[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/2020\/11\/28\/chloridkanal-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/2020\/11\/28\/chloridkanal-wikipedia\/","headline":"Chloridkanal – Wikipedia","name":"Chloridkanal – Wikipedia","description":"before-content-x4 Chloridkan\u00e4le sind eine Superfamilie von schlecht verstandenen Ionenkan\u00e4len, die f\u00fcr Chlorid spezifisch sind. Diese Kan\u00e4le k\u00f6nnen viele verschiedene Ionen","datePublished":"2020-11-28","dateModified":"2020-11-28","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/5e\/CLC_Chloride_channel_1.JPG\/220px-CLC_Chloride_channel_1.JPG","url":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/thumb\/5\/5e\/CLC_Chloride_channel_1.JPG\/220px-CLC_Chloride_channel_1.JPG","height":"165","width":"220"},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/2020\/11\/28\/chloridkanal-wikipedia\/","wordCount":6315,"articleBody":"     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});before-content-x4Chloridkan\u00e4le sind eine Superfamilie von schlecht verstandenen Ionenkan\u00e4len, die f\u00fcr Chlorid spezifisch sind.  Diese Kan\u00e4le k\u00f6nnen viele verschiedene Ionen leiten, werden jedoch wegen ihrer Konzentration nach Chlorid benannt in vivo ist viel h\u00f6her als andere Anionen.[1]  Beim Menschen wurden mehrere Familien von spannungsgesteuerten Kan\u00e4len und ligandengesteuerten Kan\u00e4len (z. B. die CaCC-Familien) charakterisiert.       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4Spannungsgesteuerte Chloridkan\u00e4le spielen eine Vielzahl wichtiger physiologischer und zellul\u00e4rer Rollen, darunter die Regulierung des pH-Werts, die Volumenhom\u00f6ostase, der Transport organischer gel\u00f6ster Stoffe, die Zellmigration, die Zellproliferation und die Differenzierung.  Basierend auf der Sequenzhomologie k\u00f6nnen die Chloridkan\u00e4le in eine Reihe von Gruppen unterteilt werden.Table of ContentsAllgemeine Funktionen[edit]CLC-Familie[edit]Struktur und Mechanismus[edit]Selektivit\u00e4t[edit]Gating und Kinetik[edit]Funktion[edit]Pathologie[edit]Gene[edit]E-ClC-Familie[edit]Gene[edit]CLIC-Familie[edit]Struktur[edit]Transportreaktion[edit]Pathologie[edit]Andere Chloridkan\u00e4le und Familien[edit]Verweise[edit]Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Externe Links[edit]Allgemeine Funktionen[edit]Spannungsgesteuerte Chloridkan\u00e4le sind wichtig, um das Membranpotential der Zellruhe einzustellen und das richtige Zellvolumen aufrechtzuerhalten.  Diese Kan\u00e4le leiten Cl– –  oder andere Anionen wie HCO– –3, ICH– –, SCN– –, und nein– –3.  Die Struktur dieser Kan\u00e4le ist nicht wie bei anderen bekannten Kan\u00e4len.  Die Chloridkanaluntereinheiten enthalten zwischen 1 und 12 Transmembransegmente.  Einige Chloridkan\u00e4le werden nur durch Spannung aktiviert (dh spannungsgesteuert), w\u00e4hrend andere durch aktiviert werden Ca.2+, andere extrazellul\u00e4re Liganden oder pH.[2]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4CLC-Familie[edit]Die CLC-Familie der Chloridkan\u00e4le enth\u00e4lt 10 oder 12 Transmembranhelices.  Jedes Protein bildet eine einzelne Pore.  Es wurde gezeigt, dass einige Mitglieder dieser Familie Homodimere bilden.  In Bezug auf die Prim\u00e4rstruktur sind sie nicht mit bekannten Kationenkan\u00e4len oder anderen Arten von Anionenkan\u00e4len verwandt.  Drei CLC-Unterfamilien werden in Tieren gefunden.  