[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki33\/2021\/10\/18\/membrankrummung-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki33\/2021\/10\/18\/membrankrummung-wikipedia\/","headline":"Membrankr\u00fcmmung \u2013 Wikipedia","name":"Membrankr\u00fcmmung \u2013 Wikipedia","description":"before-content-x4 Membrankr\u00fcmmung ist das geometrische Ma\u00df oder die Charakterisierung der Kr\u00fcmmung von Membranen. 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Die Membranen k\u00f6nnen nat\u00fcrlich vorkommen oder k\u00fcnstlich (synthetische) sein.  Ein Beispiel f\u00fcr eine nat\u00fcrlich vorkommende Membran ist die Lipiddoppelschicht von Zellen, die auch als Zellmembranen bekannt ist.[1]  Synthetische Membranen k\u00f6nnen durch Herstellung w\u00e4ssriger L\u00f6sungen bestimmter Lipide erhalten werden.  Die Lipide “aggregieren” dann und bilden verschiedene Phasen und Strukturen.  Je nach Bedingungen (Konzentration, Temperatur, Ionenst\u00e4rke der L\u00f6sung usw.) und der chemischen Struktur des Lipids werden unterschiedliche Phasen beobachtet.  Zum Beispiel neigt das Lipid POPC (Palmitoyloleylphosphatidylcholin) dazu, in L\u00f6sung lamellare Vesikel zu bilden, w\u00e4hrend kleinere Lipide (Lipide mit k\u00fcrzeren Acylketten, bis zu 8 Kohlenstoffatomen) wie Detergenzien Micellen bilden, wenn die CMC (kritisch Micellenkonzentration) erreicht.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Table of ContentsGrundgeometrie[edit]Spontane Lipidkr\u00fcmmung[edit]Proteine \u200b\u200bk\u00f6nnen Kr\u00fcmmung induzieren[edit]1. Lipid-Clustering[edit]2. Starres Ger\u00fcst[edit]3. Insertion hydrophober Proteinmotive[edit]4. Protein-Crowding[edit]Verweise[edit]Grundgeometrie[edit]Eine biologische Membran wird allgemein als zweidimensionale Oberfl\u00e4che beschrieben, die einen dreidimensionalen Raum \u00fcberspannt.  Um die Membranform zu beschreiben, reicht es also nicht aus, die Membrankr\u00fcmmung zu bestimmen, die in einem einzigen Querschnitt des Objekts zu sehen ist, da im Allgemeinen zwei Kr\u00fcmmungen vorhanden sind, die die Form an jedem Punkt im Raum charakterisieren.  Mathematisch werden diese beiden Kr\u00fcmmungen als Hauptkr\u00fcmmungen bezeichnet, C1{displaystyle c_{1}}  und        (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4C2{displaystyle c_{2}}, und ihre Bedeutung kann durch das folgende Gedankenexperiment verstanden werden.  Wenn Sie die Membranoberfl\u00e4che an einem betrachteten Punkt mit zwei Ebenen schneiden, die senkrecht zur Oberfl\u00e4che stehen und in zwei speziellen Richtungen ausgerichtet sind, die als Hauptrichtungen bezeichnet werden, sind die Hauptkr\u00fcmmungen die Kr\u00fcmmungen der beiden Schnittlinien zwischen den Ebenen und der Fl\u00e4chen, die in unmittelbarer N\u00e4he des betrachteten Punktes nahezu kreisf\u00f6rmige Formen aufweisen.  Die Radien dieser beiden kreisf\u00f6rmigen Fragmente, R1{displaystyle R_{1}}  und R2{displaystyle R_{2}}, werden als Hauptkr\u00fcmmungsradien bezeichnet, und ihre inversen Werte werden als die beiden Hauptkr\u00fcmmungen bezeichnet.