[{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BlogPosting","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/2020\/12\/24\/vitellogenin-wikipedia\/#BlogPosting","mainEntityOfPage":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/2020\/12\/24\/vitellogenin-wikipedia\/","headline":"Vitellogenin – Wikipedia","name":"Vitellogenin – Wikipedia","description":"Vitellogenin ((VTG oder weniger bekannt als VG) (aus dem Lateinischen Vitellus, Eigelb und genero(Ich produziere) ist ein Vorl\u00e4ufer von Eigelb,","datePublished":"2020-12-24","dateModified":"2020-12-24","author":{"@type":"Person","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/author\/lordneo\/#Person","name":"lordneo","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/author\/lordneo\/","image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","url":"https:\/\/secure.gravatar.com\/avatar\/44a4cee54c4c053e967fe3e7d054edd4?s=96&d=mm&r=g","height":96,"width":96}},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Enzyklop\u00e4die","logo":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":600,"height":60}},"image":{"@type":"ImageObject","@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki4\/wp-content\/uploads\/2023\/08\/download.jpg","width":100,"height":100},"url":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/2020\/12\/24\/vitellogenin-wikipedia\/","wordCount":5883,"articleBody":"Vitellogenin ((VTG oder weniger bekannt als VG) (aus dem Lateinischen Vitellus, Eigelb und genero(Ich produziere) ist ein Vorl\u00e4ufer von Eigelb, der Protein und etwas Lipid von der Leber durch das Blut zu den wachsenden Eizellen transportiert, wo es Teil des Eigelbs wird.  Normalerweise kommt es nur im Blut oder in der H\u00e4molymphe von Frauen vor und kann daher als Biomarker bei Wirbeltieren verwendet werden, die \u00d6strogenen aus der Umwelt ausgesetzt sind, die sowohl bei M\u00e4nnern als auch bei Frauen erh\u00f6hte Spiegel stimulieren.[1]  “Vitellogenin” ist ein Synonym f\u00fcr das Gen und das exprimierte Protein.  Das Proteinprodukt wird als Glykolipoprotein klassifiziert, das die Eigenschaften eines Zuckers, Fettes und Proteins aufweist.  Es geh\u00f6rt zu einer Familie mehrerer Lipidtransportproteine.  Vitellogenin ist eine Eigelbvorstufe, die bei Frauen fast aller oviparen Arten vorkommt, einschlie\u00dflich Fischen, Amphibien, Reptilien, V\u00f6geln, den meisten Wirbellosen und Monotremen.[2]    Vitellogenin ist der Vorl\u00e4ufer der Lipoproteine \u200b\u200bund Phosphoproteine, die den gr\u00f6\u00dften Teil des Proteingehalts von Eigelb ausmachen.  In Gegenwart von \u00f6strogenen endokrin wirkenden Chemikalien (EDCs) k\u00f6nnen m\u00e4nnliche Fische das Vg-Gen dosisabh\u00e4ngig exprimieren.  Die Vg-Genexpression in m\u00e4nnlichen Fischen kann als molekularer Marker f\u00fcr die Exposition gegen\u00fcber \u00f6strogenen EDCs verwendet werden.[3]Table of ContentsFunktion[edit]Komponenten[edit]N-terminale Lipidtransportdom\u00e4ne[edit]Vesikelhandel[edit]Mikrosomales Triglyceridtransferprotein (MTTP)[edit]Apolipoprotein B.