Gerüstprotein – Wikipedia

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Funktion von Gerüstproteinen[1]

In der Biologie Gerüstproteine sind entscheidende Regulatoren vieler wichtiger Signalwege. Obwohl Gerüste in ihrer Funktion nicht streng definiert sind, ist bekannt, dass sie mit mehreren Mitgliedern eines Signalwegs interagieren und / oder binden und diese zu Komplexen zusammenbinden. In solchen Pfaden regulieren sie die Signalübertragung und helfen bei der Lokalisierung von (in Komplexen organisierten) Signalwegkomponenten in bestimmten Bereichen der Zelle wie der Plasmamembran, dem Zytoplasma, dem Zellkern, dem Golgi, den Endosomen und den Mitochondrien.

Geschichte[edit]

Das erste entdeckte Signalgerüstprotein war das Ste5-Protein aus der Hefe Saccharomyces cerevisiae. Es wurde gezeigt, dass drei verschiedene Domänen von Ste5 mit den Proteinkinasen Ste11, Ste7 und Fus3 assoziieren, um einen Multikinasekomplex zu bilden.[2]

Funktion[edit]

Gerüstproteine ​​wirken auf mindestens vier Arten: Anbinden von Signalkomponenten, Lokalisieren dieser Komponenten in bestimmten Bereichen der Zelle, Regulieren der Signalübertragung durch Koordinieren positiver und negativer Rückkopplungssignale und Isolieren korrekter Signalproteine ​​von konkurrierenden Proteinen.[1]

Anbinden von Signalisierungskomponenten[edit]

Diese spezielle Funktion wird als die grundlegendste Funktion eines Gerüsts angesehen. Gerüste setzen Signalkomponenten einer Kaskade zu Komplexen zusammen. Diese Anordnung kann in der Lage sein, die Signalisierungsspezifität zu verbessern, indem unnötige Wechselwirkungen zwischen Signalproteinen verhindert werden, und die Signaleffizienz zu verbessern, indem die Nähe und die effektive Konzentration von Komponenten im Gerüstkomplex erhöht werden. Ein häufiges Beispiel dafür, wie Gerüste die Spezifität erhöhen, ist ein Gerüst, das eine Proteinkinase und ihr Substrat bindet und dadurch eine spezifische Kinase-Phosphorylierung sicherstellt. Zusätzlich erfordern einige Signalproteine ​​mehrere Interaktionen zur Aktivierung, und das Gerüst-Tethering kann diese Interaktionen möglicherweise in eine Interaktion umwandeln, die zu mehreren Modifikationen führt.[3][4] Gerüste können auch katalytisch sein, da die Wechselwirkung mit Signalproteinen zu allosterischen Veränderungen dieser Signalkomponenten führen kann.[5] Solche Änderungen können möglicherweise die Aktivierung dieser Signalproteine ​​verstärken oder hemmen. Ein Beispiel ist das Ste5-Gerüst im Mitogen-aktivierten Proteinkinase (MAPK) -Pfad. Es wurde vorgeschlagen, dass Ste5 das Paarungssignal durch die Fus3-MAPK lenkt, indem diese spezielle Kinase für die Aktivierung durch die MAPKK Ste7 katalytisch freigeschaltet wird.[6]

Lokalisierung von Signalkomponenten in der Zelle[edit]

Gerüste lokalisieren die Signalreaktion auf einen bestimmten Bereich in der Zelle, ein Prozess, der für die lokale Produktion von Signalzwischenprodukten wichtig sein könnte. Ein besonderes Beispiel für diesen Prozess ist das Gerüst A-Kinase-Ankerproteine ​​(AKAPs), die auf zyklische AMP-abhängige Proteinkinase (PKA) an verschiedenen Stellen in der Zelle abzielen.[7] Diese Lokalisierung kann PKA lokal regulieren und führt zur lokalen Phosphorylierung seiner Substrate durch PKA.

Positives und negatives Feedback koordinieren[edit]

Viele Hypothesen darüber, wie Gerüste positives und negatives Feedback koordinieren, stammen von technischen Gerüsten und mathematischen Modellen. In Drei-Kinase-Signalkaskaden binden Gerüste alle drei Kinasen, erhöhen die Kinase-Spezifität und beschränken die Signalverstärkung, indem sie die Kinase-Phosphorylierung auf nur ein nachgeschaltetes Ziel beschränken.[3][8][9] Diese Fähigkeiten können mit der Stabilität der Wechselwirkung zwischen dem Gerüst und den Kinasen, der basalen Phosphataseaktivität in der Zelle, der Gerüstposition und den Expressionsniveaus der Signalkomponenten zusammenhängen.[3][8]

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Isolierung korrekter Signalproteine ​​vor Inaktivierung[edit]

Signalwege werden häufig durch Enzyme inaktiviert, die den Aktivierungszustand umkehren und / oder den Abbau von Signalkomponenten induzieren. Es wurden Gerüste vorgeschlagen, um aktivierte Signalmoleküle vor Inaktivierung und / oder Abbau zu schützen. Die mathematische Modellierung hat gezeigt, dass Kinasen in einer Kaskade ohne Gerüste eine höhere Wahrscheinlichkeit haben, von Phosphatasen dephosphoryliert zu werden, bevor sie überhaupt in der Lage sind, nachgeschaltete Ziele zu phosphorylieren.[8] Darüber hinaus wurde gezeigt, dass Gerüste Kinasen von Substrat- und ATP-kompetitiven Inhibitoren isolieren.[10]