[2]         (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4C1=1\/R1{displaystyle c_{1}=1\/R_{1}}C2=1\/R2{displaystyle c_{2}=1\/R_{2}}Die Hauptkr\u00fcmmungen C1{displaystyle c_{1}}  und C2{displaystyle c_{2}}  k\u00f6nnen beliebig variieren und dadurch unterschiedliche geometrische Formen wie Zylinder, Ebene, Kugel und Sattel entstehen lassen.  Die Analyse der Hauptkr\u00fcmmung ist wichtig, da eine Reihe von biologischen Membranen Formen aufweisen, die diesen \u00fcblichen Geometrieklammern analog sind.  Prokaryontische Zellen wie Kokken, St\u00e4bchen und Spirochetten haben beispielsweise die Form einer Kugel und die beiden letzteren die Form eines Zylinders.  Erythrozyten, allgemein als rote Blutk\u00f6rperchen bezeichnet, haben die Form eines Sattels, obwohl diese Zellen zu einer gewissen Formverformung f\u00e4hig sind.  Die folgende Tabelle listet g\u00e4ngige geometrische Formen und eine qualitative Analyse ihrer beiden Hauptkr\u00fcmmungen auf.FormC1{displaystyle c_{1}}C2{displaystyle c_{2}}Ebene00Zylinder+0Kugel++Sattel+–Obwohl oft angenommen wird, dass die Membrankr\u00fcmmung ein v\u00f6llig spontaner Prozess ist, muss es thermodynamisch gesehen Faktoren geben, die als treibende Kraft f\u00fcr die Existenz der Kr\u00fcmmung wirken.  Derzeit gibt es einige postulierte Mechanismen f\u00fcr akzeptierte Theorien zur Kr\u00fcmmung;  dennoch sind zweifellos zwei der wichtigsten treibenden Kr\u00e4fte die Lipidzusammensetzung und Proteine, die in Membranen eingebettet und\/oder daran gebunden sind.Spontane Lipidkr\u00fcmmung[edit]Die vielleicht einfachste und intuitivste treibende Kraft bei der Membrankr\u00fcmmung ist die nat\u00fcrliche spontane Kr\u00fcmmung einiger Lipide.  Dies liegt daran, dass Lipide je nach chemischer Struktur dazu neigen, sich mit einer leichten spontanen negativen oder positiven Kr\u00fcmmung zu kr\u00fcmmen.  Lipide wie DOPC (Dioleoylphosphatidylcholin), Diacylglycerin, Dioleylphosphatidylethanolamin (DOPE) und Cholesterin zeigen eine negative Spontankr\u00fcmmung.[3]  Andererseits neigen Lipide mit einem kleineren Verh\u00e4ltnis von Acylkettenfl\u00e4che zu polarer Kopfgruppenfl\u00e4che dazu, sich positiv zu kr\u00fcmmen, mit anderen Worten, sie zeigen eine positive spontane Kr\u00fcmmung.[4]  Die folgende Tabelle listet experimentell bestimmte spontane Kr\u00fcmmungen f\u00fcr verschiedene Lipide in DOPE (Dioleylphosphatidylethanolamin) auf.LipidJS  (nm-1)[5]LysophospholipideL-Lyso-PC1\/5,8O-Lyso-PC1\/3.8P-lyso-PC1\/6,8L-Lyso-PE2JB){displaystyle {F_{Cyl}}=pi LK_{b}({frac {1}{R}}-2J_{B})}wobei L die L\u00e4nge des Zylinders ist, JB ist die Differenz zwischen der spontanen Kr\u00fcmmung, JS, f\u00fcr die Lipide im inneren und \u00e4u\u00dferen Segel geteilt durch zwei, und KB ist der Biegemodul der Doppelschicht.Die Radien von Membranzylindern, die sich in intrazellul\u00e4ren Membrantransportwegen bilden, betragen typischerweise ~25\u201330 nm.[6]  Die zur Erzeugung solcher Zylinder erforderliche spontane Kr\u00fcmmung betr\u00e4gt also ~(1\/50) nm\u20131.  