Experimenten in vielen Laboratorien mit der Bildung von ATP in Verbindung gebracht.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Funktion[edit]ATP-Synthase der Mitochondrienmembran (F1F\u00d6 ATP-Synthase oder Komplex V) produziert ATP aus ADP in Gegenwart eines Protonengradienten durch die Membran, der durch Elektronentransportkomplexe der Atmungskette erzeugt wird.  F-Typ-ATPasen bestehen aus zwei strukturellen Dom\u00e4nen, F1 – enth\u00e4lt den extramembran\u00f6sen katalytischen Kern und F\u00d6 – den Membran-Protonenkanal enthaltend, miteinander verbunden durch einen zentralen Stiel und einen peripheren Stiel.  W\u00e4hrend der Katalyse wird die ATP-Synthese in der katalytischen Dom\u00e4ne von F1 ist \u00fcber einen Drehmechanismus der zentralen Stiel-Untereinheiten an die Protonen-Translokation gekoppelt.  Untereinheiten alpha und beta bilden den katalytischen Kern in F1.  Die Rotation des zentralen Stiels gegen die umgebenden alpha(3)beta(3)-Untereinheiten f\u00fchrt zur Hydrolyse von ATP an drei separaten katalytischen Zentren auf den Beta-Untereinheiten.  Die Untereinheit alpha tr\u00e4gt nicht die katalytisch hochaffinen ATP-Bindungsstellen.[12]Klinische Bedeutung[edit]Mutationen, die das ATP5F1A-Gen betreffen, verursachen einen kombinierten oxidativen Phosphorylierungsmangel 22 (COXPD22), eine mitochondriale Erkrankung, die durch intrauterine Wachstumsverz\u00f6gerung, Mikrozephalie, Hypotonie, pulmonale Hypertonie, Gedeihst\u00f6rung, Enzephalopathie und Herzinsuffizienz gekennzeichnet ist.  Mutationen im ATP5F1A-Gen verursachen auch mitochondrialen Komplex V-Mangel, Nuclear 4 (MC5DN4), eine mitochondriale St\u00f6rung mit heterogenen klinischen Manifestationen, einschlie\u00dflich dysmorphen Merkmalen, psychomotorischer Retardierung, Hypotonie, Wachstumsverz\u00f6gerung, Kardiomyopathie, vergr\u00f6\u00dferter Leber, hypoplastischen Nieren und erh\u00f6hten Laktatwerten im Urin , Plasma und Liquor.[13]Die Resveratrol-Hemmung des katalytischen F1-Kerns erh\u00f6ht die Adenosinmonophosphat-(AMP)-Spiegel, wodurch das AMP-aktivierte Proteinkinase-Enzym aktiviert wird.[14]Modellorganismen[edit]Modellorganismen wurden bei der Untersuchung der ATP5F1A-Funktion verwendet.  Eine bedingte Knockout-Mauslinie, genannt Atp5a1tm1a(EUCOMM)Wtsi[21][22]  wurde im Rahmen des International Knockout Mouse Consortium-Programms erstellt \u2013 einem Hochdurchsatz-Mutagenese-Projekt zur Generierung und Verteilung von Tiermodellen von Krankheiten an interessierte Wissenschaftler.[23][24][25]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4M\u00e4nnliche und weibliche Tiere wurden einem standardisierten ph\u00e4notypischen Screening unterzogen, um die Auswirkungen der Deletion zu bestimmen.[19][26]  An mutierten M\u00e4usen wurden 22 Tests durchgef\u00fchrt und es wurden 5 signifikante Anomalien beobachtet.[19]  W\u00e4hrend der Tr\u00e4chtigkeit wurden keine homozygoten mutierten Embryonen identifiziert, und daher \u00fcberlebte keiner bis zum Absetzen.  Die restlichen Tests wurden an heterozygoten mutierten adulten M\u00e4usen durchgef\u00fchrt und bei weiblichen Tieren wurde ein verringertes K\u00f6rpergewicht, eine fettfreie K\u00f6rpermasse und eine Hypoprotein\u00e4mie beobachtet.[19]Verweise[edit]^ ein B C GRCh38: Ensemble-Release 89: ENSG00000152234 – Ensemble, Mai 2017^ ein B C GRCm38: Ensemble-Release 89: ENSMUSG00000025428 – Ensemble, Mai 2017^ “Menschliche PubMed-Referenz:”. National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine.^ “Maus PubMed-Referenz:”. National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine.^ Kataoka H, \u200b\u200bBiswas C (Juli 1991).  \u201eNukleotidsequenz einer cDNA f\u00fcr die Alpha-Untereinheit der menschlichen mitochondrialen ATP-Synthase\u201c. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Genstruktur und Expression. 1089 (3): 393\u20135.  mach:10.1016\/0167-4781(91)90183-m.  PMID 1830491.^ ein B C D “Entrez-Gen: ATP5F1A ATP-Synthase F1-Untereinheit alpha”.^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (Oktober 2013). “Integration von kardialer Proteombiologie und Medizin durch eine spezialisierte Wissensdatenbank”. Auflagenforschung. 113 (9): 1043\u201353.  mach:10.1161\/CIRCRESAHA.113.301151.  PMC 4076475.  PMID 23965338.^ “ATP-Synthase-Untereinheit alpha, mitochondrial”. Wissensdatenbank zu kardialen Organellen Proteinatlas (COPaKB).  Archiviert von das Original am 2018-07-20.  Abgerufen 2018-07-18.^ Kagawa Y, Racker E (Mai 1966). “Partielle Aufl\u00f6sung der Enzyme, die die oxidative Phosphorylierung katalysieren. 8. Eigenschaften eines Faktors, der der mitochondrialen Adenosintriphosphatase eine Oligomycin-Empfindlichkeit verleiht”. Die Zeitschrift f\u00fcr biologische Chemie. 241 (10): 2461\u20136.  mach:10.1016\/S0021-9258(18)96640-8.  PMID 4223640.^ McCarty RE (November 1992). “H+-ATPasen UND ATP-SYNTHASEN AUS DER SICHT EINES PFLANZENBIOCHEMISTEN”. Die Zeitschrift f\u00fcr experimentelle Biologie. 172 (Teil 1): 431\u2013441.  mach:10.1242\/jeb.172.1.431.  PMID 9874753.^ Fernandez Moran H, Oda T, Blair PV, Green DE (Juli 1964). “Eine makromolekulare sich wiederholende Einheit der mitochondrialen Struktur und Funktion. Korrelierte elektronenmikroskopische und biochemische Studien isolierter Mitochondrien und submitochondrialer Partikel des Rinderherzmuskels”. Die Zeitschrift f\u00fcr Zellbiologie. 22 (1): 63\u2013100.  mach:10.1083\/jcb.22.1.63.  PMC 2106494.  PMID 14195622.^ “ATP-Synthase-Untereinheit alpha, mitochondrial”. UniProt.  Das UniProt-Konsortium.^ “ATP5F1A”. NCBI Genetics Home-Ressource.^ Joshi T, Singh AK, Haratipour P, Farzaei MH (2019).  \u201eTargeting AMPK-Signalweg durch Naturstoffe zur Behandlung von Diabetes mellitus und seinen Komplikationen\u201c. Zeitschrift f\u00fcr Zellphysiologie. 234 (10): 17212\u201317231.  mach:10.1002\/jcp.28528.  PMID 30916407.  S2CID 85533334.^ “K\u00f6rpergewichtsdaten f\u00fcr Atp5a1”.  Wellcome Trust Sanger Institute.^ “DEXA-Daten f\u00fcr Atp5a1”.  Wellcome Trust Sanger Institute.^ “Klinische Chemiedaten f\u00fcr Atp5a1”.  Wellcome Trust Sanger Institute.^ “Citrobacter Infektionsdaten f\u00fcr Atp5a1″.  Wellcome Trust Sanger Institute.^ ein B C D Gerdin AK (2010).  \u201eDas Sanger Mouse Genetics Program: High-Throughput-Charakterisierung von Knockout-M\u00e4usen\u201c. Acta Ophthalmologica. 88: 925\u20137.  mach:10.1111\/j.1755-3768.2010.4142.x.  S2CID 85911512.^ Maus-Ressourcenportal, Wellcome Trust Sanger Institute.^ “Internationales Knockout-Maus-Konsortium”.^ “Mausgenom-Informatik”.^ Skarnes WC, Rosen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell W, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bradley A (Juni 2011). \u201eEine bedingte Knockout-Ressource f\u00fcr die genomweite Untersuchung der Genfunktion von M\u00e4usen\u201c. Natur. 474 (7351): 337\u201342.  mach:10.1038\/natur10163.  PMC 3572410.  PMID 21677750.^ Dolgin E (Juni 2011). “Mausbibliothek soll KO sein”. Natur. 474 (7351): 262\u20133.  mach:10.1038\/474262a.  PMID 21677718.^ Collins FS, Rossant J, Wurst W (Januar 2007). “Eine Maus aus allen Gr\u00fcnden”. Zelle. 