CLCN1 ist an der Einstellung und Wiederherstellung des Ruhemembranpotentials des Skelettmuskels beteiligt, w\u00e4hrend andere Kan\u00e4le eine wichtige Rolle bei den Konzentrationsmechanismen gel\u00f6ster Stoffe in der Niere spielen.[3]  Diese Proteine \u200b\u200benthalten zwei CBS-Dom\u00e4nen.  Chloridkan\u00e4le sind auch wichtig f\u00fcr die Aufrechterhaltung sicherer Ionenkonzentrationen in Pflanzenzellen.[4]Struktur und Mechanismus[edit]Die CLC-Kanalstruktur wurde noch nicht aufgel\u00f6st, die Struktur der CLC-Austauscher wurde jedoch durch R\u00f6ntgenkristallographie aufgel\u00f6st.  Da die Prim\u00e4rstruktur der Kan\u00e4le und Austauscher so \u00e4hnlich ist, basieren die meisten Annahmen \u00fcber die Struktur der Kan\u00e4le auf der f\u00fcr die Bakterienaustauscher festgelegten Struktur.[5]  Eine Comic-Darstellung eines CLC-Chloridkanals.  Die Pfeile geben die Ausrichtung jeder H\u00e4lfte der einzelnen Untereinheit an.  Jeder CLC-Kanal wird aus zwei Monomeren gebildet, wobei jedes Monomer die antiparallele Transmembrandom\u00e4ne enth\u00e4lt.  Jedes Monomer hat seine eigene Pore, durch die Chlorid und andere Anionen geleitet werden k\u00f6nnen.Jeder Kanal oder Austauscher besteht aus zwei \u00e4hnlichen Untereinheiten – einem Dimer – jede Untereinheit enth\u00e4lt eine Pore.  Die Proteine \u200b\u200bwerden aus zwei Kopien desselben Proteins – einem Homodimer – gebildet, obwohl Wissenschaftler Untereinheiten aus verschiedenen Kan\u00e4len k\u00fcnstlich kombiniert haben, um Heterodimere zu bilden.  Jede Untereinheit bindet Ionen unabh\u00e4ngig von der anderen, was bedeutet, dass Leitung oder Austausch unabh\u00e4ngig in jeder Untereinheit stattfinden.[3]       (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4  Eine Comic-Darstellung eines CLC-Kanalmonomers.  Zwei dieser Untereinheiten bilden zusammen den CLC-Kanal.  Jedes Monomer hat drei Bindungsstellen f\u00fcr Anionen, Sext, Scen und Sint.  Die beiden CBS-Dom\u00e4nen binden Adenosinnukleotide, um die Kanalfunktion zu ver\u00e4ndernJede Untereinheit besteht aus zwei verwandten H\u00e4lften, die in entgegengesetzte Richtungen ausgerichtet sind und eine “antiparallele” Struktur bilden.  Diese H\u00e4lften bilden zusammen die Anionenporen.[5]  Die Pore hat einen Filter, durch den Chlorid und andere Anionen gelangen k\u00f6nnen, aber sonst wenig durchlassen.  Diese wassergef\u00fcllten Poren filtern Anionen \u00fcber drei Bindungsstellen – S.int, S.cenund S.ext– die Chlorid und andere Anionen binden.  Die Namen dieser Bindungsstellen entsprechen ihren Positionen innerhalb der Membran.  S.int ist intrazellul\u00e4rer Fl\u00fcssigkeit ausgesetzt, S.cen liegt innerhalb der Membran oder in der Mitte des Filters und S.ext ist extrazellul\u00e4rer Fl\u00fcssigkeit ausgesetzt.[4]  Jede Bindungsstelle bindet gleichzeitig verschiedene Chloridanionen.  In den Austauschern interagieren diese Chloridionen aufgrund kompensierender Wechselwirkungen mit dem Protein nicht stark miteinander.  In den Kan\u00e4len sch\u00fctzt das Protein Chloridionen an einer Bindungsstelle nicht vor den benachbarten negativ geladenen Chloriden.[6]  Jede negative Ladung \u00fcbt eine Absto\u00dfungskraft auf die daneben liegenden negativen Ladungen aus.  Forscher haben vorgeschlagen, dass diese gegenseitige Absto\u00dfung zur hohen Leitungsrate durch die Pore beitr\u00e4gt.[5]CLC Transporter Shuttle H.+ \u00fcber die Membran.  Die H.