Als JB aus einem Unterschied in den spontanen Kr\u00fcmmungen der Monoschichten resultiert, w\u00e4re eine ungew\u00f6hnliche Membranlipidzusammensetzung erforderlich, um eine solche Kr\u00fcmmung zu erzeugen.  Die Lipide Cholesterin, Dioleoylphosphatidylethanolamin (DOPE) und Diacylglycerin zeichnen sich durch stark negative Spontankr\u00fcmmungen aus (Abbildung 1) und haben daher das Potenzial, eine gro\u00dfe Membrankr\u00fcmmung zu erzeugen.  Aber auch f\u00fcr diese Lipide ist das erforderliche JB k\u00f6nnen nur erreicht werden, wenn sie in der inneren Monoschicht weitgehend konzentriert sind.Proteine \u200b\u200bk\u00f6nnen Kr\u00fcmmung induzieren[edit]Einige biologisch vorkommende Lipide weisen eine spontane Kr\u00fcmmung auf, die die Formen biologischer Membranen erkl\u00e4ren k\u00f6nnte.  Dennoch zeigen Berechnungen, dass eine spontane Lipidkr\u00fcmmung allein entweder unzureichend ist oder Bedingungen erfordern w\u00fcrde, die unrealistisch sind, um den in den meisten Zellen beobachteten Kr\u00fcmmungsgrad zu steuern.  Es ist nun bekannt, dass die Lipidkr\u00fcmmung durch Proteinstrukturen “unterst\u00fctzt” wird, um eine vollst\u00e4ndige Zellkr\u00fcmmung zu erzeugen.Derzeit gibt es 4 vorgeschlagene Mechanismen zur Erkl\u00e4rung der proteinvermittelten Membranverbiegung:Lipid-ClusteringProtein bildet ein starres Ger\u00fcstInsertion amphipathischer Dom\u00e4nenProtein-Crowding1. Lipid-Clustering[edit]Bakterielle Toxine wie Cholera-Toxin B, Shiga-Toxin B beg\u00fcnstigen die Bindung und damit Clusterbildung bestimmter Lipidmolek\u00fcle.  Die Wirkung der Lipid-Clusterbildung f\u00fchrt zusammen mit der intrinsischen Form der einzelnen Lipidmolek\u00fcle zu einer Membrankr\u00fcmmung.2. Starres Ger\u00fcst[edit]Ein klassisches Beispiel f\u00fcr die Membranverbiegung durch ein starres Proteinger\u00fcst ist Clathrin.  Clathrin ist an der zellul\u00e4ren Endozytose beteiligt und wird von spezifischen Signalmolek\u00fclen sequestriert.  Clathrin kann sich an Adapterproteinkomplexe auf der Zellmembran anlagern, und es polymerisiert zu Gittern, um eine st\u00e4rkere Kr\u00fcmmung zu erzeugen, was zur Endozytose einer vesikul\u00e4ren Einheit f\u00fchrt.  H\u00fcllproteinkomplex I (COP1) und H\u00fcllproteinkomplex II (COPII) folgen einem \u00e4hnlichen Mechanismus beim Antreiben der Membrankr\u00fcmmung.[7]    Abbildung EIN zeigt eine Proteinbeschichtung, die eine Kr\u00fcmmung induziert.  Wie oben erw\u00e4hnt, werden Proteine \u200b\u200bwie Clathrin durch Signalmolek\u00fcle an die Membran rekrutiert und f\u00fcgen sich zu gr\u00f6\u00dferen Polymerstrukturen zusammen, die eine starre Struktur bilden, die als Ger\u00fcst f\u00fcr die Membran dient.  Clathrin bindet an seine Rezeptoren, die in der Membran vorhanden sind.Ein weiteres Beispiel f\u00fcr Proteinwechselwirkungen, die die Membrankr\u00fcmmung direkt beeinflussen, ist das der BAR-Dom\u00e4ne (Bin, Amphiphysin, Rvs’).  Die BAR-Dom\u00e4ne ist in einer gro\u00dfen Familie von Proteinen vorhanden.  