Zusammenfassung des Gerüstproteins[edit]

Gerüstproteine Weg Mögliche Funktionen Beschreibung
KSR MAPK Aufbau und Lokalisierung des RAS-ERK-Pfades Einer der am besten untersuchten Signalwege in der Biologie ist der RAS-ERK-Weg, bei dem das RAS-G-Protein die MAPKKK-RAF aktiviert, die die MAPKK-MEK1 (MAPK / ERK-Kinase 1) aktiviert, die dann die MAPK-ERK aktiviert. Es wurde festgestellt, dass mehrere Gerüstproteine ​​an diesem Weg und anderen ähnlichen MAPK-Wegen beteiligt sind. Ein solches Gerüstprotein ist KSR, das wahrscheinlichste Äquivalent des gut untersuchten Hefe-MAPK-Gerüstproteins Ste5.[11] Es ist ein positiver Regulator des Weges und bindet viele Proteine ​​im Weg, einschließlich aller drei Kinasen in der Kaskade.[6] Es wurde gezeigt, dass KSR während der Zellaktivierung auf der Plasmamembran lokalisiert ist, wodurch eine Rolle beim Zusammenbau der Komponenten des ERK-Wegs und bei der Lokalisierung von aktiviertem ERK auf der Plasmamembran gespielt wird.[12]
MEKK1 MAPK Assemblierung und Lokalisierung des Todesrezeptor-Signalosoms Andere Gerüstproteine ​​umfassen B-Zell-Lymphom 10 (BCL-10) und MEK-Kinase 1 (MEKK1), die eine Rolle im JUN N-terminalen Kinase (JNK) -Pfad spielen.
BCL-10 MAPK Montage und Spezifität von JNK
AKAP PKA-Pfade Koordination der Phosphorylierung durch PKA auf nachgeschaltete Ziele Diese Familie von Proteinen ist nur strukturell in ihrer Fähigkeit verwandt, die regulatorische Untereinheit von PKA zu binden, kann aber ansonsten einen sehr unterschiedlichen Satz von Enzymen und Substraten binden
AHNAK-1 Kalziumsignalisierung Aufbau und Lokalisierung von Kalziumkanälen Die Kalziumsignalisierung ist für die ordnungsgemäße Funktion der Immunzellen von wesentlicher Bedeutung. Jüngste Studien haben gezeigt, dass das Gerüstprotein AHNAK1 für eine effiziente Kalziumsignalisierung und NFAT-Aktivierung in T-Zellen wichtig ist, da es Kalziumkanäle an der Plasmamembran richtig lokalisieren kann [14]. In nicht immunen Zellen wurde auch gezeigt, dass AHNAK1 Calciumkanäle mit Phospholipase Cγ (PLC-γ) und PKC bindet.[1] Kalziumbindende Proteine ​​löschen häufig einen Großteil des eintretenden Kalziums. Daher kann die Verknüpfung dieser Kalziumeffektoren besonders wichtig sein, wenn Signale durch einen schwachen Kalziumeinstrom induziert werden.
Homer Kalziumsignalisierung Hemmung der NFAT-Aktivierung Ein weiteres Beispiel für ein Gerüstprotein, das die Kalziumsignale moduliert, sind Proteine ​​der HOMER-Familie. Es wurde gezeigt, dass die HOMER-Proteine ​​mit Calcineurin konkurrieren, um in aktivierten T-Zellen an den N-Terminus von NFAT zu binden.[13] Durch diese Konkurrenz können die HOMER-Proteine ​​die NFAT-Aktivierung reduzieren, was auch die Produktion des IL-2-Zytokins reduziert.[13] Im Gegensatz dazu wurde auch gezeigt, dass HOMER-Proteine ​​die Calcium-Signalübertragung in Neuronen positiv regulieren, indem sie den Glutamatrezeptor mit Triphosphatrezeptoren im endoplasmatischen Retikulum verbinden.[14]
Pellino Angeborene Immunsignalisierung Zusammenbau des TLR-Signalosoms Es gibt Hinweise darauf, dass Pellino-Proteine ​​als Gerüstproteine ​​im wichtigen angeborenen Immunsignalweg, dem Toll-like-Rezeptor (TLR) -Pfad, fungieren. Viel Pellino-Funktion ist Spekulation; Pellino-Proteine ​​können jedoch nach IL-1R-Aktivierung mit IRAK1, TRAF6 und TAK1 assoziieren, was darauf hinweist, dass sie möglicherweise Komponenten des TLR-Wegs in der Nähe seines Rezeptors zusammensetzen und lokalisieren.[15][16]
NLRP Angeborene Immunsignalisierung Zusammenbau des Inflammasoms Die NLR-Familie ist eine hochkonservierte und große Familie von Rezeptoren, die an der angeborenen Immunität beteiligt sind. Die NLRP-Rezeptorfamilie (NLR-Familie, Pyrindomäne enthaltend) fungiert als Gerüst, indem sie das Inflammasom zusammensetzt, einen Komplex, der zur Sekretion entzündungsfördernder Zytokine wie IL-18 und IL-1β führt.[17]
DLG1 T-Zell-Rezeptor-Signalisierung Aufbau und Lokalisierung von TCR-Signalmolekülen, Aktivierung von p38 DLG1 ist in Immunzellen hoch konserviert und wichtig für die T-Zell-Aktivierung in der Peripherie. Es wird für die immunologische Synapse rekrutiert und verbindet die ζ-Kette des T-Zell-Rezeptors (TCR) mit CBL, WASP, p38, LCK, VAV1 und ZAP70.[18][19][20][21] Diese Daten legen nahe, dass DLG1 eine Rolle bei der Verknüpfung der TCR-Signalmaschinerie mit Zytoskelettregulatoren spielt und auch eine Rolle bei der alternativen Aktivierung des p38-Signalwegs. Es ist jedoch unklar, ob DLG1 die T-Zell-Aktivierung positiv oder negativ reguliert.
Spinophilin Signalisierung dendritischer Zellen Assemblierung von immunologischen DC-Synapsenproteinen Spinophilin ist an der Funktion dendritischer Zellen beteiligt, insbesondere an der Bildung immunologischer Synapsen. Spinophilin wird nach Kontakt dendritischer Zellen mit einer T-Zelle in die Synapse rekrutiert. Diese Rekrutierung scheint wichtig zu sein, da dendritische Zellen ohne Spinophilin keine T-Zellen aktivieren können in vitro oder in vivo.[22] Wie Spinophilin in diesem Fall die Antigenpräsentation erleichtert, ist noch unbekannt, obwohl es möglich ist, dass Spinophilin die Dauer des Zellkontakts in der Synapse oder das Recycling von co-stimulierenden Molekülen in der Zelle wie MHC-Molekülen reguliert.[1]
Pflanzen-FLU-regulatorisches Protein[23] Koordination der negativen Rückkopplung während der Protochlorophyllid-Biosynthese. Aufbau und Lokalisierung des Weges, der die Synthese von hochtoxischem Protochlorophyllid, einem Vorläufer von Chlorophyll, ermöglicht. Die Synthese von Protochlorophyllid muss streng reguliert werden, da seine Umwandlung in Chlorophyll Licht erfordert. Das FLU-regulatorische Protein befindet sich in der Thylakoidmembran und enthält nur mehrere Protein-Protein-Interaktionsstellen ohne katalytische Aktivität. Mutanten, denen dieses Protein fehlt, akkumulieren Protochlorophyllid in der Dunkelheit über. Die Interaktionspartner sind unbekannt. Das Protein wurde während der Evolution vereinfacht.