+ Der Weg in CLC-Transportern verwendet zwei Glutamatreste – einen auf der extrazellul\u00e4ren Seite, GluExund eine auf der intrazellul\u00e4ren Seite, Gluim.  GluEx dient auch zur Regulierung des Chloridaustauschs zwischen dem Protein und der extrazellul\u00e4ren L\u00f6sung.  Dies bedeutet, dass das Chlorid und das Proton auf der extrazellul\u00e4ren Seite einen gemeinsamen Weg teilen, auf der intrazellul\u00e4ren Seite jedoch voneinander abweichen.[6]CLC-Kan\u00e4le sind auch von H abh\u00e4ngig+, aber eher zum Gating als zu Cl– – Austausch.  Anstatt Gradienten zum Austausch von zwei Cl zu verwenden– – f\u00fcr einen H.+transportieren die CLC-Kan\u00e4le ein H.+ w\u00e4hrend gleichzeitig Millionen von Anionen transportiert werden.[6]  Dies entspricht einem Zyklus des langsamen Gates.Eukaryotische CLC-Kan\u00e4le enthalten auch cytoplasmatische Dom\u00e4nen.  Diese Dom\u00e4nen haben ein Paar CBS-Motive, deren Funktion noch nicht vollst\u00e4ndig charakterisiert ist.[5]  Obwohl die genaue Funktion dieser Dom\u00e4nen nicht vollst\u00e4ndig charakterisiert ist, wird ihre Bedeutung durch die Pathologien veranschaulicht, die sich aus ihrer Mutation ergeben.  Die Thomsen-Krankheit, die Dent-Krankheit, die maligne Osteopetrose bei Kindern und das Bartter-Syndrom sind genetische St\u00f6rungen aufgrund solcher Mutationen.Mindestens eine Rolle der cytoplasmatischen CBS-Dom\u00e4nen betrifft die Regulation \u00fcber Adenosinnukleotide.  Bestimmte CLC-Transporter und -Proteine \u200b\u200bhaben eine modulierte Aktivit\u00e4t, wenn sie an den CBS-Dom\u00e4nen mit ATP, ADP, AMP oder Adenosin gebunden sind.  Der spezifische Effekt ist f\u00fcr jedes Protein einzigartig, aber die Implikation ist, dass bestimmte CLC-Transporter und -Proteine \u200b\u200bf\u00fcr den Stoffwechselzustand der Zelle empfindlich sind.[6]Selektivit\u00e4t[edit]Die S.cen fungiert als prim\u00e4rer Selektivit\u00e4tsfilter f\u00fcr die meisten CLC-Proteine \u200b\u200bund erm\u00f6glicht den Durchgang der folgenden Anionen von den am meisten ausgew\u00e4hlten bis zu den am wenigsten ausgew\u00e4hlten: SCN– –, Cl– –, Br– –, NEIN– –3, ICH– –.  \u00c4ndern eines Serinrests am Selektivit\u00e4tsfilter, markiert mit Sercenzu einer anderen Aminos\u00e4ure ver\u00e4ndert die Selektivit\u00e4t.[6]Gating und Kinetik[edit]Das Gating erfolgt \u00fcber zwei Mechanismen: Protopore oder schnelles Gating und gemeinsames oder langsames Gating.  Beim gemeinsamen Gating schlie\u00dfen beide Proteinuntereinheiten gleichzeitig ihre Poren (Kooperation), w\u00e4hrend beim Protoporen-Gating jede Pore unabh\u00e4ngig voneinander ge\u00f6ffnet und geschlossen wird.[5]  Wie die Namen andeuten, erfolgt ein schnelles Gating viel schneller als ein langsames Gating.  Genaue molekulare Mechanismen f\u00fcr das Gating werden noch untersucht.Bei geschlossenen Kan\u00e4len dringen f\u00fcr die Kan\u00e4le keine Ionen durch die Pore.  Wenn das langsame Tor ge\u00f6ffnet ist, \u00f6ffnen sich die schnellen Tore spontan und unabh\u00e4ngig voneinander.  Somit k\u00f6nnte das Protein beide Tore offen oder beide Tore geschlossen haben oder nur eines der beiden Tore offen haben.  Einkanal-Patch-Clamp-Studien zeigten diese biophysikalische Eigenschaft, noch bevor die Doppelporenstruktur von CLC-Kan\u00e4len aufgel\u00f6st worden war.  Jedes schnelle Gate \u00f6ffnet sich unabh\u00e4ngig vom anderen und die w\u00e4hrend dieser Studien gemessene Ionenleitf\u00e4higkeit spiegelt eine Binomialverteilung wider.[3]H.+ Der Transport f\u00f6rdert das \u00d6ffnen des gemeinsamen Gates in CLC-Kan\u00e4len.  