[edit]Menschliche Proteine, die diese Dom\u00e4ne enthalten[edit]Honigbienen[edit]Juvenile Hormon-R\u00fcckkopplungsschleife[edit]Evolution[edit]Siehe auch[edit]Verweise[edit]Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Externe Links[edit]Funktion[edit]Vitellogenin liefert das wichtigste Eigelbprotein, das w\u00e4hrend der fr\u00fchen Entwicklung von eierlegenden (oviparen) Wirbeltieren und Wirbellosen eine N\u00e4hrstoffquelle darstellt.  Obwohl Vitellogenin auch etwas Lipid zur Ablagerung im Eigelb tr\u00e4gt, erfolgt der prim\u00e4re Mechanismus zur Ablagerung von Eigelblipid stattdessen \u00fcber VLDLs, zumindest bei V\u00f6geln und Reptilien.[4]  Vitellogenin-Vorl\u00e4ufer sind Multidom\u00e4nen-Apolipoproteine \u200b\u200b(Proteine, die an Lipide binden, um Lipoproteine \u200b\u200bzu bilden), die in verschiedene Eigelbproteine \u200b\u200bgespalten werden.  Es gibt verschiedene Vitellogenin-Proteine, die aus variablen Kombinationen von Dotterproteinkomponenten bestehen.  Die Spaltstellen bleiben jedoch erhalten.[citation needed]  Komponenten[edit]Bei Wirbeltieren besteht ein vollst\u00e4ndiges Vitellogenin aus:ein N-terminales Signalpeptid f\u00fcr den Export,und vier Regionen, die in Eigelbproteine \u200b\u200bgespalten werden k\u00f6nnen, sind:N-terminale Lipidtransportdom\u00e4ne[edit]Diese spezielle Dom\u00e4ne stellt eine konservierte Region dar, die in mehreren Lipidtransportproteinen gefunden wird, einschlie\u00dflich Vitellogenin, mikrosomalem Triglyceridtransferprotein und Apolipoprotein B-100.[7]Vesikelhandel[edit]Diese spezielle Dom\u00e4ne, die Vitellogenin-Lipidtransportdom\u00e4ne, befindet sich auch im mikrosomalen Triglyceridtransferprotein (MTTP) und in Apolipoprotein B. Sie unterst\u00fctzt den Zellhandel und den Export von Fracht.[citation needed]Mikrosomales Triglyceridtransferprotein (MTTP)[edit]Das mikrosomale Triglyceridtransferprotein (MTTP) ist ein Lipidtransferprotein des endoplasmatischen Retikulums, das an der Biosynthese und Lipidbeladung von Apolipoprotein B beteiligt ist. MTTP ist auch am sp\u00e4ten Stadium des CD1d-Handels im lysosomalen Kompartiment beteiligt, wobei CD1d das MHC I-\u00e4hnliche Lipidantigen ist pr\u00e4sentierendes Molek\u00fcl.[8]  Apolipoprotein B.[edit]Apolipoprotein B kann in zwei Formen vorliegen: B-100 und B-48.  Apolipoprotein B-100 ist auf mehreren Lipoproteinen vorhanden, einschlie\u00dflich Lipoproteinen sehr niedriger Dichte (VLDL), Lipoproteinen mittlerer Dichte (IDL) und Lipoproteinen niedriger Dichte (LDL), und kann VLDL-Partikel in der Leber zusammensetzen.[9]  Apolipoprotein B-100 wurde mit der Entwicklung von Atherosklerose in Verbindung gebracht.Menschliche Proteine, die diese Dom\u00e4ne enthalten[edit]APOB (siehe native LDL-ApoB-Struktur bei 37 \u00b0 C.  auf Youtube)[10];;  MTTP;Honigbienen[edit]Honigbienen lagern Vitellogeninmolek\u00fcle in Fettk\u00f6rpern in Bauch und Kopf ab.  Die Fettk\u00f6rper wirken offenbar als Vorratsbeh\u00e4lter f\u00fcr Lebensmittel.  Das Glykolipoprotein Vitellogenin hat zus\u00e4tzliche Funktionen, da es als Antioxidans zur Verl\u00e4ngerung der Lebensdauer von Bienenk\u00f6niginnen und Futtersuchern sowie als Hormon wirkt, das das zuk\u00fcnftige Futtersuchverhalten beeinflusst.