[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/immunglobulin-schweres-konstantes-alpha-1\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/immunglobulin-schweres-konstantes-alpha-1\/","headline":"Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1","name":"Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1","description":"before-content-x4 Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1 ist ein Immunglobulin-Gen mit dem Symbol IGHA1.[2] Es kodiert f\u00fcr ein konstantes (C) Segment","datePublished":"2021-09-02","dateModified":"2021-09-02","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Special:CentralAutoLogin\/start?type=1x1","url":"https:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Special:CentralAutoLogin\/start?type=1x1","height":"1","width":"1"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/immunglobulin-schweres-konstantes-alpha-1\/","wordCount":6878,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1 ist ein Immunglobulin-Gen mit dem Symbol IGHA1.[2]  Es kodiert f\u00fcr ein konstantes (C) Segment der schweren Kette von Immunglobulin A.  Immunglobulin A ist ein Antik\u00f6rper, der eine entscheidende Rolle bei der Immunfunktion der Schleimh\u00e4ute spielt.  IgA zeigt die gleiche typische Struktur anderer Antik\u00f6rperklassen mit zwei schweren Ketten und zwei leichten Ketten und vier unterschiedlichen Dom\u00e4nen: einer variablen Region und drei variablen Regionen.  Als Hauptklasse von Immunglobulinen in K\u00f6rpersekreten spielt IgA eine Rolle bei der Abwehr von Infektionen und verhindert den Zugang fremder Antigene zum immunologischen System.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsEntdeckung[edit]Genstandort[edit]Proteinstruktur[edit]Pathologische Informationen[edit]Verweise[edit]Weiterlesen[edit]Entdeckung[edit]IGHA1 wurde erstmals 1975 ausf\u00fchrlich beschrieben, als die Prim\u00e4rstruktur (die Aminos\u00e4uresequenz) von IgA durch die Sequenzierung von tryptischen und chymotryptischen Peptiden aufgekl\u00e4rt wurde.[3]  Ebenso wurde 1979 die Prim\u00e4rsequenz f\u00fcr die Alpha-2-Kette des Proteins unabh\u00e4ngig bestimmt.[4]  Vollst\u00e4ndige Nukleotidsequenzen f\u00fcr die konstante Region der schweren alpha-1-Kette und die allelischen Regionen der schweren alpha-2-Kette wurden 1984 ver\u00f6ffentlicht und zeigten, dass die Gene in drei Exons enthalten waren, von denen jedes eine einzelne Region der Proteindom\u00e4ne kodiert.[5]Genstandort[edit]Die f\u00fcr IGHA1 kodierenden Gene befinden sich auf dem menschlichen Chromosom 14.[6]  Die IGHA1 codierende Sequenz ist 1.497 Nukleotide lang und wird zwischen den Loci 105.707.168 und 105.708.664 gefunden.[7]  Die annotierte Chromosomenposition wird auch als 14q32.33 angegeben.[8]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Proteinstruktur[edit]Die C-Region der Ig-alpha-1-Kette ist in der ersten der konstanten Regionen von IgA enthalten und besteht aus einer 353 Reste langen Aminos\u00e4uresequenz.[9]  Die in dieser Region enthaltene Sekund\u00e4rstruktur wird von Beta-Str\u00e4ngen dominiert, die vier antiparallele Beta-Faltbl\u00e4tter definieren.  Diese antiparallelen Beta-Faltbl\u00e4tter werden dann sandwichartig angeordnet, um zwei Beta-Sandwiches zu bilden, eine typische Terti\u00e4rstruktur der Immunglobulin-Faltungsklasse.[10]  Die beiden Beta-Sheets, aus denen jedes Beta-Sandwich besteht, sind auf einer Seite durch eine Alpha-Helix verbunden.  Diese Alpha-Helices definieren die Bindungsstelle f\u00fcr dieses Protein, wobei die Bindungsstelle einen antiparallelen Beta-Strang auf beiden Seiten der Helix enth\u00e4lt.[9]  Zus\u00e4tzlich zu den Bindungsstellen ist die gegen\u00fcberliegende Seite des Beta-Sandwichs durch eine Reihe von Schleifen verbunden, die ein hypervariables Schleifensystem definieren, das eine Rolle bei der Bestimmung der Spezifit\u00e4t einer Interaktion zwischen IgA und einem Antigen spielen kann.