F\u00fcr jedes \u00d6ffnen und Schlie\u00dfen des gemeinsamen Tors wird ein H.+ wird \u00fcber die Membran transportiert.  Das gemeinsame Gate wird auch durch die Bindung von Adenosinnukleotiden an die intrazellul\u00e4ren CBS-Dom\u00e4nen beeinflusst.  Die Hemmung oder Aktivierung des Proteins durch diese Dom\u00e4nen ist f\u00fcr jedes Protein spezifisch.[6]Funktion[edit]Die CLC-Kan\u00e4le lassen Chlorid im ge\u00f6ffneten Zustand seinen elektrochemischen Gradienten hinunterflie\u00dfen.  Diese Kan\u00e4le werden auf der Zellmembran exprimiert.  CLC-Kan\u00e4le tragen zur Erregbarkeit dieser Membranen sowie zum Transport von Ionen durch die Membran bei.[3]Die CLC-Austauscher sind in intrazellul\u00e4ren Komponenten wie Endosomen oder Lysosomen lokalisiert und helfen, den pH-Wert ihrer Kompartimente zu regulieren.[3]Pathologie[edit]Das Bartter-Syndrom, das mit Nierensalzverschwendung und hypokali\u00e4mischer Alkalose verbunden ist, ist auf den fehlerhaften Transport von Chloridionen und assoziierten Ionen in der dicken aufsteigenden Henle-Schleife zur\u00fcckzuf\u00fchren.  CLCNKB wurde beteiligt.[7]Eine weitere Erbkrankheit, die die Nierenorgane betrifft, ist die Dent-Krankheit, die durch niedermolekulare Proteinurie und Hypercalciurie gekennzeichnet ist, an denen Mutationen in CLCN5 beteiligt sind.[7]Die Thomsen-Krankheit ist mit dominanten Mutationen und die Becker-Krankheit mit rezessiven Mutationen in CLCN1 assoziiert.[7]Gene[edit]E-ClC-Familie[edit]Mitglieder von Familie der epithelialen Chloridkan\u00e4le (E-ClC) (TC # 1.A.13) katalysieren den bidirektionalen Transport von Chloridionen.  S\u00e4ugetiere haben mehrere Isoformen (mindestens 6 verschiedene Genprodukte plus Splei\u00dfvarianten) von epithelialen Chloridkanalproteinen, die in der Chloridkanalzubeh\u00f6r (CLCA) Familie.[8]  Das erste Mitglied dieser Familie, das charakterisiert wurde, war ein respiratorisches Epithel, Ca.2+-reguliertes Chloridkanalprotein, isoliert aus apikalen Rindertrachealmembranen.[9]  Es wurde biochemisch als 140 kDa-Komplex charakterisiert.  Das Rinder-EClC-Protein hat 903 Aminos\u00e4uren und vier mutma\u00dfliche Transmembransegmente.  Der gereinigte Komplex verhielt sich bei Rekonstitution in einer planaren Lipiddoppelschicht wie ein anionenselektiver Kanal.[10]  Es wurde von Ca reguliert2+ \u00fcber einen Calmodulinkinase II-abh\u00e4ngigen Mechanismus.  Entfernte Homologe k\u00f6nnen in Pflanzen, Ciliaten und Bakterien vorhanden sein. Synechocystis und Escherichia coliDaher haben zumindest einige Dom\u00e4nen innerhalb der Proteine \u200b\u200bder E-ClC-Familie einen alten Ursprung.Gene[edit]CLIC-Familie[edit]Das Chloride Intracellular Ion Channel (CLIC) -Familie (TC # 1.A.12) besteht aus sechs konservierten Proteinen beim Menschen (CLIC1, CLIC2, CLIC3, CLIC4, CLIC5, CLIC6).  Mitglieder existieren sowohl als monomer l\u00f6sliche Proteine \u200b\u200bals auch als integrale Membranproteine, wo sie als chloridselektive Ionenkan\u00e4le fungieren.  Es wird angenommen, dass diese Proteine \u200b\u200bbei der Regulierung des Membranpotentials sowie bei der Absorption und Sekretion von transepithelialen Ionen in der Niere eine Rolle spielen.[11]  Sie sind Mitglied der Glutathion-S-Transferase (GST) -Superfamilie.Struktur[edit]Sie besitzen ein oder zwei mutma\u00dfliche Transmembran-\u03b1-Helix-Segmente (TMS).  