Alaninaminopeptidase – Wikipedia
Membran-Alanylaminopeptidase (EG 3.4.11.2) auch bekannt als Alanylaminopeptidase (AAP) oder Aminopeptidase N. (AP-N) ist ein Enzym, das beim Menschen vom ANPEP-Gen kodiert wird.
Funktion[edit]
Aminopeptidase N befindet sich in der mikrovillären Dünndarm- und Nierenmembran sowie in anderen Plasmamembranen. Im Dünndarm spielt Aminopeptidase N eine Rolle bei der endgültigen Verdauung von Peptiden, die durch Hydrolyse von Proteinen durch Magen- und Pankreas-Proteasen erzeugt werden. Seine Funktion in proximalen tubulären Epithelzellen und anderen Zelltypen ist weniger klar. Die große extrazelluläre Carboxyterminaldomäne enthält eine Pentapeptid-Konsensussequenz, die für Mitglieder der Zink-bindenden Metalloproteinase-Superfamilie charakteristisch ist. Sequenzvergleiche mit bekannten Enzymen dieser Klasse zeigten, dass CD13 und Aminopeptidase N identisch sind. Es wurde angenommen, dass das letztere Enzym am Metabolismus von regulatorischen Peptiden durch verschiedene Zelltypen beteiligt ist, einschließlich Dünndarm- und Nierenröhrenepithelzellen, Makrophagen, Granulozyten und synaptischen Membranen aus dem ZNS. Defekte in diesem Gen scheinen eine Ursache für verschiedene Arten von Leukämie oder Lymphom zu sein.[5]
AAP wird auch von einigen Viren als Rezeptor verwendet, an den diese Viren binden und dann in Zellen eindringen. Es ist ein Rezeptor für humanes Coronavirus 229E, katzenartiges Coronavirus Serotyp II (FCoV-II), TGEV, PEDV[6] und Hunde-Coronavirus-Genotyp II (CCoV-II).[7]
Verweise[edit]
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Weiterführende Literatur[edit]
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