[11]Pathologische Informationen[edit]IGHA1 wurde mit einer Chromosomenanomalie in Verbindung gebracht, die in multiplen Myelomlinien identifiziert wurde.[12]  Die Anomalie wurde als Translokationsereignis identifiziert, bei dem eine Translokation zwischen IGHA1 (auf Chromosom 14 gefunden) und FCRL4 (die Gensequenz, die f\u00fcr einen inhibitorischen Rezeptor kodiert, gefunden auf Chromosom 1) f\u00fchrt zur Produktion eines Fusionsproteins.[13]Verweise[edit]^ &#8220;Menschliche PubMed-Referenz:&#8221;. National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine.^ &#8220;Entrez-Gen: IGHA1-Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1&#8221;.^ Kratzin, H.;  Altevogt, P.;  Ruban, E.;  Kort, A.;  Staroscik, K.;  Hilschmann, N. (1975-08-01).  &#8220;[The primary structure of a monoclonal IgA-immunoglobulin (IgA Tro.), II. The amino acid sequence of the H-chain, alpha-type, subgroup III; structure of the complete IgA-molecule (author&#8217;s transl)]&#8221;. Hoppe-Seylers Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie. 356 (8): 1337\u20131342.  ISSN 0018-4888.  PMID 809331.^ Putnam, FW;  Liu, YS;  Niedrig, TL (1979-04-25).  \u201ePrim\u00e4rstruktur eines menschlichen IgA1-Immunglobulins. IV. Streptokokken-IgA1-Protease, Verdauung, Fab- und Fc-Fragmente und die vollst\u00e4ndige Aminos\u00e4uresequenz der Alpha-1-Schwerkette\u201c. Die Zeitschrift f\u00fcr biologische Chemie. 254 (8): 2865\u20132874.  ISSN 0021-9258.  PMID 107164.^ Flanagan, JG;  Lefranc, MP;  Rabbitts, TH (1984-03-01).  \u201eMechanismen der Divergenz und Konvergenz der Gensequenzen der konstanten Region des menschlichen Immunglobulins Alpha 1 und Alpha 2\u201c. Zelle. 36 (3): 681\u2013688.  mach:10.1016\/0092-8674(84)90348-9.  ISSN 0092-8674.  PMID 6421489.  S2CID 54312675.^ &#8220;Genomdaten-Viewer&#8221;. www.ncbi.nlm.nih.gov.  Abgerufen 2016-10-16.^ &#8220;IGHA1 Immunglobulin schweres konstantes Alpha 1 [Homo sapiens (human)] &#8211; Gen &#8211; NCBI&#8221;. www.ncbi.nlm.nih.gov.  Abgerufen 2016-10-16.^ &#8220;IGHA1-Symbolbericht | HUGO Gennomenklaturausschuss&#8221;. www.genenames.org.  Abgerufen 2016-10-16.^ ein B Europa, Proteindatenbank in. &#8220;Ig-alpha-1-Kette C-Region in PDB-Eintrag 1ow0 \u2039 PDBe \u2039 EMBL-EBI&#8221;. www.ebi.ac.uk.  Abgerufen 2016-10-16.^ Berg, Jeremy M.;  Tymoczko, John L.;  Stryer, Lubert (2002-01-01). \u201eDie Immunglobulinfalte besteht aus einem Beta-Sandwich-Framework mit hypervariablen Schleifen\u201c. ^ Sela-Culang, Inbal;  Kunik, Vered;  Ofran, Yanay (2013-10-08). &#8220;Die strukturelle Grundlage der Antik\u00f6rper-Antigen-Erkennung&#8221;. Grenzen in der Immunologie. 4: 302. doi:10.3389\/fimmu.2013.00302.  ISSN 1664-3224.  PMC 3792396.  PMID 24115948.^ &#8220;IGHA1 &#8211; C-Region der Ig-Alpha-1-Kette &#8211; Homo sapiens (Mensch) &#8211; IGHA1-Gen &#038; Protein&#8221;. www.uniprot.org.  Abgerufen 2016-10-16.^ &#8220;Ergebnisse f\u00fcr das Protein: P01876&#8221;. bioinf.umbc.edu.  Abgerufen 2016-10-16.Weiterlesen[edit]Kerr MA (1990). &#8220;Struktur und Funktion des menschlichen IgA&#8221;. Biochem.  J. 271 (2): 285\u201396.  mach:10.1042\/bj2710285.  PMC 1149552.  PMID 2241915.Putnam FW, Liu YS, Low TL (1979).  \u201ePrim\u00e4rstruktur eines menschlichen IgA1-Immunglobulins. IV. Streptokokken-IgA1-Protease, Verdauung, Fab- und Fc-Fragmente und die vollst\u00e4ndige Aminos\u00e4uresequenz der Alpha-1-Schwerkette\u201c. J. Biol.  Chem. 254 (8): 2865\u201374.  PMID 107164.Yang C, Kratzin H, G\u00f6tz H, Hilschmann N (1980).  &#8220;[Rule of antibody structure. Primary structure of a human monoclonal IgA-immunoglobulin (myeloma protein Tro). VII. Purification and characterization of the disulfide bridges]&#8221;. Hoppe-Seylers Z. Physiol.  