Das Rinder-p64-Protein hat eine L\u00e4nge von 437 Aminoacylresten und weist die beiden mutma\u00dflichen TMS an den Positionen 223-239 und 367-385 auf.  Die N- und C-Termini sind zytoplasmatisch und die gro\u00dfe zentrale Lumenschleife kann glykosyliert sein.  Das humane Kernprotein (CLIC1 oder NCC27) ist viel kleiner (241 Reste) und hat nur ein mutma\u00dfliches TMS an den Positionen 30-36.  Es ist homolog zur zweiten H\u00e4lfte von p64.Strukturstudien zeigten, dass CLIC-Proteine \u200b\u200bin l\u00f6slicher Form eine GST-Faltung annehmen, wobei ein aktives Zentrum ein konserviertes Glutaredoxin-Monothiol-Motiv aufweist, \u00e4hnlich den GSTs der Omega-Klasse.  Al Khamici et al. zeigten, dass CLIC-Proteine \u200b\u200beine Glutaredoxin-\u00e4hnliche Glutathion-abh\u00e4ngige enzymatische Oxidoreduktase-Aktivit\u00e4t aufweisen.[12]  Die CLICs 1, 2 und 4 zeigen eine typische Glutaredoxin-\u00e4hnliche Aktivit\u00e4t unter Verwendung von 2-Hydroxyethylendisulfid als Substrat.  Diese Aktivit\u00e4t kann die CLIC-Ionenkanalfunktion regulieren.[12]Transportreaktion[edit]Die verallgemeinerte Transportreaktion, von der angenommen wird, dass sie katalysierte Chloridkan\u00e4le sind, ist:Cl– – (Zytoplasma) \u2192 Cl– – (intraorganellarer Raum)CFTR ist ein Chloridkanal, der zur Superfamilie der ABC-Transporter geh\u00f6rt.  Jeder Kanal hat zwei Transmembrandom\u00e4nen und zwei Nukleotidbindungsdom\u00e4nen.  Die ATP-Bindung an beide Nukleotidbindungsdom\u00e4nen bewirkt, dass \u00c4nderungen dieser Dom\u00e4nen assoziiert werden, was ferner \u00c4nderungen verursacht, die die Ionenporen \u00f6ffnen.  Wenn ATP hydrolysiert wird, dissoziieren die Nukleotidbindungsdom\u00e4nen wieder und die Pore schlie\u00dft sich.[13]Pathologie[edit]Mukoviszidose wird durch Mutationen im CFTR-Gen auf Chromosom 7 verursacht, wobei die h\u00e4ufigste Mutation deltaF508 ist (eine Deletion eines Codons, das f\u00fcr Phenylalanin kodiert und die 508. Aminos\u00e4ureposition im normalen CFTR-Polypeptid einnimmt).  Jede dieser Mutationen kann die ordnungsgem\u00e4\u00dfe Faltung des Proteins verhindern und dessen nachfolgenden Abbau induzieren, was zu einer verringerten Anzahl von Chloridkan\u00e4len im K\u00f6rper f\u00fchrt.[citation needed]  Dies f\u00fchrt zu Schleimbildung im K\u00f6rper und chronischen Infektionen.[13]Andere Chloridkan\u00e4le und Familien[edit]Verweise[edit]^ Jentsch TJ, Stein V, Weinreich F, Zdebik AA (April 2002).  “Molek\u00fclstruktur und physiologische Funktion von Chloridkan\u00e4len”. Physiologische Bewertungen. 82 (2): 503\u201368.  doi:10.1152 \/ physrev.00029.2001.  PMID 11917096.^ Suzuki M., Morita T., Iwamoto T. (Januar 2006). “Vielfalt der Cl (-) Kan\u00e4le”. Zellul\u00e4re und molekulare Biowissenschaften. 63 (1): 12\u201324.  doi:10.1007 \/ s00018-005-5336-4.  PMC 2792346.  PMID 16314923.^ ein b c d e St\u00f6lting G, Fischer M, Fahlke C (Januar 2014). “CLC-Kanalfunktion und Funktionsst\u00f6rung bei Gesundheit und Krankheit”. Grenzen in der Physiologie. 5: 378. doi:10.3389 \/ fphys.2014.00378.  PMC 4188032.  PMID 25339907.^ Li WY, Wong FL, Tsai SN, Phang TH, Shao G, Lam HM (Juni 2006).  “Tonoplasten-lokalisiertes GmCLC1 und GmNHX1 aus Sojabohnen verbessern die NaCl-Toleranz in transgenen hellgelben (BY) -2-Zellen”. Pflanze, Zelle & Umwelt. 29 (6): 1122\u201337.  doi:10.1111 \/ j.1365-3040.2005.01487.x.  PMID 17080938.^ ein b c d e Dutzler R (Juni 2007).  “Eine strukturelle Perspektive auf die ClC-Kanal- und Transporterfunktion”. FEBS Briefe. 581 (15): 2839\u201344.  