Im Verh\u00e4ltnis zur zellul\u00e4ren Lipiddoppelschicht ist diese Dom\u00e4ne starr und weist eine “Bananen”-Form auf.  Es wurde postuliert, dass die positiv geladenen Aminos\u00e4urereste in der konkaven Region der BAR-Dom\u00e4ne mit den negativ geladenen polaren Kopfgruppen von Lipiden in der Doppelschicht in Kontakt kommen w\u00fcrden, wodurch der Bindungsprozess erm\u00f6glicht wird.[3]  Beim Binden wird die Kr\u00fcmmung der Membran durch die starre Dom\u00e4ne erh\u00f6ht.[8]  Abbildung B zeigt das Biegen der Membran durch eine bananenf\u00f6rmige BAR-Dom\u00e4ne.3. Insertion hydrophober Proteinmotive[edit]Der hydrophobe Teil des Proteins kann beim Einf\u00fcgen in die Lipiddoppelschicht als “Keil” wirken.  Epsin ist ein Beispiel, das diesen Mechanismus nutzt, um die Membranbiegung voranzutreiben.  Epsin besitzt mehrere amphipathische Alpha-Helices, die es ihm erm\u00f6glichen, sich zwischen dem hydrophoben Kern der Membran und der umgebenden w\u00e4ssrigen, hydrophilen Umgebung aufzuteilen.  Ein weiteres interessantes Merkmal von Epsin und anderen membranbindenden Proteinen ist die Tatsache, dass es eine hohe Bindungsaffinit\u00e4t f\u00fcr ein ziemlich h\u00e4ufiges Membranlipid, Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphat (PI-4,5-P2) zeigt.[8]  Im Gegensatz zu anderen Proteinen, die die Membran einfach durch ihre Starrheit verbiegen, ist Epsin ein kugelf\u00f6rmiges l\u00f6sliches Protein und daher nicht starr.  Das Einf\u00fchren seiner Helices in die Membran zwingt die benachbarten Lipide des gebundenen Segels, sich nach lateral auszudehnen.  Diese Verdr\u00e4ngung von Lipiden auf nur einem der Bl\u00e4ttchen erh\u00f6ht die Kr\u00fcmmung der Doppelschicht.  Abbildung C zeigt die Membranverbiegung durch Insertion hydrophober Proteinteile in die Lipiddoppelschicht.4.  Mechanismen der Kr\u00fcmmungsinduktion durch ProteineDie Abbildung rechts veranschaulicht die verschiedenen Mechanismen, durch die Proteine \u200b\u200bdie Membrankr\u00fcmmung unterst\u00fctzen und\/oder induzieren k\u00f6nnen.  In EIN, eine Illustration einer BAR-Dom\u00e4ne, die in einer Reihe von Proteinen vorhanden ist.  Die Kr\u00fcmmung wird durch die Form dieser Proteinregion induziert.  Diese Dom\u00e4ne bindet durch starke Coulomb-Wechselwirkungen an die Lipiddoppelschicht.  Diese Idee wird durch die Existenz positiv geladener Aminos\u00e4urereste in der konkaven Region der BAR-Dom\u00e4ne unterst\u00fctzt.[9]  Diese Aminos\u00e4uren w\u00fcrden mit den negativ geladenen polaren Kopfgruppen von Lipiden in der Doppelschicht in Kontakt kommen.  Dieses Formph\u00e4nomen wird auch als “Ger\u00fcstmechanismus” bezeichnet.B zeigt eine Proteinbeschichtung, die eine Kr\u00fcmmung induziert.  Wie oben erw\u00e4hnt, werden Proteine \u200b\u200bwie Clathrin durch Signalmolek\u00fcle an die Membran rekrutiert und f\u00fcgen sich zu gr\u00f6\u00dferen Polymerstrukturen zusammen, die eine starre Struktur bilden, die als Ger\u00fcst f\u00fcr die Membran dient.  Clathrin bindet an seine Rezeptoren, die in der Membran vorhanden sind.C veranschaulicht einen etwas anderen Mechanismus.  