Chem. 360 (12): 1919\u201340.  PMID 393607.H. Kratzin, P. Altevogt, E. Ruban et al.  (1975).  &#8220;[The primary structure of a monoclonal IgA-immunoglobulin (IgA Tro.), II. The amino acid sequence of the H-chain, alpha-type, subgroup III; structure of the complete IgA-molecule (author&#8217;s transl)]&#8221;. Hoppe-Seylers Z. Physiol.  Chem. 356 (8): 1337\u201342.  PMID 809331.Flanagan JG, Lefranc MP, Rabbitts TH (1984).  \u201eMechanismen der Divergenz und Konvergenz der Gensequenzen der konstanten Region des menschlichen Immunglobulins Alpha 1 und Alpha 2\u201c. Zelle. 36 (3): 681\u20138.  mach:10.1016\/0092-8674(84)90348-9.  PMID 6421489.  S2CID 54312675.N. Takahashi, S. Ueda, M. Obata et al.  (1982).  \u201eStruktur der menschlichen Immunglobulin-Gamma-Gene: Auswirkungen auf die Evolution einer Genfamilie\u201c. Zelle. 29 (2): 671\u20139.  mach:10.1016\/0092-8674(82)90183-0.  PMID 6811139.  S2CID 31733882.Calero M, Escribano J, Grubb A, M\u00e9ndez E (1994).  \u201eLokalisierung einer neuartigen Art von Interpolypeptid-Kettenbindung im humanen Protein-HC-IgA-Komplex (HC-IgA) und Identifizierung eines mit dem Komplex assoziierten heterogenen Chromophors\u201c. J. Biol.  Chem. 269 (1): 384\u20139.  PMID 7506257.Bitte RJ, Dunlop JI, Anderson CM, Woof JM (1999). &#8220;Identifizierung von Resten in der CH2\/CH3-Dom\u00e4nenschnittstelle von IgA, die f\u00fcr die Interaktion mit dem humanen fcalpha-Rezeptor (FcalphaR) CD89 essentiell sind&#8221;. J. Biol.  Chem. 274 (33): 23508\u201314.  mach:10.1074\/jbc.274.33.23508.  PMID 10438530.McLean GR, Nakouzi A, Casadevall A, Green NS (2001).  \u201eHuman- und Maus-Immunglobulin-Expressionsvektorkassetten\u201c. Mol.-Nr.  Immunol. 37 (14): 837\u201345.  mach:10.1016\/S0161-5890(00)00101-2.  PMID 11257305.Gala FA, Morrison SL (2002). &#8220;Die Rolle des Kohlenhydrats der konstanten Region beim Aufbau und der Sekretion von humanem IgD und IgA1&#8221;. J. Biol.  Chem. 277 (32): 29005\u201311.  mach:10.1074\/jbc.M203258200.  PMID 12023968.Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH et al.  (2003). &#8220;Generierung und erste Analyse von mehr als 15.000 cDNA-Sequenzen von Mensch und Maus in voller L\u00e4nge&#8221;. Proz.  Natl.  Akad.  Wissenschaft  Vereinigte Staaten von Amerika. 99 (26): 16899\u2013903.  mach:10.1073\/pnas.242603899.  PMC 139241.  PMID 12477932.T. Ota, Y. Suzuki, T. Nishikawa et al.  (2004). \u201eVollst\u00e4ndige Sequenzierung und Charakterisierung von 21.243 humanen cDNAs voller L\u00e4nge\u201c. Nat.  Genet. 36 (1): 40\u20135.  mach:10.1038\/ng1285.  PMID 14702039.Kristiansen TZ, Bunkenborg J, Gronborg M, et al.  (2005). &#8220;Eine proteomische Analyse der menschlichen Galle&#8221;. Mol.-Nr.  Zelle.  Proteomik. 3 (7): 715\u201328.  mach:10.1074\/mcp.M400015-MCP200.  PMID 15084671.Senior BW, Woof JM (2005). &#8220;Die Wirkung von Mutationen im humanen Immunglobulin A1 (IgA1) h\u00e4ngt von seiner Anf\u00e4lligkeit f\u00fcr die Spaltung durch verschiedene bakterielle IgA1-Proteasen ab&#8221;. Infizieren.  Immun. 73 (3): 1515\u201322.  mach:10.1128\/IAI.73.3.1515-1522.2005.  PMC 1064975.  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J.Mol.  Biol. 356 (2): 413\u201331.  mach:10.1016\/j.jmb.2005.11.060.  PMID 16376934.Ewing RM, Chu P, Elisma F, et al.  (2007). &#8220;Gro\u00dfr\u00e4umige Kartierung menschlicher Protein-Protein-Interaktionen durch Massenspektrometrie&#8221;. Mol.-Nr.  Syst.  Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038\/msb4100134.  PMC 1847948.  PMID 17353931.Geng LY, Shi ZZ, Dong Q et al.  (2007). &#8220;Expression von SNC73, einem Transkript des Immunglobulin-alpha-1-Gens, in menschlichen Epithelkarzinomen&#8221;. Welt J. Gastroenterol. 13 (16): 2305\u201311.  mach:10.3748\/wjg.v13.i16.2305.  PMC 4147138.  PMID 17511028.     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