128 (1): 9\u201313.  mach:10.1016\/j.cell.2006.12.018.  PMID 17218247.^ van der Weyden L, White JK, Adams DJ, Logan DW (Juni 2011). “Das Mausgenetik-Toolkit: Funktion und Mechanismus aufdecken”. Genombiologie. 12 (6): 224. doi:10.1186\/de-2011-12-6-224.  PMC 3218837.  PMID 21722353.Weiterlesen[edit]Dawson SJ, White LA (Mai 1992).  \u201eBehandlung von Haemophilus aphrophilus Endokarditis mit Ciprofloxacin\u201c. Das Journal der Infektion. 24 (3): 317\u201320.  mach:10.1016\/S0163-4453(05)80037-4.  PMID 1602151.Kovalyov LI, Shishkin SS, Efimochkin AS, Kovalyova MA, Ershova ES, Egorov TA, Musalyamov AK (Juli 1995).  \u201eDas Hauptproteinexpressionsprofil und die zweidimensionale Proteindatenbank des menschlichen Herzens\u201c. Elektrophorese. 16 (7): 1160\u20139.  mach:10.1002\/elps.11501601192.  PMID 7498159.  S2CID 32209361.Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (August 1994).  \u201eStruktur bei 2.8 Eine Aufl\u00f6sung von F1-ATPase aus Rinderherzmitochondrien\u201c. Natur. 370 (6491): 621\u20138.  mach:10.1038\/370621a0.  PMID 8065448.  S2CID 4275221.Akiyama S, Endo H, Inohara N, Ohta S, Kagawa Y (September 1994).  \u201eGenstruktur und Zelltyp-spezifische Expression der menschlichen ATP-Synthase-Alpha-Untereinheit\u201c. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Genstruktur und Expression. 1219 (1): 129\u201340.  mach:10.1016\/0167-4781(94)90255-0.  PMID 8086450.Jabs EW, Thomas PJ, Bernstein M, Coss C, Ferreira GC, Pedersen PL (Mai 1994).  \u201eChromosomale Lokalisierung von Genen, die f\u00fcr die Endschritte des oxidativen Stoffwechsels erforderlich sind: Alpha- und Gamma-Untereinheiten der ATP-Synthase und der Phosphattr\u00e4ger\u201c. Humangenetik. 93 (5): 600-2.  mach:10.1007\/bf00202832.  PMID 8168843.  S2CID 39597611.Godbout R, Bisgrove DA, Honor\u00e9 LH, Day RS (Januar 1993).  \u201eAmplifikation des Gens, das die Alpha-Untereinheit des mitochondrialen ATP-Synthase-Komplexes in einer menschlichen Retinoblastom-Zelllinie kodiert\u201c. Gen. 123 (2): 195\u2013201.  mach:10.1016\/0378-1119(93)90124-L.  PMID 8428659.Godbout R, Pandita A, Beatty B, Bie W, Squire JA (1997).  \u201eEine vergleichende genomische Hybridisierungsanalyse von Y79 und FISH-Kartierung zeigt, dass das amplifizierte menschliche mitochondriale ATP-Synthase-Alpha-Untereinheitsgen (ATP5A) auf Chromosom 18q12 -> q21 kartiert\u201c. Zytogenetik und Zellgenetik. 77 (3\u20134): 253\u20136.  mach:10.1159\/000134588.  PMID 9284928.Elston T, Wang H, Oster G (Januar 1998).  \u201eEnergietransduktion in ATP-Synthase\u201c. Natur. 391 (6666): 510\u20133.  Bibcode:1998Natur.391..510E.  mach:10.1038\/35185.  PMID 9461222.  S2CID 4406161.Wang H, Oster G (November 1998).  \u201eEnergietransduktion im F1-Motor der ATP-Synthase\u201c. Natur. 396 (6708): 279\u201382.  Bibcode:1998Natur.396..279W.  mach:10.1038\/24409.  PMID 9834036.  S2CID 4424498.Moser TL, Stack MS, Asplin I, Enghild JJ, H\u00f8jrup P, Everitt L, Hubchak S, Schnaper HW, Pizzo SV (M\u00e4rz 1999). \u201eAngiostatin bindet ATP-Synthase auf der Oberfl\u00e4che menschlicher Endothelzellen\u201c. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (6): 2811\u20136.  Bibcode:1999PNAS…96.2811M.  mach:10.1073\/pnas.96.6.2811.  PMC 15851.  PMID 10077593.Moser TL, Kenan DJ, Ashley TA, Roy JA, Goodman MD, Misra UK, Cheek DJ, Pizzo SV (Juni 2001). “Endotheliale Zelloberfl\u00e4che F1-F0 ATP-Synthase ist bei der ATP-Synthese aktiv und wird durch Angiostatin gehemmt”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (12): 6656\u201361.  