[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/kollagen-typ-xviii-alpha-1\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/kollagen-typ-xviii-alpha-1\/","headline":"Kollagen, Typ XVIII, Alpha 1","name":"Kollagen, Typ XVIII, Alpha 1","description":"before-content-x4 Kollagen alpha-1(XVIII)-Kette ist ein Protein, das beim Menschen durch die COL18A1 Gen.[5] after-content-x4 Dieses Gen kodiert die Alpha-Kette von","datePublished":"2021-09-02","dateModified":"2021-09-02","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/9\/9a\/PDB_1bnl_EBI.jpg\/180px-PDB_1bnl_EBI.jpg","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/9\/9a\/PDB_1bnl_EBI.jpg\/180px-PDB_1bnl_EBI.jpg","height":"135","width":"180"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/kollagen-typ-xviii-alpha-1\/","wordCount":5441,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Kollagen alpha-1(XVIII)-Kette ist ein Protein, das beim Menschen durch die COL18A1 Gen.[5]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Dieses Gen kodiert die Alpha-Kette von Kollagen Typ XVIII.  Dieses Kollagen ist eines der Multiplexine, extrazellul\u00e4re Matrixproteine, die mehrere Tripelhelix-Dom\u00e4nen (kollagene Dom\u00e4nen) enthalten, die durch nicht-kollagene Dom\u00e4nen unterbrochen sind.  Das proteolytisch produzierte C-terminale Fragment von Kollagen Typ XVIII ist Endostatin, ein potentes antiangiogenes Protein.  Mutationen in diesem Gen sind mit dem Knobloch-Syndrom verbunden.  Die Hauptmerkmale dieses Syndroms sind Netzhautanomalien, so dass Kollagen Typ XVIII eine wichtige Rolle in der Netzhautstruktur und beim Neuralrohrverschluss spielen kann.  F\u00fcr dieses Gen wurden zwei Transkriptvarianten gefunden, die unterschiedliche Isoformen kodieren.[6]Table of ContentsSiehe auch[edit]Verweise[edit]Weiterlesen[edit]Externe Links[edit]Siehe auch[edit]Kollagen       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Verweise[edit]^ ein B C GRCh38: Ensemble-Release 89: ENSG00000182871 &#8211; Ensemble, Mai 2017^ ein B C GRCm38: Ensemble-Release 89: ENSMUSG00000001435 &#8211; Ensemble, Mai 2017^ &#8220;Menschliche PubMed-Referenz:&#8221;. National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine.^ &#8220;Maus PubMed-Referenz:&#8221;. National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine.^ Oh SP, Warman ML, Seldin MF, Cheng SD, Knoll JH, Timmons S, Olsen BR (Juni 1994).  \u201eKlonierung von cDNA und genomischer DNA, die f\u00fcr humanes Kollagen Typ XVIII kodiert und Lokalisierung des alpha 1(XVIII)-Kollagengens auf Mauschromosom 10 und humanes Chromosom 21\u201c. Genomik. 19 (3): 494\u20139.  mach:10.1006\/geno.1994.1098.  PMID 8188291.^ &#8220;Entrez-Gen: COL18A1-Kollagen, Typ XVIII, Alpha 1&#8221;.Weiterlesen[edit]T. Pufe, B. Kurz, W. Petersen et al.  (2006).  \u201eDer Einfluss biomechanischer Parameter auf die Expression von VEGF und Endostatin im Knochen- und Gelenksystem\u201c. Ann.  