核アクチン – ウィキペディア、無料​​百科事典

核アクチン – 細胞核に見られる鋭いタンパク質、アクチン。
核アクチンは、1977年にクラークとメリアムによって最初に気づき、記述されました ^[初め] 。この出版物は、骨格筋の特徴を示す社会的プラターナ卵母細胞の核分率から得られたタンパク質について説明しています。それ以来、細胞核の構造とアクチン機能について多くの科学的報告が掲載されています。細胞核の作業をレビュー：Hofmann 2009 ^[2] 、ポーランド語で、Migocka-PatrzeniekとMalicka-Błaszkiewicz、2009年 ^[3] 。

とりわけ、核内で特定のレベルのアクチンを維持することが可能です核膜を介したこのタンパク質の輸送に感謝します。核アクチン濃度が低く、アクチン結合タンパク質による影響（大司教、英語 アクチン結合タンパク質 ）そして、さまざまなアクチンアイソフォームの存在により、多くの核プロセスの正しいコースで必要な多くの機能を実行できます。

核膜を通るアクチンの輸送 [ 編集 | コードを編集します ]

アクチンは核のシーケンスにインポート信号を持っていませんが、そのサイズ（約43 kDa）を使用すると、受動拡散の経路上の核の精巣に浸透することができます。 ^[4] 。しかし、細胞質と核の間のアクチンの動きの実験的に実証された著しい速度は、活性輸送の存在を示しています。 Importyの輸送タンパク質は、test丸のアクチンの輸入に参加しています ^[5] 。アクチンには、核からの2つの生存信号が含まれています（NES、英語 核輸出信号 ）。核技術に導入されたアクチンは、細胞質にすぐに除去されます。アクチンは、少なくとも2つの道路から核から輸出されます。エクスポート1（EXP1）と専門家6（EXP6）に感謝します ^{[6] [7]} 。
特にアクチンは核に拘留されていますSumo -leggingsなどの変更のおかげです。サマイルを妨げる突然変異が核からのベータアクチンの急速な輸出を引き起こすことが証明されています ^[8] 。
以前の研究の結果に基づいています ^[9] ：

• 結合ADP-actionモノマーの結合コフィリンは、細胞質のアクチンをtest丸の内部に輸入します。
• 核内のATP濃度が高いため（細胞質と比較して）、ADPはコフィリンアクチン複合体のATPに置き換えられます。これにより、複合体のこれら2つのタンパク質の強度が弱まります。
• コフィリン – アクティン複合体の分布は、LIM核キナーゼによるコフィリンのリン酸化の結果として発生します。
• 核内のアクチンは要約されています。
• アクチンは、EXP6タンパク質の助けを借りて、プロファイルとともに複合体を作成し、核を下げることができます。

核アクチンの組織 [ 編集 | コードを編集します ]

現在、アクチンは主にモノマーの形で核で発生すると考えられていますが、オリゴマーと短いポリマーの両方の形をとっています ^{[十] [11] [12番目]} 。
核アクチンの組織は、さまざまな種類の細胞で異なります。たとえば、卵母細胞 アキセノパス 、体細胞よりも高いレベルの核アクチンが観察された場合、アクチンは精巣の構造を安定化するフィラメントを作成します。蛍光マーカーと結合したホルオイドの噴霧のおかげで、これらの構造は顕微鏡で観察できます ^{[初め] [4]} 。

しかし、体細胞の核では、アクチンのフィラメントは観察できませんでした ^[13] 。唯一の例外は細胞株で、とりわけにさらされたものです遺伝的修飾、薬物効果または熱ショック ^{[2] [12番目] [14]} 。アクチンをdnaza阻害剤として測定することによりアクチンの発音の程度を計算し、これまでのところ、生物学的サンプルでのアクチンのポリメリゼーションのレベルの定量的計算を可能にする唯一のテストであり、内因性核アクチンが主に単量体の形で発生すると結論付けることができます。 ^[15] 。細胞核内の低い、正確に制御されたアクチンレベルは、フィラメントの形成を防ぎます。重合は、主にコフィリンとの大司教との複合体に関連するアクチンモノマーへの困難なアクセスによっても制限されています ^[9] 。

細胞核のアクチンアイソフォーム [ 編集 | コードを編集します ]

これまでのところ、核内のアクチンアイソフォームの発生と同定にはほとんど注意が払われていません。シーケンスの類似性が高いにもかかわらず、アクチンアイソフォームは、さまざまな生化学的特性によって特徴付けられます。重合とデポリミレーションの異なる速度論 ^[16] 。細胞質アクチンの個々のタイプのレベルの変化は、癌細胞の転移性の増加など、重要な生理学的プロセスで重要になる可能性があります ^{[17] [18] [19]} 。細胞質および細胞核におけるアクチンアイソフォームのレベルも、成長刺激に対する細胞応答または増殖性および転写活性の停止に変化する可能性があります ^[20] 。

さまざまなアクチンアイソフォームが細胞核に存在することが示されています。核アクチンに関する科学的研究は、主に細胞質ベータアイソフォームに焦点を当てる ^{[21] [22] [23] [24]} 。しかし、さまざまなアクチンアイソフォームに向けられた抗体の使用により、細胞質ベータだけでなく、ヒト黒色腫細胞核におけるアクチンのガンマも可能になりました。 ^[15] 、マウスミオ芽細胞における骨格筋のアルファアクチン ^[25] 、細胞質ガンマアイソフォーム、および胎児線維芽細胞の核の平滑筋アイソフォーム ^[26] 。

細胞核内のさまざまなアクチンアイソフォームの発生は、特に個々のアイソフォームのレベルを独立した方法で制御できるため、アクチンが保持する機能に大きな影響を与える可能性があります。 ^[15] 。

細胞核におけるアクチンの機能は、その核を重合し、弓の醸造物と相互作用し、核の構造要素と相互作用する能力に関連しています。核アクチンが参加します：

• 核建築の原因となる構造の作成 – アクチン、AI-スペクトリン、および他のタンパク質の相互作用は、精巣の適切な形状を維持するために重要です ^{[27] [28]} 。
• 転写 – アクチンはクロマチンの再編成に関与します ^{[29] [21] [30] [最初に30]} 、クロマチン構造の調節に影響します ^{[32] [33] [34]} 、転写複合体による転写と衝撃の開始に参加します ^[35] 。アクチンは、RNAとRNAポリメラーゼの両方に影響します ^[24] 、ii ^[22] およびiii ^[23] 。
• 遺伝子調節 – 遺伝子の調節領域への結合 ^{[36] [37] [38] [39]} 。とりわけ、遺伝子活性の調節に対するアクチンの影響が使用されます「分子再プログラミング」方法では、多様な細胞が胚状態に戻ることができるおかげで ^{[38] [40]} 。
• 染色体の活性化された断片を、転写が始まるポッドブロット領域からエウクロマチン領域に移動します。動きは、アクチンとミオシンの影響のおかげで行われます ^{[41] [42] [43]} 。
• ほうきの形成によるミオ芽細胞の分化 ^{[25] [44]} 。
• 細胞区画の統合 – 細胞質とtest丸。アクチンは、情報伝達の細胞質と核のトレイルを統合するシグナル分子です ^[45] 。例は、血清細胞刺激に応じて信号跡の活性化です 試験管内で ^{[46] [47] [48]} 。

立体構造の変化と多くのタンパク質との相互作用を変更する能力のおかげで ^[35] 。