In diesem Fall weist das membranbiegende Protein keine intrinsische Starrheit auf.  Stattdessen sind sie oft kugelf\u00f6rmig und l\u00f6slich.  Das Protein Epsin ist ein Beispiel.  Epsin besitzt eine ENTH-Dom\u00e4ne (Epsin N-terminale Homologie), die seine amphipathische Alpha-Helix in die Membran einf\u00fcgt.  Epsin hat eine hohe Bindungsaffinit\u00e4t f\u00fcr die Membran, wenn PI-4,5-P2 vorhanden ist.[8]Diese Abbildung veranschaulicht die Membranverbiegung, die durch Protein-Crowding verursacht wird.  Wenn eine hohe lokale Konzentration von Proteinen (in Gr\u00fcn dargestellt) auf der Membranoberfl\u00e4che (in Schwarz dargestellt) vorhanden ist, kann eine Membrankr\u00fcmmung induziert werden.  Diese Hypothese begr\u00fcndete, dass die hohe Proteinkonzentration die Wahrscheinlichkeit von Absto\u00dfungen zwischen Proteinen erh\u00f6ht und daher einen sterischen Druck zwischen Proteinen erzeugt.  Um diesen Druck abzubauen, muss sich die Lipidmembran biegen, um die Proteinabsto\u00dfung zu verringern.4. Protein-Crowding[edit]  Diese Abbildung veranschaulicht die Membranverbiegung, die durch Protein-Crowding verursacht wird.  Wenn eine hohe lokale Konzentration von Proteinen (in Gr\u00fcn dargestellt) auf der Membranoberfl\u00e4che (in Schwarz dargestellt) vorhanden ist, kann eine Membrankr\u00fcmmung induziert werden.  Diese Hypothese begr\u00fcndete, dass die hohe Proteinkonzentration die Wahrscheinlichkeit von Absto\u00dfungen zwischen Proteinen erh\u00f6ht und daher einen sterischen Druck zwischen Proteinen erzeugt.  Um diesen Druck abzubauen, muss sich die Lipidmembran biegen, um die Proteinabsto\u00dfung zu verringern.Der Protein-Crowding-Mechanismus stellt die Hypothese auf, dass Proteine \u200b\u200bdie Membran biegen k\u00f6nnen, ohne die Membranstrukturen wie die oben genannten Mechanismen direkt zu st\u00f6ren.[10][11]  Wenn eine ausreichend hohe lokale Proteinkonzentration auf der Membranoberfl\u00e4che vorhanden ist, kann die Absto\u00dfung zwischen Proteinmolek\u00fclen auf der Membranoberfl\u00e4che eine Membrankr\u00fcmmung induzieren.[12]  Obwohl der Beitrag dieses Mechanismus unklar bleibt, haben mehrere experimentelle und rechnerische Beweise sein Potenzial beim Biegen von Membranen gezeigt.  Eine k\u00fcrzlich durchgef\u00fchrte Studie zeigt sogar, dass Protein-Crowding eine Membranverbiegung verursachen und zur Membranspaltung f\u00fchren kann.[13][14]  Diese Studien legen nahe, dass eine hohe lokale Proteinkonzentration die Energiebarriere \u00fcberwinden kann, um die Lipidmembran zu biegen, und somit zur Membranbiegung beitragen kann.Verweise[edit]^ “Kurvige Biologie”. Die Lipid-Chroniken.^ Spivak M. (1970). Eine umfassende Einf\u00fchrung in die Differentialgeometrie.  Waltham: Brandeis-Universit\u00e4t.^ ein B Martens S, McMahon HT (Juli 2008).  \u201eMechanismen der Membranfusion: unterschiedliche Akteure und gemeinsame Prinzipien\u201c. Natur Bewertungen.  Molekulare Zellbiologie. 9 (7): 543\u201356.  mach:10.1038\/nrm2417.  PMID 18496517.  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