Anat. 187 (5\u20136): 461\u201372.  mach:10.1016\/j.aanat.2005.06.008.  PMID 16320826.Oh SP, Kamagata Y, Muragaki Y, et al.  (1994). &#8220;Isolierung und Sequenzierung von cDNAs f\u00fcr Proteine \u200b\u200bmit mehreren Dom\u00e4nen von Gly-Xaa-Yaa-Wiederholungen identifizieren eine unterschiedliche Familie von kollagenen Proteinen&#8221;. Proz.  Natl.  Akad.  Wissenschaft  Vereinigte Staaten von Amerika. 91 (10): 4229\u201333.  Bibcode:1994PNAS&#8230;91.4229O.  mach:10.1073\/pnas.91.10.4229.  PMC 43758.  PMID 8183893.Serti\u00e9 AL, Quimby M, Moreira ES, et al.  (1996). \u201eEin Gen, das schwere Augenver\u00e4nderungen und eine okzipitale Enzephalozele (Knobloch-Syndrom) verursacht, wird auf 21q22.3 kartiert.\u201c. Summen.  Mol.-Nr.  Genet. 5 (6): 843\u20137.  mach:10.1093\/hmg\/5.6.843.  PMID 8776601.O&#8217;Reilly MS, Boehm T, Shing Y, et al.  (1997). \u201eEndostatin: ein endogener Inhibitor der Angiogenese und des Tumorwachstums\u201c. Zelle. 88 (2): 277\u201385.  mach:10.1016\/S0092-8674(00)81848-6.  PMID 9008168.  S2CID 14851562.J. Saarela, R. Ylik\u00e4rpp\u00e4, M. Rehn et al.  (1998).  \u201eVollst\u00e4ndige Prim\u00e4rstruktur von zwei Varianten von humanem Kollagen Typ XVIII und gewebespezifische Unterschiede in der Expression der entsprechenden Transkripte\u201c. Matrix Biol. 16 (6): 319\u201328.  mach:10.1016\/S0945-053X(98)90003-8.  PMID 9503365.Ding YH, Javaherian K, Lo KM, et al.  (1998). &#8220;Zinkabh\u00e4ngige Dimere in Kristallen von menschlichem Endostatin beobachtet&#8221;. Proz.  Natl.  Akad.  Wissenschaft  Vereinigte Staaten von Amerika. 95 (18): 10443\u20138.  Bibcode:1998PNAS&#8230;9510443D.  mach:10.1073\/pnas.95.18.10443.  PMC 27913.  PMID 9724722.Sasaki T, G\u00f6hring W, Miosge N, et al.  (1999). &#8220;Tropoelastin bindet an Fibuline, Nidogen-2 und andere extrazellul\u00e4re Matrixproteine&#8221;. FEBS Lett. 460 (2): 280\u20134.  mach:10.1016\/S0014-5793(99)01362-9.  PMID 10544250.  S2CID 25139630.Felbor U, Dreier L, Bryant RA, et al.  (2000). &#8220;Sekretiertes Cathepsin L erzeugt Endostatin aus Kollagen XVIII&#8221;. EMBO J. 19 (6): 1187\u201394.  mach:10.1093\/emboj\/19.6.1187.  PMC 305660.  PMID 10716919.Hattori M, Fujiyama A, Taylor TD, et al.  (2000). &#8220;Die DNA-Sequenz des menschlichen Chromosoms 21&#8221;. Natur. 405 (6784): 311\u20139.  Bibcode:2000Natur.405..311H.  mach:10.1038\/35012518.  PMID 10830953.Serti\u00e9 AL, Sossi V, Camargo AA, et al.  (2000). &#8220;Kollagen XVIII, das einen endogenen Inhibitor der Angiogenese und des Tumorwachstums enth\u00e4lt, spielt eine entscheidende Rolle bei der Erhaltung der Netzhautstruktur und beim Neuralrohrverschluss (Knobloch-Syndrom)&#8221;. Summen.  Mol.-Nr.  Genet. 9 (13): 2051-8.  mach:10.1093\/hmg\/9.13.2051.  PMID 10942434.M. Rehn, T. Veikkola, E. Kukk-Valdre et al.  (2001). &#8220;Wechselwirkung von Endostatin mit Integrinen, die an der Angiogenese beteiligt sind&#8221;. Proz.  Natl.  Akad.  