Huntingtin-Protein[edit]

Das Huntingtin-Protein lokalisiert sich zusammen mit dem ATM-Reparaturprotein an Stellen mit DNA-Schäden.[24] Huntingtin ist ein Gerüstprotein im oxidativen DNA-Schadensreaktionskomplex von ATM.[24]Patienten mit Huntington-Krankheit mit aberrantem Huntingtin-Protein können oxidative DNA-Schäden nicht reparieren. Oxidative DNA-Schäden scheinen der Pathogenese der Huntington-Krankheit zugrunde zu liegen.[25] Die Huntington-Krankheit wird wahrscheinlich durch die Funktionsstörung des mutierten Huntingtin-Gerüstproteins bei der DNA-Reparatur verursacht, was zu einer erhöhten oxidativen DNA-Schädigung in metabolisch aktiven Zellen führt.[24]

Andere Verwendung des Begriffs Gerüstprotein[edit]

In einigen anderen Fällen in der Biologie (nicht unbedingt in Bezug auf die Signalübertragung von Zellen) wird der Begriff “Gerüstprotein” im weiteren Sinne verwendet, wobei ein Protein für jeden Zweck mehrere Dinge zusammenhält.

Bei der Chromosomenfaltung
Chromosomengerüst spielt eine wichtige Rolle, um das Chromatin in einem kompakten Chromosom zu halten. Das Chromosomengerüst besteht aus Proteinen, einschließlich Kondensin, Topoisomerase IIα und Mitglied 4 der Kinesinfamilie (KIF4).[26] Chromosomengerüstbestandteile werden auch als Gerüstprotein bezeichnet.
In enzymatischer Reaktion
Große multifunktionelle Enzyme, die eine Reihe oder Kette von Reaktionen auf einem gemeinsamen Weg ausführen, manchmal auch als Gerüstproteine ​​bezeichnet.[27] wie Pyruvatdehydrogenase.
In Molekülformbildung
Ein Enzym oder Strukturprotein, das mehrere Moleküle zusammenhält, um sie in der richtigen räumlichen Anordnung zu halten, wie z. B. Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteine.[28][29]
Strukturgerüst
Im Zytoskelett und in der ECM bilden die Moleküle ein mechanisches Gerüst. Wie Typ 4 Kollagen[30]

Verweise[edit]

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