doi:10.1016 \/ j.febslet.2007.04.016.  PMID 17452037.  S2CID 6365004.^ ein b c d e f Accardi A, Picollo A (August 2010). “CLC-Kan\u00e4le und Transporter: Proteine \u200b\u200bmit Grenzpers\u00f6nlichkeiten”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Biomembranen. 1798 (8): 1457\u201364.  doi:10.1016 \/ j.bbamem.2010.02.022.  PMC 2885512.  PMID 20188062.^ ein b c Planells-F\u00e4lle R, Jentsch TJ (M\u00e4rz 2009). “Chloridkanalopathien” (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molekulare Grundlagen von Krankheiten. 1792 (3): 173\u201389.  doi:10.1016 \/ j.bbadis.2009.02.002.  PMID 19708126.^ Evans SR, Thoreson WB, Beck CL (Oktober 2004). “Molekulare und funktionelle Analysen von zwei neuen Mitgliedern der Calcium-aktivierten Chloridkanalfamilie aus Mausauge und Darm”. Das Journal of Biological Chemistry. 279 (40): 41792\u2013800.  doi:10.1074 \/ jbc.M408354200.  PMC 1383427.  PMID 15284223.^ Agnel M., Vermat T., Culouscou J. M. (Juli 1999).  “Identifizierung von drei neuen Mitgliedern der Familie der Calcium-abh\u00e4ngigen Chloridkan\u00e4le (CaCC), die \u00fcberwiegend im Verdauungstrakt und in der Luftr\u00f6hre exprimiert werden”. FEBS Briefe. 455 (3): 295\u2013301.  doi:10.1016 \/ s0014-5793 (99) 00891-1.  PMID 10437792.  S2CID 82094058.^ Brunetti E, Filice C (Juni 1996). “Perkutane Aspiration bei der Behandlung von hydatiden Leberzysten”. Darm. 38 (6): 936. doi:10.1136 \/ gut.38.6.936.  PMC 1383206.  PMID 8984037.^ Singh H, Ashley RH (2007-02-01).  “CLIC4 (p64H1) und seine mutma\u00dfliche Transmembrandom\u00e4ne bilden schlecht selektive, redoxregulierte Ionenkan\u00e4le”. Molekulare Membranbiologie. 24 (1): 41\u201352.  doi:10.1080 \/ 09687860600927907.  PMID 17453412.  S2CID 9986497.^ ein b Al Khamici H., Brown LJ, Hossain KR, Hudson AL, Sinclair-Burton AA, Ng JP, Daniel EL, Hare JE, Cornell BA, Curmi PM, Davey MW, Valenzuela SM (2015-01-01). “Mitglieder der intrazellul\u00e4ren Chlorid-Ionenkanal-Proteinfamilie zeigen eine Glutaredoxin-\u00e4hnliche enzymatische Aktivit\u00e4t”. PLUS EINS. 10 (1): e115699.  doi:10.1371 \/ journal.pone.0115699.  PMC 4291220.  PMID 25581026.^ ein b Gadsby DC, Vergani P., Csan\u00e1dy L. (M\u00e4rz 2006). “Das ABC-Protein wurde zum Chloridkanal, dessen Versagen Mukoviszidose verursacht.”. Natur. 440 (7083): 477\u201383.  doi:10.1038 \/ nature04712.  PMC 2720541.  PMID 16554808.Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Externe Links[edit]Ab diesem Zeitpunkt verwendet dieser Artikel Inhalte von 1.A.13 Die Familie der epithelialen Chloridkan\u00e4le (E-ClC), die auf eine Weise lizenziert ist, die eine Wiederverwendung unter der Creative Commons Namensnennung-Weitergabe unter gleichen Bedingungen 3.0 Unported-Lizenz erm\u00f6glicht, jedoch nicht unter der GFDL.  Alle relevanten Begriffe m\u00fcssen befolgt werden.Ab diesem Zeitpunkt verwendet dieser Artikel Inhalte von 1.A.12 Die Familie der intrazellul\u00e4ren Chloridkan\u00e4le (CLIC), die auf eine Weise lizenziert ist, die eine Wiederverwendung unter der Creative Commons Namensnennung-Weitergabe unter gleichen Bedingungen 3.0 Unported-Lizenz erm\u00f6glicht, jedoch nicht unter der GFDL.  Alle relevanten Begriffe m\u00fcssen befolgt werden.     (adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({});after-content-x4"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki7\/2020\/11\/28\/chloridkanal-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Chloridkanal – Wikipedia"}}]}]