[11]  Die Gesundheit einer Honigbienenkolonie h\u00e4ngt von den Vitellogeninreserven der Ammenbienen ab – den H\u00e4ckslern mit niedrigem Vitellogeninspiegel.  Als entbehrliche Arbeiter erhalten die H\u00e4cksler gerade genug Eiwei\u00df, um ihre riskante Aufgabe, Nektar und Pollen zu sammeln, zu erf\u00fcllen.  Der Vitellogeninspiegel ist im Neststadium wichtig und beeinflusst somit die Arbeitsteilung der Honigbienenarbeiter.[citation needed]Der Vitellogenin-Titer einer Ammenbiene, der sich in den ersten vier Tagen nach dem Auflaufen entwickelt hat, beeinflusst das sp\u00e4tere Alter, in dem sie mit der Nahrungssuche beginnt, und ob sie bevorzugt Nektar oder Pollen sucht.  Wenn junge Arbeitnehmer in ihren ersten Lebenstagen wenig zu essen haben, beginnen sie in der Regel fr\u00fch und bevorzugt nach Nektar zu suchen.  Wenn sie m\u00e4\u00dfig gef\u00fcttert werden, suchen sie im normalen Alter bevorzugt nach Nektar.  Wenn sie unmittelbar nach dem Auflaufen reichlich gef\u00fcttert werden, ist ihr Vitellogenin-Titer hoch und sie beginnen sp\u00e4ter im Leben mit der Nahrungssuche, wobei sie vorzugsweise Pollen sammeln.  Pollen ist die einzige verf\u00fcgbare Proteinquelle f\u00fcr Honigbienen.[citation needed]Juvenile Hormon-R\u00fcckkopplungsschleife[edit]F\u00fcr die Mehrzahl der untersuchten Insektenarten wurde dokumentiert, dass Juvenilhormon die Transkription der Vitellogenin-Gene und damit die Kontrolle der Vitellogenin-Produktion stimuliert (vgl. Engelmann, 1983; Wyatt und Davey, 1996).[12][13]Die Vitellogenin-Expression ist Teil einer regulatorischen R\u00fcckkopplungsschleife, die es Vitellogenin und Juvenilhormon erm\u00f6glicht, sich gegenseitig zu unterdr\u00fccken.  Vitellogenin und Juvenilhormon wirken wahrscheinlich antagonistisch in der Honigbiene, um die Entwicklung und das Verhalten der Honigbienen zu regulieren.  Die Unterdr\u00fcckung des einen f\u00fchrt zu hohen Titern des anderen.[14]Es ist wahrscheinlich, dass das Gleichgewicht zwischen Vitellogenin- und Juvenilhormonspiegeln auch am Schwarmverhalten beteiligt ist.[15]Der Juvenilhormonspiegel sinkt in Honigbienenv\u00f6lkern vor dem Schw\u00e4rmen, und es wird erwartet, dass der Vitellogeninspiegel daher ansteigt.  Man kann vermuten, dass schw\u00e4rmende Bienen so viel Vitellogenin wie m\u00f6glich mitnehmen m\u00f6chten, um ihre Lebensdauer zu verl\u00e4ngern und schnell ein neues Nest bauen zu k\u00f6nnen.[citation needed]Evolution[edit]Wirbeltiere begannen mit einer einzigen Kopie des Vitellogenin-Gens, und die Abstammungslinien von V\u00f6geln, S\u00e4ugetieren und Amphilen erlebten jeweils Duplikationen, die zu den modernen Genen f\u00fchrten.  Mit Ausnahme von Monotremen haben S\u00e4ugetiere alle ihre Vitellogenin-Gene in Pseudogene umgewandelt, obwohl die f\u00fcr Vogel VIT1-VIT2-VIT3 syntenische Region immer noch gefunden und ausgerichtet werden kann.[16]Siehe auch[edit]Verweise[edit]^ “Definition von VITELLOGENIN”.