Bibcode:2001PNAS…98.6656M.  mach:10.1073\/pnas.131067798.  PMC 34409.  PMID 11381144.Wang ZG, White PS, Ackerman SH (August 2001). \u201eAtp11p und Atp12p sind Assemblierungsfaktoren f\u00fcr die F(1)-ATPase in menschlichen Mitochondrien\u201c. Die Zeitschrift f\u00fcr biologische Chemie. 276 (33): 30773\u20138.  mach:10.1074\/jbc.M104133200.  PMID 11410595.SY Chang, SG Park, S. Kim, CY Kang (M\u00e4rz 2002). “Interaktion der C-terminalen Dom\u00e4ne von p43 und der Alpha-Untereinheit der ATP-Synthase. Seine funktionelle Bedeutung f\u00fcr die Endothelzellproliferation”. Die Zeitschrift f\u00fcr biologische Chemie. 277 (10): 8388\u201394.  mach:10.1074\/jbc.M108792200.  PMID 11741979.Sergeant N, Wattez A, Galv\u00e1n-valencia M, Ghestem A, David JP, Lemoine J, Sauti\u00e9re PE, Dachary J, Mazat JP, Michalski JC, Velours J, Mena-L\u00f3pez R, Delacourte A (2003).  \u201eAssoziation der ATP-Synthase-Alpha-Kette mit neurofibrill\u00e4rer Degeneration bei der Alzheimer-Krankheit\u201c. Neurowissenschaften. 117 (2): 293\u2013303.  mach:10.1016\/S0306-4522(02)00747-9.  PMID 12614671.  S2CID 43991411.Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (Februar 2004).  \u201eEine physikalische und funktionelle Karte des menschlichen TNF-alpha\/NF-kappa B-Signaltransduktionsweges\u201c. Natur Zellbiologie. 6 (2): 97\u2013105.  mach:10.1038\/ncb1086.  PMID 14743216.  S2CID 11683986.Kreuz RL (Januar 2004). “Molekulare Motoren: Drehen des ATP-Motors”. Natur. 427 (6973): 407\u20138.  Bibcode:2004Natur.427..407C.  mach:10.1038\/427407b.  PMID 14749816.  S2CID 52819856.Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O’Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (August 2004) . “Proteomische, funktionelle und dom\u00e4nenbasierte Analyse von in vivo 14-3-3-bindenden Proteinen, die an der Regulation des Zytoskeletts und der zellul\u00e4ren Organisation beteiligt sind”. Aktuelle Biologie. 14 (16): 1436\u201350.  mach:10.1016\/j.cub.2004.07.051.  PMID 15324660.Externe Links[edit]Dieser Artikel enth\u00e4lt Text aus der National Library of Medicine der Vereinigten Staaten, der gemeinfrei ist.PDB-Galerie1bmf: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE VON RINDERN1Kuh: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE VON RINDERN KOMPLEXIERT MIT AUROVERTIN B1e1q: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE VON RINDERN BEI 100K1e1r: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE VON RINDERN, DIE DURCH MG2+ADP UND ALUMINIUMFLUORID gehemmt wird1e79: F1-ATPASE VON RINDERN, DIE DURCH DCCD (DICYCLOHEXYLCARBODIIMID) INHIBITIERT WURDEN1efr: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE DES RINDES, KOMPLEXIERT MIT DEM PEPTID-ANTIBIOTIKA EFRAPEPTIN1h8e: (ADP.ALF4)2(ADP.SO4) RINDER F1-ATPASE (ALLE DREI KATALYSATOREN BESETZT)1h8h: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE DES RINDES, KRISTALLISIERT IN GEGENWART VON 5 MM AMPPNP1mab: RATTENLEBER F1-ATPASE1nbm: DIE STRUKTUR DER MIT 4-CHLORO-7-NITROBENZOFURAZAN KOVALENT INHIBIERTEN F1-ATPASE DES RINDES1ohh: MITOCHONDRIALE F1-ATPASE DES RINDES, KOMPLEXIERT MIT DEM INHIBITOR-PROTEIN IF11w0j: BERYLLIUM FLUORID INHIBITED BOVINE F1-ATPASE1w0k: BERYLLIUM FLUORID INHIBITED BOVINE F1-ATPASE2ck3: AZID-INHIBITETE BOVINE F1-ATPASE2f43: Rattenleber F1-ATPase2jdi: GRUNDSTAATSTRUKTUR VON F1-ATPASE AUS MITOCHONDRIA DES RINDERS (F1-ATPASE DES RINDES, OHNE Azid KRISTALLISIERT)     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/atp5f1a-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"ATP5F1A \u2013 Wikipedia"}}]}]