Wissenschaft  Vereinigte Staaten von Amerika. 98 (3): 1024\u20139.  mach:10.1073\/pnas.031564998.  PMC 14702.  PMID 11158588.Karumanchi SA, Jha V, Ramchandran R, et al.  (2001). &#8220;Zelloberfl\u00e4chen-Glypicane sind Endostatin-Rezeptoren mit geringer Affinit\u00e4t&#8221; (PDF). Mol.-Nr.  Zelle. 7 (4): 811\u201322.  mach:10.1016\/S1097-2765(01)00225-8.  PMID 11336704.Feng Y, Cui LB, Liu CX, Ma QJ (2001).  &#8220;[Inhibition effect in vitro of purified endostatin expressed in Pichia pastoris]&#8221;. Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 17 (3): 278\u201382.  PMID 11517600.P. Iughetti, O. Suzuki, PH Godoi et al.  (2001).  \u201eEin Polymorphismus in Endostatin, einem Angiogenese-Inhibitor, pr\u00e4disponiert f\u00fcr die Entwicklung von Prostata-Adenokarzinom\u201c. Krebs Res. 61 (20): 7375\u20138.  PMID 11606364.Wu P, Yonekura H, Li H et al.  (2001).  &#8220;Hypoxie reguliert die Endostatinproduktion durch menschliche mikrovaskul\u00e4re Endothelzellen und Perizyten herunter&#8221;. Biochem.  Biophys.  Res.  Gemeinschaft. 288 (5): 1149\u201354.  mach:10.1006\/bbrc.2001.5903.  PMID 11700031.Zorick TS, Mustacchi Z, Bando SY, et al.  (2002). \u201eHohe Serum-Endostatin-Spiegel beim Down-Syndrom: Implikationen f\u00fcr eine verbesserte Behandlung und Pr\u00e4vention von soliden Tumoren\u201c. EUR.  J. Hum.  Genet. 9 (11): 811-4.  mach:10.1038\/sj.ejhg.5200721.  PMID 11781696.Hanai J, Dhanabal M, Karumanchi SA, et al.  (2002). &#8220;Endostatin verursacht G1-Arrest von Endothelzellen durch Hemmung von Cyclin D1&#8221;. J. Biol.  Chem. 277 (19): 16464\u20139.  mach:10.1074\/jbc.M112274200.  PMID 11815623.Erg\u00fcn S, Kilic N, Wurmbach JH, et al.  (2002).  \u201eEndostatin hemmt die Angiogenese durch Stabilisierung neu gebildeter Endothelschl\u00e4uche\u201c. Angiogenese. 4 (3): 193-206.  mach:10.1023\/A:1014027218980.  PMID 11911017.  S2CID 28608175.Tomono Y, Naito I, Ando K, et al.  (2002). \u201eEpitop-definierte monoklonale Antik\u00f6rper gegen Multiplexin-Kollagene zeigen, dass Kollagene vom Typ XV und XVIII in spezialisierten Basalmembranen exprimiert werden\u201c. Zellstruktur.  Funktion. 27 (1): 9\u201320.  mach:10.1247\/csf.27.9.  PMID 11937714.Externe Links[edit]\u00dcbersicht aller in der PDB f\u00fcr UniProt verf\u00fcgbaren Strukturinformationen: P39060  (Human Collagen alpha-1(XVIII)-Kette) an der PDBe-KB.\u00dcbersicht aller in der PDB f\u00fcr UniProt verf\u00fcgbaren Strukturinformationen: P39061  (Mauskollagen alpha-1(XVIII)-Kette) an der PDBe-KB.PDB-Galerie1 Milliarde: ZINKABH\u00c4NGIGE DIMER IN KRISTALLEN DES HUMANEN ENDOSTATIN BEOBACHTET       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Dieser Artikel enth\u00e4lt Text aus der National Library of Medicine der Vereinigten Staaten, der gemeinfrei ist.     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki29\/2021\/09\/02\/kollagen-typ-xviii-alpha-1\/#breadcrumbitem","name":"Kollagen, Typ XVIII, Alpha 1"}}]}]