^ Robinson, Richard (18. M\u00e4rz 2008). “Bei S\u00e4ugetieren gingen Eigelbverlust und Milchgewinn Hand in Hand”. PLOS Biologie. 6 (3): e77.  doi:10.1371 \/ journal.pbio.0060077.  PMC 2267822.  PMID 20076706.^ Tran, Thi Kim Anh;  Yu, Richard Man Kit;  Islam, Rafiquel;  Nguyen, Thi Hong Tham;  Bui, Thi Lien Ha;  Kong, Richard Yuen Chong;  O’Connor, Wayne A.;  Leusch, Frederic DL;  Andrew-Priestley, Megan;  MacFarlane, Geoff R. (Mai 2019).  “Der Nutzen von Vitellogenin als Biomarker f\u00fcr \u00f6strogene endokrin wirkende Chemikalien bei Weichtieren”. Umweltverschmutzung. 248: 1067\u20131078.  doi:10.1016 \/ j.envpol.2019.02.056.  PMID 31091639.^ Preis, ER (2017).  “Die Physiologie der Lipidspeicherung und Verwendung in Reptilien”. Biologische Bewertungen. 92 (3): 1406\u20131426.  doi:10.1111 \/ brv.12288.  PMID 27348513.  S2CID 7570705.^ Finn, Roderick Nigel (1. Juni 2007). “Eigelbkomplexe von Wirbeltieren und die funktionellen Implikationen von Phosvitinen und anderen Subdom\u00e4nen in Vitellogeninen1”. Biologie der Reproduktion. 76 (6): 926\u201335.  doi:10.1095 \/ biolreprod.106.059766.  PMID 17314313.^ Thompson, James R.;  Banaszak, Leonard J. (Juli 2002).  “Lipid-Protein-Wechselwirkungen in Lipovitellin”. Biochemie. 41 (30): 9398\u2013409.  doi:10.1021 \/ bi025674w.  PMID 12135361.^ Anderson TA, GD Levitt, LJ Banaszak (Juli 1998).  “Die strukturelle Basis von Lipidwechselwirkungen in Lipovitellin, einem l\u00f6slichen Lipoprotein”. Struktur. 6 (7): 895\u2013909.  doi:10.1016 \/ S0969-2126 (98) 00091-4.  PMID 9687371.^ Sagiv, Yuval;  Bai, Li;  Wei, Datsen G.;  Agami, Reuven;  Savage, Paul B.;  Teyton, Luc;  Bendelac, Albert (16. April 2007). “Ein distaler Effekt eines Mangels an mikrosomalem Triglyceridtransferprotein auf das lysosomale Recycling von CD1d”. Das Journal of Experimental Medicine. 204 (4): 921\u20138.  doi:10.1084 \/ jem.20061568.  PMC 2118556.  PMID 17403933.^ Olofsson SO, Bor\u00e8n J (November 2005).  “Apolipoprotein B: ein klinisch wichtiges Apolipoprotein, das atherogene Lipoproteine \u200b\u200bzusammensetzt und die Entwicklung von Atherosklerose f\u00f6rdert”. Zeitschrift f\u00fcr Innere Medizin. 258 (5): 395\u2013410.  doi:10.1111 \/ j.1365-2796.2005.01556.x.  PMID 16238675.  S2CID 19885776.^ Kumar V., Butcher SJ, \u00d6\u00f6rni K., Engelhardt P., Heikkonen J. et al.  (2011) Dreidimensionale KryoEM-Rekonstruktion nativer LDL-Partikel mit einer Aufl\u00f6sung von 16 \u00c5 bei physiologischer K\u00f6rpertemperatur. [1]^ Oliver, Randy (August 2007).  “Fat Bees Part 1”. American Bee Journal.[verification needed]^ Engelmann F (1983).  “Vitellogenese durch Juvenilhormon gesteuert”.  In Downer RG, Laufer H (Hrsg.). Endokrinologie von Insekten.  New York: Alan R. Liss.  S. 259\u2013270.^ Wyatt GR, Davey KG (1996).  “Zellul\u00e4re und molekulare Wirkungen von Juvenilhormon. II. Rolle von Juvenilhormon bei erwachsenen Insekten”. Zellul\u00e4re und molekulare Wirkungen des Juvenilhormons.  II.  Die Rolle von Jugendhormonen bei erwachsenen Insekten. Fortschritte in der Insektenphysiologie. 26.  S. 1\u2013155.  doi:10.1016 \/ S0065-2806 (08) 60030-2.  ISBN 9780120242269.^ Hrassnigg, Norbert;  Crailsheim, Karl (2005). “Unterschiede in der Drohnen- und Arbeiterphysiologie bei Honigbienen (Apis mellifera) “ (PDF). Apidologie. 36 (2): 255\u2013277.  doi:10.1051 \/ Apido: 2005015.^ Zeng, Zhijiang;  Huang, Zachary Y.;  Qin, Yuchuan;  Pang, Huizhong (1. April 2005).  “H\u00e4molymph Juvenile Hormone Titer in Arbeiterhonigbienen unter normalen und vorerw\u00e4rmenden Bedingungen”. Zeitschrift f\u00fcr wirtschaftliche Entomologie. 98 (2): 274\u2013278.  doi:10.1603 \/ 0022-0493-98.2.274.  PMID 15889713.  S2CID 198130721.^ Brawand, David;  Wahli, Walter;  Kaessmann, Henrik;  Phillippe, Herv\u00e9 (18. M\u00e4rz 2008). “Verlust von Eigelbgenen bei S\u00e4ugetieren und Ursprung von Laktation und Plazentation”. PLOS Biologie. 6 (3): e63.  doi:10.1371 \/ journal.pbio.0060063.  PMC 2267819.  PMID 18351802.Chordata Zoologie.Weiterf\u00fchrende Literatur[edit]Wheeler, Diana E.;  Kawooya, John K. (1990).  “Reinigung und Charakterisierung von Honigbienen-Vitellogenin”. Archiv f\u00fcr Insektenbiochemie und -physiologie. 14 (4): 253\u2013267.  doi:10.1002 \/ arch.940140405.  PMID 2134180.“Vitellogenin-Genexpression in m\u00e4nnlichem Fathead Minnow als Indikator f\u00fcr die Exposition gegen\u00fcber endokrin wirkenden Chemikalien (EDC) in einer aquatischen Umgebung”.  EPA.gov.  2006.Amdam, GV;  Norberg, K.;  Omholt, SW;  Kryger, P.;  Louren\u00e7o, AP;  Bitondi, MMG;  Sim\u00f5es, ZLP (November 2005).  “H\u00f6here Vitellogeninkonzentrationen bei Honigbienenarbeitern k\u00f6nnen eine Anpassung an das Leben in gem\u00e4\u00dfigten Klimazonen sein.” Insekten Sociaux. 52 (4): 316\u2013319.  doi:10.1007 \/ s00040-005-0812-2.  S2CID 25197924.Seehuus, S.-C.;  Norberg, K.;  Gimsa, U.;  Krekling, T.;  Amdam, GV (17. Januar 2006). “Fortpflanzungsprotein sch\u00fctzt funktionell sterile Honigbienenarbeiter vor oxidativem Stress”. Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften. 103 (4): 962\u20137.  doi:10.1073 \/ pnas.0502681103.  PMC 1347965.  PMID 16418279.Nelson, C. Mindy;  Ihle, Kate E;  Fondrk, M. Kim;  Seite, Robert E;  Amdam, Gro V;  Chittka, Lars (6. M\u00e4rz 2007). “Das Gen Vitellogenin hat mehrere koordinierende Auswirkungen auf die soziale Organisation”. PLOS Biologie. 5 (3): e62.  doi:10.1371 \/ journal.pbio.0050062.  PMC 1808115.  PMID 17341131.Corona, M.;  Velarde, RA;  Remolina, S.;  Moran-Lauter, A.;  Wang, Y.;  Hughes, KA;  Robinson, GE (16. April 2007). “Vitellogenin, Juvenilhormon, Insulinsignalisierung und Langlebigkeit von Bienenk\u00f6niginnen”. Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften. 104 (17): 7128\u201333.  Bibcode:2007PNAS..104.7128C.  doi:10.1073 \/ pnas.0701909104.  PMC 1852330.  PMID 17438290.Externe Links[edit]"},{"@context":"http:\/\/schema.org\/","@type":"BreadcrumbList","itemListElement":[{"@type":"ListItem","position":1,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/#breadcrumbitem","name":"Enzyklop\u00e4die"}},{"@type":"ListItem","position":2,"item":{"@id":"https:\/\/wiki.edu.vn\/wiki8\/2020\/12\/24\/vitellogenin-wikipedia\/#breadcrumbitem","name":"Vitellogenin – Wikipedia"}}]}]